Anda di halaman 1dari 23

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PANGAN PROTEIN II

Diajukan untuk memenuhi salah satu Tugas Praktikum Biokimia Pangan

Oleh : Nama NRP No. Meja Kelompok Asisten : Tresna Wuri Aprisali : 093020001 : 1 (Satu) :A : Astri Ayodhia Yaman., ST

LABORATORIUM BIOKIMIA PANGAN JURUSAN TEKNOLOGI PANGAN FAKULTAS TEKNIK UNIVERSITAS PASUNDAN

BANDUNG 2011
Kamis, 24 Maret 2011

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PANGAN KARBOHIDRAT II

Tresna Wuri Aprisali (093020001) Ade Kusnadi (093020005) INTISARI


Percobaan yang dilakukan dalam Protein II adalah Denaturasi Protein, Uji Salting Out, dan Uji Logam Berat. Tujuan dari percobaan Denaturasi Protein adalah untuk mengendapkan protein dengan pemanasan dan penambahan asam dan basa. Tujuan Uji Salting Out adalah untuk mengetahui terjadinya endapan protein akibat penambahan garam amonium sulfat. Tujuan Uji Logam Berat adalah untuk mengendapkan protein dengan menambahkan ion logam berat dan untuk mengetahui kereaktifan logam berat tertentu dalam suatu protein. Hasil dari percobaan Uji Denaturasi Protein didapatkan hasil bahwa pada sampel Soy Fresh Kedelai, Bubur Bayi Promina, Sosis so Good, dan Tepung Terigu positif terdenaturasi, sedangkan Esquis, Pepton 1%, dan Kaldu Maggie tidak terdenaturasi. Hasil dari percobaan Uji Salting Out didapatkan bahwa pada sampel Pepton 1%, Kaldu Maggie, Bubur Bayi Promina, Sosis so Good, dan Tepung Terigu positif mengandung ikatan peptida Hasil dari percobaan Uji Logam Berat didapatkan hasil bahwa Fe>Pb>Cu>Hg>Ag, semakin banyak endapan yang terbentuk maka endapan semakin aktif.

I PENDAHULUAN
1. Latar Belakang Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar tubuh sesudah air. Seperlima bagian tubuh adalah protein, separonya ada di dalam otot, seperlima di dalam tulang dan tulang rawan, sepersepuluh di dalam kulit, dan selebihnya di dalam jaringan lain dan cairan tubuh. Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat digantikan oleh zat gizi lain, yaitu membangun serta memlihara sel-sel dan jaringan tubuh (Almatsier, 2001). Protein di dalam kehidupan memegang peranan yang sangat penting. Proses kimia dalam tubuh dapat berlangsung dengan baik karena adanya enzim, suatu protein yang berfungsi sebagai biokatalis. Di samping itu hemoglobin dalam butir-butir darah merah atau eritrosit yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh bagian tubuh, adalah salah satu jenis protein. (Poedjiadi, 2005). Kita memperoleh protein dari makanan yang berasal dari hewan atau tumbuhan. Protein yang berasal dari hewan disebut protein hewani, sedangkan yang berasal dari tumbuhan disebut protei nabati. Beberapa makanan sumber protein ialah daging, telur, susu, ikan, beras, kacang, kedelai, gandum, jagung, dan buah-buahan (Poedjiadi, 2005). Protein dalam tubuh manusia, terutama dalam jaringan, bertindak sebagai bahan membran sel, dapat membentuk jaringan pengikat, misalnya kolagen dan elastin, serta membentuk protein yang inert seperti rambut dan kuku. Kekurangan protein dalam waktu lama dapat mengganggu berbagai proses dalam tubuh dan menurunkan daya tahan tubuh terhadap penyakit (Winarno, 1992). 2. Tujuan Percobaan Tujuan dari percobaan Denaturasi Protein adalah untuk mengendapkan protein dengan pemanasan dan penambahan asam dan basa. Tujuan Uji Salting Out adalah untuk mengetahui terjadinya endapan protein akibat penambahan garam amonium sulfat.

