Barreras energticas

Una taza de glucosa an en condiciones favorables de O2 tardara muchos aos para transformarse espontneamente en H2O y CO2. Los seres vivos no pueden esperar tanto tiempo, por eso intervienen catalizadores biolgicos denominados enzimas.

Reaccin enzimtica

Energa de Activacin
Las reacciones qumicas no ocurren espontneamente, requieren E inicial (un empujn) para comenzar. E de activacin E cintica mnima que necesita un sistema para poder iniciar un determinado proceso o reaccin. Calor: Por s solos el combustible y el comburente no producen fuego, es necesario un primer aporte de energa (calor) para iniciar la combustin autosostenida.

Catalizadores Biolgicos
Son biocatalizadores de naturaleza proteica, que aceleran la velocidad de una reaccin qumica al bajar la energa de activacin necesaria para que esta ocurra. Todas las reacciones del metabolismo celular se realizan gracias a la accin de catalizadores o enzimas
Energa aplicada Sin Catalizar Energa de Activacin Catalizada Energa de Activacin Energa liberada Reactivo Reactivo

Enzimas

Producto

Producto

Cuntas enzimas habrn en un organismo?

Caractersticas de las Enzimas

Aceleran de cientos a millones de veces la velocidad una reaccin que tardara mucho en darse por s sola. Las enzimas no se modifican o se pierden cuando intervienen en una reaccin. La enzimas tienen sustratos especficos, son selectivas.

Selectividad de las Enzimas

Enzimas son selectivas Su selectividad determina cules son los procesos qumicos que se llevan a cabo en una clula. Cada enzima posee una forma tridimensional nica, y dicha forma determina la especificidad de esa enzima. Sustrato - enzima (centro activo)

Amilasa

Almidn

Lipasa

Lpidos

Cmo trabaja una enzima?

La enzima (E), tiene uno o varios sitios activos, donde se combinan con el sustrato (S) formando el complejo de transicin (reaccin reversible), enzima - sustrato (E-S). Cuando se forman los productos (P) de la reaccin, enzima se regenera de nuevo y queda libre para volver a combinarse con otra molcula de sustrato La enzima puede actuar sobre millones de molculas de sustrato.
Enzima (sacarasa)

Sitio activo
1

Sustrato S (sacarosa)

Glucosa Fructosa 4 Productos son liberados

Enzima E disponible con sitio activo vaco

3 Sustrato Convertido en Productos P 2 Sustrato se une a enzima Complejo E-S

El ambiente celular afecta la actividad enzimtica

La actividad de la enzima es influenciada por los siguientes factores:
Temperatura pH Cofactores o Activadores Inhibidores

Temperatura
Las enzimas son desactivadas por las altas temperaturas (50 a 60 C) Se desnaturalizan. Las reacciones ocurren muy lento o se suspenden a bajas temperaturas.

Acidez o alcalinidad del medio de reaccin (pH)

Un pH alto o bajo se puede producir la desnaturalizacin de la enzima y en consecuencia su inactivacin Su mxima actividad esta cerca de la neutralidad en un rango de pH de 6 a 8.
Segn el sitio: Tripsina en el intestino, pH cerca a 8. Pepsina, digiere protenas en el estmago, pH entre 1-2

Cofactores o Activadores
Muchas enzimas requieren cofactores no proteicos para realizar sus actividades: Muchos cofactores son molculas orgnicas (ARN) llamadas coenzimas Otros son sustancias inorgnicas: iones de zinc, hierro, magnesio, manganeso, cobre

Los inhibidores enzimticos bloquean la accin enzimtica

Hay dos tipos de UNION NORMAL DEL SUSTRATO inhibidores: Sustrato Sitio El inhibidor competitivo activo se asemeja al sustrato normal se une en el Enzima sitio activo de la enzima El inhibidor no competitivo se une a la Inhibidor Inhibidor no competitivo competitivo enzima en un lugar diferente al sitio activo pero modifica la conformacin espacial de INHIBICION ENZIMTICA la enzima

Algunos pesticidas y antibioticos inhiben las enzimas

Ciertos pesticidas son txicos para los insectos porque inhiben irreversiblemente ciertas enzimas claves en el sistema nervioso. (malatin) Muchos antibiticos tambin inhiben enzimas que son esenciales para la supervivencia de las bacterias que causan enfermedades Penicilina inhibe a una enzima que las bacterias usan para construir sus paredes celulares

Clasificacin y nomenclatura moderna

Ms sistemtica debido al gran nmero de enzimas conocidas en la actualidad. Se refiere a la funcin que desempean las enzimas: - Oxidorrectasas: transferencia de electrones - Transferasas: transferencia de grupos funcionales - Hidrolasas: reacciones de hidrlisis (celulasa) - Liasas: adicin de dobles enlaces (carboxilasa) - Isomerasas: reacciones de isomerizacin - Ligasas: formacin de enlaces de ATP

Grupos enzimticos, funciones y ejemplos

Grupo 1. Oxidoreductasas Accin Catalizan reacciones de oxidorreduccin. Tras la accin catlica quedan modificados en su grado de oxidacin por lo que debe ser transformados antes de volver a actuar de nuevo. Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas molculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversiones de azucares, de aminocidos, etc Verifican reacciones de hidrlisis con la consiguiente obtencin de monmeros a partir de polmeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo que normalmente actan en primer lugar ejemplos Dehidrogenasas Aminooxidasa Deaminasas Catalasas Transaldolasas Transcetolasas Transaminasas Glucosidasas Lipasas Peptidasas Esterasas Fosfatasas Isomerasas de azcar Epimerasas Mutasas Aldolasas Decarboxilasas Carboxilasas Peptidosintetasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Isomerasas

Actan sobre determinadas molculas obteniendo de ellas sus ismeros de funcin o de posicin. Suelen actuar en procesos de interconversion Realizan la degradacin o sntesis (entonces se llaman sintetasas) de los enlaces denominados fuertes sin ir acoplados a sustancias de alto valor energtico. Realizan la degradacin o sntesis de los enlaces fuertes mediante el acoplamiento a sustancias ricas en energa como los nucleosidos del ATP

5. Liasas

6. Ligasas