Blgo.Mblgo.Prstlgo.

Cesar Quesquen LOpez

FACTORES
Temperatura
pH
Concentracin

de sustrato
Concentracin de enzima
Inhibidores

Influye en la actividad.

El punto ptimo representa el mximo de actividad.

A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy

rgidas" y cuando se supera un valor considerable (mayor
de 50 oC) la actividad cae bruscamente porque, como
protena, la enzima se desnaturaliza.

Desnaturalizacin es irreversible.

Las enzimas presentan un pH ptimo de actividad, el

cual puede afectarse de varias maneras:

El centro activo puede contener aminocidos con

grupos ionizados (grupos amino y carboxilo), que
pueden variar con el pH.

La ionizacin de aminocidos que no estn en el

centro activo puede provocar modificaciones en la
conformacin de la enzima.

El sustrato puede verse afectado por las

variaciones del pH.

A pH alto o bajo se puede producir la desnaturalizacin de

la enzima y en consecuencia su inactivacin.

L pepsina del estmago, presenta un ptimo a pH=2 la

fosfatasa cida es ms activa a pH 5,0, mientras que la
fosfatasa alcalina lo es a pH 9,0.

Muchas enzimas tienen mxima actividad cerca de la

neutralidad en un rango de pH de 6 a 8.

El pH no afecta la actividad enzimtica, sino la

concentracin de protones. Los protones adems de alterar
la estructura de la enzima y el substrato, pueden participar
tambin en la reaccin como substrato o producto. En esos
casos, la concentracin de protones afecta directamente la
velocidad de la reaccin.
ENZIMA

pH OPTIMO

Pepsina

1,5

Tripsina

7,7

Catalasa

7,6

Arginasa

9,7

Fumarasa

7,8

Ribonucleasa

7,8

Al principio un aumento de la concentracin de substrato

produce un aumento rpido de la velocidad de reaccin.
Si se sigue aumentando la concentracin de substrato, la
velocidad de reaccin comienza a disminuir y a muy altas
concentraciones de substrato se observa que no cambia la
velocidad de reaccin.
Se dice que los centros activos de la enzima se encuentran
saturados

La velocidad inicial de una reaccin enzimtica es siempre

proporcional a la concentracin de la enzima.

No obstante, se sostiene solo para velocidades inciales.

Para que exista catlisis debe haber correlacin

estructural, sustrato, centro activo y sus alrededores,
cualquier factor q interfiera esta adaptacin evita la
catlisis.
Los metabolitos, frmacos y sustancias toxicas pueden
inhibir las enzimas.

I. Reversible:
Competitiva
No competitiva

I. Irreversible: Por modificacin de uno o ms grupos

funcionales del enzima (NH2, -COOH, etc.).

El inhibidor tiene una forma parecida al del sustrato y se

une de forma reversible al centro activo del enzima en lugar
del sustrato (compiten por unirse al centro activo).

Cuando el I se une a la enzima evita se forme el complejo ES, por tanto reduce la velocidad inicial mxima de reaccin
Vmax

La competicin por la enzima es proporcional a la del

sustrato y el inhibidor, un incremento de la concentracin de
sustrato vencer la inhibicin, incrementndose la Vmax.

Ion malonato

Esto ocasiona inhibicin del ciclo intermedio del

metabolismo de Krebs.
Fluorocitrato inhibidor del citrato.
Citosinarabinosido y 5- fluoro-desoxiuridina inhibidores
de la sntesis de cidos nucleicos.

Alcohol
deshidrogenasa
Glioxal
Etilenglicol

Acido oxlico

Etanol

Cristales
de
oxalato

Actan en un lugar del enzima distinto al centro activo,

llamado SITIO ALOSTRICO.
Este cambio en la forma implica que la enzima deja de ser
capaz de unirse correctamente al sustrato. Esto reduce la
concentracin de enzima "activa" resultando en una
disminucin de la Vmax
La conformacin cuaternaria de la enzima se modifican
por el efecto alosterico (sitios catalticos y reguladores).
Una elevada concentracin del sustrato no desplazara al
inhibidor.

Grado

de inhibicin depende solamente de la

concentracin de inhibidor

El inhibidor slo se une al complejo enzima sustrato,

y no a la enzima libre.
La adiccin de ms sustrato a la reaccin da lugar a un
aumento de la velocidad de reaccin, pero no hasta el
grado que se observa en las reacciones sin inhibir.
La I. acompetitiva suele observarse en las reacciones
en las que las enzimas unen ms de un sustrato.

E- deshidrogenasa

gliceraldheido 3-P

I-CH2 CONH2
YODO ACETAMIDA

E-CH CONH
2

E- deshidrogenasa
gliceraldheido 3-P

ICH2 COOH

ACIDO YODO
ACETICO

E-CH

IH

COOH
+
IH
2

Inhibidores que se unen covalentemente al sitio activo de

una enzima, esta unin es permanente e inactiva a la
enzima destruyendo su capacidad de unirse al sustrato.
Ejm: el DIPF (gas nervioso), reacciona con el aminocido
serina del sitio activo de la enzima acetilcolinesterasa
(participa en el mecanismo de propagacin de los impulsos
nerviosos), inhibindola irreversiblemente.
No logrndose transformar la Acetilcolina en colina y
acetato.
Presenta enlaces covalentes.

El Cianuro es un potente inhibidor de enzimas que

contienen Fe (Fe(CN)3)
El Fluoruro es un inhibidor de enzimas que requieren Ca o
Mg.

El producto final de una ruta bioqumica inhibe la

actividad de uno de los primeros enzimas de la ruta.
Con ello se consigue evitar la formacin de un exceso de
producto final.

Algunas enzimas no se sintetizan como tales, sino como

protenas precursoras sin actividad enzimtica. Estas
protenas se llaman pro enzimas o zimgenos.
Para activarse, los zimgenos sufren un ataque hidroltico
que origina la liberacin de uno o varios pptidos.
Muchas enzimas digestivas se secretan en forma de
zimgenos y en el tubo digestivo se convierten en la forma
activa.
Es el caso de la -quimotripsina, que se sintetiza en forma de
quimotripsingeno.
Si estas enzimas se sintetizasen directamente en forma activa
destruiran la propia clula que las produce.
As, la tripsina pancretica (una proteasa) se sintetiza como
tripsingeno (inactivo). Si por alguna razn se activa en el
pncreas sufre un proceso de autodestruccin (pancreatitis
aguda), a menudo mortal.