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ACTIVIDADE ENZIMTICA

Metabolismo celular

o conjunto de reaes qumicas que ocorrem numa clula.


Catabolismo molculas complexas
so convertidas em molculas mais
simples, com libertao de energia.
Anabolismo sntese de molculas
complexas a partir de molculas
simples, com gasto de energia.
As reaes de catabolismo e de anabolismo relacionam-se
de tal modo que a energia libertada pelas primeiras utilizada
pelas segundas.

Energia de Activao

Enzimas
As enzimas so biocatalisadores que intervm no
metabolismo celular:
diminuem a energia de ativao e, consequentemente,

aumentam a velocidade das reaes qumicas;

no so destrudas nas reaes qumicas que catalisam

nem alteram os seus equilbrios qumicos;

so protenas , com estrutura tridimensional. Algumas


possuem elementos no proteicos;
so especficas;

a sua atividade influenciada por fatores ambientais,


como temperatura, o pH ou a presena de outras substncias.

ACTIVIDADE ENZIMTICA
Estrutura das enzimas
A molcula sobre a qual a

enzima atua o substrato.


A regio atravs da qual se

estabelece a ligao entre a


enzima e o seu substrato
designado centro ativo.

O centro ativo corresponde,


geralmente a uma
reentrncia na molcula da
enzima onde se localizam
determinados aminocidos.

Estrutura das enzimas


A ligao do substrato ao centro ativo da enzima
forma o complexo enzima-substrato.
As ligaes que se estabelecem no complexo enzima-

substrato so fracas. Mas suficientes para desencadear a


converso do substrato em produtos.
Os produtos deixam o centro ativo e a enzima fica
livre para catalisar a transformao de outro substrato.

ES

Especificidade Enzimtica
A complementaridade entre o substrato e o centro activo da
enzima est na origem da especificidade da aco enzimtica.
Especificidade absoluta a enzima actua apenas sobre um
substrato.
Especificidade relativa a enzima actua sobre um conjunto
de substratos qumica e estruturalmente relacionados.

Induo, pelo substrato,


da modificao do centro
activo da enzima.

ACTIVIDADE
ENZIMTICA
Nas reaces qumicas
catalisadas por enzimas
verifica-se, ao longo do
tempo:
a diminuio da
concentrao do
substrato;
a diminuio, seguida de estabilizao, da concentrao de enzima
livre;
o aumento, seguido de estabilizao, da concentrao do complexo
enzima-substrato.
o aumento da concentrao do produto;
quando a velocidade de formao do complexo enzima-substrato
iguala a velocidade de dissociao, as concentraes de enzima livre e
de complexo enzima-substrato estabilizam.

Mecanismo da Aco Enzimtica


Modelo chave-fechadura
Proposto por Fisher (1890), considera o centro activo da
enzima uma estrutura rgida e complementar ao substrato.
O substrato ajusta-se ao centro activo da enzima como
uma chave se ajusta a uma fechadura.
Este modelo est em sintonia com a especificidade absoluta.

Modelo

do encaixe
induzido

Proposto por Koshland (1959) considera que o centro


activo da enzima interage, de uma forma dinmica,
com o substrato, ajustando-se a ele quando se
estabelece a ligao.
Este novo modelo permitiu explicar a especificidade

relativa de algumas enzimas.

Cofatores
Certas enzimas esto associadas a elementos no proteicos
essenciais sua actividade os cofactores.
Nestes casos, a regio proteica da enzima designa-se
apoenzima e a associao entre o cofactor designa-se
holoenzima.
Os cofactores podem ser:
ies metlicos como o magnsio (Mg+) ou o ferro

(Fe+);

molculas orgnicas designadas coenzimas, como

certas vitaminas do complexo B.

Inibio enzimtica
As substncias capazes de provocar uma diminuio da
actividade das enzimas designam-se inibidores enzimticos.
Os inibidores podem apresentar diferentes mecanismos de
actuao.
Inibio irreversvel

O inibidor combina-se permanentemente com a enzima, atravs


de ligaes covalentes, tornando-a inactiva ou provocando a sua
destruio.

Muitos venenos so
inibidores enzimticos
irreversveis, como
o caso do DDT, do
mercrio e do
cianeto.

Inibio reversvel

O inibidor combina-se temporariamente com a enzima,


atravs de ligaes fracas.
Quando se dissocia, a enzima permanece funcional e capaz de
transformar o substrato.
A inibio reversvel pode ser competitiva ou no competitiva.

Inibio competitiva
O inibidor uma molcula estruturalmente semelhante ao
substrato, mas resistente ao da enzima, e que compete
com o substrato pelo centro ativo da enzima.

Inibio no competitiva (ou alostrica)


O inibidor uma molcula diferente do substrato e liga-se
enzima num local (centro alostrico) que no corresponde ao
centro ativo.
Esta ligao do inibidor enzima provoca a
alterao da conformao do centro ativo,
de tal modo que impede a ligao do
substrato.
A inibio no competitiva utilizada na
regulao das vias metablicas.

Fatores que influenciam a atividade


enzimtica
Temperatura
pH
Concentrao do substrato
Concentrao da enzima
Inibidores

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