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COMPOSTOS ORGÂNICOS
COMPOSTOS
ORGÂNICOS

CARBOIDRATOS

Também são chamados de sacarídeos, glicídios, oses, hidratos de carbono ou

açúcares. São definidos, quimicamente, como poli-hidróxi-cetonas (cetoses) ou poli-

hidróxi-aldeídos (aldoses), ou seja,

compostos orgânicos com, pelo menos três carbonos onde todos os carbonos possuem

uma hidroxila, com exceção de um, que

possui a carbonila primária (grupamento aldeídico) ou a carbonila secundária (grupamento cetônico).

São as mais abundantes moléculas orgânicas na natureza e são primariamente moléculas que reservam

energia nos organismos vivos. Sua estrutura básica é formada pelos monossacarídeos.

A ligação entre os monossacarídeos produz os diversos tipos de carboidratos.

Dissacarídeos - Os dissacarídeos são formados por dois monossacarídeos unidos por ligação covalente.

Existem vários dissacarídeos presentes na alimentação, como, por exemplo:

Maltose duas moléculas de glicose: está presente no malte e é subproduto da digestão do amido e glicogênio;

Sacarose: glicose + frutose: a forma mais comum de açúcar, obtida da cana-de-açúcar;

Lactose glicose + galactose b: é o principal carboidrato do leite.

• Dissacarídeos - Os dissacarídeos são formados por dois monossacarídeos unidos por ligação covalente. Existem vários

Polissacarídeos - Formados pela união de milhares de unidades de monossacarídeos. Podem ter função de reserva energética ou

estrutural.

FUNÇÕES

ENERGÉTICA: É a principal função dos carboidratos, com todos os seres vivos (com exceção dos vírus) possuindo metabolismo adaptado ao

consumo de glicose como substrato

energético. Algumas bactérias consumem dissacarídeos (p.ex.: a

lactose) na ausência de glicose, porém

a maioria dos seres vivos a utiliza como principal fonte energética.

ESTRUTURAL: A parede celular dos vegetais é constituída por um carboidrato polimerizado - a celulose;

a carapaça dos insetos contém quitina,

um polímero que dá resistência extrema ao exoesqueleto; as células

animais possuem uma série de

carboidratos circundando a membrana plasmática que dão especificidade

celular, estimulando a permanência

agregada das células de um tecido - o

glicocálix.

RESERVA ENERGÉTICA: nos vegetais, há o amido, polímero de glicose; nos animais, há o glicogênio, também polímero de glicose porém com uma estrutura mais compacta e

ramificada.

LIPÍDIOS

São substâncias muito abundantes em animais e vegetais. Compreendem os óleos,

as gorduras, as ceras, os lipídios compostos

(fosfolipídios, por exemplo) e finalmente os

esterídeos.

Possuem função primária de Reserva Energética. Podem atuar também como Isolante Térmico e como Hormônio.

Não possuem estrutura de polímero e, em sua maioria, são formados pela ligação entre um Ácido Graxo e um grupo Álcool.

Os Lipídios com Ácidos Graxos são saponificáveis, pois reagem com bases formando sabões.

Os Lipídios sem Ácidos Graxos não são saponificáveis.

LIPIDIOS SIMPLES

Apresentam apenas átomos de C e H, apresentando caráter apolar.

1) Glicerídeos: compostos por 1 a 3 moléculas de ácidos graxos estereficado ao glicerol, formando mono, di ou tri-acil-gliceróis (mono, di ou triglicerídeos).

2) Ceras: ácidos graxos de 16 a 30C e álcool mono- hidroxilíco de 18 a 30C.

3) Esterídeos: não possuem ácido graxo em sua estrutura, são compostos por cadeias carbônicas

fechadas. É o caso do colesterol e das vitaminas

lipossolúveis.

LIPIDIOS COMPLEXOS

Apresentam outros átomos além do C e H, possuindo polaridade.

1)

Fosfolipídios: ácidos graxos + fosfato

2)

Esfingolipídios: ácido graxo + esfingosina

3)

Glicolipídios: ácido graxo + glicerol + açúcar

FUNÇÕES

Os lipídios possuem funções importantíssimas para o metabolismo celular tanto de eucariotos como procariotos, podendo-se relacionar como principais

as seguintes:

Componentes das membranas celulares, juntamente com as proteínas (fosfolipídios e colesterol);

Composto bioquímico mais calórico em animais e sementes oleaginosas sendo a principal forma de armazenamento (tri-acil-gliceróis) e geração de energia metabólica através da ß-oxidação de ácidos

graxos;

Componentes de sistema de transporte de elétrons no interior da membrana mitocondrial;

Formam uma película impermeável sobre estruturas vegetais (folhas, caules, frutos e sementes);

Formam uma película protetora (isolante térmico) sobre a epiderme de muitos animais (tecido adiposo);

Funções especializadas como hormônios e vitaminas lipossolúveis.

