Anda di halaman 1dari 18

I. II. III.

NOMOR PERCOBAAN NAMA PERCOBAAN TUJUAN PERCOBAAN

:1 : REAKSI UJI TERHADAP ASAM AMINO : Untuk mengidentifikasi atau menguji gugus

fungsi yang terdapat dalam suatu asam amino melalui reaksi dengan reagen millon, reagen Hopkins-cole, dan reagen ninhidrin. IV. LANDASAN TEORI : Kata protein berasal dari kata protos atau proteous yang berarti pertama atau utama. Protein merupakan komponen utama sel hewan atau manusia. Oleh karena sel itu berperan dalam pembentukkan dan pertumbuhan tubuh. Dalam kehidupan protein memegang peranan yang penting pula. Proses kimia dalam tubuh dapat berlangsung dengan baik karena adanya enzim, suatu protein yang berfungsi sebagai biokatalis. Disamping itu hemoglobin dalam butir-butir darah merah atau eritrosit yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh bagian tubuh adalah salah satu jenis protein. Demikian pula zat-zat yang berperan untuk melawan bakteri penyakit atau yang disebut antigen, juga suatu protein. Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA (Anonim, 2011). Protein sebagai salah satu komponen penyusun bahan pangan mempunyai peranan yang sangat besar dalam menentukan mutu produk pangan. Protein mampu berinteraksi dengan senyawa-senyawa lain, baik secara langsung maupun tidak langsung, sehingga berpengaruh pada aplikasi proses, mutu dan penerimaan produk. Sifat-sifat inilah yang disebut dengan sifat fungsional protein, seperti: water binding, kelarutan, viskositas, pembentukan gel, flavor binding dan aktivitas permukaan. Dengan demikian, protein dari berbagai sumber dapat dikembangkan menjadi produk yang mempunyai sifat-sifat fungsional yang tinggi, menjadi: emulsifier, flavor enhancer, texturizer, stabilizer dan pembentuk gel.

Molekul protein tersusun dari sejumlah asam amino sebagai bahan dasar yang saling berkaitan satu sama lain. Ternyata ada 24 jenis rantai cabang R yang berbeda ukuran, bentuk, muatan, dan reaktivitasnya. Rantai cabang R dapat berupa atom H pada glisin, metil pada alanin, atau berupa gugus lainnya, baik gugus alifatik, hidroksil, maupun aromatik. Molekul protein sendiri merupakan rantai panjang yang tersusun oleh matarantai asam-asam amino. Asam amino adalah senyawa yang memiliki satu atau lebih gugus karboksil (-COOH) dan satu atau lebih gugus amino (-NH2) yang salah satunya terletak pada atom C tepat sebelah gugus karboksil (atau atom C alfa). Asamasam amino yang berbeda-beda (ada 20 jenis asam amino dalam protein alamiah) bersambung melalui ikatan peptida yaitu ikatan antara gugus karboksil suatu asam amino dengan gugus amino dari asam amino yang di sampingnya. Fungsi suatu protein selain sebagai bahan makanan tergantung sepenuhnya pada strukutur tiga dimensionalnya. Pada suatu protein dapat ditambahkan beberapa zat yang dapat merubah struktur sekunder, tersier, dan kuartener dari protein tersaebut. Sebagai contoh: konsentrasi ion yang tinggi dapat mematahkan ikatan S-S diantara cystein. Meskipun zat ini tidak berubah untuk memecahkan ikatan peptida, sehingga struktur primernya tidak berpengaruh, tetapi perlakuan ini dapat merusak sifat protein yang menyebabkan protein tersebut tidak berfungsi semestinya. Protein tersebut mengalami proses denaturasi. Sebagai contoh apabila lisozim di denaturasikan maka protein tersebut tidak dapat lagi merubah polisakarida seperti biasa. Denaturasi suatu enzim menyebabkan enzim itu tidak dapat berfungsi lagi (Winarno, 1991). Asam amino merupakan satuan penyusun protein. Berdasarkan rumus bangunnya asam amino dapat dipandang sebagai turunan asam karboksilat, yang satu atom hidrogennya digantikan oleh gugus amino (-NH2). Pada umumnya gugus itu terikat pada atom C alfa, dengan bangun molekul umum sebagai berikut : R CH2 CH2 CH COOH NH2