Tujuan Uji Logam Berat adalah untuk mengendapkan protein dengan menambahkan ion logam berat dan untuk mengetahui kereaktifan logam berat tertentu dalam suatu protein.

3. Reaksi Percobaan
Uji Denaturasi Protein

Obj100

Gambar 1. Reaksi Uji Denaturasi Protein Uji Salting Out

Obj101

Gambar 2. Reaksi Uji Salting Out Uji Logam Berat

Obj102

Gambar 3. Reaksi Uji Logam Berat

II TINJAUAN PUSTAKA
Protein merupakan zat makanan yang amat penting bagi tubuh, karena zat ini di samping berfungsi sebagai bahan bakar dalam tubuh juga berfungsi sebagai zat pembangun dan pengatur. Protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C, H, O, dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat (Winarno, 1992). Keistimewaan lain dari protein ini adalah strukturnya yang mengandung N, di samping C, H, O (seperti juga karbohidrat dan lemak), S, dan kadang-kadang P, Fe, dan Cu (sebagai senyawa kompleks dengan protein). Dengan demikian maka salah satu cara terpenting yang cukup spesifik untuk menentukan jumlah protein secara kuantitatif adalah dengan penentuan kandungan N yang ada di dalam bahan makanan atau bahan lain. Protein dalam bahan makanan sangat penting dalam proses kehidupan organisme yang heterotrof seperti hewan dan manusia (Sudarmadji, 1989). Sebagai zat pembangun, protein merupakan bahan pembentuk jaringan-jaringan baru yang selalu terjadi dalam tubuh. Protein juga mengganti jaringan tubuh yang rusak dan yang perlu dirombak. Fungsi utama protein bagi tubuh ialah untuk membentuk jaringan baru dan mempertahankan jaringan yang telah ada. Protein juga digunakan sebagai bahan bakar apabila keperluan energy tubuh tidak terpenuhi oleh karbohidrat dan lemak. Protein ikut pula mengatur berbagai proses tubuh. Protein mengatur keseimbangan cairan dalam jaringan dan pembuluh darah, yaitu dengan menimbulkan tekanan osmotic koloid yang dapat menarik cairan dari jaringan kedalam pembuluh darah. Sifat amfoter protein yang dapat bereaksi dengan asam dan basa, dapat mengatur keseimbangan asam-basa dalam tubuh.dalam setiap sel hidup, protein merupakan bagian yang sangat penting. Pada sebagian besar jaringan tubuh, protein merupakan komponen terbesar setelah air. Diperkirakan separuh atau 50% dari berat kering sel dalam jaringan seperti misalnya hati dan daging terdiri dari protein, dan dalam tenunan segar sekitar 20%. Protein dalam tubuh manusia, terutama dalam jaringan, bertindak sebagai bahan