PROTEÍNAS

São macromoléculas resultantes da condensação de moléculas de aminoácidos, através da ligação peptídica.

São polímeros complexos.

Um dos seus papéis fundamentais está relacionado à construção da matéria vivia, ou seja, Função Estrutural. Assim como, enzimática, hormônios polipeptídeos, proteínas

contráteis do músculo, colágeno, hemoglobina, imunoglobulinas (anticorpos).

A diferença entre proteínas é produzida pela seqüência dos aminoácidos.

Aminoácidos

Unidades fundamentais das proteínas.

Existem 20 formas de aminoácidos que são utilizados pelos seres vivos.

Apresentam pelo menos um grupo carboxílico e um grupo amino.

Aminoácidos têm como fórmula geral:

COO -  H 3 N - C - H R
COO -
 H 3 N - C - H
R

Assimetria do carbono

COO -  H 3 N - C - H R
COO -
 H 3 N
- C -
H
R

Grupo carboxila

Grupo amino

Carbono

Radical ou cadeia lateral

Em pH fisiológico (7,4), o grupo carboxila é dissociado, formando o íon carboxilato (-COO - ), carregado negativamente, e o grupo amino é protonado (-NH 3 + ).

Em proteínas, quase todos estes grupos carboxila e amino combinam-se por ligação

peptídica.

É a natureza das cadeias laterais que determina o papel que um aminoácido

determina em uma proteína.

Abreviaturas dos aminoácidos

Arginina

Arginina Abreviaturas Aminoácido Três letras Uma letra Alanina Ala F Ser Arg R Asparagina Asn N

Abreviaturas

Aminoácido

Três letras

Uma letra

Alanina

Ala

F

Ser

Arg

R

Asparagina

Asn

N

Asparato

Asp

D

Cisteína

Cys

C

Fenilalanina

Ile

V

Glutamato

Glu

E

Glutamina

Gln

Q

Glicina

Gly

G

Histidina

His

H

Isoleucina

Serina

I

Leucina

Leu

L

Lisina

Lys

K

Metionina

Met

M

Prolina

Pro

P

Phe

A

S

Treonina

Thr

T

Triptofano

Trp

W

Tirosina

Tyr

Y

Valina

Val

Com base na forma de obtenção podemos classificar os aminoácidos em Naturais e Essenciais.

Os aminoácidos Naturais são metabolizados (produzidos) em nosso organismo.

Os aminoácidos Essenciais são obtidos apenas pela alimentação.

Naturais alanina (sintetizada a partir do ácido pirúvico) arginina (sintetizada a partir do ácido glutâmico) asparagina (sintetizada a partir do ácido aspártico) ácido aspártico (sintetizado a partir do ácido oxaloacético) cisteina ácido glutâmico (sintetizado a partir do ácido oxoglutárico) glutamina (sintetizada a partir do ácido glutâmico) glicina (sintetizada a partir da serina e treonina) prolina (sintetizada a partir do ácido glutâmico) serina (sintetizada a partir da glicose) tirosina (sintetizada a partir da fenilalanina)

Essenciais histidina isoleucina leucina lisina metionina fenilalanina treonina triptofano valina

COO -  H 3 N- C - H R
COO -
 H 3 N- C - H
R

O papel que os aminoácidos desempenham nas proteínas está relacionado às propriedades químicas dos radicais laterais.

Classificação dos aminoácidos

Baseia-se nas propriedades das cadeia laterais dos aminoácidos, pois eles se

diferenciam entre si nesta região da molécula.

