By

Ani Riyani S
Pengertian Enzim
Enzim adalah biokatalisator
Merupakan protein spesifik
Terdiri dari apoenzim dan koenzim / gugus
prostetik, disebut dengan sebutan holoenzim
Substrat adalah senyawa yang dapat diubah
oleh enzim
Produk adalah hasil reaksi enzim
Tata nama Enzim
 Penamaan secara trivial, yang bersifat tidak
informatif, misalnya ; ptyalin, pepsin, tripsin dll.
atau berdasarkan nama substrat yang menjadi
sasaran kerja enzim dengan penambahan
akhiran – ase.
Misalnya :
◦ Enzim yang mengkatalisis pati (amilum) diberi
nama amilase.
◦ Enzim yang mengkatalisis lemak (lipos) diberi
nama lipase.
◦ Enzim yang mengkatalisis protein diberi nama
proteinase
 Atau diberikan nama sesuai dengan tipe reaksi
kimia,
Misalnya : dehidrogenase, oksidase,
Tata nama Enzim
Nama sistematik atau Sistem
Tatanama IUB (The International
Union of Biochemistry)
didasarkan atas tipe reaksi
kimia dan mekanisme reaksi,
dapat menyatukan informasi dari
berbagai bidang metabolisme
yang berlainan.
Ciri-ciri Utama sistem IUB
1. Jenis-jenis reaksi dan enzim yang
mengkatalisisnya membentyuk 6 klas dan
masing-masing kelompok mempunyai 4 – 13
subklas.
2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian.Nama
pertama menunjukkan substratnya. Nama
kedua yang berakhir dengan akhiran –ase,
menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis.
3. Informasi tambahan (bila diperlukan untuk
menjelaskan reaksi), dapat dituliskan dengan
tanda kurung di bagian akhir.
4. Setiap enzim mempunyai nomor code (EC)
yang menandai tipe reaksi berkenaan dengan
klas (digit pertama), subklas (digit kedua) dan
subsubklas (digit ketiga). Digit keempat
adalah untuk enzim spesifik.
Contoh
Misalnya EC.2.7.1.1, menyatakan klas 2
(transferase), subklas 7 (transfer fosfat),
subsubklas 1 (suatu fungsi alkohol sebagai
aseptore fosfat). Digit terakhir menunjukkan
heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-
fosfotransferase, yaitu enzim yang
mengakatalisis pengalihan / transfer fosfat
dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon
6 molekul glukosa.
Klasifikasi enzim
berdasarkan IUB
Oksido-reduktase,
Yaitu enzim yang berperan dalam reaksi
oksidasi-reduksi, misalnya :
Alkohol:NAD oksido reduktase (alkohol
dehidrogenase).
Mengakatalisis reaksi :