membrane sel, dapat membentuk jaringan pengikat misalnya kolagen dan elastin serta membentuk protein yang inert seperti rambut dan kuku. Disamping itu protein dapat bekerja sebagai enzim, bertindak sebagai plasma, membentuk antibodi, membentuk kompleks dengan molekul lain, serta dapat bertindak sebagai bagian sel yang bergerak (protein otot). Kekurangan protein dalam waktu lamadapat mengganggu berbagai proses dalam tubuh dan menurunkan daya tahan tubuh dan menurunkan daya tahan tubuh terhadap penyakit (Winarno, 1992). 2.2. Ciri-ciri Molekul Protein Beberapa ciri utama molekul protein yaitu : Berat molekulnya besar (ribuan sampai jutaan, sehingga merupakan suatu makromolekul), umumnya terdiri atas 20 macam asam amino. Asam amino berikatan (secara kovalen) satu dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida. Ikatan peptida merupakan ikatan antara gugus -karboksil dari asam amino yang satu dengan gugus -amino yang lainnya. Terdapatnya ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkunganlengkungan rantai polipetida menjadi struktur tiga dimensi protein. Sebagai contoh misalnya ikatan hidrogen, ikatan hidrofob (ikatan apolar), iakatan ion atau ikatan elektrostatik dan ikatan Van der Waals (Wirahadikusumah, 1989). 2.3. Klasifikasi Protein 2.3.1. Menurut struktur susunan molekul Protein fibriler atau skleroprotein Protein yang berbentuk serabut, tidak larut dalam pelarutpelarut encer baik larutan garam, asam, basa, ataupun alkohol, berat molekulnya yang besar belum dapat ditentukan dengan pasti dan sukar dimurnikan. Susunan molekulnya terdiri dari rantai molekul yang panjang sejajar dengan rantai utama, tidak membentuk kristal dan bila rantai ditarik memanjang, dapat kembali pada keadaan semula.

Protein globuler/sferoprotein Protein yang berbentuk bola. Protein ini banyak terdapat pada bahan pangan seperti susu, telur dan daging. Protein ini larut dalam larutan garam dan asam encer, juga lebih mudah berubah di bawah pengaruh suhu, konsentrasi garam, pelarut asam dan basa dibandingkan protein fibriler. Protein ini mudah terdenaturasi, yaitu susunan molekulnya berubah yang diikuti dengan perubahan sifat fisik dan fisiologiknya seperti yang dialami oleh enzim dan hormon (Winarno, 1992). 2.3.2. Menurut tingkat kelarutan Albumin Larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas. Contohnya albumin telur, albumin serum, dan laktalbumin dalam susu. Globulin Tidak larut dalam air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam larutan garam encer, dan mengendap dalam larutan garam konsentrasi tinggi (salting out). Contoh globulin : miosinogen dalam otot, ovoglobulin dalam kuning telur, amandin dari buah almonds, legumin dalam kacang-kacangan. Glutelin Tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam/basa encer. Contoh glutenin dalam gandum dan orizenin dalam beras. Prolamin atau gliadin Larut dalam alkohol 70-80% dan tak larut dalam air maupun alkohol absolut. Contohnya gliadin dalam gandum, hordain dalam barley, dan zein pada jagung. Histon Larut dalam air dan tidak larut dalam amonia encer. Histon dapat mengendap dalam pelarut protein lainnya. Histon yang terkoagulasi karena pemanasan dapat larut lagi dalam larutan asam encer. Contohnya globulin dalam hemoglobin. Protamin Protein paling sederhana dibandingkan protein-protein lain, tetapi lebih kompleks daripada pepton dan peptida. Protein ini larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas. Larutan protamin encer dapat mengendapkan protein lain, bersifat basa kuat, dan dengan asam kuat membentuk garam kuat. Contohnya salmin dalam ikan salmon, klupein pada ikan herring, skombrin (scombrin) pada ikan mackerel, dan siprinin (cyprinin) pada ikan karper (Winarno, 1992).

2.3.3. Protein konyugasi Protein yang mengandung senyawa lain yang nonprotein disebut protein konyugasi, sedang protein yang tidak mengandung senyawa nonprotein disebut protein sederhana. Ada bermacammacam protein konyugasi, yang perbedaannya terletak pada senyawa nonprotein yang bergabung dengan molekul proteinnya. Beberapa jenis protein konyugasi antara lain nukleoprotein, glikoprotein, fosfoprotein, kromoprotein, dan lipoprotein (Winarno, 1992). 2.3.4. Tingkat degradasi Degradasi biasanya merupakan tingkat permulaan denaturasi Protein alami adalah protein yang dalam keadaan seperti protein dalam sel. Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein pada tingkat permulaan denaturasi. Dapat dibedakan sebagai protein turunan primer (protean, metaprotein) dan protein turunan sekunder (proteosa, pepton, dan peptida) (Winarno, 1992). 2.4. Fungsi Protein Protein mempunyai bermacam-macam fungsi biologinya bagi tubuh, yaitu sebagai enzim, zat pengatur pergerakan, pertahanan tubuh, alat pengangkut dan lain-lain, Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah (Wirahadikusumah, 1989). Protein merupakan komponen utama daging ; gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling bergeseran. Pergerakan flagela sperma disebabkan oleh protein (Winarno, 1992). Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen, suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut (Winarno, 1992). Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteria, dan sel-sel asing lain. Protein ini pandai sekali membedakan benda-benda yang menjadi anggota tubuh dengan benda-benda asing (Winarno, 1992). Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor; misalnya rodopsin, suatu protein yang bertindak sebagai

