Anda di halaman 1dari 28

PENGANTAR BIOKIMIA & ENZIM & KOENZIM

DISUSUN OLEH DR. WIDODO S.,MKes


1

PENGANTAR BIOKIMIA
BIOKIMIA MERUPAKAN ILMU YANG BERHUBUNGAN
DENGAN BERBAGAI MOLEKUL DIDALAM SEL ATAU ORGANISME YANG HIDUP BESERTA DENGAN REAKSI KIMIA-NYA.

BIOS CHEMIOS

HIDUP / HAYATI
BIOLOGI

KIMIA ( Senyawa Kimia)


KIMIA ORGANIK

ILMU KIMIA HAYATI ( BIOKIMIA )

TUJUAN ILMU BIOKIMIA : MENGURAIKAN DAN


MENJELASKAN SEMUA PROSES KIMIAWI PADA SEL HIDUP

MANFAAT ILMU BIOKIMIA ADALAH UNTUK KESEJAHTERAAN MANUSIA DAN PERKEMBANGAN ILMU PENGETAHUAN.

DAPAT DIKATAKAN HAMPIR SEMUA ILMU KEHIDUPAN


BERHUBUNGAN ERAT DENGAN BIOKIMIA.

APA SAJA YANG DIPELAJARI ?


SELURUH REAKSI KIMIA YANG TERJADI DIDALAM TUBUH MANUSIA, MULAI DARI MAKANAN MASUK KEDLM. MULUT, TERBENTUKNYA ENERGI, SENYAWA PEMBANGUN,KOMPONEN SEL & JARINGAN, SENYAWA CADANGAN ..DST SAMPAI PENGOLAHAN DAN EKSKRESI LIMBAH METABOLISME

PERANAN BIOKIMIA KEDOKTERAN : DIAGNOSTIK PATOFISIOLOGI TERAPI PROGNOSA . REHABILITASI . PREVENTIF . FARMASI . PERAWATAN

ENZIM
PENDAHULUAN : * KATALISATOR * BIOKATALISATOR

DEFINISI ENZIM : SUATU SENYAWA ORGANIK BERUPA PROTEIN YANG BERFUNGSI SEBAGAI

BIOKATALISATOR.

SIFAT-SIFAT ENZIM ; 1. ENZIM ADALAH PROTEIN ENZIM PUMYA SIFAT SEPERTI PROTEIN : KONDISI LINGKUNGAN, SUHU, Ph. kosentrasiSUBSTRAT, dsb. 2. BERFUNGSI SEBAGAI KATALIS Meningkatkan kecepatan reaksi tanpa mengubah ProduK / hasilnya, dan Enz tidak ikut bereaksi dengan Substratnya 3. BEKERJA SECARA KHUSUS / SPESIFIK Enzim hanya bekerja mengkatalisa satu reaksi / substrat tertentu. 4. DIBUTUHKAN DALAM JUMLAH SEDIKIT Reaksi enzimatik dalam metabolisme hanya memerlukan sedikit sekali enzim.

TATA NAMA & KLASIFIKASI ENZIM : Nama enzim diberi akhiran ase Berdasar nama substrat yang dikatalisa enzim tersebut, misalnya : -. Proteinase -. Lipase Menurut sistem IUB, enzim dibagi dalam 6 kelas utama, berdasarkan atas jenis reaksinya : 1. KELAS OKSIDO REDUKTASE 4. KELAS LIASE 2. KELAS TRANSFERASE 5. KELAS ISOMERASE 3. KELAS HIDROLASE 6. KELAS LIGASE

Menurut sistem IUB, nama enzim dapat ditulis dengan KODE ENZIM ( KODE NOMOR ENZIM ) : NAMA ENZIM TERDIRI DARI 4 ANGKA : . ANGKA PERTAMA KELAS ENZIM

. ANGKA KEDUA
. ANGKA KETIGA

SUBKELAS
SUBSUBKELAS

. ANGKA KEEMPAT
CONTOH : E.C. 2.7.1.1 KELAS

NAMA SPESIFIK ENZIM

ALKOHOL FOSFAT

HEKSOKINASE

ATP : D-HEKSOSA-6 FOSFOTRANSFERASE (HEKSOKINASE ) ATP + D-HEKSOSA ADP + D-HEKSOSA-6 FOSFAT


8

KELAS 1 : OKSIDO REDUKTASE


YANG MENGKATALISA REAKSI OKSIDASI REDUKSI, TERMASUK TERHADAP GUGUS CH- OH, CH-CH, C=O, CH-NH2, CH=NH. SRED eS1 OKS S1 RED SOKS

