Enzimas

Enzimas
Las enzimas son, protenas globulares
capaces de catalizar las reacciones
metablicas.

Son solubles en agua y se difunden bien en
los lquidos orgnicos.

Pueden actuar a nivel intracelular, o a nivel
extracelular, en la zona donde se segregan.
Leyes comunes a todos los
catalizadores:
Durante la reaccin no se alteran.

No desplazan la constante de equilibrio

Las enzimas, a diferencia de los catalizadores
no biolgicos, presentan una gran
especificidad, actan a temperatura ambiente
y consiguen un aumento de la velocidad de
reaccin de un milln a un trilln de veces.
ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
1. Holoprotenas
2. Holoenzimas
Apoenzima
Cofactor
Esquema de una Reaccin catalizada por una
enzimas
Modelo Llave Cerradura
Modo de Accin de las Enzimas
Caracteristicas de las Enzimas
No se Cosumen, Ni se alteran durante la Reaccin
Altamente Especificas Para las reacciones que Catalizan
E + S E-S E+ P
Especificidad relacionada con la estructura tridimensional
de la molcula enzimatica
Disminuyela Energia de Activacin de una reaccin e
incrementa la velocidad de Reaccin
Clasificacin de las Enzimas
OXIDORREDUCTASAS
A
r e d
+ B
o x
A
o x
+ B
r e d

TRANSFERASAS
Clasificacin de las Enzimas


A-B + C A + C-B
HIDROLASAS
Clasificacin de las Enzimas
AB + H2O AH+B-OH
lactosa + agua Glucosa + galactosa
Clasificacin de las Enzimas
LIASAS
Clasificacin de las Enzimas
ISOMERASAS
LIGASAS







Catalizan la union de dos sustratos con hidrlisis simultanea de un
nucleotido triosfato.
Regulacin de la Actividad
Enzimatica


Cambios en el pH
Cambios en la temperatura
Concentracion del sustrato y de los productos
finales
Presencia de inhibidores
Modulacin Alostrica
Modificacin covalente
Isoenzimas

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMTICA

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE
LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES
SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMTICA


Inhibidor Competitivo
Inhibidor No Competitivo

MODULACIN ALOSTRICA DE LA
ACTIVIDAD ENZIMTICA

Activador alostrico: favorece la
unin del sustrato
Inhibidor alostrico: impide
la unin del sustrato
EFECTO DE LA MODIFICACIN COVALENTE SOBRE
LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Elementos de Reaccin
El enzima no fosforilado es inactivo
El enzima fosforilado es activo
MODELO CINTICO DE MICHAELIS-
MENTEN
Maud Menten Leonor Michaelis
Los estudios sistemticos del efecto de la
concentracin inicial del sustrato sobre la actividad
enzimtica comenzaron a realizarse a finales del
siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del
complejo enzima-sustrato como intermediario del
proceso de catlisis enzimtica
CLCULO DE LA K
M
Y DE LA V
max
DE
UN ENZIMA

Representacin de Lineweaver-Burk
GRACIAS

Enzimas Digestivas

Existen ms de 20 enzimas diferentes que permiten la digestin de
los alimentos y la asimilacin de los nutrientes a lo largo de
nuestro sistema digestivo.

La mayor parte se forman en el interior de clulas presentes en la
boca, el estmago, el pncreas y el intestino delgado, es decir, a lo
largo del tubo digestivo y en glndulas anejas. Los tres grupos
principales de enzimas son los siguientes:

Proteolticas
Lipasas
Amilasas

Descomponen las protenas en sus fracciones
ms simples, los aminocidos.

Estas enzimas proteolticas pueden ser de dos
grandes clases, las endopeptidasas y las
exopeptidasas, y ambas rompen los enlaces
peptdicos de protenas y polipptidos.
Son las enzimas que disgregan las grasas o lpidos en sus
componentes ms simples para que estos puedan ser
utilizados.
Son necesarias para la digestin y el aprovechamiento de los
hidratos de carbono.

Polisacaridasas Glucosidasas
Vitaminas: Coenzimas
Algunas vitaminas son necesarias para la activacin de
determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas
que intervienen en distintas rutas metabolicas.