1. Cmo se originan los aminocidos que estn presentes en la sangre o en el ambiente intracelular?

R// Durante la sntesis y degradacin normales de protenas celulares. Cuando una dieta es rica en protenas y aminocidos ingeridos exceden las necesidades corporales para la sntesis de protenas, el excedente se cataboliza, ya que los aminocidos no se pueden almacenar. Durante la inanicin o en la diabetes mellitus, en las que no hay glcidos disponibles o estos no son utilizados adecuadamente se recurre a las protenas celulares para liberar aminocidos que sern metabolizados. 2. Cul es el destino metablico de los aminocidos de la sangre o del ambiente intracelular? R// Pueden pasar a formar parte de alguna protena celular, o al perder su grupo amino y formar -cetocidos, lo esqueletos carbonados de los aminocidos, experimentan una oxidacin a CO2 y H2O y, a menudo, proporcionan unidades de dos o tres carbonos que pueden convertirse a travs de la gluconeognesis en glucosa. La mayora de los esqueletos carbonados de los aminocidos van a parar al ciclo del cido ctrico. 3. Cmo se separa el grupo amino de los aminocidos, previo a su degradacin oxidativa? R// En el citosol de los hepatocitos, los grupos amino de la mayora de los aminocidos se transfiere al -cetoglutarato formando glutamato. A continuacin se transporta el glutamato a la mitocondria donde se elimina el grupo amino en forma de NH4+. 4. Cules son las reacciones catalizadas por transaminasas? Cul es el grupo prosttico de las transaminasas? R// Catalizan las reacciones de transaminacin, el grupo -amino se transfiere al tomo de carbono del -cetoglutarato, dejando el correspondiente -cetocido del aminocido. El grupo prosttico es el piridoxal fosfato (PLP), forma coenzimtica de la piridoxona o vitamina B6. 5. Qu rganos poseen alto contenido de transaminasas? Qu valor diagnstico tienen las transaminasas? R// El hgado y msculo, especialmente del corazn. Son importantes para el diagnstico de lesiones cardacas, hepticas causadas por ataque al corazn, toxicidad de frmacos e infeccin. 6. Explique la forma en que el grupo amino es liberado. Cul enzima cumple el papel ms importante? Cmo se regula la actividad de esta enzima? R// El grupo amino es liberado en forma de NH4+, la glutamina sintasa 7. Cmo se excreta el nitrgeno proteico (amonio) en peces, anfibios, reptiles, aves, mamferos, primates, humanos?

R// Se excreta en forma de amonaco (ion amonio), en la mayora de vertebrados acuticos, como peces seos y larvas de anfibios. En forma de urea en la mayora de los animales terrestres, incluido el humano y los tiburones. En forma de cido rico en aves y reptiles. 8. Describa la forma en que se transporta el grupo amino liberado (amonio) a travs de la sangre, sin que resulte txico. R// Se une al glutamato por medio de la glutamina sintetasa para formar glutamina, la cual no es txica. Tambin por la formacin de alanina a partir de piruvato. 9. Explique el mecanismo mediante el cual el incremento de la concentracin de amonio en la sangre puede causar coma. R// No se conoce la base molecular de esta toxicidad. Las fases terminales de la intoxicacin por amoniaco en los seres humanos se caracteriza por la aparicin de un estado comatoso acompaado de edema cerebral y un aumento de la presin cerebral. Las especulaciones se centran en un posible agotamiento del ATP en las clulas cerebrales. Los altos niveles de amonio conducen a niveles mayores de glutamina, la cual acta como un in osmticamente activo en los astrocitos del cerebro. Esto provoca una captacin de agua por los astrocitos para mantener el equilibrio osmtico, lo que conduce el hinchamiento y los sntomas anteriormente descritos. El agotamiento del glutamato de la reaccin de la glutamina sintasa puede tener ms efectos sobre el cerebro. El glutamato y su derivado -aminobutirato, son neurotransmisores, con lo que se puede disminuir la cantidad de neurotransmisores disponibles. 10. En qu rgano y rganos se sintetiza la urea? Cmo se excreta la urea? Escriba la reaccin neta para la sntesis de urea. Cul es el costo energtico? R// Se sintetiza en el hgado, especficamente en las mitocondrias de los hepatocitos. La urea pasa al torrente sanguneo y de ah a los riones y se excreta por la orina. Urea + 4ADP + 4Pi + 2H+ 2NH4+ + HCO3- + 4ATP + H2O An as el costo directo es de cuatro molculas de ATP, pero la regeneracin de fumarato a oxalacetato produce NADH, y este produce 2.5 molculas de ATP reduciendo el coste energtico global de la sntesis de urea. 11. Describa el ciclo de la urea, indicando los sustratos a partir de los cuales se sintetiza la urea, el ambiente celular donde ocurre, su regulacin. Cul es el papel que cumplen los aminocidos no proteicos, en esta ruta metablica? R// Un grupo amino entra en el ciclo de la urea como carbamil fosfato formado en la matriz mitocondrial, el otro entra como aspartato, formado tambin en la matriz por transaminacin del oxalacetato y el grupo glutamato catalizada por la aspartato aminotransferasa. El ciclo de la urea consta de cuatro pasos, formacin de la citrulina a partir de ormitina y carbamil fosfato (entrada del primer grupo amino) la citrulina pasa al citosol; Formacin de arginosuccinato a travs de un intermediario citrulil-AMP (entrada del segundo grupo amino); Formacin de arginina a partir de arginosuccinato,