Classificação dos aminoácidos

Apolares - radicais hidrofóbicos (9) Cadeias laterais apolares Polares- radicais não ionizáveis (6) Cadeias laterais polares sem carga Polares - radicais ionizados negativamente (2) Cadeias laterais ácidas Polares- radicais ionizados positivamente (3) Cadeias laterais básicas

Aminoácidos com radicais hidrofóbicos
Aminoácidos com radicais
hidrofóbicos

Alanina/Ala Glicina/Gli Valina/Val Leucina/Leu Isoleucina/Ile

Prolina/Pro Fenilalanina/Phe Metionina/Met Triptofano/Trp

Aminoácidos com radicais hidrofóbicos  Alanina/Ala  Glicina/Gli  Valina/Val  Leucina/Leu  Isoleucina/Ile  Prolina/Pro

Alanina

COO - H - C - CH 3 NH 3 +
COO -
H - C - CH 3
NH 3
+

Glicina

COO - H - C - NH 3 H +
COO -
H - C -
NH 3
H
+

Valina

COO - CH 3 H - C - CH NH 3 CH 3 +
COO -
CH 3
H - C - CH
NH 3
CH 3
+

Leucina

COO - H - C - NH 3 + CH 3 CH 2 - CH CH
COO -
H - C -
NH 3 +
CH 3
CH 2 - CH
CH 3

Isoleucina

COO - H - C - CH NH 3 +
COO -
H - C - CH
NH 3
+

CH 3 CH 2 - CH 3

Isoleucina COO - H - C - CH NH 3 + CH CH - CH

Fenilalanina

COO - H C - CH 2 - NH 3 +
COO -
H
C - CH 2 -
NH 3
+

Triptofano

COO - H - C - CH 2 - NH 3 +
COO -
H - C - CH 2 -
NH 3
+
Triptofano COO - H - C - CH 2 - NH 3 + N H
N H
N
H

Metionina

COO - H-C - NH 3 (CH 2 ) 2 - S - CH 3 +
COO -
H-C -
NH 3
(CH 2 ) 2 - S - CH 3
+

Prolina

H N H 2 C
H
N
H 2 C
H 2 C
H 2 C
Prolina H N H 2 C H 2 C CH 2 CH - COO
CH 2
CH 2
Prolina H N H 2 C H 2 C CH 2 CH - COO

CH - COO -

Aminoácidos com radicais polares

não ionizáveis
não ionizáveis
Aminoácidos com radicais polares não ionizáveis • Serina/Ser • Treonina/Thr • Tirosina/Tyr • Cisteína/Cys • Glutamina

Serina/Ser Treonina/Thr Tirosina/Tyr Cisteína/Cys Glutamina Asparagina

Serina

COO - H - C - NH 3 CH 2 - OH +
COO -
H - C - NH 3
CH 2 -
OH
+

Treonina

COO - H - C - NH 3 CH - OH CH 3 +
COO -
H - C - NH 3
CH - OH
CH 3
+

Tirosina

COO - H-C - CH - OH 2 NH 3 +
COO -
H-C -
CH
-
OH
2
NH 3
+

Cisteína

COO - H - C - NH 3 CH 2 - SH +
COO -
H - C - NH 3
CH 2 - SH
+

Glutamina

COO -
COO -
NH 3
NH 3
+ - O NH 2
+
- O
NH 2

H- C - (CH 2 ) 2 - C

Asparagina

COO - H - C - CH 2 - C - O NH 3 + NH
COO -
H - C - CH 2 - C - O
NH 3
+
NH 2
Aminoácidos com radicais ionizados carregados negativamente
Aminoácidos com radicais ionizados
carregados negativamente
 Glutamato/Glu  Aspartato/Asp
 Glutamato/Glu
 Aspartato/Asp

Glutamato

COO -
COO -
+
+
Glutamato COO - + H- C - (CH ) - COOH NH

H- C - (CH 2 ) 2 - COOH NH 3

Aspartato

COO - H - C - CH 2 - COOH NH 3 +
COO -
H - C - CH 2 - COOH
NH 3
+
Aminoácidos com radicais ionizados carregados positivamente  Lisina/Lys  Histidina/His  Arginina/Arg

Aminoácidos com radicais ionizados carregados positivamente

Aminoácidos com radicais ionizados carregados positivamente  Lisina/Lys  Histidina/His  Arginina/Arg
 Lisina/Lys  Histidina/His  Arginina/Arg
 Lisina/Lys
 Histidina/His
 Arginina/Arg

Lisina

COO - H - C - NH 3 (CH 2 ) 4 - NH 2 +
COO -
H - C -
NH 3
(CH 2 ) 4 - NH 2
+

Histidina

COO - H - C- CH 2 - NH 3 N + NH
COO -
H - C- CH 2 -
NH 3 N
+
NH

Arginina

COO - H - C - (CH 2 ) 3 - NH - C - NH
COO -
H - C
- (CH 2 ) 3 - NH - C - NH 2
NH 3
+
NH

Peptídios

Formados pela união de aminoácidos:
Formados pela união de aminoácidos:

2 aminoácidos 3 aminoácidos 4 aminoácidos

dipeptídios

tripeptídios

.....................

