Clase 1

es l a ci enci a que estudia l as estructuras qu mi cas

de l as cl ulas y l os tej i dos, as como l as
modi ficaciones que ocurren en l as mi smas dentro del
organi smo Thomas Devl i n
Eso l ti mo, es l o que l l amamos y entendemos como
metabolismo.
Eti molgicamente es l a ci enci a que estudia l as bases
bi oqu micas de l a vi da.
Repasando Bioqumica
Slo seis elementos no metlicos : oxgeno,
carbono, hidrgeno, nitrgeno, fsforo y
azufre ya son el 97% del peso de los
organismos vivos.
Todos ellos forman enlaces estables covalentes.
El agua es el compuesto mas abundante
El carbono es mas abundante en los organismos
vivos que en todo el resto del universo.
Repasando Bioqumica
Repasando Bioqumica
Biopolmeros creadas por la unin de
muchas molculas pequas (monmeros)
Reaccin de condensacin une
monmeros con la remocin de una
molcula de agua
Residuo cada monmero de la cadena
Repasando Bioqumica
Las proteinas estan
compuestas de 100 o ms
aminocidos
Cada aminocido
contiene:
(1) Grupo carboxlico (-
COO
-
)
(2) Grupo amino (-NH
2
)
(3) Cadena lateral nica
para cada aminocido
Los mismos 22 aa dan lugar a
miles de protenas distintas
para cientos de funciones.
Carbohidratos, o
sacridos, estan
compuestos de C,H y O
Los polisacridos estan
compuestos por
muchos monmeros de
monosacrido
Los azcares son la
principal fuente nutritiva
desde el punto de vista
calrico.
Polinucletidos Polmeros formados
por muchos monmeros de nucletidos
Nucletidos estan compuestos de:
(1) Un azucar de cinco carbonos
(2) Una base nitrogenada
(3) Uno o varios grupos Fosfato
Lpidos son ricos en carbono e hidrgeno
pero tienen poco oxgeno.
Lpidos no son solubles en el agua
Los cidos grasos son los lpidos mas simples :
una cadena hidrocarbonada y un grupo carboxilo
al final. Son componentes de los TG. Calricos
Los cidos grasos tambien son componentes de
los fosfolpidos. Estructurales.
Los organismos fotosintticos capturan la
energia luminosa del sol y la usan para
sintetizar compuestos orgnicos.
Estos compuestos proveen energa para todos
los demas organismos.
FOTOSNTESIS
6CO
2
+6H
2
O C
6
H
12
O
6
+ 6O
2
Metabolismo todas las reacciones
mediante las cuales los compuestos
orgnicos son sintetizados y degradados.
Bioenergtica cambios en la energa
durante los procesos metablicos
Una va metablica es la secuencia de re-
acciones que conduce a un proceso de sntesis
o de degradacin de un compuesto.
La esencia de una va metablica es una
secuencia de enzimas que producen cambios
progresivos.

Repasando Bioqumica
A B C D
Enzima 1 Enzima 2 Enzima 3
Adquirir y utilizar la energa
Sintetizar molculas para la estructura y
funcionamiento de la clula
Impulsar el crecimiento y desarrollo celular
Eliminar productos de desecho del
metabolismo
Repasando Bioqumica
Aproxi madamente 55, 000 de el l as
Son:
Digestivas, preparadas por las
glndulas salivares, estomago, pancreas,
intestino delgado para digerir los
alimentos que consumimos. De esta
manera los nutrientes atraviesan las
paredes intestinales y se incorporan a la
sangre para ser distribuidas.
De los alimentos. Provienen de los
alimentos mismos siempre que se
consuman crudos. Si son cocidos se
pierden por efecto de la temperatura
Del metabolismo. Estan en los
rganos, huesos, sangre y sobre todo en
cada clula. Se encargan del anabolismo
y catabolismo
CUANTAS ENZIMAS HAY EN EL CUERPO
HUMANO
Repasando Bioqumica
Tejido adiposo Funcin Metabolismo
Hgado Mltiple Glucognesis Gluconeognesis
Sint.Lipoproteinas Sint.urea
Cerebro Coordinacin SNC Gliclisis Metabolismo de aminocidos
Corazn Bombeo de sangre Beta oxidacin Ciclo de Krebs
Tejido adiposo Almacn de TG Lipognesis Lipolisis
Tej.Muscular Movimiento Gliclisis

