UNIVERSIDAD DE LA REPBLICA

ESCUELA DE NUTRIN Y DIETTICA

RESUMEN DE PROTEINAS

Curso: Qumica de los alimentos Grupo: 2 Subgrupo: 11

Prof Adj Lic. Nut. Pablo Pereira

Integrantes: Martin Bastn C.I 4.535.662-6 Flavia Curbelo C.I 4.769.211-9 Valentina da Luz C.I 4.802.540-4 Agustina de Len C.I 4.649.696-6

Los rganos del hombre estn compuestos fundamentalmente por protenas, por lo tanto estas macromolculas son imprescindibles. Desempean funciones biolgicas en el organismo humano, tales como la formacin de tejidos, la sntesis de enzimas y hormonas, entre otras funciones tambin importantes. Las protenas tienen la capacidad de interactuar con compuestos muy diversos como el agua, los lpidos, los hidratos de carbono y otros polipptidos. Los aminocidos se caracterizan por tener en su molcula un grupo amino y un cido carboxlico. Slo 20 de ellos funcionan como constituyentes bsicos de las protenas, siendo - aminocidos (tanto el amino como el carboxilo se localizan en el carbono alfa). Con excepcin de la Glicina, todos muestran como mnimo un carbono asimtrico que provoca la existencia de dos formas pticamente activas: los D y los L ismeros. Los aminocidos que intervienen en la sntesis de protenas son de la configuracin L, mientras que los D generalmente sirven como fuente energtica. La unin de los 20 -aminocidos (monmeros) mediante enlaces peptdicos da origen a las protenas conocidas. La secuencia de aminocidos est genticamente determinada, por lo que un ligero cambio puede provocar grandes alteraciones. Las propiedades de los aminocidos se ven reflejadas en las caractersticas de las protenas. Por ms que una protena est constituida por AA iguales, si cambia el orden cambian las propiedades de la misma. Los aminocidos se clasifican de acuerdo a la naturaleza qumica y las propiedades de su grupo R en: hidrfilos (con grupos polares,Ej:OH, COOH,NH2) e hidrfobos (con grupos apolares, Ej; las cadenas hidrocarbonadas lineales o ramificadas y los grupos aromticos) de acuerdo con su solubilidad en agua, es decir la capacidad de establecer puentes de hidrgeno con sta; en cidos, bsicos y neutros conforme a su ionizacin y en indispensables y dispensables, segn la necesidad que tiene el hombre de ellos, es decir su capacidad para sintetizarlos, los primeros se deben obtener nicamente de la dieta, mientras que los segundos se pueden sintetizar. La facilidad de cada aminocido para reaccionar se debe a la naturaleza qumica de su radical, algunos casi no intervienen en trasformaciones qumicas (Ej: Alanina, Valina) y otros si (grupos amino libres, Ej: arginina y lisina). El sulfhidrilo de la cistena es tal vez el ms activo. Los aminocidos son anfteros, es decir que pueden comportarse o como cido o como base. Debido a sus grupos ionizables carboxilo, amino y otros, los aminocidos

son capaces de desarrollar una carga + o de acuerdo con el pH al que se encuentren, pudiendo recibir y donar electrones, esto hace que exista un estado qumico conocido como punto isoelctrico (pI), en el que se cuenta con el mismo nmero de cargas positivas que negativas y cuya carga neta es cero; adems de este estado existen dos ms que tambin dependen del pH: a pH<pI se encuentran en forma protonada o catinica y a pH >pI adquieren una carga negativa o aninica. La ionizacin de los aminocidos se calcula con la ecuacin de HendersonHasselbalch. Cuando las protenas se solubilizan en agua adquieren dimensiones coloidales, son anfteras, comportndose de igual forma que los AA. La clasificacin de las protenas se basa en su composicin, forma, solubilidad y funcin biolgica. Composicin. Pueden ser simples (homoprotenas), es decir compuestas exclusivamente de AA, su hidrlisis total slo produce una mezcla de stos. Ej:Insulina o conjugadas (heteroprotenas) que tienen adems una fraccin no proteica llamada grupo prosttico, Ej: Glucoprotenas, Fosfoprotenas. Forma. Globulares, aquellas que presentan una estructura esfrica por el doblamiento de su cadena, Ej: la mayora de las enzimas y los polipptidos de reserva de tejido vegetal o fibrosas, que son aquellas que le proporcionan rigidez a los tejidos y se caracterizan por estar contituidas por varias cadenas de polmeros unidas a lo largo de un eje recto comn, esta integracin hace que se produzcan fibras muy estables e inertes a agentes fsicos, qumicos y enzimticos, Ej: queratina y la colgena. Algunas protenas que se clasifican como fibrosas tienen tambin propiedades de las globulares. La solubilidad depende del tipo de AA que contenga y se han dividido en albminas, globulinas, histonas, glutelinas, prolaminas y escleroprotenas. Muchos de estos polmeros tienen una funcin biolgica caracterstica, por lo que se los designa con el nombre genrico de biopolmero, algunos le confieren rigidez a los tejidos, otros son enzimas, hormonas, toxinas, anticuerpos, etc. En general estas propiedades se producen cuando las protenas tienen sus estructuras secundaria y terciaria bien definidas, cualquier modificacin de stas causa alteracin o perdida de aquellas.

