Enzimas

Qu son?
Son

protenas que catalizan las reacciones de los sistemas

biolgicos.
Catalizan cientos de reacciones consecutivas en las rutas
metablicas.

Caractersticas

Disminuyen la energa de activacin de sustrato a producto.

Especificidad por el sustrato

Los catalizadores no
Se inactivan por desnaturalizacin
tienen.
Pueden ser reguladas

las

Caracteristicas qumicas
Holoenzima: Es la
enzima activa.
Formada por la adicin
de cofactores o grupos
prostticos a la
apoenzima.

Apoenzima: Es la parte
proteica de la enzima,
sin cofactores o grupos
prostticos. Es
catalticamente
inactivo.

Grupo prosttico: Es
similar al cofactor,
pero esta fuertemente
unido al apoenzima.

Cofactor: Pequeas
molculas, orgnicas o
inorgnicas, que
requieren la
apoenzima para ser
activa.

Coenzimas: Son
cofactores orgnicos
no proteicos.

Clasificacin
Nmero

Clasificacin

Tipo de reaccin catalizada

Oxidorreductasas

Transferencia de electrones (iones hidruro o

tomos de H)

Transferasas

Reacciones de transferencia de grupos

Hidrolasas

Reacciones de hidrlisis (transferencia de grupos

funcionales al agua)

Liasas

Adicin de grupos a dobles enlaces, o formacin de

dobles enlaces por eliminacin de grupos

Isomerasas

Transferencia de grupos dentro de molculas

dando formas isomricas

Ligasas

Formacin de enlace C-C, C-S, C-O y C-N mediante

reacciones de condensacin acopladas a la rotura
de ATP

 1.- Oxidorreductasas:
AH2 + B
Alcohol + NAD+

A + BH2

2.- Transferasas
A-R + B
Hexosa + ATP

Aldehido +NADH + H+

A + B-R
Hexosa 6 fosfato + ADP

3.- Hidrolasas

A B + H2O
Acetilcolina + H2O

A OH + H-B
Colina + Acetato

 4.- Liasas

Fructosa- 1,6 bifosfato

Gliceraldehido-3-fosfato +

dihidroxiacetona-fosfato

5.- Isomerasas

Gliceraldehido-3-fosfato

6.- Ligasas

Acetil CoA +CO2 + ATP

Dihidroxiacetona-fosfato
Malonil CoA + ADP + Pi

Reaccin enzimtica simple

E+S

ES

EP

E+P

E= Enzima
S= Sustrato
ES=Complejo Enzima-Sustrato
EP=Complejo Enzima-Producto
P=Producto

Teoras de la accin enzimtica

1) Modelo de llave y cerradura (Emil Fischer)

2) Modelo de ajuste inducido (Daniel Koshland)
3) Estabilizacin del estado de transicin

Factores que afectan la actividad

enzimtica
Temperatura

Concentracin de sustrato

pH

Inhibidores
Actan en la enzima y su funcin es inhibir o anular la accin

de las enzimas, disminuyendo la velocidad enzimtica.

La inhibicin enzimtica puede ser irreversible o reversible

Reversible

Inhibicin competitiva
Inhibicin no competitiva
Inhibicin mixta

Sustrato
Enzima

Inhibidor

Cintica enzimtica (MichaelisMenten)

Consiste

en analizar como vara la velocidad de las

reacciones catalizadas enzimticamente en funcin
de algunos parmetros experimentales como la
concentracin del sustrato o la del propio enzima

La constante de Michaelis Menten (Km): Concentracin

De sustrato a la cual la enzima
Alcanza su punto medio de
Velocidad mxima

Enzimas alostricos
Son

aquellos que, adems del centro activo mediante el cual

interactan con el sustrato, poseen otro centro de unin llamado
centro alostrico mediante el cual interactan con otra molcula
denominada efector o modulador
Los moduladores alostricos pueden
ser de dos tipos:

Bibliografa
1) L. Lehninger, A. et al ( 1995). Principios de Bioqumica. 2da

edicin. Traduccin: Claudi M. Cuchillo Foix y Josep Vendrell i

Roca. Espaa: Ediciones Omega, S.A. 1013 pp.
2) Facultal de Qumica, UNAM. Enzimas. Recuperado de
http://
depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/1.4.ENZIMAS_24470.pdf
el da 12 de enero de 2015.
3) Enzimas. Recuperado de http://
www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf el da
12 de enero de 2015