ESTRUCTURA DE LAS

PROTENAS
Conocen que el mensaje de cada gen se transforma en
una protena mediante dos etapas de transferencia
de informacin

PROTENAS
SE ORGANIZAN EN

4 NIVELES
jERRGICOS

ESTRUCTURA
PRIMARIA
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
ESTRUCTURA
TERCIARIA
ESTRUCTURA
CUATERNARIA

ESTRUCTURA
PRIMARIA

Nivel

ms bsico de
organizacin.
Corresponde a una
secuencia especfica
de a.a. unidas por
enlaces peptdicos.
Es la base sobre la
cual se estructuran
las protenas.

ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Corresponde

a la
disposicin espacial de
las cadenas de a.a.
Existen 2 tipos: hlice
y lmina .
Se originan gracias a la
formacin de puentes
de hidrgeno entre a.a.
cercanos en la cadena
polipetdica.
Un polipptido puede
presentar ambos tipos
de estructura 2ria a lo
largo de su cadena.
Ejemplo: colgeno.

La

cadena se
enrolla sobre
s misma.

Alfa hlice.

Es

plana.
Se pliega en forma
de zigzag.
Constituida por
segmentos cortos y
extendidos de a.a.
que se alinean unos
frente otros.

Beta plegada.

ESTRUCTURA
TERCIARIA

Es el plegamiento de la
estructura 2ria sobre s
misma, permitiendo la
disposicin tridimensional
de cada cadena
polipeptdica.
Se mantiene gracias a
interacciones hidrofbicas y
enlaces disulfuro (uniones
dbiles entre los grupos R
de los a.a. que conforman
la cadena polipeptdica).
Son protenas globulares.
Ejemplo: protenas de
membrana y las
inmunoglobulinas.

ESTRUCTURA
CUATERNARIA

Nivel

complejo de
organizacin.
Es la unin de 2 o
ms cadenas
polipeptdicas con
estructura terciaria.
Se da gracias a
uniones como: pts de
hidrgeno,
interacciones
hidrofbicas y enlaces
disulfuro.
Ejemplo: la
hemoglobina.

DESNATURALIZACIN
DE LAS PROTENAS.

Cambios en la estructura
de las protenas que
incluye las prdida de las
propiedades que
determinan sus funciones.

Por qu se puede dar?

Aumento de la
temperatura

Cambios de pH

Exposicin a
rayos UV

A qu se debe?
- Rompimiento de uniones dbiles que
mantiene estables las estructuras
cuaternarias o terciarias, lo que hace
que pierdan su funcin. Sin embargo,
los enlaces peptdicos se mantienen
unidos.

Renaturalizacin

Recuperacin de la
configuracin normal de las
protenas al restablecerse las
condiciones de T y pH
(normales).

ENZIMAS

ENZIMAS
Reacciones
qumicas

necesitan

Energa

para

Romper
enlaces
de

Molculas
participantes

Energa de
Activacin

denominada

Concepto de Enzima
Qumicamente
corresponden a
protenas globulares
(en su mayora).

Caractersticas

Se conocen como
Biocatalizadores.

Aceleran la velocidad de
las reacciones qumicas. No
modifican el sentido de los
equilibrios qumicos.

No sufren cambios
durante la reaccin.

Caractersticas

no son consumidas en la
reaccin, son
REUTILIZABLES.

Son especificas a
un sustrato.
Actan a cierta
temperatura y
condiciones de pH.
Son las unidades
funcionales del
metabolismo celular

Concepto de catalizador
Un catalizador
es una
sustancia
que acelera una
reaccin
qumica
hasta hacerla
instantnea o casi
instantnea

Un catalizador acelera
la reaccin al
disminuir la energa
de activacin.

Accin
Enzimtica

CARACTERSTICAS DE LA ACCIN ENZIMTICA

Especificidad
de sustrato

Especificidad
de accin.

El sustrato (S) es la
molcula sobre la que
el enzima ejerce su
accin cataltica.

Cada reaccin est

catalizada por una
enzima especifica.

La accin enzimtica se caracteriza por la

formacin de un complejo que representa el estado
de transicin.

E+S

ES

E+P
Producto
s

sustrato

Sitio activo

Enzima

sustrato

Enzima

Complejo
EnzimaSustrato
(complejo
activado)

Enzima

Enzima

El sustrato
Sitio activo

se une a la
enzima

sustrato

Enzima

a travs de
numerosas
interacciones
dbiles
en un lugar especfico
sitio activo
como son

puentes de
hidrgeno

electrostticas

hidrfobas

Sitio activo
Sitio activo

es una
pequea
porcin

sustrato

de la

sustrato

Enzima

enzima
Enzima

constitudo por
serie de
aminocidos
que interaccionan con el
sustrato

Modelos de accin enzimtica.

Algunas enzimas actan

estructuras no proticas.
naturaleza se denominan:

Cofactor.

Cuando se trata de
iones o molculas
inorgnicas.
2+,
Ej.CO+2, Fe2+
2+, K+
+, Mn2+
2+,
Cu2+
2+).
Mg2+

con la ayuda
En funcin de

de
su

Coenzima.

Cuando es una molcula orgnica. Aqu se

puede sealar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las
deficiencias producidas por la falta de
vitaminas responde ms bien a que no se
puede sintetizar una determinada enzima
en el que la vitamina es el coenzima.

Cofactor

Apoenzima

Coenzima

Holoenzima

son necesarias para

VITAMINAS
la actuacin de
determinadas enzimas

una deficiencia de
ellas
puede
originar

ya que funcionan como

coenzimas
que intervienen en
distintas rutas
metablicas

importantes defectos
metablicos

VITAMINAS

C (cido
ascrbico)

FUNCIONES

Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la sntesis de

colgeno

B1 (tiamina)

Enfermedades
carenciales
Escorbuto

Beriberi
Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren
grupos aldehdos

B2 (riboflavina)

Constituyente de los coenzimas FAD y FMN

B3 (cido
pantotinico)

Constituyente de la CoA

B5 (niacina)

Constituyente de las coenzimas NAD y NADP

B6 ( piridoxina)

B12
(cobalamina)

Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.

Coenzima en la transferencia de grupos metilo.

Biotina

Dermatitis y lesiones en
las mucosas
Fatiga y trastornos del
sueo

Pelagra

Depresin, anemia

Anemia perniciosa

Fatiga, dermatitis...
Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en
metabolismo de aminocidos.

Condiciones que requiere la

actividad enzimtica
Temperatura
Enzima
Mamferos

Temp. pt.
(oC)
37

Bacterias y algas

aprox. 100

Bacterias rticas

aprox.

A medida que la temperatura va

aumentando progresivamente
hasta llegar a la temperatura
optima, la velocidad en que la
enzima cataliza una reaccin
tambin aumenta

Bacterias en muestra de hielo antigua

Al aumentar la temperatura
sobre su temperatura
optima, la actividad
enzimtica disminuye
porque se dificulta la unin
enzima-sustrato.
-Si se sobrepasan los 50C,
ocurre una
desnaturalizacin de las
protenas.

Condiciones que requiere la

actividad enzimtica
pH
Enzima
pH ptimo
Pepsina

1.5

Tripsina

7.7

Catalasa

7.6

La actividad enzimtica es eficaz dentro de un rango de pH que

depende del tipo de enzima y de su sustrato.
Valores que traspasen este rango pueden causar desde la
alteracin del sitio activo hasta la desnaturalizacin de la
enzima.