Repasando Bioqumica
Organelo Funcin % cel
Nucleo Cromosomas,sntesis de ADN y ARN 6
Mitocondria Ciclo de Krebs, Fosforilacin oxidativa 22
Ribosomas.Ret.endop. Sntesis proteica 5
Lisosomas Hidrlisis, degradacin 1
Membrana plasmtica Transporte de molculas 1
Aparato de Golgi Distribucin de protenas 4
Citoesqueleto Microfilamentos, tbulis 7
Citosol Gliclisis, sntesis de ac. Grasos 54
El metabolismo se controla:
por disposicin de los sustratos en el interior de la
clula.
por concentracin de sustratos
por funcin enzimtica
represin
retroalimentacin
alostera
Repasando Bioqumica
Represin:

Retroali mentaci n:

Al ostera:
Repasando Bioqumica
A B C D E
A B C D E
sustrato
activador
Todas las clulas la poseen
Tiene aspecto trilaminar con
dos bandas oscuras y al medio
una clara.
Tiene un ancho entre 7 y 10
nm. Su superficie no es lisa,
sino punteada.
Su estructura es muy
dinmica, manteniendo un
movimiento que le permite
adpatarse a las estructuras
subyacentes.
Al controlar el movimiento de
sustratos a travs de ella
modula el metabolsmo.
Repasando Bioqumica
Eritrocito
150 000x
Una bicapa lipdica asociada a las protenas
Son bicapas biolgicas
formadas por lpidos y
protenas.
Los lpidos proveen el
esqueleto estructural,
las protenas, las
funciones.
A mayor funcin en la
membrana celular y a
mayor necesidad por
responder a estmulos,
la mayor proporcin
corresponde a protena.
Repasando Bioqumica
Protenas
Son anfi pti cos: con un termi nal hi drof l i co
( porci n pol ar) y otro hi drofbi co(col as
hi drofbi cas).
Son fosfol pi dos, gl i col pi dos y col esterol
Fosfolpidos: estn en 50-60%. Fosfatidil colina,
fosfatidil inositol , fosfatidil serina y fosfatidil
etanolamina.
Colesterol: est entre 15 y 25%.
Glucolpidos: son menos del 10%.
Repasando Bioqumica
Alcohol
Porcin
polar
Colas
hidro-
fbicas
colesterol
fosfolpido
Son l os el ementos funci onal es de l a membrana :
Receptores de hormonas Canal es para i ones, Transpor te de
prote nas. Enzi mas.
Pueden ser:
Integrales : abarcan todo el ancho de la membrana, pudiendo atravesar varias
veces el espesor de la misma.
El paso a travs de membranas involucra aproximadamente 20 aminocidos,
mayormente hidrofbicos, los alifticos leucina, isoleucina y valina, ms el
aromtico fenilalanina.
Perifricas: estn en la superficie de la membrana.
Se estabilizan por interaccin inica entre protenas y grupos polares de los
fosfolpidos.
Repasando Bioqumica
Repasando Bioqumica
En la membrana los glcido se encuentran como
oligosacridos, unidos covalentemente a las protenas
de la membrana, formando glucoprotenas.
Entre los azcares se encuentra la glucosa,
galactosa,manosa,fucosa, n- Acetilgalactosamina, n-
acetil glucosamina y cido silico.
La mayora de los glcidos se encuentran en el exterior
de la membrana celular o en la luz del Retculo
Endoplsmico.
Repasando Bioqumica
Repasando Bioqumica
10
-12
10
-10
10
-8
10
-6
10
-4
10
-2

Na K Cl Gluc. Urea Agua
La di fusi n ti ene tres
pasos:
soluto ingresa a la
membrana.
soluto atraviesa la
membrana.
soluto abandona la
membrana.
La di fusi n de gases es
rpi da y depende de l a
gradi ente.
La di fusi n depende de l a
sol ubi l i dad en l pi dos de l a
sustanci a.
Repasando Bioqumica
Azcares, ami nocidos, i ones
i norgnicos y an hi drgeno
requieren de mecani smos
facil itadores para atravesar l as
membranas.
Las clulas contienen canales
(poros) que permiten el paso a
travs de la membrana. La
estructura terciaria y
cuaternaria de las protenas
genera el agujero que permite el
transporte facilitado. Sigue el
sentido de la gradiente.
Los transportadores dan lugar a
mecanismos de transporte
pasivo y activo que siguen las
leyes de la reaccin enzimtica,
tienen gran especificidad de
sustrato, puede ser inhibido y
pero el soluto se mueve con la
gradiente de concentracin.

