Maria de Los Angeles Perez Fernandez Palha Recife, 2011

DEFINIO DE PROTENAS:
So polmeros de aminocidos unidos entre si por ligaes peptdicas. Devido ao carter dessa ligao, as protenas tem, em geral, apenas uma conformao espacial em suas condies biolgicas normais (pH, temperatura) , conhecida por conformao nativa ou protena nativa. As protenas so macromolculas complexas e necessrias para os processos qumicos que ocorrem nos organismos vivos. So os constituintes bsicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar. Nos animais, as protenas correspondem a cerca de 80% do peso dos msculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Nos vegetais as protenas esto presentes em menor quantidade.

Funes:
Armazenamento: Cataltica : Contrcteis: Estrutural: Protetora: Reguladora: Ferritina (Fe bao) Urease; amilase; lipase Actina e Miosina; Flagelina Queratinas; Colgeno; Elastinas; frinognio, Trombina(coagulao do sangue); Ricina; Gossipina. Anticorpos Insulina; oxitocina;Vasopressina (rim, artrias)

A2

Transportadoras: Hemoglobina (O2); Mioglobina; Citocromos Nutritivas e de reserva: Gliadina (trigo); Ovoalbumina; Casena (leite); Ferritina (Fe)

A1

Slide 3 A1 A2 D fim
Angeles; 27/10/2009

deixe s isso
Angeles; 27/10/2009

Classificao das Protenas de acordo com a Estrutura

As protenas so quase inmeras, todas so formadas exclusivamente por apenas 20 aminocidos, que se repetem numa sequncia caracterstica para cada protena. Esta sequncia conhecida como estrutura primria, a qual determina a forma e a funo da protena. A estrutura primria indica a sequncia dos aminocidos, no leva em conta a orientao espacial da molcula. As interaes intermoleculares entre os aminocidos das protenas fazem com que a cadeia protica assuma uma estrutura secundria e muitas vezes , uma estrutura terciria.

Estrutura primria
funo dos ngulos formados pelas ligaes peptdicas que ligam os aminocidos.
IUPAC, "The secondary structure of a segment of polypeptide chain is the local spatial arrangement of its main-chain atoms without regard to the conformation of its side chains or to its relationship with other segments".

A conformao espacial mantida graas as interaes intermoleculares (pontes de hidrognio) entre os hidrognios dos grupos amino e os tomos de oxignio dos outros aminocidos.

Estrutura secundria
As ligaes descritas anteriormente foram a protena a assumir uma forma helicoidal, um colar enrolado em torno de um eixo imaginrio. A forma, a mais comum, chamado de alfa hlice. H outras duas formas na estrutura secundria so as beta-sheets e turns. Nas beta-sheets, um segmento da cadeia interage com outro, paralelamente, so chamadas de estrutura BETA Turns so o terceiro tipo das estruturas secundrias clssicas, so responsveis pela reverso da direo da cadeia polipeptdica. Eles so localizados na superfcie polar da protena, e contm resduos com carga. Os stios de reconhecimento dos anticorpos, da fosforilao, glicosilao e da hidroxilao so encontrados, frequentemente, nos ou prximos dos turns.

Estrutura secundria

Estruturas secundrias

-hlice
Aumentam de tamanho ao serem aquecidas. Em

conformao-

presena de calor No aumentam de tamanho ao serem

mido podem adquirir conforma- aquecidas (reversvel) Ligaes entre aac. intracadeia ricas em ligaes cistina flexibilidade varivel Ligaes entre aac intercadeia no h ligaes cistina entre cadeias das -queratinas. Flexveis e moles

So ricas em aac com grupos R Os grupos R projetam-se para fora, hidrofbicos Insolveis em H2O Ex: -queratinas encontradas nas Ex: -queratinas encontradas em unhas, pele, l, cabelos, casco de teia de aranha, seda (fibrona) tartaruga. estrutura em zig-zag