Asam amino dapat pula terdapat dalam protein. Semua asam amino (20) yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama, gugus karboksil dan gugus amino diikat pada atom karbon yang sama. Masing-masing berbeda satu dengan yang lainnya pada rantai sampingnya, atau gugus R, yang bervariasi dalam struktur, ukuran muatan listrik dan kelarutan di dalam air. Ke-20 asam amino pada protein seringkali dipandang sebagai asam amino baku, utama, atau normal, untuk membedakan molekul-molekul ini dari jenis-jenis asam amino lain yang ada pada organisme hidup, tetapi tidak terdapat di dalam protein. Asam amino baku dapat dinyatakan dengan singkatan tiga huruf atau lambang satu huruf yang digunakan secara ringkas untuk menunjukkan komposisi dan urutan asam amino di dalam rantai polipeptida. Struktur asam amino yang terdapat dalam protein ditemukan dalam bentuk ionik. Warna hitam menunjukkan bagian yang umum pada semua asam -amino pada protein (kecuali prolin). Asam amino satu dengan yang lainnya akan bersambung membenrtuk struktur primer protein oleh ikatan peptida. Susunan asam amino menentukan sifat struktur sekunder dan tersier. Hal ini akan mempengaruhi secara bermakna sifat-sifat fungsiu protein makanan dan perilakuknya selama pemrosesan. Dari 20 asam amino, hanya 8 asam amino yang merupakan asam amino esensial yang terdapat dalam protein dan ketersediaannya menentukan kualitas gizi protein. Pada umumnya, kualitas protein hewan lebih tinggi daripada kualitas protein tumbuhan. Protein tumbuhan dapat ditingkatkan mutu gizinya dengan pencampuran secara bijaksana atau dengan modifikasi genetik melalui persilangan. Sifat asam amino dalam larutan, maka ia akam terionisasi dan dapat bersifat sebagai asam atau basa. Sifat-sifat asam dan basa ini sangat penting didalam pengertian pengetahuan mengenai sifat protein. Hal ini sangat penting diterapkan dalam seni pemisahan, identifikasi, dan kuatifikasi asam amino yang berbeda, yaitu dalam hal menentukan komposisi dan urutan asam amino dari molekul protein, yang didasarkan atas tingkah laku asam basa yang khas. Hampir semua asam amino baku, keculai satu mempunyai atom karbon asimetrik, karbon, yang mengikat empat gugus substituen yang berbeda, yakni, gugus karboksil, gugus amino, gugus R, dan atom Hidrogen. Atom

