TECNOLOGIA ENZIMATICA

Bioquimica aplicada

BASES DE LA CINETICA ENZIMATICA

Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas
enzimticamente
Los principios generales de las reacciones qumicas
se aplican tambin a las reacciones enzimticas

Factores que afectan la velocidad de

una reaccin enzimtica

1. Concentracin de Enzima
2. Concentracin de sustrato
3. pH
4. Temperatura
5. Presencia de activadores

1. Concentracin de Enzima
En presencia de exceso de sustrato, la actividad es
proporcional a la concentracin enzimtica

2. Concentracin de sustrato
Las reacciones enzimaticas se saturan con el sustrato

Efecto autosaturante

3. Efecto del pH
La actividad enzimtica pasa por un mximo (pH ptimo).
El pH ptimo de las enzimas vara ampliamente; para
la pepsina, del estmago, es de 1,5, la arginasa tiene
un pH ptimo de 9,7.
La gran mayora de enzimas tienen un ptimo
alrededor del pH fisiolgico de, ~7.0

 Explicacin:
El sitio activo de la enzima esta frecuentemente compuesto
de grupos ionizables que deben estar en la forma inica
para tener actividad, unir los sustratos o catalizar la
reaccin.
Una enzima que se someta a valores extremos de pH, se
desnaturaliza.

En el efecto de la temperatura
hay dos componentes:
1.Aceleracin de la reaccin
segn la ecuacin de
Arrhenius. (dentro del margen
de actividad)
k = A exp (-Ea/RT)
Al aumentar la temperatura, la
velocidad de reaccin aumenta
y, para casi todas las enzimas,
un incremento de 10C duplica
e incluso triplica la velocidad de
reaccin.
2. Desnaturalizacin trmica de
la protena.
Para muchas enzimas la regin

4. Temperatura

CINETICA ENZIMATICA
Cintica de reacciones con un slo substrato
Michaelis y Menten propusieron un modelo para
relacionar la velocidad de reaccin con la concentracin
de substrato. Suponiendo la existencia de un solo
complejo central, el esquema de reaccin sera:

Velocidad de reaccion VS
concentracion
La ecuacin de
Michaelis-Menten
describe como vara la
velocidad de las
reacciones catalizadas
por enzimas de
acuerdo a la
concentracin de
sustrato:

Parmetros enzimticos

1. Vmax = velocidad mxima terica = la velocidad

cuando todos los centros activos estn ocupados con
sustrato (nunca alcanzada en la realidad)
2, Km (constante de Michaelis-Menten para cada
enzima) = concentracin de S a la que la V es 1/2
Vmax.

Caractersticas de Km:

Es una medida de la afinidad del enzima por el S.

Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad del enzima por el S.
Una Km pequea, refleja una gran afinidad por el sustrato,
ya que bajas concentraciones de sustrato son suficientes para
saturar al 50% de la enzima es decir, para alcanzar Vmax.
Una Km grande, refleja una baja afinidad de la enzima por su
sustrato, ya que son necesarias grandes concentraciones de
sustrato para saturar el 50% de la enzima.

Km de algunas enzimas
ENZIMA

SUSTRATO

Km (mM)

Catalasa

H2O2

25.0

Hexoquinasa

ATP

0.4

D-Glucosa

0.05

D-Fructosa

1.5

HCO3-

9.0

Anhidrasa carbnica
Quimotripsina

Gliciltirosinilglicina
N-Benzoiltirosinamida

108.0
2.5

-Galactosidasa

D-Lactosa

4.0

Treonina deshidrogenasa

L-Treonina

5.0

Vmax
Vmax es una constante
Vmax es la velocidad mxima
terica de la reaccin. Se
alcanzara si todos los centros
activos estan ocupados.
Para alcanzar la velocidad
mxima se requiere que [S]
>> [E] y que TODAS las
molculas de enzima estn
unidas al sustrato.
Vmax se alcanza
asintticamente a medida
que la concentracin de
sustrato aumenta