Repasando Bioqumica
Transporte activo
requiere del gasto de
ATP directamente
(transporte activo
primario) o
indirectamente, para
balancear el sodio o
potasio (transporte
activo secundario) que
acompaa al sustrato.

Repasando Bioqumica
TRANSPORTE MEDIANTE ENDOCITOSIS
La precisin en l as seales que l a hormona bri nda a l a cl ula
efectora (clula bl anco) depende tanto de l a hormona como
del receptor.
La i nteraccin acta sobre una G- proteina (protenas uni da a
GTP) que causan l a activacin de una funcin enzimtica del
l ado ci toplsmico de l a membrana.
La forma de activaci n i nterna es vari ada:
cambios conformacionales en el receptor
abrir un canal de iones
activar una enzima: adenil ciclasa, fosfolipasa C, GMP
fosfodiesterasa
Repasando Bioqumica
Constan de tres tipos de subunidades: alfa, beta
y gamma
la unidad alfa es el compuesto unido a la guanina e
interacciona con el receptor a travs de beta y
gamma. Se une directamente la adenil ciclasa. Hay
dos formas: estimulante e inhibidor.
Repasando Bioqumica
1. MATHEWS, VAN HOLDE, AHERN. BIOQUIMICA. ESTRUCTURA Y
PROPIEDADES DE LAS MEMEBRANAS Y DE LAS PROTEINAS
DE LAS MEMBRANAS. Pag. 363 a 385
2. MURRAY, BENDER, BOTHAM, ETC. HARPER. BIOQUIMICA
ILUSTRADA. MEMBRANAS ESTRUCTURA Y FUNCION. Pag
406 a 424.
3. en. wi kipedia. org/wiki /Cell _membrane
4. http: //www. biologymad. com/cells/cell membrane. htm
5. http: //books. google. com. pe/books?hl=es&lr=&id=fJHxxUBz
A-
gC&oi =fnd&pg=PA295&dq=cell +memrane+structure&ots=b
9mPGzxpOn&sig=3c9qnHxvhEquwp53-
HwQ5HzvP3s#v=onepage&q=cell%20memrane%20structure
&f=false

REFERENCIAS DE LECTURA
RECOMENDADA
Son estructuras qu micas con un
grupo ami no y otro carboxilo como
m ni mo.
Son estructuras cuaternarias con
C, H, O y N. Pueden poseer adems
azufre.
Exi sten ms de 300 de el los en l a
naturaleza, pero l as protenas se
generan a parti r de ni camente 22
de el los.
Di ez de l os ami nocidos deben
estar conteni dos en l a
al i mentacin por cuanto no se
si ntetizan en el organismo y se l es
denomina esenci ales.

R CH COOH
|
NH
2
La clasificacin vigente, disminuye importancia
nutricional de aa. no esenciales
Esencialidad otorgada a 8-10 aminocidos,
adems a algunos cidos grasos, minerales y
vitaminas, recayendo toda su presencia en la dieta
diaria.
El hombre posee la habilidad necesaria para
transformar aa y c. grasos esenciales en otros no
esenciales pero igualmente necesarios.

Meti onina
Val i na
Leuci na
Isol eucina
Feni lalanina
Tri ptofano
Treonina
Li si na
Hi sti dina
Argini na?

Gl i ci na
Al anina
Ti rosina?
Aspartico
Asparragina
Gl utmico
Gl utamina
Prol i na
Ci sti na
Ci steina



Sntesis de protenas y aminocidos no
esenciales.
Metabolismo intermediario.
Ciclos de Krebs y de la rea.
Proceso gluconeogentico.
Formacin de heme, colina, etanolamina, ATP,
ADN- ARN, aminas bigenas y otros
metabolitos.
Por ello deben obligatoriamente sintetizarse.