.....................

tetrapeptídios

................ + de 10 aminoácidos

polipeptídios

........

2 aminoácidos livres
2 aminoácidos livres
Interação para formação da ligação peptídica
Interação para
formação da ligação
peptídica
2 aminoácidos livres Interação para formação da ligação peptídica Formação da ligação peptídica com liberação de

Formação da ligação peptídica com liberação de H 2 O

2 aminoácidos livres Interação para formação da ligação peptídica Formação da ligação peptídica com liberação de

Ligação peptídica

Componentes dos peptídios

   
Componentes dos peptídios O • Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos - presença da
   
Componentes dos peptídios O • Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos - presença da
   
   
Componentes dos peptídios O • Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos - presença da
Componentes dos peptídios O • Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos - presença da
Componentes dos peptídios O • Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos - presença da
Componentes dos peptídios O • Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos - presença da
 
Componentes dos peptídios O • Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos - presença da
Componentes dos peptídios O • Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos - presença da
Componentes dos peptídios O • Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos - presença da
Componentes dos peptídios O • Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos - presença da
Componentes dos peptídios O • Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos - presença da

O

Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos - presença da ligação peptídica Grupamento N-terminal (NH 3 + livre) C- terminal (COO - livre) Resíduos de aminoácidos

Radicais dos aminoácidos - ligados a espinha dorsal - radicais são responsáveis pelas propriedades dos peptídios

Extremidades do peptídeo

Extremidade N-terminal (amino-terminal). Extremidade C-terminal (carboxiterminal). Por convenção a extremidade N-terminal é escrita à esquerda e a extremidade C- terminal à direita. A seqüência é lida do N- para o C-terminal.

Aspartame (aspartato + fenilalanina)

Aspartame (aspartato + fenilalanina)

Fenilcetonúria (PKU)

A fenilalanina é um dos nove aminoácidos

essenciais encontrados nos alimentos que contêm

proteínas.

Na PKU, a fenilalanina não pode ser utilizada da maneira normal devido a anormalidade genética que gera ausência da enzima fenilalanina hidroxilase. Assim, a fenilalanina não pode ser utilizada da maneira normal devido à ausência da

enzima e desenvolvem-se altos níveis deste aminoácido e dois de seus derivados próximos. Esses compostos são tóxicos para o sistema nervoso central e podem causar danos cerebrais.

Estrutura das Proteínas

A organização tridimensional das proteínas desde a seqüência de aminoácidos, passando pelo enovelamento da cadeia polipeptídica até a associação de várias cadeias, pode ser descrita em níveis estruturais de complexidade crescente:

Primário

Secundário

Terciário

Quaternário

Estrutura Primária

É a seqüência de aminoácidos existentes na molécula de uma proteína.

É o nível de estrutura mais simples a partir do qual todos os outros derivam.

Estrutura Primária • É a seqüência de aminoácidos existentes na molécula de uma proteína. • É

Estrutura Secundária

É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da cadeia polipeptídica.

Estrutura Secundária • É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da cadeia polipeptídica.

Estrutura Secundária

A -hélice é mantida pelas pontes de H que se

formam

entre

átomos

peptídicas próximas.

de

duas

ligações

Estrutura Secundária • A  -hélice é mantida pelas pontes de H que se formam entre
Estrutura Secundária • A  -hélice é mantida pelas pontes de H que se formam entre

-Hélice mostrando o

esqueleto do

peptídio

Exemplos de proteínas contendo

diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários

Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários Hemoglobina Lisozima Isomerase

Hemoglobina

Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários Hemoglobina Lisozima Isomerase

Lisozima

Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários Hemoglobina Lisozima Isomerase

Triose Fosfato Isomerase

Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e

arranjos de elementos estruturais secundários

Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários
Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários
Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários

Proteínas em solução

Proteínas em solução

Estrutura Terciária

Refere-se tanto ao dobramento dos DOMÍNIOS,

quanto ao arranjo final dos domínios no

polipeptídio.

Domínios são as unidades fundamentais funcionais e de estrutura tridimensional de um

polipeptídeo.

Cada domínio tem as características de uma proteína globular pequena e compactada que é estruturalmente independente de outros domínios na cadeia polipeptídica.

Estrutura Terciária

Resulta de dobras na estrutura da proteína estabilizadas por interações entre os radicais dos aminoácidos.