CALCULO DE PARMETROS DE LA
ECUACIN
La Linearizacin de
Lineweaver-Burk .
Artificio matemtico que
permite deducir
grficamente los valores de
km y Vm.
El artificio consiste en
convertir a la ecuacin M-M
en la ecuacin de una recta.
Recta de forma Y = A + BX,
donde:
Y = 1/v,
A = 1/Vm,
B = km/Vm, y
X = 1/[S]

Ploteo de Eadie-Hostee
El ploteo se realiza vi/ vi/[S], con
ese fin se multiplica ambos
miembros de la inversa de la
ecuacin M-M por vi.Vmax
obtenindose:
Vmax (vi) = KmVmax(vi) +
Vmax(vi)[S]

vi
Vmax[S]
Vmax [S]

Vmax = Km.vi + vi

[S]
Ordenando:

vi = Vmax - Km.vi

[S]
Esta es una ecuacin de lnea
recta de la forma Y = a bX.
Pendiente= Km,
Ordenada en el origen= Vmax.

Ploteo de Hanes- Wolf

[S] = Km.
Vi
Vmax

+ [S] . 1 .
Vmax

Ploteo Eisentahl-Cornish
Vmax

= vi + vi.Km
[S]

limitaciones de Cinetica Michaeliana

Para utilizar la ecuacin de Michaelis-Menten deben
asumirse:
Concentraciones relativas de E y S: La
concentracin de sustrato [S] es mucho mayor que la
concentracin de enzima [E], de manera que la
proporcin de ES es relativamente pequea.
La reaccin esta en equilibrio: [ES] no cambia en el
tiempo (la velocidad de formacin de ES, es igual a la
velocidad de su transformacin en E + S y en E + P).
Deben usarse velocidades iniciales (vo). Esto
significa que la velocidad de la reaccin debe
determinarse tan pronto como el sustrato y la enzima
se mezclan. En dicho tiempo, la concentracin de
productos es despreciable y, por lo tanto, la reaccin
inversa de productos a sustratos puede ser ignorada

Enzimas con cinetica no

Hay enzimas queMichaeliana
no

obedecen la
ecuacin de
Michaelis-Menten.
Su cintica no es
Michaeliana.
Esto ocurre con las
llamadas enzimas
alostricas, cuya
grfica v contra [S]
no es una hiprbola,
sino una sigmoide
(en forma de s)

 Los enzimas alostricos son enzimas que cambian

su conformacin al unirse un efector, lo que
conduce a un cambio aparente en la afinidad de
unin de otro ligando en un sitio distinto de la
molcula.
La mayora de los enzimas alostricos tienen varias
subunidades acoplados y muestran una unin
cooperativa.
En general, muestran una dependencia sigmoidal
con respecto a la concentracin de sus sustratos.
Los enzimas alostricos varan mucho su actividad
cataltica en respuesta a pequeos cambios en la
concentracin del efector.
Los sitios de unin adicionales llamados sitios
alostricos, son generalmente independientes del
sitio activo.

Actividad enzimatica
Actividad enzimtica = cantidad de enzima que
transforma 1 mol de sustrato por min = una
forma comn de expresar la velocidad
Actividad especfica = unidades por mg de
protena total de la preparacin enzimtica.
Unidad ms moderna: kat = nmoles de producto /
seg

REGULACION DE LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA

Se usan como medicamentos, antibioticos,

insecticidas, herbicidas. etc

INHIBIDORES
IRREVERSIBLES.
Inhibicin permanente
Unin irreversible por medio
de enlaces covalentes.
Modificada la enzima, est
siempre inhibida.
Ejplo: efecto del mercurio,
plomo, gases neurotxicos y
compuestos arsenicales.
In cianuro, CN-: Se fija con
gran afinidad a la sexta posicin
de coordinacin del Fe del
complejo citocromo oxidasa.
Penicilinas: Inhiben enzimas
sernicas que participan en la
formacin de la pared
bacteriana

REVERSIBLES.
La unin del inhibidor y
la enzima es reversible.
Al quitar el inhibidor del
medio, se recupera la
actividad.
Se unen a la enzima por el
mismo tipo de
interacciones que se
producen entre las
enzimas y los sustratos.
Hay INHIBIDORES
COMPETITIVOS, NO
COMPETITIVOS, y
ACOMPETITIVOS.

a.- Inhibidores irreversibles:

Venenos

Los gases nerviosos.

