UNIVERSIDAD DE CIENCIAS COMERCIALES UCC

BIOQUIMICA V UNIDAD ENZIMIOLOGA DOCENTE: NOELIA ZEPEDA

ENZIMAS

CONCEPTO DE ENZIMA
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente son protena No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin.

Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumentan notablemente su velocidad, actan en pequea cantidad y se recuperan indefinidamente. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontneamente podran producirse.

Ello hace posible que en condiciones fisiolgicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requeriran condiciones extremas de presin, temperatura o pH.

CATALIZADOR
Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin qumica, hasta hacerla instantnea o casi instantnea. Un catalizador acelera la reaccin al disminuir la energa de activacin.

En una transformacin dada de "A" a "P" , "A" representa las molculas reaccionantes, que constituyen el estado inicial. "P" representa los productos o estado final. La reaccin qumica de A a P es un proceso posible si la energa de P es menor que la de A. Pero hay una barrera de energa que los separa; si no es por ella, A no existira, puesto que no sera estable y se habra transformado en P. Este escollo es una barrera energtica, la energa de activacin (Ea), que corresponde al estado de transicin.

Propiedades Catalizadores
1. Son eficaces en pequeas cantidades. Tienen un nmero de recambio alto, que varia entre 100 y 36 millones (anhidrasa carbnica). 2. No se alteran durante las reacciones en que participan.

3. Aceleran el proceso para la obtencin del equilibrio de una reaccin reversible.

4. Muestran especificidad. La accin de la enzima es extremadamente selectiva sobre un substrato especfico.

PARTES DE UNA ENZIMA

Una enzima completa se denomina holoenzima, y esta formada por una parte proteica (apoenzima) y un cofactor no proteico (coenzima). HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA

Entre los cofactores que requieren las enzimas para su funcionamiento estn las coenzimas: NADPH+H (nicotinamida adenina dinucletido fosfato reducido), NAD (nicotinamida adenina dinucleotido), FAD (flavina adenina dinucletido), piridoxal, biotina, tiamina, cido tetra hidroflico , cobalamina, etc.

ACTIVADORES METILICOS
Elemento

Enzima Activada
Deshidrogenasas, anhidrasa carbnica, ARN y ADN polimerasas.
Fosfohidrolasas,RUBISCO, fosfotransferasas, fosfatasas. Arginasas, peptidasas, quinasas.

Zn++

Mg++

Mn++

Mo

Nitratoreductasa, nitrogenasa.

Fe2+, Fe3+
Cu

Citocromos, catalasas, ferredoxina, peroxidasas, nitritoreductasa.

Citocromo oxidasa, tirosinasa, cido ascrbico oxidasa, plastocianina 1,3 b glucan sintetasa, calmodulina.

2+

Ca2+

K+
Co

Piruvato fosfoquinasa, ATPasa.

Vitamina B12 hallada en microorganismos y animales, pero no en plantas. Importante en la fijacin simbitica de nitrgeno.

Ni

Ureasa.

CARACTERSTICAS DE LA ACCIN ENZIMTICA La caracterstica ms sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos: Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que el enzima ejerce su accin cataltica. Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por un enzima especfico.

La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el estado de transicin.

E+S

ES

E+P

El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas, etc., en un lugar especfico , el centro activo. Este centro es una pequea porcin del enzima, constituido por una serie de aminocidos que interaccionan con el sustrato

Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras no proteicas. En funcin de su naturaleza se denominan: Cofactor. Cuando se trata de iones o molculas inorgnicas. Coenzima. Cuando es una molcula orgnica. Aqu se puede sealar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde ms bien a que no se puede sintetizar un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.

Algunas vitaminas son necesarias para la actuacion de determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metablicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metablicos, como puede verse en la tabla adjunta:

VITAMINAS

VITAMINA

FUNCIONES

Enfermedades carenciales

Coenzima de algunas C (acido ascorbico) peptidasas. Interviene en la sintesis de colageno

Escorbuto

B1 (tiamina)

Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehidos

Beriberi

B2 (riboflavina)

Constituyente de los coenzimas FAD y FMN

Dermatitis y lesiones en las mucosas

B3 (acido Constituyente de la CoA pantotinico)

Fatiga y trastornos del sueo Pelagra

Constituyente de las coenzimas NAD B5 (niacina) y NADP B6 (piridoxina)

B12 cobalamina

Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.

Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminocidos.

Depresin, anemia
Anemia perniciosa

Biotina

Fatiga, de

EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA

Efecto del pH.

