BIOQUMICA

ENZIMAS
Q.F. Carmen G. Pea
Suasnabar

ENZIMAS

Las enzimas M. Proteica Cat. R. Bioqumicas.

Son catalizadores sustancias que no se consumen RX
Aumentan notablemente la velocidad de RX.
No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que slamente
aceleran las que espontneamente podran producirse.

ASPECTOS GENERALES SOBRE LOS ENZIMAS

Son catalizadores especficos: cada enzima cataliza un

solo tipo de reaccin, y casi siempre acta sobre un nico
sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.
La sustancia sobre la que acta el enzima se llama
sustrato.
El sustrato se une a una regin concreta del enzima,
llamada centro activo.
El centro activo comprende
(1) un sitio de unin formado por los AA que estn en
contacto directo con el sustrato
(2) un sitio cataltico, formado por los AA directamente
implicados en el mecanismo de la reaccin
Una vez formados los productos la enzima puede
comenzar un nuevo ciclo de reaccin

Distintos grados de especificidad.

El enzima sacarasa es muy especfico: rompe el enlace bglucosdico de la sacarosa o de compuestos muy similares.
As, para la sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras
que la maltosa y la isomaltosa son sustratos anlogos.
La enzima acta con mxima eficacia sobre el sustrato natural y con
menor eficacia sobre los sustratos anlogos.
Entre los enzimas poco especficos estn las proteasas digestivas
como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de protenas y
pptidos.

CLASES DE
ENZIMAS

Transferasa
A-B
Oxido reduccin
A-B + H2O

AH + B-OH
Hidrolasas

A+B
liasas

A+B+
XTP

A-B + XDP +
Pi
ligasas

MODO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS

En las reacciones espontneas, los productos finales tienen menos

energa libre de Gibbs (DG) que los reactantes . Por tanto, en las
reacciones espontneas se libera energa de Gibbs (DG<0). La energa
inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la reaccin
transcurra se llama energa de activacin (Ea).

La accin de los catalizadores consiste, precisamente, en disminuir la E a . Los

enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la E a an ms
que los catalizadores inorgnicos.
Ejemplo, la descomposicin H2O2 H2O y O2 puede ocurrir sin catalizador, con un
catalizador inorgnico (platino), o con un enzima especfico (catalasa). Las respectivas
Ea para cada proceso son 18, 12 y 6 Kcal/mol.

Para que una reaccin qumica tenga lugar, las molculas de los
reactantes deben chocar con una energa y una orientacin
adecuada.
La actuacin del enzima
(1) permite que los sustratos se unan a su centro activo con una
orientacin ptima para que la reaccin se produzca
(2) modifica las propiedades qumicas del sustrato unido a su
centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la
formacin de otros nuevos.

Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro

activo del enzima:
el modelo llave-cerradura
el modelo del ajuste inducido
El modelo llave-cerradura supone
que la estructura del sustrato y la del
centro activo son complementarias, de
la misma forma que una llave encaja
en una cerradura. Este modelo es
vlido en muchos casos, pero no es
siempre correcto.

Modelo ajuste inducido

En algunos casos, el centro activo adopta la
conformacin idnea slo en presencia del
sustrato. La unin del sustrato al centro
activo del enzima desencadena un cambio
conformacional que da lugar a la formacin
del producto. Este es el modelo del ajuste
inducido. Sera algo as como un
cascanueces, que se adapta al contorno de
la nuez.

PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS

Como protenas, poseen una conformacin
natural. As, cambios en la conformacin
suelen ir asociados en cambios en la
actividad cataltica.
Los factores que influyen de manera ms
directa sobre la actividad de una enzima son:
pH
temperatura
cofactores

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Los enzimas poseen grupos qumicos
ionizables ( -COOH; -NH2; -SH; etc.) en las
cadenas R de sus aa.
Segn el pH del medio, estos grupos pueden
tener carga elctrica +, - o neutra.
Como la conformacin de las protenas
depende, en parte, de sus cargas elctricas,
habr un pH en el cual la conformacin ser
la ms adecuada para la actividad cataltica .
Este es el llamado pH ptimo.
As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo
de 2, la ureasa de pH 7 y la arginasa pH 10.
Como ligeros cambios del pH pueden
provocar la desnaturalizacin de la protena,
los seres vivos han desarrollado sistemas
ms o menos complejos para mantener
estable el pH intracelular: Los
amortiguadores fisiolgicos.