reseptor/penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata (Winarno,1992). Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan (Winarno, 1992).

III METODE PERCOBAAN


Uji Denaturasi Protein Prinsip percobaan Denaturasi Protein adalah berdasarkan pada perubahan pH protein menjadi tidak stabil sehingga mudah diendapkan dengan pemanasan dan hasil endapan ini bersifat reversibel. Metode Percobaan :

Obj103

Gambar 4. Metode Percobaan Uji Denaturasi Protein Uji Salting Out Prinsip percobaan Uji Salting Out adalah berdasarkan pada garam ammonium sulfat yang bersifat dapat menarik air dimana mineral air dari protein ditarik sehingga kestabilan protein terganggu dan mengendap. Metode Percobaan :

Obj104

Gambar 5. Metode Percobaan Uji Salting Out

Uji Logam Berat Prinsip percobaan Uji Logam Berat adalah berdasarkan pada pH tertentu (asam atau basa) yang menyebabkan protein akan bermuatan negatif (anion) sehingga dapat bereaksi dengan ion logam positif. Metode Percobaan :

Obj105

Gambar 6. Metode Percobaan Uji Logam Berat

IV HASIL PENGAMATAN DAN PEMBAHASAN


4.1. Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Denaturasi Protein 4.1.1. Hasil Pengamatan Uji Denaturasi Protein Tabel 1. Hasil Pengamatan Uji Denaturasi Protein
Bahan Ph Awal pH Setelah Dipanaskan pH Setelah Ditambah Asam pH Setelah Ditambah Basa Keterangan

Soy Fresh Kedelai Esquis

13

(-) Tidak Terdenaturasi (-) Tidak Terdenaturasi

14

Pepton 1% Kaldu Maggie

14

(-) Tidak Terdenaturasi (-) Tidak Terdenaturasi

14

(Sumber : Tresna dan Ade, Kelompok A, Meja 01, 2011)

Gambar 7. Foto Hasil Pengamatan Uji Denaturasi Protein 4.1.2. Pembahasan Uji Denaturasi Protein Hasil dari percobaan Uji Denaturasi Protein didapatkan hasil bahwa pada sampel Soy Fresh Kedelai, Bubur Bayi Promina, Sosis so Good, dan Tepung Terigu positif terdenaturasi, sedangkan Esquis, Pepton 1%, dan Kaldu Maggie tidak terdenaturasi. Denaturasi dapat diartikan suatu perubahan atau modifikasi terhadap struktur sekunder, tersier, dan kuarterner terhadap molekul protein, tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen (Winarno, 1992). Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul protein, menyebabkan protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan asam maupu basa). Pada pH tertentu yang biasa disebut titik isolistrik (pI), yang muatan gugus amino dan karboksil bebas akan saling menetralkan sehingga molekul bermuatan nol (Winarno, 1992). Penambahan pelarut organik tertentu, seperti etanol dan aseton, ke dalam larutan protein dalam air akan menyebabkan berkurangnya kelarutan protein, sehingga memungkinkan pengendapannya. Kejadian ini disebabkan oleh kelarutan protein yang pada pH dan kekuatan ion tertentu merupakan fungsi konstanta dielektrik daripada medium, dan adanya kecenderungan