CONTOH : 1.1.1.1. ALKOHOL : NAD OKSIDOREDUKTASE ( ALKOHOL DEHIDROGENASE ) ALKOHOL H+ + eNAD+ NADH + H+ ALDEHID / KETON

Contoh :
* Subkelas 1.4 : Enz yang bekerja pada gugus CH-NH2 E.C. 1.4.1.3. =Glutamat : NAD(P) oksido reduk-tase ( deaminasi ) Glutamat + H2O NAD(P)+ e Ketoglutarat NAD(P)H + H+

Dari Subkelas 1.11. = Enz yang bekerja pada H2O2 E.C. 1.11.1.6. = H2O2 oksidoreduktase ( Katalase )

H2O2 + H2O2

2 H2O2 + O2

10

KELAS 2 : TRANSFERASE
YANG MENGKATALISA PEMINDAHAN GUGUS G ( SELAIN HIDROGEN ) ANTARA SEPASANG SUBSTRAT, TERMASUK GUGUS ALDEHID, KETON, ASIL ( COOH ), ALKIL (-ROH ), GLIKOLSIL ( -RCHO ), FOSFAT, SULFAT
S1-G G S2 S2-G S1

CONTOH : DARI SUBKELAS 2.3.- ASIL TRANSFERASE E.C. 2.3.1.6. = KOLIN 0-ASETIL TRANSFERASE (KOLIN ASIL TRANSFERASE) : Asetil-koA Asetil-Kolin koA Kolin-SH KoA-SH CONTOH : 2.7.1.1 , ATP : D-HEKSOSA-6 FOSFOTRANSFERASE ( HEKSOKINASE ) D- HEKSOSA D- HEKSOSA-6 P 11 ATP ADP

KELAS 3 : HIDROLASE
YANG MENGKATALISA PEMECAHAN SENYAWA DENGAN CARA HIDROLISIS.
CONTOH : DARI SUBKELAS 3.1. H2O E.C 3.1.1.8. = ASIL KOLIN ASIL HIDROLASE ( Pseudokolin Este rase ) ASIL-KOLIN KOLIN + ASAM DARI SUBKELAS 3.2. -- ikatan Glikosidik H2O E.C. 3.2.1.23 = GALAKTOSIDASE ( GALAKTOHIDROLASE ) : D- GALAKTOSIDA ALKOHOL + D-GALAKTOSA

12

KELAS 4 : L I A S E
YANG MENGKATALISA PELEPASAN GUGUS DARI SUBSTRAT, DENGAN MEKANISME BUKAN HIDROLISA, DAN MENIMBULKAN IKATAN RANGKAP. X Y -CCX-Y + -C=CCONTOH : DARI SUBKELAS 4.1. IKATAN ALDEHID / KETON E.C. 4.1.2.7. = KETOSA-1P : ALDEHIDE LIASE ( ALDOLASE ) FRUKTOSA-1,6-P2 DIHIDROKSI ASETON-P + GLISERALDEHIDE-3P

DARI SUBKELAS 4.2. : E.C. 4.2.1.1. = MALAT HIDRO LIASE ( FUMARASE ) MALAT FUMARAT + H2O
13

KELAS 5 : ISOMERASE
MENGKATALISA INTERKONVERSI OPTIK, GEOME TRIK ATAU POSISI. CONTOH : DARI SUBKELAS 5.1. : RASEMASE / EPIMERASE E.C. 5.1.1.1. ALANIN RASEMASE ; L-ALANIN D-ALANIN

DARI SUBKELAS 5.2. : SISTRANS ISOMERASE


E.C. 5.2.1.3. = TRANSRETINEN 11 SISTRANS ISOMERASE TRANS RETINEN 11-SIS-RETINEN

14

KELAS 6 : LIGASE
YANG MENGKATALISA PENGGABUNGAN 2 SENYA WA DISERTAI DENGAN PEMUTUSAN IKATAN PIRO FOSFAT DARI ATP ATAU SENYAWA FOSFAT BER ENERSI TINGGI LAINNYA.
TERMASUK PEMBENTUKAN IKATAN C-O, C-S, C-N & C-C