karbon asimetrik karenanya, merupakan pusat khiral. Seperti yang telah diketahui,
senyawa dengan pusat khiral terdapat dua bentuk isomer yang berbeda, yang bersifat identik dalam semua sifat kimia dan fisiknya, kecuali satu, yakni arah perputaran sinar terpolarisasi didalam polarimeter. Kesemua dari 20 asam amino yang diperoleh dari hidrolisa protein dengan kondisi yang cukup ringan, bersifat optik aktif; yakni senyawasenyawa ini dapat memutar sinar bidang polarisasi meuju ke suatu arah atau kebalikannya. Karena susunan tetrahedral ikatan valensi disekitar atom karbon pada asam amino, keempat gugus substituen yang berbeda ini dapat menempati dua susunan yang berbeda dalam ruang, yang merupakan bayanngan cermin yang tidak saling menutupi sesamanya. Kedua bentuk ini dinamakan isomer optik, enensiomer, atau stereoisomer. Dan bila protein dilarutkan ke dalam larutan asam atau basa kuat, maka unit pembangun asam amino dibebaskan dari ikatan kovalen yang menghubungkan molekul-molekul ini menjadi rantai. Asam amino yang bebas yang terbentuk merupakan molekul yang relatif kecil, dan struktur masing-masing telah diketahui. Cara yang digunakan untuk mengklasifikasikan asam amino ada beberapa. Misalnya cara yang mendasar pada jumlah gugus karbonil dan gugus asam amino yang dikandung senyawa itu. Cara lain ialah yang mendasar pada sifat gugus R. Pemilahan asam amino yang demikian itu erat hubungannya dengan struktur konfigurasi protein. Sebagai contoh : protein yang sebagian besar tediri dari glisin , dengan gugus R adalah H, maka protein tadi struktur konfigurasinya sangat sederhana. Bentuknya kan sangat berbeda andai kata protein tadi tersusun oleh asam amino yang mengandung R bermuatan. Gugus R yang bermuatan tadi dalam rantai polipeptida akan saling menolak atau mengikat sehingga rantai tadi melipat dan cenderung membentuk melipat globula. Struktur ke-20 asam amino dibagi menjadi 4 golongan, yaitu: (1) golongan dengan gugus R nonpolar atau hidrofobik, (2) golongan dengan gugus R polar, tetapi tidak bermuatan, (3) golongan dengan gugus R bermuatan negatif, (4) golongan dengan gugus R bermuatan positif.

Delapan Asam Amino Mempunyai Gugus Nonpolar Gugus R di dalam golongan ini merupakan hidrokarbon. Lima asam amino dengan gugus R alifatik (alanin, valin, leusin, isoleusin, dan prolin), dua dengan lingkaran aromatik (fenilalanin dan triptofan), dan satu yang mengandung sulfur (metionin). Kelarutan asam amino golongan ini kurang bila dibandingkan dengan golongan asam amino yang mempunyai gugus polar yang tidak bermuatan. Hal itu disebabkan oleh gugus R yang tidak polar. Hidrofobik adalah sifat golongan ini. Hidrofobik ada;ah sifat fobi terhadap air dan bilamana asam amino itu terdapat pada rantai polimer protein maka asam tersebut cenderung malipat dalam gumpalan protein itu. Golongan Asam Amino Mempunyai Gugus Polar Tidak Bermuatan Gugus R dari asam amino polar lebih larut dalam air, atau lebih hidrofilik, dibandingkan dengan asam amino nonpolar, karena golongan ini mengandung gugus fungsionil yang membentuk ikatan hidrogen dengan air. Golongan ini meliputi glisin, serin, treonin, sistein, tirosin, asparagin, dan glutamin. Polaritas yang dimaksud disebabkan karena gugus OH pada serin, treonin, tirosin, gugs SH pada sistein dan gugus NH2 pada asparagin dan glutamin. Mereka dapat ikat-mengikat dengan air (atau zat pelarut polar lainnya) melalui ikatan jembatan hidrogen, inilah yang menyebabkan sifat larut dari asam amino golongan ini. Golongan Asam Amino yang Mempunyai Gugus R yang Bermuatan Negatif (Asam) Golongan asam amino ini mengandung gugus R yang bermuatan total negatif pada pH 7,0. asam amino ini meliputi asam aspartat dan asam glutamat, yang masingmasing memiliki tambahan gugus karboksil. Golongan Asam Amino yang Mempunyai Gugus R Bermuatan Positif (Basa) Golongan asam amino ini mempunyai gugus R dengan muatan total positif pada pH 7,0. asam amino ini meliputi lisin, arginin, dan histidin.