Los pptidos y las protenas son el producto de la unin heterognea de AA a travs de enlaces amida o peptdicos, los que a su vez se forman por una condensacin entre un gurpo carboxilo y un amino, con la consecuente eliminacin de agua. La unin de dos AA genera un dipptido y as sucesivamente. La condensacin de varios AA produce los polipptidos o protenas, que tienen un grupo amino y uno carboxilo terminal correspondiente a los dos AA que se localizan en los extremos de la cadena. Los AA estn unidos mediante unin C-N proveniente de la condensacin carbixiloamino. Para lograr una mayor estabilidad de los polipptidos se requiere coplanaridad de los seis tomos que integran el enlace peptdico, y que para que se induzca una mxima interaccin por puentes de hidrogeno entre ellos se requiere colinearidad. Existen cuatro estructuras que constituyen la organizacin estructural de las protenas. Estructura primaria. Se refiere a la ordenacin en que se encuentran unidos los AA en la cadena, es una propiedad controlada genticamente, altamente reproducible y nica para cada fraccin. El aprovechamiento biolgico de las protenas depende de su estructura primaria. Estructura secundaria. Se refiere a la ordenacin regular y peridica de las protenas en el espacio, a lo largo de su eje y que se estabiliza por diversas fuerzas, de las cuales las electrostticas, los puentes de hidrogeno, las interacciones hidrfobas y las dipolo-dipolo son las ms importantes. La gran mayora de estos polmeros produce hlices , los radicales R quedan ubicados hacia el exterior del eje central, es la forma ms estable de estructura secundaria. En este tipo de estructura los carbonilos y los aminos de los enlaces peptdicos establecen puentes de hidrgeno intramoleculares entre vueltas consecutivas de la cadena. Otro tipo de estructura secundaria es la conformacin que se presenta en las queratinas y en otras protenas clasificadas como fibrosas, en sta cada polmero adopta una conformacin en zigzag extendida. Todas las uniones peptdicas contribuyen a la estabilizacin y los radicales R se localizan por encima y por debajo de los planos de la lmina plegada.

Un tercer tipo de estructuras secundarias se encuentra en las hlices de la colgena que desarrollan una triple hlice de cadenas polipeptdicas que se mantienen unidas por puentes de hidrgeno intermoleculares. Cuando no existen restricciones para que la protena rote libremente, como son los puentes de hidrgeno, sta adquiere varias conformaciones al azar, que slo estn controladas por el pH, la temperatura, la fuerza inica, los slidos totales y la constante dilectrica del disolvente, esta tipo de estructura normalmente se observa en la desnaturalizacin de estas molculas. La mayora de las protenas contienen ms de un tipo de estructura secundaria en diferentes porcentajes. Estructura terciaria. Se refiere al modo en que la cadena polipeptdica se dobla tridimensionalmente para producir una estructura plegada y compacta, caracterstica de las protenas globulares, ya que las fibrosas son molculas lineales. Estructura cuaternaria. No necesariamente existe en todos los polipptidos y se refiere a la asociacin de dos o ms cadenas a travs de uniones no covalentes. Un ejemplo con esta estructura es la hemoglobina. El peso molecular de las protenas es muy variable, va desde un mnimo de aprox 3550 hasta varios cientos de miles incluso millones en algunos casos. Existen muchos polmeros que se ionizan y cuando se someten a un campo elctrico pueden migrar hacia el polo de carga contraria, por un fenmeno conocido como electroforesis. Debido a la presencia de AA elctricamente cargados a un pH determinado, la protena se desplaza hacia el ctodo o el nodo, dependiendo del balance global de grupos positivos y negativos. Para llevar a cabo la electroforesis se emplean muchos agentes qumicos cuya funcin es disociar las protenas y convertirlas en sus monmeros ms simples. Esta tcnica se emplea para clasificar y analizar cualitativamente los polipptidos as como para determinar su pureza. Las diferencias de solubilidad de las protenas en los diversos disolventes est en funcin, de factores intrnsecos fisicoqumicos propios del polmero (peso molecular, estructuras secundarias y terciaria, forma, composicin de AA, ionizacin, etc) y de factores extrnsecos del sistema en que se encuentran (pH, fuerza inica, constante dilectrica, temperatura, etc). Recientemente se ha visto que la hidrofobicidad de los polipptidos influye en la solubilidad.