alkohol + NAD aldehid/keton + NADH

b. H2O2 : H2O2 oksido reduktase (katalase)
Mengkatalisis reaksi :
H2O2 + H2O2 O2 + 2 H2O
2. Transferase
Yaitu enzim yang berperan dalam
mengkatalisis pemindahan gugus.
Golongan ini terbagi menjadi :
d. Asil transferase,
Misalnya :
Asetil CoA : kolin asetil transferase (kolin asil
transferase)
Mengkatalisis reaksi :
Asetil-CoA + kolin CoA + asetil-kolin
b. Fosfo transferase
Misalnya :
ATP : D-heksosa-6-fosfo transferase
(heksokinase)
Mengakatalisis reaksi :
ATP + D-heksosa ADP + D-heksosa-6-
fosfat
3. Hidrolase
Yaitu enzim yang berperan dalam
proses hidrolisis.
Misalnya :
Asil kolin : asil hidrolase (pseudokolinesterase)
Mengkatalisis reaksi :
Asil kolin + H2O kolin + asam
4. Liase
Yaitu enzim yang berperan mengakatalisis
reaksi adisi (memecahkan ikatan rangkap)
Misalnya :
L-malat hidroliase (fumarase)
Mengkatalisis reaksi :
L-Malat Fumarat + H2O
5. Isomerase
Yaitu enzim yang mengkatalisis
perubahan isomer.
Misalnya :
D-gliseraldehida-3-keto isomerase (triosa
fosfat isomerase)
Mengkatalisis reaksi :
D-gliseraldehida-3-fosfat
dihidroksi aseton fosfat
6. Ligase
Yaitu enzim yang mengkatalisis
penggabungan 2 senyawa dengan diikuti
pemecahan ikatan pirofosfat pada ATP.
Misalnya :
Asetil-CoA:CO2 ligase (ADP) (Asetil-CoA
karboksilase)
Mengakatalisis reaksi :
ATP + Asetil-CoA + CO2 ADP + Pi +
Malonil-CoA
Persamaan enzim dengan
katalisator
Dapat mempercepat reaksi
Melakukan kerja secara spesifik
Dibutuhkan hanya dalam jumlah kecil
Tidak ikut bereaksi dan di akhir reaksi
dikeluarkan kembali
Perbedaan enzim dengan katalisator
ENZIM KATALISATOR
Zat organik Zat anorganik
Mempunyai gugus aktif Tidak mempunyai gugus
aktif
Mengkatalisis reaksi Mengkatalisis reaksi
biokimia kimia biasa
Dipengaruhi oleh kondisi Tidak mudah
tertentu seperti pH, dipengaruhi oleh kondisi
suhu, inhibitor dll. tertentu
Sangat selektif Tidak begitu selektif
PERANAN ENZIM
 Suatu reaksi kimia dapat berlangsung
karena molekul pada waktu tertentu
mengalami keadaan aktif dimana energi
molekul tersebut berada dalam keadaan
“energi pengaktifan”
 Fungsi katalisator adalah mempercepat
reaksi kimia dengan cara menurunkan
energi bebas pengaktifan, dimana
katalisator bergabung dengan reaktan
sehingga dihasilkan keadaan transisi yang
mempunyai energi bebas lebih rendah
dari pada keadaan transisi tanpa
katalisator. Setelah hasil reaksi terbentuk
dalam bentuk produk, katalisator
 Peranan Enzim

Keadaan transisi

energ
i 3
•Keadaan awal 1
beba
s
4
•Keadaan akhir

kelangsungan reaksi
Keterangan
1. energi bebas pengaktifan dengan
menggunakan katalisator
2. energi bebas pengaktifan tanpa
menggunakan katalisator
3. energi bebas pengaktifan dengan
menggunakan katalisator (reaksi kebalikan)
4. Perubahan energi bebas dari reaksi
keseluruhan.
Reaksi Enzim
E+S ES E+P

E : Enzim
S : Substrat
ES: Kompleks Enzim Substrat
P : produk
Persamaan Michaelis-Menten
Adalah persamaan yang menyatakan hubungan
antara laju reaksi dengan konsentrasi substrat :

V = V max [S]
Km + [S]

V = laju reaksi
V max = laju reaksi maksimum, didapat bila [S] cukup besar
sehingga semua enzim terikat pada substrat.
[S] = konsentrasi substrat
Km = Konstanta Michaelis-menten
Persamaan Lineweaver-
Burk
Bila [S] besar maka Km dapat diabaikan,
sehingga persamaan menjadi :
V = V max
Jika V = ½ V max, maka didapat [S] = Km dan
akan didapat reaksi yang konstan :
V

V = ½ V max

[S] = Km [S]
Dari Persamaan Michaelis-menten dapat
diturunkan persamaan :

V = V max 1 = Km + 1 = Km + [S]
[S] [S] V Vmax [S]
Km + V Vmax Vmax
[S] [S]

1 = Km + 1 + 1 Persamaan
V Vmax [S] Lineweaver -Burk
Vmax
Persamaan Lineweaver-Burk
Dari persamaan tersebut didapat :
Hampir seluruh reaksi biologis naik 2 kali
dengan pertambahan suhu 10°C dan menjadi
setengahnya bila suhu turun 10°C.
Perbandingan yang tepat dalam perubahan
kecepatan untuk setiap kenaikan temperatur 10
°C disebut Q10 (koeffisein temperatur).
Laju reaksi berbanding lurus dengan
konsentrasi senyawa dalam keadaan transisi.
Teori Mekanisme Reaksi Enzim

1. Teori kunci dan anak kunci (Lock and Key).

Teori ini menyatakan bahwa bentuk konformasi
bagian aktif dari enzim adalah khusus sehingga
substrat dengan bentuk yang khusus pula yang
dapat masuk pada bagian aktif tersebut, seperti
sepaang kunci an anak kunci.