Asam amino dapat membentuk ester, bila direaksikan dengan alkohol degan bantuan katalisator asam. Ester ini mudah menguiap yang selanjutnya dapat dipisahkan dengan jalan penyulingan bertingkat. Bila asam amino direaksikan dengan asam nitrit , timbullah gas N2 yang berasal dari gugus NH2. Untuk mengetahui adanya jenis asam amino terminal pada suatu rantai polipeptida, maka protein direaksikan dengan dinitrofluorobenzena. Persenyawaan ini setelah dihidrolisis menghasilkan turunan dinitrofluorobenzena dan sisa peptida. Sebagian besar molekul protein menampakkan aktivitas biologiknya pada kisaran pH dan suhu tertentu. Pada pH dan suhu yang tinggi maka protein globular mengalami fisik yang dinamakan Denaturasi. Salah satu sifat yang tampak adalah kelarutannya yang menurun. Pembentukan gumpalan putih pada bagian telur yang putih merupakan salah satu contoh terdenaturasi.Struktur primer protein diatas tidak mengalami perubahan. Secara umum denaturasi adalah peristiwa penyimpangan dari sifat alamiah senyawa bersangkutan, dalam hal ini adalah protein.

V.

ALAT DAN BAHAN : Alat yang digunakan Tabung reaksi Rak tabung reaksi Pipet tetes Beker gelas Gelas ukur Bunsen Penjepit tabung Batang pengaduk Bahan yang digunakan Reagen Millon Reagen Hopkins-Cole

Larutan Ninhidrin 0,1% Larutan Alanin Larutan Valin Larutan Glysin Larutan Albumin Larutan Triptofan Larutan Tyrosin Larutan Prolin Larutan Asam Glutamat Larutan Glutamin Larutan Arginin Larutan H2SO4 pekat PROSEDUR PERCOBAAN : UJI MILLON Tambahkan 5 tetes reagen Millon ke dalam 3 ml larutan protein, panaskan campuran baik-baik. Jika reagen yang digunakan terlalu banyak, maka warna akan hilang pada pemanasan.

VI.

UJI HOPKINS-COLE Ke dalam 2 ml larutan protein tambahkan 2 ml reagen Hopkins-Cole. Tambahkan sedikit demi sedikit kira-kira sebanyak 5 ml H2SO4 pekat melalui sisi tabung. Amati warna yang terbentuk pada pertemuan kedua cairan. Jika perlu perlahan-lahan tabung tersebut, sampai terbentuk cincin berwarna

UJI NINHIDRIN Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % ke dalam 3 ml larutan protein. Panaskan hingga mendidih. Ulangi percobaan dengan menggunakan glisin.

VII.

HASIL PENGAMATAN Hasil Pengamatan

: Kesimpulan Tidak mengandung gugus hidroksifenil, reaksi negatif

Pengujian

Alanin (putih) + 3 tetes millon (tak Millon berwarna) tak berwarna, dipanaskan tak berwarna Valin (tak berwarna) + 3 tetes millon (tak berwarna) tak berwarna, dipanaskan tak berwarna Glisin (tak berwarna) + 3 tetes millon (tak berwarna) tak berwarna, dipanaskan tak berwarna Albumin (tak berwarna) + 3 tetes millon (tak berwarna) tak berwarna ada endapan putih, dipanaskan merah, ada endapan merah Triptofan (putih) + 3 tetes millon (tak berwarna) kuning keruh, dipanaskan cokelat muda, ada endapan cokelat muda

Tidak mengandung gugus hidroksifenil, reaksi negatif

Tidak mengandung gugus hidroksifenil, reaksi negatif

Didalam albumin mengandung Tyrosin dan gugus hidroksifenil, reaksi positif. Tidak mengandung gugus hidroksifenil namun mengandung gugus indol, reaksi negatif

Tyrosin (tak berwarna) + 3 tetes millon (tak berwarna) tak berwarna, dipanaskan merah pekat, ada endapan merah Prolin (tak berwarna) + 3 tetes millon (tak berwarna) tak berwarna, dipanaskan tak berwarna Asam Glutamat (tak berwarna) + 3 tetes millon (tak berwarna) tak berwarna, dipanaskan tak berwarna