La solubilizacin implica que se establezca una fuerte interaccin protena-disolvente, si esto no ocurre, se favorecer la asociacin protena-protena, que adems de afectar la solubilizacin, llega incluso a inducir la precipitacin. Las sales neutras tienen una influencia muy marcada en la solubilidad de las protenas globulares y su efecto no slo depende de su concentracin, sino tambin de las cargas elctricas de sus cationes y aniones, esto se debe a que las protenas, por ser macromolculas ionizables, se ven alteradas por las interacciones electrostticas que establecen consigo mismas y con el medio que las rodea. La fuerza inica constituye una medida no slo de la cantidad, sino tambin del nmero de cargas elctricas provenientes de los cationes y aniones que aporta la sal. Las sales modifican la estructura del agua e influyen tambin en la conformacin de las protenas mediante interacciones electrostticas, en funcin de la fuerza inica, las sales pueden solubilizar o precipitar estos polipptidos. Cada protena tiene una solubilidad diferente que vara con la fuerza inica. La solubilidad de las protenas globulares est muy influenciada por el pH al que se encuentran, es mnima en su punto isoelctrico y aumenta al alejarse de l, dependiendo del pH del sistema, estos polmeros pueden actuar como cationes y como aniones, de tal manera que al desarrollar la misma carga elctrica provocan fuerzas de repulsin entre ellos que repercuten un aumento de solubilidad y estabilidad. La adicin de disolventes orgnicos a las soluciones de protenas causa un cambio en la constante dilectrica del sistema que influye de manera muy marcada en su estabilidad y La solubilidad des estos polmeros. En trminos generales las protenas globulares son muy solubles dentro de un intervalo de temperatura de 10 a 45 C, y alcanzan su mxima en alrededor de los 35 C, cuando se exceden estos lmites, los polmeros tienden a la desnaturalizacin y en ocasiones a la precipitacin. El congelamiento tambin tiene un efecto muy marcado en la solubilidad de las protenas, hace cambiar la conformacin tridimensional de los polmeros. Las protenas en estado seco tienden a retener una cierta cantidad de agua hasta alcanzar el equilibrio con la humedad relativa del medio que las rodea. A medida que el valor de HR aumenta. Se hidratan ms grupos hidrfilos y se retiene una cantidad extra de agua por la propia monocapa.

Las interacciones protena-agua se efectan por medio de los AA polares con naturaleza catinica, aninica o no inica, y cada uno de ellos tiene diferente capacidad de retencin de agua, pero esta siempre es mayor cuando se encuentra en forma ionizada, por esta razn la influencia del pH es muy importante. Cuando el polmero alcanza si pI, la hidratacin se reduce, ya que se favorece la asociacin protena-protena en lugar de la protena-agua. La viscosidad de las disoluciones fabricadas con protenas depende de factores intrnsecos tales como la forma y el tamao del polmero y de factores extrnsecos como la temperatura, la fuerza inica y el pH. La viscosidad es una medida de la resistencia que presentan los fluidos para moverse en un plano, es una funcin de la red u ordenamiento tridimensional de las molculas y por tanto aumenta con la concentracin del polipptido. Al aumentar la temperatura se reduce la viscosidad, ya que los puentes de hidrgeno se rompen. Desnaturalizacin. Es alejarse de la forma natural, en un sentido termodinmico refiere al cambio de un estado ordenado de las molculas a otro desordenado, lo que incrementa la entropa del sistema. En algunas ocasiones el proceso puede ser reversible pero a veces es difcil regresar al estado natural de la protena. Cuando se lleva a cabo la desnaturalizacin la protena se desdobla. Expone sus grupos hidrfobos internos al exterior y adquiere una conformacin al azar, que depende la intensidad del tratamiento que se le aplique, as como de las fuerzas que estabilizan su estructura. Las protenas van a presentar propiedades diferentes a las que tienen en su forma natural, las que tienen actividad biolgica pierden su funcin y esto lleva a que sean menos solubles y tengan menos capacidad de retencin de agua y de poder emulsionante, mientras otros contradicen este hecho. La movilidad electrofortica, el pI, entre algunas otras, tambin se ven afectadas. Vale aclarar que la desnaturalizacin puede ser indeseable o benfica segn sea el caso. Una protena es muy estable en solucin a un pH alejado de su pI y a medida que se acerca a l las fuerzas de repulsin estabilizantes disminuyen. Durante la manufactura, el almacenamiento y la preparacin de los alimentos para el consumo, stos se someten a distintos tratamientos que provocan efectos, a veces benficos y a veces dainos en las protenas, por eso es importante conocer las reaccione que tendientes a optimizar los procesos y obtener las mximas ventajas. La