menurunnya hidratasi gugus ion dengan masuknya pelarut organik tersebut (Wirahadikusumah, 1989). Suatu protein mempunyai arti bagi tubuh apabila protein tersebut di dalam tubuh dapat melakukan aktivitas biokimiawi yang menunjang kebutuhan tubuh. Aktivitas ini banyak tergantung pada struktur dan konformasi molekul protein yang tepat. Apabila konformasi molekul protein berubah, misalnya oleh perubahan suhu, pH, atau karena terjadinya suatu reaksi dengan senyawa lain., ion-ion logam, maka aktivitas biokimiawinya akan berkurang. Protein yang mengalami perubahan konformasi alamiah menjadi suatu konformasi yang tidak menentu merupakan suatu proses yang disebut denaturasi. Di samping oleh pH, suhu tinggi, dan ion logam berat, denaturasi dapat pula terjadi oleh adanya gerakan mekanik, alkohol, aseton, eter, dan detergen (Poedjiadi, 2005). Protein akan mengalami koagulasi apabila dipanaskan pada suhu 500C atau lebih. Koagulasi ini hanya terjadi apabila protein berada pada titik isolistriknya (Poedjiadi, 2005). Denaturasi kadang-kadang dapat mengakibatkan flokulasi protein bola tetapi dapat juga mengakibatkan terbentuknya gel. Makanan dapat didenaturasi, dan proteinnya diawastabilkan, pada saat pembekuan dan penyimpanan beku (deMan, 1997).

4.2. Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Salting Out 4.2.1. Hasil Pengamatan Salting Out Tabel 2. Hasil Pengamatan Salting Out
Bahan Soy Fresh Kedelai Esquis Pepton 1% Pereaksi Amonium Sulfat Warna Abu-abu Biru Keunguan Biru Keunguan Hasil (-) Keterangan Tidak Memiliki Ikatan Peptida Tidak Memiliki Ikatan Peptida Tidak Memiliki Ikatan Peptida

(+) (+)

Kaldu Maggie

Biru Keunguan

(+)

Tidak Memiliki Ikatan Peptida

(Sumber : Tresna dan Ade, Kelompok A, Meja 01, 2011)

Gambar 8. Foto Hasil Pengamatan Uji Salting Out 4.2.2. Pembahasan Uji Salting Out Hasil dari percobaan Uji Salting Out didapatkan bahwa pada sampel Pepton 1%, Kaldu Maggie, Bubur Bayi Promina, Sosis so Good, dan Tepung Terigu positif mengandung ikatan peptida. Senyawa warna ungu yang terbentuk pada Uji Salting Out disebabkan karena endapan yang telah dilarutkan oleh aquadest bereaksi dengan larutan biuret (NaOH dan CuSO4) sehingga larutan protein menjadi bersifat basa (bermuatan negatif) dan bereaksi dengan ion Cu2+ membentuk kompleks. Pada Uji Salting Out dilakukan penambahan (NH4)2SO4 karena amonium sulfat merupakan garam netral yang tidak mempengaruhi konsentrasi dan jumlah muatan pada tiap ion dalam larutan protein. Pengendapan protein dengan cara penambahan garam didasarkan pada pengaruh yang berbeda-beda daripada penambahan garam tersebut pada kelarutan beberapa protein globular. Bila konsentrasi garam netral yang ditambahkan tersebut dinaikkan terus, maka kelarutan protein menjdi berkurang; sampai pada konsentrasi garam yang sangat tinggi, protein akan mengalami pengendapan. Efek ini disebut salting-out (Wirahadikusumah, 1989). Proses kristalisasi protein sering dilakukan dengan jalan penambahan garam amoniumsulfat atau NaCl pada larutan dengan pengaturan pH pada titik isolistriknya. Kadang-kadang dilakukan pula penambahan aseton atau alkohol dalam jumlah