Aminocidos
hidrofbicos.
Se ubican en el
interior de las
protenas.
La glicina por
ser pequea se
acomoda a
todas la curvas
proteicas.
Glicina rica en
el colgeno.
Cadenas laterales alifticas
Los hi droxilados son
hi droflicos, fosforilabl es y
ocupan l a superficie proteica.
La serina se encuentra en el
si tio activo de muchas
enzi mas, no as l a treonina
Los ami nocidos azufrados,
participan frecuentemente de
l os enl aces i nter protenas
que mantienen estructuras
terciarias y cuaternarias.
La metioni na i ni cia l a s ntesi s
de l as protenas.
NH3
CH2-CH-COOH
OH
NH3
OH
CH3-CH-CH-COOH
Serina
Treonina
NH3
CH2-CH-COOH
SH
NH3
CH2-CH-COOH CH2-
S-CH3
Cisteina
Metionina
Aminocidos
hidroxilados
Aminocidos azufrados
Al ser di carboxl icos proporcionan cargas el ctricas
negativas a l as protenas en sol ucin. Adems generan
proteinatos al reaccionar con cationes.
Sostienen, por participar de l os enl aces, l a estructura
secundaria, terciaria y cuaternari a de l a protena.
El gl utamato y l a gl utamina son neurotrasmisores
abundantes.
Con grupos cidos o sus amidas
Proporcionan cargas
positivas a las
protenas.
Participan de los
enlaces de hidrgeno y
mantienen la estructura
secundaria, terciaria y
cuaternaria de la
protena.
La Histidina se
encuentra en los sitios
activos de las enzimas.
La arginina es necesaria
en la sntesis de rea.
Con grupos bsicos
NH3
NH-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
C=NH2
NH2
Arginina
NH3
NH3-CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
Lisina
NH3
-CH2-CH-COOH
NH N
Histidina
Contienen grupo
aromticos, que le
confieren carcter
hidrofbico.
Se sitan en el interior
de la protena.
Estos aminocidos dan
color a las protenas.
El triptofano es
precursor de la niacina.
La prolina es rica en el
colgeno.
Con anillos aromticos
Prolina
Los ami noci dos pueden tener carga posi ti va, negati va o
cero.
La i oni zaci n del carboxi l o produce cargas negati vas, l a
captura del protn por parte del grupo ami no produce una
carga posi ti va.





A un pH bi ol gi co entre 7 y 7, 4 l os grupos carboxi l o son
predomi nantemente COO- y l os grupos ami no exi sten como
NH3+
La carga neta es l a suma al gebrai ca de grupos negati vos y
posi ti vos del ami noci do.
+ +
+ -
+ - -
+ - -
H NH R NH R
H COO R COOH R
2
3
Es el pH en el cual el ami noci do presenta cargas posi ti vas
y negati vas i gual es.
Desde un punto de vi sta prcti co resul ta de obtener l a
medi a entre l as constantes de di soci aci n del carboxi l o y
del grupo amoni o.
CH3-CH-COO-
NH3+

pK1 R-COO- 2,35
pK2 R-NH3+ 9,69
02 , 6
2
69 , 9 35 , 2
2
2 1

+
+ pK pK
pI
Muchas de l as caracter sti cas f si cas y qu mi cas de l os ami noci dos
dependen de l a estructura del grupo R anexo a su carbono al fa.






Grupos tan pequeos como el de l a Gl i ci na permi ten su presenci a en
l ugares poco accesi bl es de una estructura protei ca.
Grupos aromti cos como el de l a Ti rosi na permi ten absorci n de l a
l uz UV y su medi da por procedi mi entos espectrofotomtri cos.
Grupos bsi cos o ci dos permi ten l a formaci n de enl aces (de
hi drgeno) con l os de otros compuestos.
CH3-CH-COO-
NH3+
CH=carbono alfa
CH3=grupo R
Estructura qu mi ca formada por l a uni n de ami nocidos
mediante di versas formas de enl ace.
Prota? O Proteus?
Se considera :
oligopptidos: de 2 a 10 aminocidos.
polipptidos de 10 a 100 aminocidos.
protenas : ms de 100 aminocidos.
Clasificacin:
Por su forma: globulares y fibrosas.
Por su solubilidad: albminas (solubles en agua) y
globulinas (solubles en soluciones salinas diluidas).
Por su composicin: simples (slo aminocidos),
compuestas. (glucoprotenas, lipoprotenas, metaloprotenas
).
Por su densidad: lipoprotenas: LDL,HDL,VLDL .
Por su carga: a pH fisiolgico cidas y bsicas.
Pept di cos y di sul furo
El pept di co es el ms i mpor tantes de l a estructura pol i pept di ca.
An el ms si mpl e ti ene carcter de dobl e y manti ene l a ri gi dez y
adems l a sol i dez de l a prote na.
Genranse entre el al fa carboxi l o de un ami noci do y el al fa ami no
de otro con el i mi naci n de mol cul a de agua.
La reacci n qu mi ca ms i mpor tante en el campo cl ni co - l a de
Bi uret- radi ca en l a presenci a del enl ace pept di co.
El enl ace di sul furo se genera por l a presenci a de radi cal es - SH de l a
ci ste na, formando uni ones di sul furo entre porci ones de una mi sma
cadena y entre dos cadenas.
Par ti ci pa de l a sol i dez de l a estructura y an permi te l a uni n de
dos pol i ppti dos como en el caso de l a i nsul i na.