Mengandung gugus hidroksifenil, reaksi positif

Tidak mengandung gugus hidroksifenil, reaksi negatif

Tidak mengandung gugus hidroksifenil, reaksi negatif

Glutamin (tak berwarna) + 3 tetes millon (tak berwarna) tak berwarna, dipanaskan tak berwarna Arginin (tak berwarna) + 3 tetes millon (tak berwarna) tak berwarna, dipanaskan tak berwarna HopkinsCole 2ml Alanin + 2ml reagen putih, lalu + 5 ml H2SO4 pekat tak berwarna, tak ada cincin 2ml Valin + 2ml reagen tak berwarna, lalu + 5 ml H2SO4 pekat tak berwarna, tak ada cincin 2ml Glisin + 2ml reagen tak berwarna, lalu + 5 ml H2SO4 pekat tak berwarna, tak ada cincin 2ml Albumin + 2ml reagen , lalu + 5 ml H2SO4 pekat 2ml Triptofan + 2ml reagen , lalu + 5 ml H2SO4 pekat 2ml Tyrosin + 2ml reagen tak berwarna ada endapan putih lalu + 5 ml H2SO4 pekat tak berwarna, tak ada cincin 2ml Prolin + 2ml reagen tak berwarna, lalu + 5 ml H2SO4 pekat tak berwarna, tak ada cincin 2ml Asam Glutamat + 2ml reagen tak berwarna, lalu + 5 ml H2SO4 pekat tak berwarna, tak ada cincin

Tidak mengandung gugus hidroksifenil, reaksi negatif

Tidak mengandung gugus hidroksifenil, reaksi negatif

Tidak

mengandung

gugus

indol dan reaksi negatif

Tidak

mengandung

gugus

indol dan reaksi negatif

Tidak

mengandung

gugus

indol dan reaksi negatif

Seharusnya gugus positif. Seharusnya

mengandung dan reaksi

indol

mengandung

gugus indol dan reaksi positif Tidak mengandung gugus

indol dan reaksi negatif

Tidak

mengandung

gugus

indol dan reaksi negatif

Tidak

mengandung

gugus

indol dan reaksi negatif

2ml Glutamin + 2ml reagen , lalu + 5 ml H2SO4 pekat 2ml Arginin + 2ml reagen , lalu + 5 ml H2SO4 pekat 3ml Alanin + 0,5 ml ninhidrin larutan Ninhidrin tak berwarna, dipanaskan berubah menjadi ungu 3ml Valin + 0,5 ml ninhidrin larutan tak berwarna, dipanaskan berubah menjadi ungu 3ml Glisin + 0,5 ml ninhidrin larutan tak berwarna, dipanaskan berubah menjadi ungu 3ml Albumin + 0,5 ml ninhidrin larutan tak berwarna, dipanaskan berubah menjadi ungu

Tidak

mengandung

gugus

indol dan reaksi negatif Tidak mengandung gugus

indol dan reaksi negatif Mengandung gugus amino bebas dan reaksi positif Mengandung gugus amino bebas dan reaksi positif Mengandung gugus amino bebas dan reaksi positif Mengandung gugus amino bebas dan reaksi positif

3ml Triptofan + 0,5 ml ninhidrin larutan Mengandung gugus amino tak berwarna, dipanaskan berubah menjadi ungu 3ml Tyrosin + 0,5 ml ninhidrin larutan tak berwarna, dipanaskan berubah menjadi ungu 3ml Prolin + 0,5 ml ninhidrin larutan tak berwarna dipanaskan berubah menjadi kuning 3ml Asam Glutamat + 0,5 ml ninhidrin larutan tak berwarna dipanaskan berubah menjadi ungu 3ml Glutamin + 0,5 ml ninhidrin larutan Mengandung gugus amino Tidak mengandung gugus amino negatif Mengandung gugus amino bebas dan reaksi positif bebas dan reaksi Mengandung gugus amino bebas dan reaksi positif bebas dan reaksi positif

10

tak berwarna, dipanaskan berubah menjadi ungu 3ml Arginin + 0,5 ml ninhidrin larutan tak berwarna, dipanaskan tetap tak berwarna

bebas dan reaksi positif

Seharusnya

reaksi

positif

dan mengandung gugus amino bebas.

VIII.