EFECTO DE LA TEMPERATURA
SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
Los T aceleran R.Q.: por cada
10C de incremento, la velocidad de
reaccin se duplica.
Sin embargo, al ser protenas, a
partir de cierta T, se empiezan a
desnaturalizar por el calor.
La T a la cual la actividad cataltica
es mx. se llama T ptima. Por
encima de esta temperatura, el
aumento de velocidad de la reaccin
debido a la T es contrarrestado por
la prdida de actividad cataltica
debida
a
la
desnaturalizacin
trmica, y la actividad enzimtica
decrece
rpidamente
hasta
anularse.

EFECTO DE LOS COFACTORES

SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no
proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores.
Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe ++, Mg++, Mn++, Zn+
+ etc.
Cuando las enzimas requieren cationes para actuar, el requerimiento es
estricto ya que en su ausencia la actividad es prcticamente nula.
Tambin los aniones pueden actuar con ciertas enzimas como activadores,
por ejemplo: sulfato, fosfato, cloruro, etc
Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima. Muchos
de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. Cuando los
cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al
enzima se llaman grupos prostticos. La forma catalticamente activa
del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prosttico, se llama
holoenzima.
La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de
forma que:
apoenzima + grupo prosttico= holoenzima

 - Cofactor: necesario para la actividad

enzimtica. Pueden ser iones metlicos o una
molcula orgnica, denominada coenzima.
Si el cofactor est unido fuertemente a la
enzima se denomina grupo prosttico.
- Apoenzima: parte proteica del enzima (no
activa)
- Holoenzima: apoenzima + cofactor
Nomenclatura de los enzimas:
SUSTRATO + TIPO DE REACCION + ASA

apoenzima + grupo prosttico=

holoenzima

EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES

SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
La velocidad de una
reaccin enzimtica
depende de la
concentracin de
sustrato.
Adems, la presencia
de los productos
finales puede hacer que
la reaccin sea ms
lenta, o incluso invertir
su sentido .

ACTIVACIN PROTEOLTICA DE LA
ACTIVIDAD ENZIMTICA
Algunos enzimas no se sintetizan como tales, sino como protenas
precursoras sin actividad enzimtica. Estas protenas se llaman
proenzimas o zimgenos.
Para activarse, los zimgenos sufren un ataque hidroltico que
origina la liberacin de uno o varios pptidos. El resto de la
molcula proteica adopta la conformacin y las propiedades del
enzima activo.
Muchos enzimas digestivos se secretan en forma de zimgenos y
en el tubo digestivo se convierten en la forma activa.
Es el caso de la a-quimotripsina, que se sintetiza en forma de
quimotripsingeno. Si estas enzimas se sintetizasen directamente
en forma activa destruiran la propia clula que las produce.
As, la tripsina pancretica (una proteasa) se sintetiza como
tripsingeno (inactivo). Si por alguna razn se activa en el propio
pncreas, la glndula sufre un proceso de autodestruccin
(pancreatitis aguda), a menudo mortal.

REGULACIN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMTICA POR MEDIO DE ISOENZIMAS
Algunos enzimas tienen distinta estructura
molecular aunque su funcin biolgica es similar.
Se llaman isozimas o isoenzimas. Estas
diferencias de estructura se traducen en ligeros
cambios en sus propiedades, de forma que cada
isozima se adapta perfectamente a la funcin
que debe realizar. As, podemos observar la
existencia de isoenzimas en funcin de:
el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato
deshidrogenasa presenta isozimas distintos en
msculo y corazn.

Gracias