Organofosforados.
Carbamatos.
Actan sobre las enzimas del sistema
nervioso. Neurotransmisores

Agentes nerviosos
Los agentes nerviosos son
esteres del cido fosfrico, con
los OH sustituidos por otros
radicales. Inhiben la
acetilcolinesterasa

Plaguisidas organfosforados
Organofosforados: malathion
Carbamatos: como el carbaril
(Sevin).
Organofosforados: Esteres de
fosfato con O sustituidos con S u
otros radicales.
Con enlace P-C fosfonato,
Con enlace P-N fosforamido,
Con enlace P-S fosfotiolato
Inhiben la acetilcolinesterasa

Neurotransmision intoxicacin
Circuito elctrico de
transmisin de seal
entre una sensacin
(nervio sensitivo) y un
movimiento muscular
(nervio motor).
Acetilcolina --- colina +
acetato
Enzima:
acetilcolinesterasa

Los venenos inhiben la

acetilcolinesterasa
Reaccionan con la enzima de
manera similar a la
acetilcolina.
La reactivacin de la enzima
dura menos tiempo con los
carbamatos, que con los
organofosforados.
De ahi que, los carbamatos
se consideran inhibidores
reversibles porque en poco
tiempo dejan la enzima libre,
mientras que a los
organofosforados se les llama
inhibidores irreversibles
porque el proceso de
reactivacion tarda mucho mas
tiempo, y la enzima pierda
propiedades catalizadoras

Antdotos. Atropina, Oximas, PAM

Son afines al veneno.
PAM (piridn-2-aldoximmetayoduro),
El PAM tiene un in amonio
cuaternario que se une al lugar
aninico del centro activo de la
E inhibida.
El grupo hidroxilamina del PAM
ataca al fosforilo de la E
inhibida, liberando un complejo
PAM-DFP y produciendo la
regeneracin de la E.
En el caso de los
organofosforados tambin
puede hacerse necesario
reactivar la enzima.
En intoxicacion con
carbamatos, est
contraindicado utilizar oximas
como antidoto.

b.- Inhibidores Reversibles

La unin del inhibidor y la enzima es reversible.
Al quitar el inhibidor del medio, se recupera la
actividad.
Hay 3 tipos:
Competitiva
No Competitiva
Acompetitiva (Alostrica)

Inhibidores competitivos
Los inhibidores competitivos tienen gran parecido estructural
con el sustrato natural.
Compiten con el sustrato por ocupar el sitio activo de la
enzima.
Esta unin es reversible y aumentando la concentracin de
sustrato aumentamos el nmero de molculas de enzima libre.
Una caracterstica de este inhibidor es que puede ser revertida
aumentando la concentracin de sustrato. Si ste predomina
en la mezcla, tiende a desplazar al inhibidor de su unin con la
enzima.
Estos han encontrado aplicacin farmacolgica.

Efecto antibiotico de las sulfas

Las bacterias sensibles Requieren del (para amino benzoico)
PABA para la produccin del cido dihidroflico, un paso esencial
en la produccin de las purinas y la sntesis de cidos nucleicos.
Las sulfamidas actan como anlogos estructurales del PABA,
inhibiendo competitivamente a la enzima dihidropteroato
sintasa.
Al bloquear la sntesis del cido flico, se inhibe el crecimiento y
reproduccin del germen

Inhibidor competitivo del metanol

Competitiva
En la Inhibicin competitiva el sustrato (S) y el I compiten por la
enzima libre, pudiendo unirse uno o el otro, pero no ambos
simultneamente, hay una interaccin mutuamente excluyente del S
y de I con la enzima. La unin de E a I conduce a la formacin de un
complejo no productivo.