2. Teori Induced-fit
Teori ini menyatakan bahwa perubahan
konformasi molekul enzim terjadi untuk
menyesuaikan dirinya dengan bentuk molekul
substrat. Kompleks yang terjadi antara enzim
dengan substrat disebabakan oleh induksi substrat
terhadap konformasi enzim.
Faktor-faktor yang berpengaruh
terhadap aktivitas kerja enzim
Konsentrasi substrat
Konsentrasi enzim
Konsentrasi produk
pH
Temperatur
Inhibitor
Konsentrasi Substrat
Makin besar konsentrasi substrat makin
tinggim keaktifan enzim, tetapi pada suatu
konsentrasi substrat tertentu keaktifan enzim
akan konstan (Vmax).

Keaktifan enzim

Konsentrasi subastrat
 Konsentrasi Enzim
Makin besar konsentrasi enzim makin besar
keaktifannya.

keaktifan enzim

konsentrasi enzim
Konsentrasi Produk
Pada awal reaksi keaktifan enzim akan sebanding
dengan terbentuknya produk, tetapi pada waktu
tertentu produk akan merupakan penghambat
atau inhibitor untuk enzim, sehingga akan
menurunkan keaktifannya.

Keaktifan enzim

Konsentrasi Produk
Keasaman (pH)
Enzim mempunyai keaktifan yang maksimal
pada daerah pH tertentu yang disebut
sebagai pH optimal.

Keaktifan enzim Daerah pH optimum

Keasaman (pH)
Contoh pH optimum
beberapa enzim
Enzim Sumber Substrat pH Optimum

Maltase Usus halus maltosa 6,1

sakarase Lambung hewan sukrosa 6,2

menyusui
Amilase Saliva / pankreas Amilum 6,0 – 7,0

Urease kedelai urea 7,2 – 7,9

Pepsin lambung protein 1,5 – 2,5

Katalase hati H2O2 6,3 – 9,5

Temperatur (suhu)
Pada suhu yang terlalu rendah, kestabilan
enzim tinggi, tetapi aktivitasnya rendah.
Pada suhu yang tinggi, aktivitasnya tinggi,
tetapi kestabilannya rendah.
Suhu dimana kestabilan dan aktivits dari
enzim cukup tinggi disebut suhu optimum
untuk enzim tersebut.
Suhu optimum berkisar antara suhu 25°C –
40° C, yaitu pda suhu 37,5° C sesuai
dengan suhu tubuh manusia / hewan
menyusui.
Temperatur (suhu)
Suhu Optimum antara 25°C - 40°C

Keaktifan enzim

25°C 40°C

Temperatur / suhu
Contoh :
Inhibitor
1. Inhibitor Kompetitif
Penghambatan kompetitif terjadi pada
tempat untuk mengikat substrat (tempat
katalisis / catalytic site).
Struktur kimia inhibitor (I) analog (sangat
mirip) dengan substrat (S), karena itu dapat
berkompetisi dengan Substrat.
Inhibitor Kompetitif

Kerja Inhibitor kompetitif adalah sbb :

I Enz I
Enz Enz + P

S Enz S
2. Inhibitor Non Kompetitif
 Tidak ada persaingan antara inhibitor
dengan substrat.
 Struktur inhibitor tidak mirip dengan
substrat.
 Substrat bergabung dengan enzim pada
tempat yang berlainan dengan inhibitor.
 Pembentukan kompleks Enzim Inhibitor
dan Enzim Substrat adalah mungkin.
Inhibitor Non Kompetitif

Kerja Inhibitor Non kompetitif adalah sbb :

I Enz I
S
Enz I S Enz + P
Enz

S Enz S I