Las protenas
del griego proteios que significa lo primero
1. 2. 3. 4. 5. 6.
Los aminocidos Los pptidos Las protenas: concepto y estructura Homoprotena y heteroprotenas Funciones y clasificacin de las protenas Propiedades de inters de las protenas
COOH H2N C H R
COOH H2N C H R
-Baja masa molecular -Solubles en agua -Al menos un grupo carboxilo y al menos un grupo amino, en el carbono alfa
COOH
H2N C H
CH2
COOH
cido asprtico
-Baja masa molecular -Solubles en agua -Al menos un grupo carboxilo y al menos un grupo amino, en el carbono alfa
COOH
H2N C H
CH2
COOH
cido asprtico
Thr
Los 20 aa:
Clasificacin de acuerdo con la naturaleza de las cadenas laterales (R)
aa con R aromticos
Thr
H3N+ C H R
En conjunto, la molcula de aa es elctricamente neutra (al menos si no tenemos en cuenta que el R puede ionizarse en algunos aa)
H3N+ C H R
H3N+ C H
CH2 COO-
En este caso (lisina, un aa bsico), la molcula en conjunto tiene una carga positiva.
En conjunto, la molcula de aa es elctricamente neutra (al menos si no tenemos en cuenta que el R puede ionizarse en algunos aa)
En este caso (aspartato, un aa cido), la molcula en conjunto tiene una carga negativa.
H3N+ C H R
H3N+ C H
CH2 COO-
En este caso (lisina, un aa bsico), la molcula en conjunto tiene una carga positiva.
En conjunto, la molcula de aa es elctricamente neutra (al menos si no tenemos en cuenta que el R puede ionizarse en algunos aa)
En este caso (aspartato, un aa cido), la molcula en conjunto tiene una carga negativa.
Esta situacin se dara en una disolucin acuosa de pH = 7 (neutro) La [H+] (concentracin de protones), es decir el pH del medio altera esta situacin
H+ COOH H3N+ C H R
Forma predominante a pH 1
H+ COOH3N+ C H R COOH2N C H R H+
Forma predominante a pH 13
H+
Forma predominante a pH 7
(ph cido)
pH neutro
pH bsico
Pero cuando hay una elevada cantidad de ellas, existe un equilibrio entre las distintas formas ionizadas. Es decir, que habr un determinado % de molculas con carga positiva, otro % con carga negativa y otro % sin carga neta. Para todo aminocido, siempre habr un determinado valor de pH en el que la carga neta ser 0 (cero). Este valor de pH, caracterstico de cada aa, se denomina PUNTO ISOELCTRICO (P.I.).
Sin formas D ni L
Los grupos -amino y -carboxilo de los aminocidos se unen por un enlace de tipo amida que llamamos enlace peptdico
Los grupos -amino y -carboxilo de los aminocidos se unen por un enlace de tipo amida que llamamos enlace peptdico
Extremo N terminal
Los planos de los enlaces peptdicos pueden realizar ciertos giros, aunque no libremente sino con restricciones Extremo C terminal
Insulina
La alternancia entre los enlaces rgidos (enlaces peptdicos) y los enlaces mviles (enlaces intraaminocido) hace que estas molculas adquieran una estructura bastante compleja.
Alfa-hlice
levgira
dextrgira
(No se han representado aqu las cadenas laterales , que quedaran alternando hacia arriba y hacia abajo)
Hlice polipeptdica
Puentes de Hidrgeno
hlice
hoja plegada
2
1 Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria 1
Cadena/a polipeptdica/s +
(= apoprotena)
otra/s sustancia
(= grupo prosttico)
Unin covalente o no
Por ejemplo
-Protenas estructurales
Ej. colgeno
-Protenas de reserva
Ej. Albminas de semillas, leche, huevos
-Protenas activas
Interaccin especfica con otra sustancia (el LIGANDO)
-Protenas transportadoras
(Ej, Hemoglobina)
-Protenas contrctiles
(Ej. Miosina y actina de fibras musculares)
-Inmunoglobulinas
(Anticuerpos: se unen a los antgenos)
-Especificidad
Especialmente en
-Solubilidad
Prots. Fibrilares => insolubles Prots Globulares => solubles
R apolares hacia el interior R hidrfilos hacia el exterior influyen -La salinidad del medio -El pH del medio
-Comportamiento cido-base
Los COOH y los -NH2 del C alfa del aa no influyen (porque desaparecen cuando se forma el enlace peptdico) Influyen mucho los R de los aa cidos y de los aa bsicos
-Desnaturalizacin
Por cambios de
Temperatura pH Sustancias
Puede ser
-Reversible -Irreversible