Ligações que mantém a Estrutura

Terciária

Ligações iônicas ou salinas Ligações hidrofóbicas Pontes de hidrogênio Ligações covalentes Forças de Van der Waals

Ligações Iônicas

Ocorre

entre

grupos

eletricamente carregados

Atração eletrostática entre grupamentos com cargas opostas

Ligações Iônicas • Ocorre entre grupos eletricamente carregados • Atração eletrostática entre grupamentos com cargas opostas

Ligações Hidrofóbicas

São estabelecidas entre radicais de aminoácidos

apolares.

Estes aproximam

radicais

e

se

repelem

água.

Pontes de Hidrogênio

Ocorrem pela atração um átomo de hidrogênio e outro elemento mais eletronegativo geralmente oxigênio ou nitrogênio. H com F, ou O ou N.

Pontes de Hidrogênio • Ocorrem pela atração um átomo de hidrogênio e outro elemento mais eletronegativo

Ligações Covalentes

Unem átomos formando moléculas duráveis e resistentes

Ocorre quando átomos compartilham elétrons

Ligações Covalentes • Unem átomos formando moléculas duráveis e resistentes • Ocorre quando átomos compartilham elétrons
Ligações Covalentes • Unem átomos formando moléculas duráveis e resistentes • Ocorre quando átomos compartilham elétrons

Exemplo de ligação

covalente presente na

estrutura terciária

Forças de Van der Waals

Forças de atração inespecíficas entre moléculas de baixa polaridade.

Estas forças são muito fracas e atuam apenas quando as moléculas estão bem próximas umas

das outras (distância entre os centros atômicos deve ser inferior a 0,5nm).

Resumo das ligações que mantêm o

enovelamento das proteínas
enovelamento das proteínas

Estrutura Quaternária

Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas interagem.

Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais citados.

É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico.

Estrutura Quaternária • Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas interagem. • Cada

subunidades

Proteína dimérica

Desnaturação Protéica É a alteração da estrutura da proteína sem ruptura das ligações peptídicas Proteína nativa
Desnaturação Protéica
É a alteração da estrutura
da proteína sem ruptura das
ligações peptídicas
Proteína
nativa
Proteína desnaturada

Agentes Desnaturantes

Físicos

Alterações de temperatura
Alterações de temperatura
Raio X Ultra-som Químicos
Raio X
Ultra-som
Químicos
Agentes Desnaturantes  Físicos Alterações de temperatura Raio X Ultra-som Químicos Ácidos e bases fortes Detergentes
Agentes Desnaturantes  Físicos Alterações de temperatura Raio X Ultra-som Químicos Ácidos e bases fortes Detergentes
Agentes Desnaturantes  Físicos Alterações de temperatura Raio X Ultra-som Químicos Ácidos e bases fortes Detergentes

Ácidos e bases fortes Detergentes Uréia Mercaptoetanol HS-CH 2 -CH 2 -OH

Agentes Desnaturantes  Físicos Alterações de temperatura Raio X Ultra-som Químicos Ácidos e bases fortes Detergentes
Agentes Desnaturantes  Físicos Alterações de temperatura Raio X Ultra-som Químicos Ácidos e bases fortes Detergentes

Desnaturação de proteínas por

alteração do pH do meio

Alterações das propriedades de

uma proteína desnaturada

Redução da solubilidade Aumento da digestibilidade

Perda da atividade biológica (enzimas, hormônios, anticorpos, etc...)

Em casos raros a desnaturação é reversível. Nesta situação a proteína se dobra novamente

em sua estrutura original quando o agente desnaturante é removido.

A maioria das proteínas, uma vez desnaturadas, ficam permantemente alteradas.

Isto pode ser atribuído a vários fatores, incluindo o conceito de que o dobramento protéico inicia logo após a síntese da proteína, isto é, antes de existir uma longa seqüência de aminoácidos par complicar o processo de enovelamento.