Inhibicin No Competitiva
El inhibidor se combina con la enzima o con el complejo ES,
interfiriendo con la formacin de producto.
Se unen a la enzima en un lugar diferente del sitio activo y provocan
disminucin de la velocidad mxima sin modificar Km.
Este tipo de inhibicin no puede ser revertida por aumento de la
concentracin de sustrato.
Pertenecen a esta categora ciertos iones metlicos: Cu2+, Hg2+, Ag+
Yodoacetato. Se une a SH de cistena de una proteina y modifica el
centro activo

No competitiva

No se afecta la unin de S con E, pero se ve alterada

Vmax. Hay dos posibilidades:
a - EIS no se descompone en EI + P y la velocidad es la
que corresponde a la ruptura de ES (en este caso el efecto
del inhibidor es reducir la cantidad de enzima activa).
b - EIS se descompone a una velocidad menor y la
velocidad es la resultante de la suma de ambas reacciones
V = Vmax. S .
.1.

Km se
Kmax+S (1+I/Ki)
mantiene

Inhibicin acompetitiva
El inhibidor se une solo al complejo ES para dar
un complejo inactivo.
La Km se mantiene y la Vmax disminuye.

Diferenciacin de tipos de inhibiciones

reversibles.

APLICACIONES:
Muchos medicamentos son inhibidores enzimticos.

REACCIONES CON MS DE UN
SUBSTRATO
Mecanismos para explicar este tipo de reacciones, la
mayora pueden clasificarse en dos tipos:
a)Todos los substratos se unen a la enzima antes de
la catlisis (en caso de dos substratos se
denomina mecanismo de formacin de
complejo ternario);
b)Se libera un producto a partir de un primer
complejo binario antes de la unin con el segundo
substrato.(ping-pong)

a.- Reacciones mediante formacin de un

complejo ternario.
El
complejo
ternario
puede
formarse
independientemente del orden de unin de los
substratos (aleatorio), o bien nicamente en un
orden determinado (mecanismo ordenado).
Mecanismo aleatorio. Los substratos A y B forman
un complejo con la enzima. Cualquiera de ambos
puede combinarse con el otro substrato para
formar el complejo ternario EAB, que conduce
a los productos X e Y y a regenerar la enzima:

Mecanismo ordenado. Un substrato (A) se une

inicialmente con la enzima formando el complejo EA. El
segundo substrato slo se une al complejo EA para
conducir al complejo ternario EAB:

b.- Reacciones enzimticas sin formacin de un

complejo ternario.
El mecanismo se denomina ping-pong, formndose
un complejo de la enzima con un substrato (EA), que
libera el producto X, quedando como EA' (por ejemplo,
un acil-enzima) que es atacado por el segundo
substrato (por ejemplo, transfirindose el grupo acilo).

ENZIMAS REGULADORES
Todos los enzimas tienen forma de ser regulados por
factores externos: pH, [S], presencia de iones, etc.
Algunos enzimas ademas poseen capacidad de regular el
metabolismo celular. Enzimas reguladores.
Pueden ser:
Enzimas alostericos. Su actividad cataltica es regulada por
la union no covalente de un metabolito especfico, en un sitio
de la proteina diferente al centro activo
Enzimas moduladas covalentemente. Se unen
covalentemente y se interconvierten en forma activa e
inactiva, por accion de otras enzimas

 Presentan una cintica

sigmoidal, indicativa de
efectos cooperativos en la
unin del sustrato.
Su actividad est regulada
por otras molculas efectoras.
Pueden mantener las
concentraciones de sus
sustratos en valores bastante
constantes:
Existe una concentracin
crtica de sustrato ([S]c) por
debajo de la cul la enzima
es prcticamente inactiva

Enzimas
alostericas

1.- Control a nivel de sustrato

Mediante interaccin de los sustratos y productos de
cada reaccin con la enzima
hexoquinasa
Glucosa + ATP -------> Glucosa-6-fosfato + ADP

_
El propio producto de la reaccin puede
inhibir competitivamente a la enzima

2.- Control por retroalimentacin (Negativa)

Un aumento de concentracin del producto final de una ruta
metablica inhibe una de las primeras reacciones de la ruta
(generalmente la primera)
A ---> B ---> C ---> D ---> E

E acta como inhibidor del primer enzima.