Estrutura terciria
Esta estrutura relaciona-se com os loopings e dobramentos da cadeia protica sobre si prpria. Esse processo se deve as cadeias laterais dos aminocidos; algumas cadeias laterais longas e hidrofbicas perturbam a estrutura secundria helicoidal, provocando a dobra da protena. a conformao espacial da protena, como um todo, e no de determinados segmentos particulares da cadeia protica. A forma das protenas est relacionada com sua estrutura terciria. Como as protenas globulares (forma esfrica). Muitas vezes, as partes hidrofbicas da protena agrupam-se no interior da protena dobrada, longe da gua e dos ons do ambiente onde a protena se encontra, deixando as partes hidroflicas expostas na superfcie da estrutura da protena. Regies como "stio ativos", "stios regulatrios" e modulares so propriedades da estrutura terciria.

Conformao globular de uma protena

Estrutura Quaternria
Estrutura quaternria, algumas protenas, hemoglobina, so compostas por mais de uma unidade polipeptdica (cadeia protica). A conformao espacial destas cadeias determina a estrutura quaternria. Esta estrutura mantida pelas mesmas foras que determinam as estruturas secundrias e tercirias.

A figura mostra uma imumoglobulina, um tetrmero, constituda por 4 cadeias proticas (polipeptdeos).

A figura (NELSON & COX, 2000) acima o Nvel de organizao estrutural de uma protena globular, desde sua sequncia de aminocidos at sua forma final, estrutura quaternria, onde h o envolvimento de 4 cadeias polipeptdicas.

DESAFIO: COMPREENDER a relao entre a seqncia de aminocidos e a funo biolgica que exercem, MODIFICANDO A FUNO PROTEICA

H vrias classificaes para as protenas:

Classificar as protenas baseada na sua funo. Elas podem ser divididas em dois GRANDES grupos:

protenas estruturais biologicamente ativas.

protenas

Algumas dessas protenas podem pertencer aos dois grupos:

A maioria das protenas estruturais so fibrosas compostas por cadeias alongadas. Exemplos: o colgeno (ossos, tendes, pele e ligamentos) e a queratina (unhas, cabelos, penas e bicos).

A grande maioria das protenas biologicamente ativas so globulares, sua atividade funcional intrnsica a sua organizao espacial.
Exemplos so as enzimas, hormnios proticos (que atuam como mensageiros qumicos), protenas de transporte (como as lipoprotenas, que podem carrear o colesterol) e imunoglobulinas (ou anticorpos), que protegem o corpo de microorganismos patgenos. Muitas protenas biologicamente ativas ficam na regio da membrana celular, atuam de diversas maneiras. A porina, uma protena trans-membrana, que atua como um canal inico em bactrias. Existe um "buraco" na estrutura protica, de cerca de 11 angstrons de dimetro, onde os ons passam, seletivamente.

As enzimas so uma classe especial de protenas biologicamente ativas. So responsveis pela catlise de diversas reaes em organismos. Reaes que, sem o auxlio das enzimas, jamais aconteceriam ou, Reaes que, sem o auxlio das enzimas,

Porina

Enzima

Classificao das Protenas de acordo com a forma: Globulares Fibrosas

Solveis em gua e solues Insolveis em gua, resistentes salinas diludas Forma esfrica, ao proteoltica Cadeia compridas e filamentosas,

polipepitdica forma globular

enrolada

em Cadeia polipeptdica estendida ao longo de um eixo

Quase todas as enzimas e Protenas estruturais protenas de reserva Ex: Hexoquinase, -Globulinas Ex: -Queratinas ,Colgeno

Lembrando:
As protenas tem seu nmero de aminocidos, estrutura e conformao geneticamente determinados. So formadas por apenas 20 aac. Sua conformao nativa to estvel, que a protena pode ser isolada mantendo sua atividade biolgica. Estabilidade conformacional se deve as ligao peptdica e a interao entre os radicais R laterais dos aminocidos