Classificação das proteínas

De acordo com a conformação da molécula: • Globulares
De acordo com a conformação da
molécula:
• Globulares
• Fibrosas
• Fibrosas

Proteínas Globulares

Forma de esfera Relativamente solúveis em água Vários papéis funcionais:

- catalisadores (enzimas)

  • - proteínas de transporte

Proteínas Globulares • Forma de esfera • Relativamente solúveis em água • Vários papéis funcionais: -
  • - reguladores da expressão gênica

Proteínas Globulares • Forma de esfera • Relativamente solúveis em água • Vários papéis funcionais: -

Hemoglobina

Proteínas Fibrosas

Forma de fibra (cilíndrica) Baixa solubilidade em água Funções principalmente estruturais

Proteínas Fibrosas • Forma de fibra (cilíndrica) • Baixa solubilidade em água • Funções principalmente estruturais

colágeno

  • - queratinas

  • - miosina

Proteínas Fibrosas • Forma de fibra (cilíndrica) • Baixa solubilidade em água • Funções principalmente estruturais
Classificação das proteínas De acordo com os produtos de hidrólise:
Classificação das proteínas
De acordo com os produtos de hidrólise:
•Simples – possuem apenas aminoácidos.
•Simples – possuem apenas aminoácidos.
•Conjugadas – possuem grupamento prostético (não proteico).
•Conjugadas – possuem grupamento
prostético (não proteico).

Proteínas Simples (exemplo)

Albumina sérica (níveis normais 3,5-5 g/dL)

Proteínas Simples (exemplo)  Albumina sérica (níveis normais 3,5-5 g/dL) • secretada pelo fígado • maior

secretada pelo fígado maior proteína do plasma humano corresponde a 60 % da proteína plasmática função transportar compostos hidrofóbicos no sangue como ácidos graxos, esteróides

Proteínas Simples (exemplo)  Albumina sérica (níveis normais 3,5-5 g/dL) • secretada pelo fígado • maior
Proteínas Simples (exemplo)  Albumina sérica (níveis normais 3,5-5 g/dL) • secretada pelo fígado • maior

Proteínas Simples

Queratinas •Proteínas insolúveis Agente redutor
Queratinas
•Proteínas insolúveis
Agente redutor

Principal componente da epiderme, do cabelo e das unhas

Proteínas Simples Queratinas •Proteínas insolúveis Agente redutor • Principal componente da epiderme, do cabelo

Proteínas Simples (exemplo)

 Histonas •Proteínas ricas em aminoácidos básicos •Carregadas positivamente •Formam ligações iônicas com o DNA negativamente
 Histonas
•Proteínas ricas em aminoácidos básicos
•Carregadas positivamente
•Formam ligações iônicas com o DNA
negativamente carregado

Proteínas Conjugadas

Porção protéica Composto APOPROTEÍNA não protéico
Porção protéica
Composto
APOPROTEÍNA
não protéico

Grupamento

prostético

Proteínas Conjugadas

Glicoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas Metaloproteínas Cromoproteínas

ÁCIDO NUCLÉICO

São moléculas orgânicas formadas por um conjunto de nucleotídeos.

Os ácidos nucléicos são polímeros biológicos.

Cada nucleotídeo é formado pela união de um fosfato, um glicídio (carboidrato) de

cinco

carbonos

(pentose)

e

uma base

nitrogenada. Os ácidos nucléicos são:

DNA (ADN) - ácido desoxirribonucléico RNA (ARN) - ácido ribonucléico.

O Ácido Ribonucléico difere do DNA por possuir um açúcar diferente (ribose) e por uma base diferente. A base denominada uracil (U) substitui a timina (T) no RNA.

O Ácido Desoxirribonucléico é uma dupla hélice, dois "cordões" moleculares enrolados um no outro, ligados covalentemente por ligações entre

as bases adjacentes. Pode ser visto como sendo

uma escada torcida, onde que os lados da escada são formados por uma seqüência alternada de açúcar e fosfatos. Ligado a cada açúcar está uma

base: adenina (A), guanina (G), citosina (C) ou

timina (T).

Existe apenas uma maneira de se conectar as bases (A-T e G-C).Assim, ao se saber a seqüência de bases em uma das hélices, sabe-se também a seqüência das bases na molécula adjacente.

VITAMINAS

As vitaminas são nutrientes orgânicos essenciais nas várias reações do metabolismo, regulando-as. Em sua

deficiência surgem as chamadas

doenças da carência (avitaminose).

As vitaminas podem ser agrupadas em:

Hidrossolúveis e Lipossolúveis.

Hidrossolúveis - que se dissolvem em água:

Vitamina B:

Vitamina B1: tiamina Vitamina B2: riboflavina Vitamina B3: niacina Vitamina B6: piridoxina Vitamina B12: cianocobalamina Ácido fólico

Vitamina C (ácido ascórbico) Ácido pantotênico Biotina

Lipossolúveis - que dissolvem em gorduras:

Vitamina A (retinol) presente em plantas como -caroteno.

Vitamina D (calciferol) Vitamina E (tocoferol) Vitamina K (menaquinona)