Sabiendo que las enzimas son protenas, cualquier cambio brusco de pH puede alterar el carcter inico de los grupos amino y carboxilo en la superficie proteica, afectando as las propiedades catalticas de una enzima. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las reacciones enzimticas se obtienen curvas que indican que los enzimas presentan un pH ptimo de actividad.

El pH puede afectar de varias maneras:

El centro activo puede contener aminocidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH. La ionizacin de aminocidos que no estn en el centro activo puede provocar modificaciones en la conformacin de la enzima.

Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estmago, presenta un ptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12 A pH alto o bajo se puede producir la desnaturalizacin de la enzima y en consecuencia su inactivacin . La fosfatasa cida es mas activa a pH 5,0, mientras que la fosfatasa alcalina lo es a pH 9,0. Muchas enzimas tienen mxima actividad cerca de la neutralidad en un rango de pH de 6 a 8.

La Temperatura
Influye en la actividad. El punto ptimo representa el mximo de actividad. A temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rgidos" y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50) la actividad cae bruscamente porque, como protena, el enzima se desnaturaliza.

Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reaccin hasta cierta temperatura ptima, ya que despus de aproximadamente 450 C se comienza a producir la desnaturalizacin trmica. Las enzimas de muchos mamferos tienen una temperatura ptima de 370 C, por encima de esa temperatura comienzan a inactivarse y se destruyen. Sin embargo existen especies de bacterias y algas que habitan en fuentes de aguas termales y en el otro extremo ciertas bacterias rticas tienen temperaturas ptimas cercanas a 00 C.

EFECTO DE LA TEMPERATURA

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

1.Oxido-reductasas Si una molcula se reduce, ( Reacciones de tiene que haber otra que se oxido-reduccisn). oxide 2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales) grupos aldehidos gupos acilos grupos glucosilos grupos fosfatos (kinasas)

3. Hidrolasas (Reacciones de hidrlisis)

Transforman polimmeros en monmeros. Actan sobre: enlace Ester enlace glucosmdico enlace peptdico enlace C-N

4. Liasas (Adicin a los dobles enlaces)

Entre C y C Entre C y O Entre C y N

5. Isomerasas (Reacciones de isomerizacin)

6. Ligasas (Formacin de enlaces, con aporte de ATP)

Entre C y O Entre C y S Entre C y N Entre C y C

CATALISIS MOLECULAR
Un catalizador modifica la velocidad de una reaccin qumica sin ser utilizado o aparecer como uno de los productos de la reaccin. Una reaccin qumica en la que un substrato(S) se transforma en un producto(P): S P, ocurre por que cierta fraccin de molculas de S, posee mucho mas energa que el resto de ellas, lo que es suficiente para que alcancen un estado activado, en el que pueda formarse o romperse un enlace qumico y se forme el producto(P).

La energa de activacin es la cantidad de energa expresada en caloras, necesaria para que todas las molculas de un mol, a una temperatura dada alcancen el estado reactivo.

Mientras que, el estado de transicin es el estado rico en energa de las molculas que interaccionan en la cima de la barrera de activacin. La velocidad de una reaccin qumica es proporcional a la concentracin del complejo en el estado de transicin.

ESPECIFICIDAD ABSOLUTA

INIHIBICION ENZIMTICA

INHIBICION ENZIMATICA

Inhibicin irreversible:
Este tipo de inhibidores forman un enlace covalente con las enzimas cerca del centro activo. Un ejemplo son los gases nerviosos, como el fluorofosfato de iisopropilo (DFP) que forma un complejo con la enzima acetilcolinesterasa. Los animales envenenados con este gas quedan paralizados, debido a la imposibilidad de transmitir adecuadamente los impulsos nerviosos.

Inhibicin competitiva.
Es cuando el inhibidor compite con el substrato por la unin con el centro activo de la enzima. Este tipo de inhibicin puede reducirse si se aumenta la concentracin de substrato.
-En

la inhibicin competitiva la enzima se combina con el inhibidor para formar un complejo enzima-inhibidor: E + I E I +S ES en competencia con la reaccin normal E

Inhibicin no competitiva.
Esta inhibicin se caracteriza por que no se puede revertir el efecto del inhibidor, aumentando la concentracin del substrato.

Inhibicin por metales.

Ciertos metales como el plomo, mercurio y arsnico inhiben enzimas que tienen en su centro activo grupos -SH libres.