PERSAMAAN REAKSI UJI MILLON


Uji MILLON

HO O OH H N H tyrosin O OH Hg HO N H
+ +

Hg

NO 2

mercuri

berw arna merah bata

11

UJI HOPKINS-COLE
O OH NH tryptofan OH NH2

COOI COO-

NH2 CH3 cicin ungu

UJI NINHIDRIN
O

H2N

+
H3C OH O asam amino ninhidrin

OH OH

O N

O O

OO berw arna ungu

H3C

CO 2

3H2O

12

IX.

PEMBAHASAN

Pada percobaan ini, dilakukan uji gugus fungsi asam amino alanin, valin, glysin, albumin, triptofan, tyrosin, prolin, asam glutamat, glutamin dan arginin dengan mereaksikan masing masing asam amino menggunakan reagen millon, reagen Hopkins-cole dan reagen ninhidrin. Pada pengujian asam amino dengan reagen millon, albumin dan tyrosin menghasilkan reaksi positif yang ditunjukkan dengan adanya endapan berwarna merah setelah campuran asam amino dan reagen dipanaskan. Albumin menunjukkan endapan putih yang kemudian setelah dipanaskan endapannya berubah menjadi endapan berwarna merah. Ini menandakan bahwa albumin mengandung asam amino tyrosin yang juga menghasilkan reaksi positif. Endapan putih pada albumin yang terbentuk setelah penambahan reagen Millon pada larutan protein tersebut berasal dari endapan merkuri, dimana pada awalnya Hg yang terlarut di dalam HNO3 teroksidasi menjadi Hg+. Ion Hg + ini selanjutnya membentuk garam dengan gugus karboksil dari tirosin. Asam amino yang beraksi positif ini disebabkan karena asam amino tersebut mengandung gugus hidroksifenil dari reaksi senyawa merkuri reagen millon. Sedangkan alanin, valin, glisin, triptofan, prolin, asam glutamat, glutamin dan arginin bereaksi negatif yang ditandakan dengan campuran masing-masing asam amino tetap tak berwarna dan tidak terdapat endapan. Terkecuali triptofan, menghasilkan campuran berwarna cokelat muda dan terdapat endapan cokelat muda. Pada pengujian kedua, uji Hopkins-Cole, hasil akhir percobaan masingmasing asam amino ditandakan dengan munculnya cincin berwarna ungu dalam larutan setelah dicampurkan dengan reagen dan asam sulfat pekat. Dan dari hasil percobaan didapat albumin dan triptofan yang menghasilkan campuran akhir yang berwarna hitam/cokelat dengan cincin yang juga berwarna hitam. Dari literatur, seharusnya albumin dan triptofan ini menghasilkan cincin di tengah dengan warna ungu. Ketidak tepatan warna yang dihasilkan ini dapat disebabkan penambahan asam sulfat pekat yang berlebih. Triptofan merupakan satu-satunya asam amino yang

13

mengandung gugus indol, karena itulah dapat menghasilkan cincin ungu yang merupakan hasil kondensasi triptofan dengan gugus aldehida dari asam glioksilat dalam suasana asam sulfat. Dan di dalam larutan albumin terdapat asam amino triptofan dengan tanda adanya cincin ungu yang didapat dari gugus indol dari triptofan, walaupun hasil yang didapat yaitu campuran yang berwarna hitam.

Sedangkan asam amino alanin, valin, glisin, tyrosin, prolin, asam glutamat, glutamin, dan arginin menghasilkan reaksi yang negatif dikarenakan campuran yang diuji tidak menghasilkan cincin yang berwarna ungu atau cokelat yang menandakan terdapatnya gugus indol. Pada pengujian asam amino dengan reagen ninhidrin, hasil akhir yang menunjukkan reaksinya positif ditandai dengan campuran ninhidrin yang berlebihan setelah dipanaskan menghasilkan warna ungu. Dari asam amino alanin, valin, glysin, albumin, triptofan, tyrosin, prolin, asam glutamat, glutamin dan arginin, hanya prolin yang menghasilkan reaksi negatif dengan tanda tidak berubah warna menjadi ungu. Semua asam amino dan peptida yang mengandung gugus memberikan reaksi ninhidrin yang positif. amino bebas