Como su nombre i ndi ca no son enl aces real es si no fuerzas de
atracci n entre grupos de tomos.
El enl ace de H se genera por atracci n entre el ncl eo de H+
(posi ti vo) y el par de el ectrones no comparti dos de otro tomo.
En el caso de una prote na es un ox geno de otro ami noci do.
El enl ace hi dro fbi co se genera por l a semej anza estructural
entre dos ami noci dos (aromti cos, al i fti cos ?).
El enl ace i ni co se genera entre carboxi l os l i bres y amoni os
l i bres de ami noci dos di carbox l i cos y di am ni cos.
La conformaci n nati va de una prote na se defi ne como l a
estructura tri di mensi onal que es bi ol gi camente acti va. Se
manti ene sobre l a base de l os enl aces coval entes y no
coval entes anteri ormente expl i cados.
La estructura pri mari a est defi ni da por l a secuenci a de
ami noci dos uni dos por l os enl aces pept di cos.
Su carcter de dobl e enl ace fi j a una estructura r gi da, i ncapaz
de gi rar sobre su ej e, y el movi mi ento se trasmi te a l os enl aces
del carbono al fa. Esto manti ene una estructura fi j a copl anar
(en un mi smo pl ano).

R R
La estructura pri mari a de una prote na est dada por l a secuenci a de
ami noci dos.
Los pasos del estudi o de esta secuenci a son:
Composicin de polipptidos por hidrlisis y cromatografa.
Aminocido N terminal, con DNPB y aa. C terminal con Hidrazina.
Ruptura en pequeos fragmentos con tripsina, quimo tripsina,
bromuro de ciangeno.
Reconstruccin de la secuencia.

insulina
Cadena A
Cadena B
Aminocidos de la insulina
Origen A8 A9 A10 B30
Humano Thr Ser Ile Thr
Vaca Ala Ser Val Ala
Cerdo Thr Ser Ile Ala
Carnero Ala Gly Val Ala
Caballo Thr Gly Ile Ala
Perro Thr Ser Ile Ala
Pollo His Asn Thr Ala
Pato Glu Asn Pro Thr
Las rotaci ones permi ti das en el
esquel eto del pol i ppti do generan
una estructura repeti ti va
denomi nada secundari a, l a cual
puede ser:
alfa helicoidal
estructura beta u hoja plegada
Esta estructura es manteni da por l os
puentes de hi drgeno de l a prote na.
En el al fa hl i x l os puentes son
i ntra catenari os y en l a estructura
beta i nter catenari os.

La doble ligadura virtual , del
enl ace peptdi co limi ta l as
conformaciones de una
cadena obligando al gi ro
al rededor de un eje (al fa
hlice).
Sus medi das son:
3,6 residuos / giro
0,54 nm / giro
0,15 nm /tomo equivalente
La conformaci n beta o de
hoja plegada se presenta
en algunas prote nas o en
al guna porci n de el l as.
La estructura es
estabi lizada por puentes de
hidrgeno entre varias
cadenas.
Puede ser paralela y
anti paralela.
La estructura terciaria se refi ere a l a di sposici n
tri di mensional de l a cadena pol i peptdica en una
protena, permitiendo l a di sposicin gl obular o fi brosa de
l a mi sma.
La manti enen todos l os enl aces no coval entes y an el
enl ace di sulfuro.
La i nteraccin provi ene de ami noci dos que pueden
estar al ejados en l a secuencia pero cerca en l a
di sposi cin tri dimensional.
La prote na est pl egada de forma tal que l os grupos
hi droflicos ocupan el exteri or de l a mi sma y l os
hi drofbicos el i nterior.
La estructura cuaternaria se produce en aquel las
protenas que ti enen dos o ms cadenas pol i peptdi cas,
l as que se estabi lizan por enl aces no coval entes.
Las cuatro cadenas
(dos alfa y dos beta)
se acomodan, creando
una estructura
globular con cuatro
bolsillos.