CONTOH :

DARI SUBKELAS 6.2. : IKATAN TIOESTER


E.C. 6.2.1.4. = SUKSINAT : KoA LIGASE (GDP = SUKSINAT TIOKINASE )

GTP
SUKSIBAT KoA-SH

GDP
SUKSINIL-KoA

DARI SUBKELAS 6.3. : IKATAN C-N


E.C. 6.3.1.2. = GLUTAMAT : AMONIA LIGASE ( ATP ) (GLUTAMIN SINTETASE ) GLUTAMAT + NH3 + ATP
15 GLUTAMIN + ADP + Pi

LOKASI ENZIM :
SEMUA ENZIM ( = PROTEIN ) DISINTESIS DI RIBOSOM. EKSKRESI ENZIM SUDAH DALAM BENTUK AKTIP, SEBAGIAN ADA YG BELUM AKTIP = ZIMOGEN = PRO ENZIM BENTUK ZIMOGEN CONTOH PADA ENZ PENCERNAAN. LOKASI KERJA ENZIM DI DALAM SEL ORGANEL, KECUALI

BEBERAPA ENZIM, SEPERTI ENZIM PENCERNAAN,


ENZIM KOAGULASI ( PEMBEKUAN ) DARAH.

16

BAGIAN AKTIF DARI MOL. ENZIM :


ACTIVE SITE
MENGIKAT S

CATALYTIC SITE
MENGOLAH S ALLOSTERIC SITE S = SUBSTRAT

MEKANISME KERJA ENZIM :


REAKSI : E + S [ ES ] E + P 1. TEORI FISHER : ( KEY & LOCK THEORY )

+
E S ES E P

+
17

MEKANISME KERJA ENZIM :

2. TEORI INDUKSI MODEL KOSHLAND ( INDUCE FIT THEORY ) :


SEBELUM TERJADI HUBUNGAN ES , KEDUA MOLEKUL SALING MENDEKAT KARENA ADANYA GUGUS-GUGUS AKTIF ( -NH2, -PO4, -SH, -OH, -COOH, dsb ) TERJADI KONFORMASI DARI MOLEKUL E. === BENTUK MOLEKUL JADI SESUAI DAN SERASI DENGAN MOLEKUL S == = TERJADI E S COMPLEX

E
P SH

S
18

2. Daniel Koshland : Induced fit


E
Enzim substrat

S
SUBSTRAT

[E-S]

S
19

FAKTOR-2 YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK :

1. FAKTOR SUHU :

KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK

to C SUHU OPTIMUM pH OPTIMUM

pH

2. FAKTOR pH : PENGARUH PERUBAHAN pH :


a. pH ASAM / SANGAT ASAM atau BASA / SANGAT BASA = DENATURASI ENZIM ==== FUNGSI HILANG.

b. PERUBAHAN pH ---- PERUBAHAN MUATAN PADA GUGUS- GUGUS DARI ENZIM---- PENGARUHI KONFORMASI E S -- PENGARUHI PEMBENTUKAN E-S KOMPLEKS == KECEPATAN REAKSI BERUBAH.
20

3. FAKTOR KADAR SUBSTRAT & ENZIM : KADAR S << KADAR E = PENAMBAHAN S AKAN MENAIKKAN

KECEPATAN REAKSI ENZIM JENUH DENGAN S


KECEPATAN REAKSI TIDAK MENINGKAT LAGI.

KADAR E << KADAR S = PENAMBAHAN E AKAN MENING-

KATKAN KECEPATAN REAKSI SETELAH TERJADI KESETIMBANGAN = PENAMBAHAN E TIDAK AKAN MENINGKAT-KAN KECEPATAN REAKSI. REAKSI ENZIMATIK : E + S
k1
k2

E +

v1 = k1 [E] [S]

v2 = k2 [E] [P]

v1 ADALAH KECEPATAN AWAL = SAAT MULAI REAKSI


v1 BERBANDING LURUS DENGAN KADAR SUBSTRAT
MAUPUN KADAR ENZIM.
21

4. PENGARUH MODIFIER :
MODIFIER SENYAWA YANG MAMPU MEMPENGARUHI
AKTIVITAS / KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK.