Semakin pekat warna ungu yang

dihasilkan maka akan semakin besar konsentrasinya dikarenakan intensitas warna yang dihasilkan. Prolin tidak dapat menghasilkan reaksi positif dikarenakan molekulnya terjadi substitusi gugus amino yang menyebabkan prolin berwarna

kuning setelah dipanaskan dengan reagen ninhidrin.

14

X.

KESIMPULAN

Kesimpulan yang didapat dari percobaan uji gugus fungsi asam amino dengan reagen-reagen tersebut adalah: 1. Pada uji millon hanya didapat Albumin dan Tyrosin yang bereaksi positif dengan adanya endapan berwarna merah 2. Asam amino pada uji millon yang memiliki endapan merah memiliki gugus hidroksifenil 3. Endapan putih pada albumin yang terbentuk setelah penambahan reagen Millon pada larutan protein 4. Pada uji Hopkins-Cole didapat Albumin dan Triptofan yang bereaksi positif dengan munculnya cincin berwarna cokelat yang seharusnya berwarna ungu. 5. Triptofan adalah satu-satunya asam amino yang mengandung gugus indol 6. cincin ungu pada uji Hopkins-cole merupakan hasil kondensasi triptofan dengan gugus aldehida dari asam glioksilat dalam suasana asam sulfat. 7. Pada uji ninhidrin, semua asam amino yang diujikan menghasilkan reaksi positif kecuali Prolin. 8. Semua asam amino dan peptida yang mengandung gugus memberikan reaksi ninhidrin yang positif amino bebas

15

XI.

DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2011. Uji Kualitatif Protein dan Asam Amino. http://www.faperta.ugm.ac.id/newbie/.../PengantarBiokim.ppt. Diakses tanggal 27 Februari 2012 Anonim. 2011. Asam Amino dan Protein. http://www.docstoc.com/docs/25972440/Uji-Kualitatif-Protein-dan-AsamAmino. Diakses tanggal 27 Febuari 2012. Fessenden, JR & Fessenden, JS. 1986. Kimia Organik Jilid 2 Edisi Ketiga. Jakarta: Erlangga. Lehninger, Albert L. 1982. Dasar-dasar Biokimia Jilid 1. Jakarta: Erlangga. Poedjiadi, A. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: UI-Press. Syabana, Muhammad Fauzi. 2011. Asam Amino dan Protein. http://kimia.upi.edu/staf/nurul/Web%202011/0800521/strukturprotein.html . Diakses tanggal 27 Februari 2012.

16

XII.

GAMBAR ALAT

17

XIII.

JAWABAN PERTANYAAN : UJI MILLON Apa yang terjadi jika garam merkuri ditambahkan ke dalam protein? Akan didapat endapan yang berwarna merah pada campuran yang juga disebabkan oleh pengaruh adanya gugus hidroksifenil pada asam amino Mengapa larutan albumin terkoagulasi? Karena larutan albumin dilakukan pemanasan yang membuat albumin ini terdenaturasi (terjadi perubah struktur protein tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan lipatan antar asam amino) Larutan protein yang mana yang memberikan uji negatif? Mengapa? Alanin, Valin, Glisin, Triptofan, Prolin, Asam Glutamat, Glutamin, Arginin. Karena tidak menghasilkan endapan yang berwarna merah yang bertanda bahwa asam amino tersebut tidak mengandung gugus hidroksifenil.

UJI HOPKINS-COLE Protein apakah yang tidak memberikan uji positif? Alanin, Valin, Glisin, Tyrosin, Prolin, Asam Glutamat, Glutamin, Arginin.

UJI NINHIDRIN Warna apa yang terbentuk? Warna Ungu Gugus apa yang memberikan uji protein? Gugus amino bebas

18