tertentu. Pada dasarnya semua usaha yang dilakukan itu dimaksudkan untuk menurunkan kelarutan protein dan ternyata pada titik isolistrik kelarutan protein paling kecil, sehingga mudah dapat dikristalkan dengan baik (Poedjiadi, 2005). Umumnya, proses kristalisasi dilakukan dengan perlakuan pemanasan dan bertujuan untuk memperoleh kembali zat yang telah dilarutkan menjadi bentuk solid. Inilah yang membedakan dengan proses salting-out yang hanya menambahkan dan melarutkan garam amonium sulfat. Kristalisasi adalah proses pengendapan yang berlangsung sangat-sangat lambat sehingga molekul- molekul dapat tersusun dalam kisi-kisi kristal. Sekali inti kristal terbentuk pertumbuhan kristal selanjutnya akan lebih mudah dan lebih cepat. Pada Uji Salting Out ini dilakukan Uji Biuret. Hal ini dilakukan untuk membuktikan dan memperjelas bahwa ada senyawa protein dalam suatu bahan (ikatan peptida) yang akan membentuk senyawa ungu dengan ion positif dari larutan biuret. 4.3. Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Logam Berat 4.3.1. Hasil Pengamatan Uji Logam Berat Tabel 3. Hasil Pengamatan Uji Logam Berat
Larutan Logam Berat Bahan Pereaksi FeCl3 Soy Fresh Kedelai Esquis Na2CO3 Pepton 1% Kaldu Maggie (+++++) (+++) (++) (+) (++++) PbCl2 HgCl2 CuSo4 AgNO3 Keterang an Semakin banyak endapan yang terbentuk maka endapan semakin aktif

(+)

(+++)

(++++)

(+++++)

(++)

(++)

(+++

(++++)

(+)

(+++++)

(+++)

(++++)

(+)

(++)

(+++++)

(Sumber : Tresna dan Ade, Kelompok A, Meja 01, 2011)

Gambar 9. Foto Hasil Pengamatan Uji Logam Berat dengan Sampel Soy Fresh Kedelai

Gambar 10. Foto Hasil Pengamatan Uji Logam Berat dengan Sampel Esquis

Gambar 11. Foto Hasil Pengamatan Uji Logam Berat dengan Sampel Pepton 1%

Gambar 12. Foto Hasil Pengamatan Uji Logam Berat dengan Sampel Kaldu Maggie 4.3.2. Pembahasan Uji Logam Berat Hasil dari percobaan Uji Logam Berat didapatkan hasil bahwa Fe>Pb>Cu>Hg>Ag, semakin banyak endapan yang terbentuk maka endapan semakin aktif. Sebagian besar protein dapat diendapkan dari larutan air dengan penambahan asam tertentu, seperti misalnya, asam triklorasetat dan asam perklorat. Penambahan asam ini menyebabkan terbentuknya garam protein yang tidak larut. Zat pengendap lainnya adalah asam tungstat, fosfotungstat, dan metafosat. Protein dapat juga diendapkan dengan kation tertentu seperti Zn2+ dan Pb2+ (Wirahadikusumah, 1989). Protein mempunyai titik isolistrik yang berbeda-beda dengan yang lainnya. Titik isolistrik protein mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isolistrik ini. Pada pH di atas titik isolistrik protein bermuatan negatif, sedangkan di bawah titik isolistrik protein bermuatan positif. Oleh karena itu untuk mengendapkan suatu protein dengan ion logam, diperlukan pH larutan di atas titik isolistrik, sedangkan pengendapan oleh ion negatif memerlukan pH di bawah titik isolistrik. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein antara lain ialah Ag+, Ca++, Zn++, Hg++, Fe++, Cu++, dan Pb++ (Poedjiadi, 2005). Tembaga adalah logam merah muda, yang lunak, dapat ditempa, dan liat. Ia melebur pada 10380C. Karena potensial elektrode standarnya posotif, (+0,34V untuk pasangan Cu/Cu2+), ia tak larut dalam asam klorida dan asam sulfat encer, meskipun dengan adanya oksigen ia bisa larut sedikit. Garam-garam tembaga(II) umumnya berwarna biru, baik dalam bentuk hidrat, padat, maupun dalam larutan air (Svehla, 1985). Perak yang direaksikan dengan natrium karbonat akan menghasilkan endapan putih kekuningan membentuk perak karbonat (Svehla, 1985). Merkurium adalah logam cair yang putih keperakan pada suhu biasa, dan mempunyai rapatan 13, 534 g ml-1 pada 250C. Ia tak dipengaruhi oleh asam klorida atau asam sulfat encer (2M), tetapi mudah bereaksi dengan asam nitrat (Svehla, 1985).