Classificao das Protenas de acordo sua Composio

Simples

Conjugadas

Contm apenas Amino-cidos ligados Possuem grupos qumicos no proticos em cadeia polipeptdica e nenhum ligados cadeia polipeptdica outro grupo qumico Poro no protica chama-se GRUPO PROSTTICO Ex: queratinas, colgeno, insulina Ex: lipoprotenas ( no sangue), glicoprotenas(-Globulinas), fosfoprotenas(casena do leite) hemoprotenas (hemoglobina), Metaloprotnas (Ferritinas)

Conformao globular de uma protena

Grupo prosttico

HEMOGLOBINA: Globular, conjugada

Ainda protenas conjugadas:

A hemoglobina uma protena conjugada contendo 4 grupos prostticos, cada um consistindo de um on de ferro e a porfirina, GRUPO HEMO, estes grupos que habilitam a hemoglobina a carrear o oxignio atravs da corrente sangunea. As liproprotenas, tal como LDL e HDL, so exemplos de protenas conjugadas, neste caso, com lipdeos.

Desnaturao protica
Consiste em mudanas das propriedades fsicas,qumicas e biolgicas de uma protena.
Essas mudanas podem ser: Diminuio da solubilidade Alterao da conformao Diminuio ou eliminao da atividade biolgica Causa : Mudanas de pH significativas Mudanas de Temperatura Radiaes U.V; Raio X Vibraes ultra-snicas Agitao Solvantes orgnicos (Etanol, acetona, ter) cidos ou bases

DESNATURAO PROTEICA
Protenas nativas

DETERGENTE

XR+ R+

XX-

XR R R+ R+ uria uria uria

Protenas desnaturada

Propriedades Proteicas
Anfoterismo: +(PROTENA)+ OH (PROTENA)+ H+
+(PROTENA)

O pH da soluo cuja a molcula de aminocidos ou protena encontra-se totalmente ionizada, mas com carga lquida igual a zero, chama-se ponto isoeltrico (pI) e a molcula nessas condies, chamada on dipolar ou Zwitterion . Esta molcula no se move em um campo eltrico, tende a precipitar.

Solubilidade
Pode ser alterada pela presena de uma soluo salina. A afinidade da protena pode ser melhorada ou no pela adio de sais, como (NH4)2SO4, NaCl entre outros, mas a concentrao do sal deve ser bem avaliada de modo a se obter protena solvel ou precipitada.
Salting-in - a adiao de sal, em pequenas quantidades, diminui a interao protena - protena, aumentando a interao protena H2O, solubilizando o polipeptdeo.

Salting-out- A adio de sal em grandes quantidades, aumenta a interao protena - protena, diminuindo a interao protena - H2O, resultando numa desidratao da H2O ativa e precipitao do polipeptdeo.

Purificao das Proteicas As protenas podem ser separadas e purificadas em seu estado nativo atravs de diferentes processos: Dilise: separ as protenas de molculas de baixo peso molecular presentes no extrato das clulas. Filtrao em gel (peneira molecular): separao das diferentes protenas por peso molecular. Eletroforese: Separao das diferentes protenas com base no sinal e nmero de cargas eltricas de cad uma delas Cromatografia de troca inica: fundamenta-se nas diferenas entre as densidades e o sinal de suas cargas eltricas em determinado pH. Dosagens proteicas As mais tradicionais so : Mtodo de Kjeldahl Absoro no U.V. Mtodo de Biureto Mtodo de Lowry

Absoro no U.V.

Purificao das Proteicas As protenas podem ser separadas e purificadas em seu estado nativo atravs de diferentes processos: Dilise: separ as protenas de molculas de baixo peso molecular presentes no extrato das clulas. Filtrao em gel (peneira molecular): separao das diferentes protenas por peso molecular. Eletroforese: Separao das diferentes protenas com base no sinal e nmero de cargas eltricas de cad uma delas Cromatografia de troca inica: fundamenta-se nas diferenas entre as densidades e o sinal de suas cargas eltricas em determinado pH. Dosagens proteicas As mais tradicionais so : Mtodo de Kjeldahl Absoro no U.V. Mtodo de Biureto Mtodo de Lowry

OBRIGADA!!!