calidad nutritiva de los polmeros depende de la biodisponibilidad de sus AA que est determinado por su estructura qumica, entre otros factores. Cuando una protena se altera pueden suceder cambios qumicos que daen algunos grupos qumicos especficos de los AA, lo cual es suficiente para reducir el valor nutritivo de los alimentos. Influyen en estos cambios qumicos parmetros como: temperaturas altas, agentes oxidantes y reductores, actividad acuosa, composicin global del alimento, concentracin de la protena y actividad enzimtica. El oscurecimiento enzimtico es uno de los mecanismos ms comunes en los alimentos y requiere poca energa de activacin, su efecto en la calidad nutritiva es muy notorio, de hecho es la reaccin que ms dao causa en algunos productos, principalmente en lcteos. En ciertas condiciones de calentamiento pueden llevarse a cabo reacciones que provocan la formacin de compuestos cclicos a partir d AA indispensables. La deshidratacin se lleva a cabo ms fcilmente a pH alcalino, pero tambin puede ser mediante tratamientos trmicos muy intensos en medio neutro. El tratamiento de las protenas en medio alcalino induce varias reacciones de deterioro, principalmente de destruccin de AA indispensables, de hidrlisis del enlace peptdico, de racemizacin y de formacin de nuevos AA, el efecto conjunto de todas estas transformaciones provoca una reduccin en las propiedades nutritivas del polmero. La racemizacin es la transformacin de L-AA en el ismero D y la formacin de nuevos AA. Se favorece a pH bsico. Cada protena desarrolla una velocidad de racemizacin que depende, entre otros factores, de la presencia de AA ms sensibles. Por lo tanto las protenas no solo son fuentes de AA sino que tambin influyen en las caractersticas reolgicas y de textura del alimento que hacen que sea ms aceptado por el consumidor. Las propiedades funcionales de las protenas son: hidratacin (solubilidad, dispersin, gelificante, viscosidad, etc), estructural y reolgica (elasticidad, cohesin, formacin de redes tridimensionales, etc), sensorial (color, sabor, olor, etc), superficie (emulsificacion, espumante, etc), otras (compatibilidad con aditivos, accin enzimtica y modificacin de propiedades de los alimentos). El peso molecular de las protenas es fundamental, si es muy bajo se llegan a solubilizar completamente antes de gelificarse (lleva consigo la desnaturalizacin de la protena).

En los ltimos aos se han desarrollado diversas tcnicas para modificar las protenas. Para lograr de ellas propiedades funcionales o aumentar el valor nutricional. Protenas de algunos alimentos. En el huevo, la yema y la clara estn bsicamente integradas por protenas, que adems de su alto valor biolgico, muchos de sus polmeros presentan actividades biolgicas cuya finalidad es proteger al embrin. La ovoalbmina (fosfoglucoprotrna) es la ms abundante. Las protenas de la clara del huevo son muy sensibles a los diversos factores que promueven la desnaturalizacin y entre sus propiedades funcionales destaca la formacin de espumas. Mientras que las protenas de la yema carecen de actividad biolgica comprobada. En la carne, la fraccin protenica es la ms abundante y por su funcin biolgica y su solubilidad los polmeros se han clasificado en: protenas contrctiles, que son las que conforman estructuralmente el tejido muscular, protenas sarcoplsmicas o solubles, son fundamentalmente globulinas y albminas pertenecientes a los sistemas que intervienen en el metabolismo celular, protenas del estroma o insolubles, la colgena es las ms abundante, es insoluble y aporta dureza a la carne. La gelatina es la protena de origen animal ms empleada como ingrediente en la elaboracin de un gran nmero de productos, se obtiene a partir de la colgena del tejido conectivo. Protenas del trigo. Este cereal se usa fundamentalmente en la fabricacin de los distintos derivados de la panificacin, ya que presenta la particularidad de que durante su fermentacin se produce un esponjamiento que se debe principalmente a las protenas. Las albminas y las globulinas del trigo desempean un papel importante en la formacin de la costra del pan debido a que favorecen las reacciones de oscurecimiento no enzimtico responsable del color y aroma de estos productos. En el caso del maz, es rico en hidratos de carbono pero deficiente en cuanto a la cantidad y calidad de las protenas. Si bien la mixtamalizacin mejorar la calidad nutritiva del maz sigue siendo un producto pobre. Debido a la creciente demanda mundial de las protenas, se han desarrollado muchas tecnologas encaminadas a producirlas en abundancia y a bajo costo, para ello se han recurrido a distintas fuentes que no se han empleado para consumo humano pero que tienen gran potencial para este fin, como la soya, el pescado y algunos granos.

Otra forma de obtener protenas es mediante la produccin masiva de clulas de mocroorganismos ricos en estos nutrimentos., se han usado hongos, levaduras y bacterias y al producto resultante se le llama protena unicelular, dentro de esta protena se destaca el alga azul-verde espirulina. Las hojas verdes son la mayor fuente de protenas en el mundo.