libera fumarato, que entra al ciclo del cido ctrico; Formacin de la urea, la cual regenera la ormitina. 12. En general, cmo se degradan los esqueletos carbonados ( -cetocidos) que quedan al separar el grupo amino de los aminocidos. R// Las 20 rutas de todos los aminocidos convergen para formar 6 productos, que entran todos al ciclo del cido ctrico. De aqu que todos los esqueletos carbonados se pueden desviar hacia la gluconeognesis o se pueden oxidar completamente a CO2 y H2O. 13. Qu son aminocidos glucgnicos y aminocidos cetognicos? Cules pertenecen a cada grupo? R// Los aminocidos cetognicos son siete (fenilalanina, tirosina, isoleucina, leucina, triptfano, treonina y lisina) pueden dar cuerpo cetnicos en el hgado, en donde acetoacetil-CoA se convierte en acetoacetato y a continuacin de acetona y hidroxibutirato. Los aminocidos glucognicos (alanina, cistena, glicina, serina, treonina, triptfano, asparagina, aspartato, fenilalanina, tirosina, isoleucina, metionina, valina, arginina, glutamina, histidina y prolina) son los que son degradados a piruvato, -cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato y/o oxalacetato, que se pueden convertir en glucosa y glucgeno. 14. Describa cmo se degrada la tirosina. Describa al menos una enfermedad gentica de la degradacin de los aminocidos, indique: enzima implicada, patrn de su transmisin gentica, efecto que causa el defecto gentico, sntomas, diagnstico, tratamiento. R// La tirosina por medio de cinco pasos cuatro de sus carbonos forman fumarato, otros cuatro forman acetoacetato, que se une a CoA, para formar acetoncetil-CoA, que por la unin de una segunda CoA, forma Acetil-CoA. La tirosina puede ser degradada tambin a catecolaminas y melanina. 15. Explique por qu las rutas de degradacin de algunos aminocidos son susceptibles de causar enfermedades genticas de metabolismo. R// Dado que muchos aminocidos son neurotransmisores, o precursores o antagonistas de neurotransmisores, defectos genticos del metabolismo de los aminocidos pueden producir un desarrollo neuronal defectuoso y retraso mental. En la mayora de tales enfermedades se acumulan intermediarios especficos. 16. Qu funcin cumple la histamina en el organismo, cmo se sintetiza? R// Es un potente vasodilatador presente en los tejidos animales. La liberacin de histamina en grande cantidades forma parte de la respuesta alrgica, tambin estimula la secrecin cida del estomago. Se sintetiza a partir de una descarboxilacin de la histidina.

17. Explique la forma en que se sintetizan las catecolaminas (adrenalina y noradrenalina). A partir de qu compuesto se sintetizan? R// Se producen a partir de tirosina, la cual se transforma en dopa por una deshidratacin, por una descarboxilacin esta se transforma en dopamina, la cual es transformada en noradrenalina, de la cual por otra reaccin se transforma en adrenalina. 18. Cmo se sintetiza el GABA (gama aminobutrico)? Qu efecto o funcin biolgica tiene el GABA? R// La descarboxilacin del glutamato da lugar al -aminobutirato (GABA), un neurotransmisor inhibidor. Su deficiencia est relacionada con los ataque epilpticos. 19. A partir de cules aminocidos se sintetiza el glutatin, cul es su funcin biolgica? R// El glutatin (GSH), presente en plantas, animales y algunas bacterias, a menudo en altas concentraciones, puede ser considerado como un amortiguador de oxidacin reduccin. Procede de la glicina, glutamato y cistena. El glutatin ayuda probablemente a mantener los grupos sulfhidrilo de las protenas en su forma reducida, y el hierro del grupo hemo en su estado ferroso (Fe2+), al tiempo que acta como agente reductor de la glutarredoxina en la sntesis de desoxirribunucletidos. Su reaccin redox tambin se usa para la eliminacin de los perxidos txicos que se forman durante el crecimiento.
20. Cmo se sintetiza el xido nitroso, cul es su funcin biolgico?

R// El NO es un importante mensajero biolgico como neurotransmisor, participa en la coagulacin sangunea y el control de la presin sangunea. El NO se sintetiza a partir de arginina en una reaccin dependiente de NADPH citocromo P-450 reductasa. La reaccin es una reduccin de cinco electrones. Cada subunidad de la enzima lleva unida una molcula de cada uno de cuatro cofactores diferentes: FMN, FAD, tetrahidrobiopterina y hemo Fe3+.