Ello impide:
La utilizacin innecesaria del primer sustrato
La acumulacin del producto final
Se evita la acumulacin de intermedios

RUTAS METABLICAS CONTROLADAS POR RETROALIMENTACIN

RUTA

ENZIMA

INHIBIDOR

Glicolisis

Fosfofructokinasa

ATP

Neoglucognesis

FBP fosfatasa

AMP

Bios. cs. Grasos

AcetilCoA carboxilasa

Bios. Colesterol

HMGCoA reductasa

Bios. Purinas

PRPP sintetasa

AcilCoA
Colesterol
AMP,GMP,IMP

Ejemplos de cinetica.
1. En una reaccin enzimtica que transcurre con
una concentracin de enzimas de 0,015g/l, se
obtienen los siguientes datos:
[S] (g/l) 20 15 10
7.0 5.0 4.0 3.0 2.5
v(g/l-min)1.14 1.01 0.87 0.72 0.59 0.5 0.44
0.35
Deduzca el modelo que representa la cintica del
proceso.

Representando grficamente se tiene:

Deduccin de los, coeficientes de la

ecuacin de Monod.
S

v (g/l-min)

1/S

1/v

20

1.14

0.05

0.877

15

1.01

0.066

0.990

10

0.87

0.10

1.149

6.5

0.70

0.15

1.428

5.0

0.59

0.20

1.695

4.0

0.50

0.25

2.000

3.3

0.44

0.30

2.273

2.5

0.35

0.40

2.857

Grafica Linewaber-Burk

Interaccin.= 1/vmax=0.614
vmax = 1.628 g/l-min.
Pendiente: Km/vmax. = 5.387
Km = 8.776 g/l
El modelo ser.
V = Vmax.S/(Km+S)
V = 1.628S/(8.776+S)
Comprobar por Eadi-Hostie

Lienalizacion de Eadie-Hostfee

V = Vmax Km.V/S

Ejercicio 2
Se investig el efecto de un inhibidor I sobre la velocidad
de una reaccin catalizada enzimticamente sobre un
solo sustrato, obtenindose los siguientes resultados

A) De que manera acta el inhibidor? B) Obtngase

los valores para Vmx, y Km.

SOLUCIN A) La manera ms sencilla de

deducir cmo acta un inhibidor es graficar 1/n0
en funcin de 1/[S]0 para cada concentracin del
inhibidor.

Grfica de Lineweaver-Burk del efecto de un inhibid

A partir de la grfica se puede observar que la

pendiente de las curvas se modifica con los cambios
en la concentracin del inhibidor pero no la
interseccin en el eje 1/n0 (1/Vmax).
Por ello los datos anteriores indican que el inhibidor I
est actuando como un inhibidor competitivo.
B) De la interseccin en el eje 1/n0 se puede estimar
Vmax= 1(mmol L -1 min-1) y de la interseccin con el eje
1/[S]0 los valores de Km=0,1 (mmol L -1) sin
ihnhibidor, Km=0,2(mmol L -1) con 0.5(mmol L -1) de
inhibidor y Km=0,3 (mmol L -1) con 1(mmol L-1)

INMOVILIZACION DE
ENZIMAS
Se entiende por
enzima
inmovilizada
(EI)
aquella asociada a
una
matriz
no
esencial para su
actividad.
El biocatalizador se
confina
a
una
regin determinada
a travs de la cual
se pasa la solucin
del substrato, que
sale
como
un

Operacin continua

Reutilizacin

Heterogneo: uso continuado

Mtodos de Inmovilizacin

Retencin

Adsorcin

fsica
Atrapamiento o
inclusin

Inmovilizacin

Unin covalente

qumica

Entrecruzamiento

Atrapamiento
Consiste en la retencin fsica de la enzima en las
cavidades interiores de una matriz slida porosa
constituida generalmente por polmeros del tipo
poliacrilamida, colgeno, alginato, carraginato o
resinas de poliuretano.
El proceso de inmovilizacin se lleva a cabo mediante la
suspensin de la enzima en una solucin del monmero.
Seguidamente se inicia la polimerizacin por un cambio de
temperatura o mediante la adicin de un reactivo qumico.
El atrapamiento puede ser en geles o en fibras, que suelen
ser ms resistentes que los geles. En el primer caso, la
enzima queda atrapada en el interior de un gel, mientras
que en el segundo caso la enzima se encuentra ocluida
dentro de las microcavidades de una fibra sinttica.