Besi yang murni adalah logam berwarna putih-perak, yang kukuh dan liat. Ia melebur pada 15350C. Jarang terdapat besi komersial yang murni; biasanya besi mengandung sejumlah kecil karbida, silisida, fosfida, dan sulfida dari besi, serta sedikit grafit. Zat-zat pencemar ini memainkan peranan penting dalam kekuatan struktur besi. Asam klorida encer atau pekat dan asam sulfat encer dapat melarutkan besi (Svehla, 1985). Timbel adalah logam yang berwarna abu-abu kebiruan, dengan rapatan yang tinggi (11,48 g ml-1 pada suhu kamar). Ia mudah melarutkan dalam asam nitrat yang pekatnya (8M), dan terbentuk juga nitrogen oksida. Dengan natrium karbonat akan membentuk endapan putih campuran timbel karbonat dan timbel hidroksida (Svehla, 1985). Komposisi Sampel : Tepung Terigu

Gambar 13. Tepung Terigu Tepung Terigu mengandung Pati 70%, air 13%, Protein tidak larut 11%, Protein larut 2%, Gula 2,5%, Lemak 1%, Mineral 0,5%, glutamate 3,826%, prolin 1,514%, arginin 0,725%, dan fenilalanin 0,614%. Tepung Terigu mengandung protein dalam bentuk gluten, suatu senyawa yang elastis, liat, dan dapat direnggangkan untuk memberikan struktur bagi adonan makanan yang terbuat dari tepung terigu. Tepung terigu mengandung protein yang unik yang tidak terdapat pada tepung yang lain. Glutein ini tidak larut dalam air. Sosis

Gambar 14. Sosis Komponen utama sosis terdiri dari daging, lemak, dan air. Selain itu, pada sosis juga ditambahkan bahan tambahan seperti garam, fosfat, pengawet (biasanya nitrit/nitrat), pewarna, asam askorbat, isolat protein, dan karbohidrat.

V KESIMPULAN DAN SARAN


5.1. Kesimpulan Hasil dari percobaan Uji Denaturasi Protein didapatkan hasil bahwa pada sampel Soy Fresh Kedelai, Bubur Bayi Promina, Sosis so Good, dan Tepung Terigu positif terdenaturasi, sedangkan Esquis, Pepton 1%, dan Kaldu Maggie tidak terdenaturasi. Hasil dari percobaan Uji Salting Out didapatkan bahwa pada sampel Pepton 1%, Kaldu Maggie, Bubur Bayi Promina, Sosis so Good, dan Tepung Terigu positif mengandung ikatan peptide. Hasil dari percobaan Uji Logam Berat didapatkan hasil bahwa Fe>Pb>Cu>Hg>Ag, semakin banyak endapan yang terbentuk maka endapan semakin aktif. 5.2. Saran Praktikan diharapkan saat melakukan percobaan harus lebih teliti dan sesuai prosedur.

