A ocorrncia de qualquer reaco qumica acompanhada de uma variao energtica contnua cuja representao grfica toma o nome de perfil energtico da reaco. De incio estado inicial a energia associada ao sistema menor. Depois, medida que a reaco comea a ocorrer, a quantidade de energia aumenta at atingir um mximo que caracteriza o chamado estado de transio. Este aumento de energia do sistema corresponde energia de activao, a quantidade de energia necessria ao desencadear 1
uma reaco qumica. A partir da a energia associada ao sistema volta a baixar at atingir o estado de equilbrio estado final que pode ir desde a total transformao do(s) reagente(s) em produto(s) reaces irreversveis at qualquer proporo relativa entre reagente(s) e produto(s) reaces reversveis. A diferena de energia entre o(s) reagente(s) e o(s) produto(s) d-nos ideia se estamos em presena de uma reaco endoenergtica ou exoenergtica.
O amido por exemplo um polissacardeo cujas molculas so muitos estveis nas condies normais de temperatura e presso. No laboratrio a sua decomposio por hidrlise em maltose (acar redutor) muito lenta. No entanto, torna-se mais fcil a uma temperatura elevada e adicionando um catalisador inorgnico, neste caso, o cido clordrico. A velocidade da reaco aumenta ainda consideravelmente, em presena da saliva. Na saliva existe uma enzima, a amlase, que catalisa a hidrlise do amido, permitindo que ela ocorra a uma temperatura de 37C, a temperatura do corpo humano. Pode ento dizer-se que as enzimas possibilitam a reaco necessria realizao das reaces qumicas metablicas nas condies de temperatura intracelulares.
Ligao enzima-substrato
As enzimas so molculas proteicas globulares de grandes dimenses comparadas com as dimenses da maioria dos substratos. A configurao espacial de uma enzima determina a existncia de uma regio, o centro activo, complementar da configurao espacial de todo ou parte do substrato. A nvel do centro activo da enzima estabelecem-se ligaes intermoleculares com a molcula de substrato, formando-se o complexo enzimasubstrato h ligao entre grupo qumicos de uma pequena parte da superfcie das molculas da enzima e grupos qumicos da superfcie das molculas de substrato. Assim a molcula activada, verificando-se rapidamente mudanas qumicas. O estabelecimento de ligaes entre a enzima e o substrato transitrio. Ao terminar a reaco libertam-se os produtos formados, ficando a enzima intacta. Essa molcula enzimtica pode ento actuar sobre outra molcula de substrato, repetindo-se o ciclo at que todo o substrato esteja transformado.
No que se refere ao conjunto enzima-substrato, a especificidade da enzima devida complementaridade entre os grupos qumicos do centro activo enzimtico e os grupos qumicos da superfcie da molcula de substrato. Modelo do encaixe induzido ou de Koshland: modelo mais dinmico proposto por Koshland em 1959. Neste caso o substrato, que ao combinar-se com a enzima, induz nesta modificaes, a nvel molecular, levando as molculas do centro activo a tornarem-se complementares de grupos qumicos da molcula do substrato, tal como uma luva provoca uma alterao da sua forma.
Em geral, a actividade enzimtica anula-se para valores muito baixos de temperatura, as baixas temperaturas tornam as enzimas praticamente inactivas. A partir de certos valores, a actividade enzimtica aumenta com o aumento de temperatura, at atingia um mximo temperatura ptima. A partir desse mximo, a variao passa a ser inversa, ou seja, aumentando a temperatura baixa a actividade enzimtica, at um valor a partir do qual a enzima j no actua (devido desnaturao da protena que a constitui). O comportamento das enzimas em funo da temperatura pode ser explicado com base em duas ideias principais: dentro de certos limites, quanto maior for a temperatura maior a agitao das partculas e, consequentemente, os choques entre elas, o que faz com que mais molculas de substrato choquem com molculas de enzima e, particularmente, com os seus centros activos; a partir de certos valores de temperatura d-se a desnaturao da parte proteica da molcula de enzima, altera-se a conformao molecular e desorganiza-se o centro activo.
O pH outro factor que condiciona a actividade enzimtica. Normalmente, para valores de pH muito baixos (meios cidos) ocorre a desnaturao da maioria das enzimas, o mesmo acontecendo para valores de pH muito altos (meios alcalinos). A generalidade das enzimas tem, pois um pH ptimo de actuao que ronda os 6-8. H, contudo, enzimas que resistem a valores extremos de pH, como por exemplo a pepsina (que actua no estmago) cujo pH claramente cido. Outras existem, cuja actividade se mantm constante para qualquer valor de pH. Se a temperatura e o pH se mantiverem em valores constantes, a velocidade de uma reaco enzimtica pode ainda variar em funo da concentrao de substrato e da concentrao de enzima.
A velocidade da reaco proporcional concentrao de substrato at um certo valor mximo, a partir do qual se mantm estacionria. Essa velocidade mxima atingida quando todas as molculas da enzima presentes estiverem ocupadas na catlise. Desse modo os centros activos das enzimas atingem a saturao, o que explica a velocidade estacionria. Na fase inicial de uma reaco qumica em que a concentrao de substrato ainda baixa, a velocidade da reaco vai aumentando progressivamente, uma vez que um maior nmero de enzimas est a entrar em aco. Ao fim de algum tempo, deixam de existir enzimas disponveis para a quantidade de substrato, que continua a aumentar. A partir desse momento, atingiu-se a fase de saturao e a velocidade das reaces mxima e permanece sensivelmente constante, mesmo que se continue a adicionar mais substrato ao meio, pois no existem enzimas livres.
Havendo muito substrato presente a velocidade de reaco directamente proporcional concentrao da enzima. Quanto maior for a concentrao de enzimas maior ser a velocidade de reaco.