Adsorcion
La enzima se une a un soporte mediante interacciones
inicas, fuerzas de Van der Waals y por puentes de
hidrgeno.
Los principales factores que influyen en la adsorcin, son:
1. el pH del medio: controla el nmero y la naturaleza de
las cargas que presenta la superficie de la protena y del
slido;
2. la fuerza inica: al aumentar la fuerza inica se produce
la desorcin de la enzima, ya que los iones inorgnicos se
unen con ms fuerza al soporte que la protena;
3. el dimetro de poro.
4. la presencia de iones que acten como cofactores de la
enzima.

Union covalente
Se basa en la activacin de grupos qumicos del soporte para que
reaccionen con nuclefilos de las protenas.
Los aminocidos que forman enlaces con el soporte son: lisina, cistena,
tirosina y histidina, y en menor medida la metionina, el triptfano, la
arginina y el cido asprtico y glutmico.
Este mtodo presenta las siguientes ventajas:
1. La manipulacin de los derivados inmovilizados es sencilla;
2. La carga de enzima permanece constante despus de la inmovilizacin;
3. Los derivados pueden utilizarse en reactores en continuo,
empaquetados, de lecho fluidizado o tanque agitado.
4. Una mayor resistencia a la desactivacin por el efecto de la
temperatura, de los disolventes orgnicos o del pH, al tener estabilizada
su estructura terciaria.
Inconvenientes:
1. Es necesario conocer la densidad de grupos activos por unidad de
superficie, ya que condiciona el nmero de uniones enzima-soporte y su
geometra, que puede ser distorsionante y conducir a derivados inactivos.
2. El proceso de inmovilizacin puede alterar la estructura del centro
activo. Para evitar esto la inmovilizacin se hace en presencia de un
inhibidor.

Soportes de inmovilizacin

Agarosa
Celulosa
Quitina
Dextrano
cidos naturales
Almidn

Inmovilizacin de enzimas

Aplicaciones de inmovilizacion.
Biosensores.

Generalmente, el biosensor contiene

enzimas inmovilizada prxima a un traductor
que, en contacto con el analito, transformar
la seal qumica producida en una seal
elctrica o de otro tipo (ptica, calorimtrica,
acstica, etc.)
Los mtodos de inmovilizacin ms utilizados
en el diseo de biosensores son la inclusin
en membranas semipermeables y la unin
covalente a membranas. Biosensores: son de
gran utilidad en el campo del diagnstico
clnico. Se determinan niveles sanguneos de
glucosa (electrodo de D-glucosa, lactato,
urea, colesterol, creatinina y cido rico. Hay
biosensores para control de calidad en la
industria alimentaria, para la determinacin
de contaminacin microbiana o deteccin de
polucin ambiental, presencia de residuos
txicos, pesticidas, herbicidas o
microorganismos.

Enzimas: Aplicaciones

Fabricacin del Queso

La operacin mas importante es la coagulacin de
la caseina
Para ello utilizamos una serie de enzimas que
podemos encontrar en vegetales o animales
La pepsina y la quimosina son las enzimas mas
importantes. Se encuentran en varios animales,
entre ellos los rumiantes.
Otras enzimas como papaina.
Estos producen cogulos elsticos
La utilizacin de unas u otras enzimas repercute
activamente en el sabor y en la naturaleza del
queso

Industrias Lcteas

La lactasa es el
enzima que consigue
romper la lactosa, que
es el azcar que
contiene la leche
Mucha gente es
intolerante a la lactosa
Existen en el mercado
leches que vienen con
lactasa

Industria Panadera
La mas comnmente utilizada es la lipoxidasa, que
conjuntamente con el blanqueante, le da a la masa
un carcter mas manejable
Esta contenida en la harina de soja y de otras
leguminosas.
Para aumentar la accin de la levadura se aade
amilasa, en forma de harina de malta
Se usan para ello tambin algunos mohos que
contienen la enzima
La harina de malta, tiene un inconveniente, y es
que cambia el color del pan

Industria Cervecera
El proceso fundamental es la rotura del
almidn
Los azucares simples formados son
fermentados por las levaduras
Esto se lleva a cabo con las amilasas,
provenientes de la malta.
A veces se aaden otros almidones como
de arroz o patata para aprovechar al
mximo la actividad de las enzimas