DAFTAR PUSTAKA
Anonim. 2011. Albumin. www.google.com/Korantempo. 26 Maret 2011. Anonim. 2011. Protein. http://ms.wikipedia.org/wiki/Protein. 26 Maret 2011. Almatsier, Sunita. 2001. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Penerbit PT. Gramedia Pustaka Utama. Jakarta. deMan, John. 1997. Kimia Makanan. Penerbit ITB. Bandung. Poedjiadi, Anna. 2005. Dasar-Dasar Universitas Indonesia. Jakarta. Biokimia. Penerbit

Sudarmadji, Slamet, dkk. 1989. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. Edisi kedua, cetakan pertama. Penerbit Liberty, Yogyakarta. Svehla, G. 1985. Analisis Kualitatif Makro dan Semimikro. Edisi kelima. Penerbit PT. Kalman Media Pusaka, Jakarta. Winarno, F.G. 1992. Kimia Pangan dan Gizi. Cetakan ke delapan. Penerbit PT. Gramedia Pustaka Utama. Jakarta Wirahadikusumah, Muhammad. 1989. Biokimia: Protein, Enzim, dan Asam Nukleat. Penerbit ITB, Bandung.

LAMPIRAN
Bahan

Tabel Hasil Pengamatan Uji Denaturasi Protein Keterangan Hasil


(+) (-) (-) (-) (+) (+) (+) (+)Terdenaturasi (-) Tidak Terdenaturasi (-) Tidak Terdenaturasi (-) Tidak Terdenaturasi (+)Terdenaturasi (+)Terdenaturasi (+)Terdenaturasi

Soy Fresh Kedelai Esquis Pepton 1% Kaldu Maggie Bubur Bayi Promina Sosis So Good Tepung Terigu

(Sumber : Laboratorium Biokimia Pangan, 2011)

Tabel Hasil Pengamatan Salting Out


Bahan Soy Fresh Kedelai Esquis Pepton 1% Kaldu Maggie Pereaksi Amonium Sulfat Hasil (-) (-) (+) (+) Keterangan Tidak Memiliki Ikatan Peptida Tidak Memiliki Ikatan Peptida Memiliki Ikatan Peptida Memiliki Ikatan Peptida

Bubur Bayi Promina Sosis So Good Tepung Terigu

(+) (+) (+)

Memiliki Ikatan Peptida Memiliki Ikatan Peptida Memiliki Ikatan Peptida

(Sumber : Laboratorium Biokimia Pangan, 2011)

Tabel Hasil Pengamatan Uji Logam Berat


Bahan Soy Fresh Kedelai Esquis Pepton 1% Kaldu Maggie Bubur Bayi Promina Sosis So Good Tepung Terigu (Sumber : Laboratorium Biokimia Pangan, 2011) Na2CO3 Semakin banyak endapan yang terbentuk maka endapan semakin aktif Pereaksi Keterangan

LAMPIRAN SAMPEL
Tepung Terigu

Gambar 13. Tepung Terigu Tepung Terigu mengandung Pati 70%, air 13%, Protein tidak larut 11%, Protein larut 2%, Gula 2,5%, Lemak 1%, Mineral 0,5%, glutamate 3,826%, prolin 1,514%, arginin 0,725%, dan fenilalanin 0,614%. Tepung Terigu mengandung protein dalam bentuk gluten, suatu senyawa yang elastis, liat, dan dapat direnggangkan untuk memberikan struktur bagi adonan makanan yang terbuat dari tepung terigu. Tepung terigu mengandung protein yang unik yang tidak terdapat pada tepung yang lain. Glutein ini tidak larut dalam air. Sosis

Komponen utama sosis terdiri dari daging, lemak, dan air. Selain itu, pada sosis juga ditambahkan bahan tambahan seperti garam, fosfat, pengawet (biasanya nitrit/nitrat), pewarna, asam askorbat, isolat protein, dan karbohidrat.