-Javier Arauzo Raymundo. -Roberto F. Cordova Estrella.
Protenas 1. Las protenas son las macromolculas que se encuentran en ms cantidad en las clulas vivientes. 2. La palabra Protena viene del griego : protos que significa primero. 3. Poseen gran diversidad de funciones: transporte, regulacin, estructural entre otras. 4. Son el instrumento molecular a travs del cual se expresa la informacin gentica. 5. Todas las protenas desde las ms sencillas hasta las ms complejas estn constituidas por el mismo tipo de subunidades: 20 aminocidos. 6. Las protenas estn constituidas por cadenas de amino cidos, unidos por un tipo especfico de enlace covalente. 7. De la unin de estos aminocidos se puede encontrar protenas como: enzimas, hormonas, anticuerpos, la membrana proteca del ojo, plumas, telas de araas, los cuernos de rinocerontes, protenas de la leche y un millar de otras sustancias con actividades biolgicas distintas 8. Son imprescindibles para la sntesis de protenas corporales y otros compuestos funcionales como:
Un adecuado aporte calrico paralelo, asegura una buena utilizacin de las protenas (AA) dietarias para estos fines especficos. Protenas Clasificacin 1. Protenas simples u Holoprotenas: Las cuales estn formadas exclusivamente o predominantemente por aminocidos.
2. Protenas conjugadas o Hetero proteians : Poseen un componente de proporcin significativa no aminoacdico que recibe el nombre de grupo prosttico. Segn la naturaleza de este grupo consideramos:
1. Hemoprotenas o Cromoprotenas: Protenas que tienen en su estructura un grupo hemo Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos. 2. Glicoprotenas: Se caracterizan por poseer en su estructura azcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas protenas de membrana, el colgeno y otras protenas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos). 3. Lipoprotenas: Protenas conjugadas con lpidos que se encuentran en las membranas celulares. 4. Nucleoprotenas: Se presentan unidas a un cido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus. 5. Fosfoprotenas: Contienen en su molcula uno o ms molculas de acido fosforico. Protenas Funciones Entre las funciones ms importantes de las protenas se consideran:
1. Su papel como catalizadores orgnicos (enzimas) de casi todas las reacciones de los sistemas biolgicos. 2. Como hormonas transmitiendo informacin entre clulas. 3. Su participacin en el transporte y almacenamiento de otras molculas pequeas, por ejemplo el transporte de oxgeno por la hemoglobina. 4. En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa contra infecciones. 5. Sirven como componentes estructurales en las clulas y tejidos. 6. Ser la molcula bsica en los mecanismos de movimiento, como en el caso de las protenas contrctiles. 7. Ser el ltimo recurso para la obtencin de energa cuando el organismo carece de otras reservas tales como lpidos y carbohidratos. 8. Para entender esta variedad de funciones se debe estudiar la estructura de las protenas y examinar las propiedades de los componentes y las caractersticas de los enlaces que ellos establecen para formarlas. Aminocidos Las protenas son polmeros constituidos por monmeros denominados aminocidos proteicos o naturales, los cuales son 20.
Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo -COOH unidos al mismo tomo de carbono alfa se diferencian entre s por el tamao de sus cadenas laterales. Los aminocidos se agrupan en cuatro categoras segn las propiedades de sus cadenas laterales as. Aminocidos Propiedades fsicas y qumicas 1. La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrogiros (+) si desvan el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvan hacia la izquierda. Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con actividad ptica y con un comportamiento anftero. Aminocidos Propiedades fsicas y qumicas 2. El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin. Aminocidos Propiedades fsicas y qumicas 3. El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoelctrico. La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto isoelctrico. Aminocidos Clasificacin AMINOCIDOS NO POLARES Poseen cadenas laterales hidrofbicas que no interactan con el agua por lo tanto, se localizan al interior de la molcula de protena de la cual hacen parte. Esta ubicacin les impide quedar en contacto con el agua. Son ejemplos de estos aminocidos no polares la glicina (el ms sencillo), la alanina, valina, leucina, isoleucina con cadenas carbonadas simples. El primero frecuentemente aparece constituyendo los dobleces angulares en la secuencia lineal de aminocidos para lograr la conformacin tridimensional de la protena. Adems hacen parte de este grupo la prolina con cadena cclica de tres tomos de carbono unidos al nitrgeno del grupo amino y al carbono alfa del grupo carboxilo, esta estructura le permite en la cadena peptdica la formacin de "torsiones curvas", la cistena y la metionina con tomos de azufre en sus cadenas laterales. La cistena es menos hidrofbica que la metionina por poseer un grupo sulfidrilo (SH) el cual juega un papel importante en el plegamiento correcto de las protenas ya que facilita la formacin de los denominados puentes disulfuro. Otros dos aminocidos no polares son la fenilalanina y el triptfano con cadenas laterales anilladas. Aminocidos Clasificacin AMINOCIDOS POLARES
Son aminocidos con cadenas laterales no cargadas pero polares o hidroflicas. Estos son la serina, treonina, tirosina, asparagina y glutamina los cuales tienen grupos amida polares ( O=C-NH2). Debido a sus cadenas polares estos aminocidos pueden formar puentes de hidrgeno con el agua y por su naturaleza hidroflica tienden a ubicarse en la regin externa de la molcula de la protena que estn constituyendo. Aminocidos Clasificacin AMINOCIDOS BSICOS (CATINICOS)
Son aminocidos con cadenas laterales que poseen grupos bsicos cargados, carcter que los hace muy hidroflicos Entre ellos se tienen la lisina, arginina e histidina siendo los dos primeros los ms bsicos debido a que sus cadenas laterales siempre estn cargadas positivamente. La histidina puede estar sin carga o tener carga positiva a pH fisiolgico, as que frecuentemente juega un papel muy activo en las reacciones enzimticas participando en el intercambio de iones hidrgeno.
AMINOCIDOS CIDOS (ANINICOS)
tienen cadenas laterales cidas que terminan en grupos carboxilos como el cido asprtico y el cido glutmico. Estos aminocidos estn cargados negativamente en la clula y por lo tanto siempre se hace referencia a ellos como aspartato o glutamato. Son muy hidroflicos y se localizan en la superficie de las protenas. Aminocidos El enlace peptdico Los diferentes aminocidos se polimerizan en el interior de las clulas para constituir pptidos y protenas de acuerdo con la informacin gentica razn por la cual la polimerizacin se realiza con la participacin de enzimas especficas y requiere del concurso del ARN y de los ribosomas para llevarse a cabo. Este proceso de inicia con una reaccin de condensacin entre el grupo carboxilo del primer aminocido con el grupo amino del segundo para formar un enlace peptdico o amida con la eliminacin de una molcula de agua. El compuesto resultante es un dipptido, el cual puede formar un segundo enlace peptdico entre su grupo carboxilo terminal y el grupo amino de un tercer aminocido dando lugar de nuevo a una molcula de agua y originando un tripptido como se observa en la siguiente figura: Aminocidos El enlace peptdico 1. El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) del aminocido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molcula de agua. 2. Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman. Peptidos Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por enlaces qumicos de tipo amdico a los que se denomina Enlace Peptdico. As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas protenas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos. 1. Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10. Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2. Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3. Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4. etc... 2. Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10. Protenas Niveles estructurales La estructura tridimensional de una protena es un factor determinante en su actividad biolgica. Tiene un carcter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior. La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesin lineal de aminocidos que forman la cadena peptdica y por lo tanto indica qu aminocidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminocidos en cada cadena peptdica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. Esta estructura define la especificidad de cada proteina. Protenas Niveles estructurales La ESTRUCTURA SECUNDARIA est representada por la disposicin espacial que adopta la cadena peptdica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotacin del carbono y de la formacin de enlaces dbiles (puentes de hidrgeno). Las formas que pueden adoptar son: a) Disposicin espacial estable determina formas en espiral (configuracin -helicoidal y las hlices de colgeno) b) Formas plegadas (configuracin o de hoja plegada). Protenas Niveles estructurales La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geomtricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros dbiles (puentes de hidrgeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones inicas e interacciones hidrofbicas). Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la ms importante pues, al alcanzarla es cuando la mayora de las proteinas adquieren su actividad biolgica o funcin. Muchas protenas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas. Sin embargo, no todas las proteinas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteinas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idneas para realizar funciones esquelticas. Entre ellas, las ms conocidas son el colgeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc...; la fibroina del hilo de seda y de las telaraas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensin. Protenas Niveles estructurales La ESTRUCTURA CUATERNARIA est representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptdicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protmeros) que quedan autoensambladas por enlaces dbiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que s la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostricos. Protenas Propiedades SOLUBILIDAD Las proteicas son solubles en agua cuando adoptan una conformacin globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al ionizarse, establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas de agua. As, cuando una protena se solubiliza queda recubierta de una capa de molculas de agua (capa de solvatacin) que impide que se pueda unir a otras protenas lo cual provocara su precipitacin (insolubilizacin). Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos. CAPACIDAD AMORTIGUADORA Las protenas tienen un comportamiento anftero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran. Protenas Propiedades DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION La desnaturalizacin de una protena se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenan sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservndose solamente la primaria. En estos casos las protenas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una protena pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentracin; alta salinidad; agitacin molecular; etc... El efecto ms visible de ste fenmeno es que las protenas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biolgica.
La mayor parte de las protenas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C; otras se desnaturalizan tambin cuando se enfran por debajo de los 10 a 15 C.
La desnaturalizacin puede ser reversible (renaturalizacin) pero en muchos casos es irreversible. Protenas Propiedades ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades ms caractersticas y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias protenas (diferentes de las de otras especies) y, an, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glcidos y lpidos, que son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad proteica interespecfica e intraespecfica es la consecuencia de las mltiples combinaciones entre los aminocidos, lo cual est determinado por el ADN de cada individuo. La especificidad de las protenas explica algunos fenmenos biolgicos como: la compatibilidad o no de transplantes de rganos; injertos biolgicos; sueros sanguneos; etc... o los procesos alrgicos e incluso algunas infecciones. Protenas Funciones Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc...
Todas las protenas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a molculas. Las protenas estructurales se agregan a otras molculas de la misma protena para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras protenas se unen a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc... A continuacin se exponen algunos ejemplos de protenas y las funciones que desempean Protenas Funciones Funcin ESTRUCTURAL
Algunas protenas constituyen estructuras celulares:
1. Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. 2. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes.
Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:
1. El colgeno del tejido conjuntivo fibroso. 2. La elastina del tejido conjuntivo elstico. 3. La queratina de la epidermis.
Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y los capullos de seda, respectivamente. Protenas Funciones Funcin ENZIMATICA
Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular. Funcin HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Funcin REGULADORA
Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina). Protenas Funciones Funcin HOMEOSTATICA
Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. Funcin DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas. Protenas Funciones Funcin de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.
Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones. Protenas Funciones Funcin CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular.
La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. Funcin DE RESERVA
La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.
La lactoalbmina de la leche. Protenas PROTENAS COMO CATALIZADORES BIOLGICOS
Las protenas no solo hacen parte de la estructura de la clula, ellas tambin juegan un papel importante como catalizadores bilogicos en las clulas vivas ya que incrementan la rata de reaccin qumica, es decir la velocidad a la cual la reaccin se mueve hacia el equilibrio al reducir la energa de activacin y ejercer control sobre las actividades celulares. La energa de activacin es la cantidad de energa (en kJ) requerida para llevar mediante el rompimiento de enlaces de energa a las molculas de los reactivos hacia un estado de catlisis. El poder cataltico de las enzimas es impresionante, ya que el incremento de la velocidad de las reacciones qumicas est entre 108 y 1020 veces, comparado con la velocidad a la que se llevara a cabo la reaccin de manera espontnea.
Louis Pasteur demostr por primera vez la participacin de clulas vivas de levadura en los procesos de fermentacin. A finales del siglo XIX se concluy que las clulas intactas de levadura no eran necesarias para obtener el alcohol, sino que se podan preparar extractos por macerado de las levaduras para realizar la misma conversin enzimtica.