Fabricacin de Zumos
Las peptinas provocan que los zumos sean
demasiado viscosos y turbios.
Esto se elimina con enzimas, contenidos en el
propio zumo o que se pueden aadir
En el proceso, como subproducto tenemos
metanol, que aparece en muy baja concentracin

Tipos de pectinasas

Detergentes
Estos llevan enzimas que ayudan a limpiar
Las proteasas facilitan la eliminacin de manchas de origen
proteico
Las lipasas eliminan las manchas de grasa y otros compuestos
orgnicos
Estos detergentes que llevan enzimas se denominan
detergentes biolgicos.
En el pasado, el nico mtodo por el cual se podan eliminar
manchas y suciedad de los tejidos era el uso del jabn
tradicional. Un jabn es la sal alcalina (generalmente de sodio o
potasio) de un cido graso de cadena larga. Posee dos partes,
por un lado, la cola que es lipoflica y que repele el agua; por
otro lado, la cabeza que es hidrfila o polar. La accin limpiadora
del jabn reside en la facultad que tiene la cola hidrocarbonada
de la molcula de jabn de disolver las gotitas de grasa
insolubles en agua. La repulsin entre cargas iguales evita que
las gotas de grasa se unan de nuevo. Se forma as una emulsin
que se puede separar de la superficie que se est lavando

 Los detergentes comerciales actuales son una mezcla de

varios componentes cada uno con una misin especfica, y que
en su conjunto satisfacen las necesidades durante el proceso de
lavado.
Tensioactivo.
Coadyuvantes.
Auxiliares.
En este grupo se encontraran las enzimas que son capaces de
romper las molculas de protenas, lpidos y almidones.
Concentracin de 1 % del volumen total).

La suciedad que se encuentra en los tejidos procede de

desechos que genera el cuerpo, de las bacterias que viven
en la piel humana, de sustancias que derivan de productos
de higiene personal (lociones, cremas, desodorantes,
maquillaje, lacas, etc.), entre otros. Esto implica que las
manchas pueden estar constituidas por protenas,
almidn, carbohidratos, lpidos, cidos grasos, sales
inorgnicas, arcillas y pigmentos

Limitaciones del uso de enzimas en

formulaciones detergentes
Las enzimas han de tener una especificidad de
sustrato lo suficientemente amplia ya que la carga
media de suciedad y las manchas que contienen los
sustratos pueden presentarse de multitud de formas
para las cuales la actividad enzimtica ha de ser
eficiente.
Adems, la eliminacin total de las manchas y de la
suciedad requiere la accin conjunta de enzimas,
agitacin mecnica y componentes qumicos del
detergente.
Actualmente se ofrecen en el mercado varias
enzimas (proteasas, amilasas, celulasas y lipasas)
con aplicacin como aditivos en detergentes, que
pueden aparecer por separado o en combinacin.

Medicina y Farmacia
El uso de enzimas en el sector mdico y farmacutico es
potencialmente inmensa, pero su utilizacin es mnima
Se usan slo si se tiene una seguridad absoluta de su
eficacia.
Alrededor de 150 enfermedades metablicas se han
atribuido a defectos enzimticos.
En teora, y una vez conocido el defecto, debera ser
posible administrar la enzima ausente al paciente y
aliviar o eliminar los sntomas de la alteracin.
Los intentos para tratar las enfermedades metabolicas
hereditarias mediante la administracin de enzimas
tienen xito parcial. El principal problema es que la
enzima incorporada al organismo tiende a acumularse en
el hgado y el bazo.

Las enzimas y la digestin

Ptialina Los almidones. Mono y disacridos. La boca
(glndulas salivares). Medio moderadamente
alcalino.
Amilasa Los almidones y los azcares. Glucosa. El
estmago y pncreas. Medio moderadamente cido.
Pepsina Las protenas. Pptidos y aminocidos. El
estmago. Medio muy cido.
Lipasa Las grasas. Acidos grasos y glicerina.
Pncreas e intestino. Medio alcalino y previa accin
de las sales biliares.
Lactasa La lactosa de la leche. Glucosa y galactosa.
Intestino (su produccin disminuye con el
crecimiento). Medio cido.