4.1. MODIFIER POSITIP = AKTIVATOR : ION-ION LOGAM : Mn, Mg, Ca, dll
4.2. MODIFIER NEGATIP = INHIBITOR : 4.2.a. PENGHAMBAT BERSAING = COMPETITIVE INHIBITOR 4.2.b. PENGHAMBAT TAK BERSAING = NON COMPETITIVE INHIBITOR

22

COMPETITIVE INHIBITOR : BENTUK / STRUKTUR MIRIP DENGAN SUBSTRAT

KERJANYA : BERSAING DENGAN S DALAM MEMPEREBUTKAN

ACTIVE SITE DARI ENZIM. CONTOH : 1. SULFANILAMIDE -- MENGHAMBAT PERKEMBANGAN BAKTERI 2. DICOUMAROL -- MIRIP VITAMIN K NON COMPETITIVE INHIBITOR :
A. IRREVERSIBLE NON COMPETITIVE INHIBITOR :

* MERUSAK ENZIM == ENZIM TAK DAPAT BEKERJA


B. REVERSIBLE NON COMPETITIVE INHIBITOR : .) TIDAK MIRIP DENGAN SUBSTRAT .) TIDAK MENEMPATI CATALYTIC SITE , TETAPI MENEMPATI ALLOSTERIC SITE .) KERJA ENZIM JADI TERHAMBAT ----- TIDAK MENCAPAI KECEPATAN YANG MAKSIMAL
23

KOENZIM :

* BAGIAN NON PROTEIN DARI HOLOENZIM


* SEBAGAI SUBSTRAT KEDUA = CO SUBSTRAT : OH CH H33C LAKTAT C O
LAKTAT DEHIDROGENASE

O OH33C C C O PIRUVAT O-

NAD+

NADH + H+

KLASIFIKASI KOENZIM :
1. UNTUK PEMINDAHAN GUGUS H : . NAD+ , NADP+ . ASAM LIPOAT . FMN , FAD . KOENZIM Q

2. UNTUK PEMNIDAHAN GUGUS-GUGUS SELAIN H : *. KoA *. BIOTIN *. PIRIDOKSAL FOSFAT *. TIAMIN PIROFOSFAT *. KOENZIM FOLAT *. ASAM LIPOAT

*. KOENZIM KOBAMIDA (B12 ) SEBAGIAN BESAR KOENZIM MERUPAKAN DERIVAT VITAMIN B COMPLEX ENZIM-ENZIM KELAS 1, 2, 5 DAN 6 MEMERLUKAN KOENZIM ENZIM-ENZIM KELAS 3 DAN 4 TIDAK MEMERLUKAN KOENZIM
25

I SOZIM :
== ENZIM YANG BERBEDA SIFAT FISIK, KIMIA dan IMMUNOKIMIANYA, TETAPI MEMPUNYAI FUNGSI KATALITIK YANG SAMA. LEBIH DARI SATU SUBUNIT / ISOMER DAPAT DIPISAHKAN DENGAN ELEKTROFORESA CONTOH : -. LAKTAT DEHIDROGENASE = LDH PUNYA 4 SUB UNIT / PROTOMER, DENGAN 2 TIPE H&M

I1
I2 I3

: H H H H
: H H H M : H H M M

I4
I5

: H M M M
: M M M M

-. MALAT DEHIDROGENASE

26

ENZIM dalam DARAH :


1. FUNCTIONAL PLASMA ENZYME ( ENZIM FUNGSIONAL PLASMA ) : -. LIPOPROTEIN LIPASE

-. PSEUDOCHOLIN ESTERASE
-. ENZIM-ENZIM PEMBEKUAN DARAH 2. NON FUNCTIONAL PLASMA ENZYME ( ENZIM NON FUNGSIONAL PLASMA ) :

PENTING UNTUK DIAGNOSA dan PROGNOSA PENYAKIT .


-. CONTOH : =. PLASMA LIPASE =. PLASMA AMILASE =. FOSFATASE =. TRANSAMINASE : G O T & G P T =. LAKTAT DEHISROGENASE = LDH
27

WD 28