 La Bromelana, extrada de las races de la pia

tropical, es muy conocida por sus propiedades
antiinflamatorias. Resulta excelente en patologas
de origen inflamatorio, como por ejemplo, la
artritis reumatoide o la sinusitis. Contribuye
tambin a eliminar las alergias al contrarrestar los
efectos inflamatorios de las prostaglandinas.
Dado que todo proceso inflamatorio produce dolor,
la bromelana tambin ayuda a reducir el dolor.
Con la bromelaina se obtienen muy buenos
resultados en el tratamiento de varices.
Reduce la hinchazn y favorece la cicatrizacin de
lesiones menores, como esguinces o torceduras.
Dado el rango de pH de la bromelana, tambin
acta en el medio cido del estmago.

Las enzimas proteolticas -especializadas en digerir protenasresultan de gran ayuda en caso de resfriado, gripe o cualquier
enfermedad vrica, al ayudar al sistema inmunolgico a destruir la
capa externa que sirve de proteccin al virus.
Los tumores tienen una cubierta externa de protenas, que lo
mantiene oculto al sistema inmunolgico. Enzimas lo hace visible
al sistema inmunolgico.
Las enzimas proteolticas disuelven la cobertura proteica de los
parsitos muertos, facilitando su eliminacin por el sistema
inmunolgico.
Una vez muertos los parsitos mediante el zapper o la
desparasitacin herbal, resulta imprescindible la destruccin de
los cadveres, que pueden contaminar el organismo y
comprometer la salud. Los rganos y tejidos que no forman parte
del sistema digestivo no tienen vas de eliminacin al exterior (por
eso la medicina convencional no detecta parsitos en las heces
en estos casos), con lo que dependen de las enzimas proteolticas
para deshacerse de los restos de parsitos muertos.

 La Papana es una enzima proteoltica que se

utiliza en uno de los tratamientos para la
desparasitacin del ascaris, por su capacidad de
digerir la cubierta de los adultos.
Las personas que sufren de diabetes suelen
presentar niveles bajos de enzimas digestivas.
En casos de insuficiencia pancretica, el pncreas
no produce suficiente enzima pancreatina.
Algunos sntomas de insuficiente produccin de
pancreatina son indigestin o flatulencia una hora
o ms despus de comer y heces que flotan (lo
que indica que las grasas no estn siendo
digeridas -la grasa flota en el agua)

Enzimas digestivas
Enzimas digestivas 500mg 50 cpsulas
Contiene:
Bromelana, extrada de la pia
Papana, extrada de la papaya
Pepsina, enzima que digiere protenas
Tripsina, enzima que digiere protenas
Lipasa, enzima que digiere grasas
Pancreatina. Es generada por el pncreas y contiene
los tres tipos de enzimas para digerir las grasas, los
carbohidratos (amilasa) y las protenas (proteasa).
Menta

Enzimas en medicamentos
Las enzimas proteolticas -especializadas en digerir
protenas- resultan de gran ayuda en caso de resfriado,
gripe o cualquier enfermedad vrica, al ayudar al sistema
inmunolgico a destruir la capa externa que sirve de
proteccin al virus.
Los tumores tienen una cubierta externa de protenas,
que lo mantiene oculto al sistema inmunolgico. El tumor
se hace visible al sistema inmunolgico, cuando las
enzimas digieren dicha membrana proteica de proteccin.
Las enzimas proteolticas disuelven la cobertura proteica
de los parsitos muertos, facilitando su eliminacin por el
sistema inmunolgico. Una vez muertos los parsitos
mediante la desparasitacin, resulta imprescindible la
destruccin de los cadveres, que pueden contaminar el
organismo y comprometer la salud.

 La Papana es una enzima proteoltica que se

utiliza en uno de los tratamientos para la
desparasitacin del ascaris, por su capacidad de
digerir la cubierta de los adultos.
De no eliminarse de forma inmediata aparecen
bacterias carroeras como el temible Clostridium,
as como levaduras y hongos como el Aspergillus
que producen micotoxinas, que como su nombre
indica, son altamente txicas. La micotoxina que
produce el aspergillus s denomina aflatoxina, y es
particularmente daina.