AMINOACIDO

S, PEPTIDOS
Y PROTENAS
M.G.C. LORENA MARGARITA SALAS
ORDAZ.

CONCEPTO DE
AMINOACIDO.
Los aminocidos estn formados por un
carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo
amino, un hidrgeno y una cadena R de
composicin variable, que determina las
propiedades de los diferentes aminocidos;
existen cientos de cadenas R por lo que se
conocen cientos de aminocidos diferentes.
En los aminocidos naturales, el grupo amino
y el grupo carboxilo se unen al mismo carbono
que recibe el nombre de alfa asimtrico.

Aminocidos

CARACTERSTICAS DE AA

Compuestos incoloros
Cristalinos: haces de delgadas agujas,
gruesas placas hexagonales
Aspecto de polvo blanco.
Elevado punto de fusin (arriba 200C).
Solubles en agua.
Sabor: varia desde dulce azucarado,
pasando por inspido hasta amargo.

Clasificacin

Nombres y Estructuras de AA (comunes a

protenas animales, vegetales y
microbianas).

Atendiendo a su carcter cido-bsico.

Neutros: Alifticos, aromticos, azufrados,
secundarios.
cidos
Bsicos

Clasificacin de Aminocidos
Los aminocidos que un organismo no
puede sintetizar y, por tanto, tienen que
ser suministrados con la dieta se
denominan aminocidos esenciales; y
aquellos que el organismo puede
sintetizar se llaman aminocidos no
esenciales.
Para la especie humana son esenciales
ocho aminocidos: treonina, metionina,
lisina, valina, triptfano, leucina, isoleucina
y fenilalanina (adems puede aadirse la
histidina como esencial durante el
crecimiento, pero no para el adulto)

Neutros NO POLARES
(Hidrfobos)
Estos aminocidos son menos solubles en el agua que los
aminocidos con grupos R polares.
El menos hidrfobo de esta clase de aminocidos es la alanina,
la cual se halla casi en la lnea fronteriza entre los
aminocidos no polares y los que poseen grupos R polares.
(ALA) (A)

cido -amino,propionico

Alanina.

Valina (VAL) (V)

Leucina

Isoleucina (ILEU) (I )

Prolina (PRO) (P)

Fenilalanina (Aromtico) (PHE) (F) cido -amino-metil,propionico

Triptfano (Aromtico) (TPR) (W)

indol,propionico

(LEU) (L )

cido -amino, isovalrico

cido -amino, isocapico
cido -amino--metil,valerianico
cido pirrolidn 2-carboxilco

cido -amino--

Estructuras de aminocidos
apolares o hidrfobos

Prolina

Fenilanina

Triptfano

Neutros POLARES
(Hidrfilos).
Estos aminocidos son relativamente ms solubles en el
agua.
Sus grupos R contienen grupos funcionales polares,
neutros que pueden establecer enlaces de hidrgeno
con el agua.
Glicina
(GLY) (G) cido -amino,actico
Serina
(SER)
(S) cido
-amino-hidroxi,propionico
Treonina (THR) (T)
cido -amino--hidroxi,butirico
Tirosina
(Aromtico) (TYR) (Y) cido -amino-hidroxifenil,propionico
Cistena
(CYS)
(C) cido
-amino--

Estructura de aminocidos neutros polares, o hidrfilos

Tirosina

cidos. (Con carga negativa)

Estos aminocidos tienen cadenas
laterales de
naturaleza cida
o

cido asprtico
(ASP) (D) cido -amino, succnico

cido glutmico

(GLU) (E) cido -amino, glutrico

o

Estructura de aminocidos con

carga negativa

Bsicos. (Con carga

positiva)
Los aminocidos en los que los grupos R poseen
carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis
tomos de carbono.
(LYS) (K) cido -amino--amino, caprico

Lisina

Arginina (ASP) (D)

valerianico

Histidina (HIS) (H) cido -amino--imidazol,

propionico

cido -amino--guanidn,

Estructura de aminocidos bsicos

Aromticos

Los tres aminocidos aromticos

son esenciales,
son precursores de otros
compuestos
Biolgicos.
o
o
o

Fenilanina
Tirosina
Triptfano

Estructura de los aminocidos

aromticos

Fenilanina

Triptfano

Tirosina

Propiedades Especficas de
los AA

Isomera de los AA.

Propiedades cido-base de los AA.

Reacciones Qumicas caractersticas de

los AA.

ISOMERA
Todos los aminocidos excepto la glicina, tienen el
carbono alfa asimtrico lo que les confiere actividad
ptica; esto es, que desvan el plano de polarizacin
cuando un rayo de luz polarizada se refracta en la
molcula.
Si el plano es a la derecha, se denominarn dextrgiras y
las que lo desvan a la izquierda se denominan levgiras.
Adems,
cada
aminocido
puede
presentar
configuracin D o L dependiendo de la posicin del grupo
amino en el plano. Esta ltima configuracin D o L es
independiente de las formas dextrgira o levgira

PROPIEDADES CIDO-BASE.

Un AA simple (neutro), es una molcula elctricamente

neutra.

Esta neutralidad no se debe a que NO tenga cargas,

sino a que su grupo carboxilo est cargado
negativamente, y el grupo amino positivamente,
H global nula:
confiriendo al AA una carga

R C COO|
NH3+

Este tipo de iones dipolares se llama ZWITERIONES

PROPIEDADES CIDO-BASE.

Un AA en solucin puede presentarse delas siguientes

formas: aninica (Aa-), Catinica (+Aa) y forma
Dipolar (+Aa-).

A pH bajo, el AA, existe en su forma catinica y al ir

aumentando ste AA toma sucesivamente las formas
dipolar y aninica.
+

Aa

Aa-

Aa-

Se define Punto Isoelctrico de un AA, a aquel valor

de pH para el cual la concentracin de la forma
aninica es igual a la forma catinica, es decir, que el
AA no tiene una carga neta.

Propiedades de los Aminocidos

NH2
Comportamiento Anftero

Punto isoelctrico

RXS QUMICAS DE LOS AA.

Propiedades del grupo carboxilo.

Propiedades del grupo amino.

Reacciones que afectan al grupo R.

PPTIDOS.
AA, PETIDOS Y PROTENAS.

Que son los pptidos

Los pptidos son un tipo de molculas formadas por la unin de
varios aminocidos mediante enlaces peptdicos.
Los pptidos, al igual que las protenas, estn presentes en la
naturaleza y son responsables de un gran nmero de funciones,
muchas de las cuales todava no se conocen.
Generalmente contienen de 15 a 45 residuos de aminocidos y en su
gran mayora poseen carga positiva, adems de que tienen la
propiedad de ser antipticos. Estos pptidos son secretados por
clulas epiteliales y leucocitos, como es el caso de los macrfagos y
neutrfilos. En la actualidad, con base en la traduccin de
secuencias en programas computacionales se han descrito ms de
800 tipos de pptidos antimicrobianos distribuidos en los reinos
animal y vegetal.

Pptido.
Un pptido es un polmero de aminocidos.
Un polmero (de poli, muchos y meros,
unidad) es una cadena de unidades bsicas
unidas entre s por enlaces qumicos
covalentes.
Hay varias maneras de unir a dos
aminocidos entre s, pero si queremos
tener siempre un nuevo sitio de unin para
aadir un tercer aminocido debemos
unirlos cabeza con cola, dejando as la

ENLACE PEPTIDICO
El enlace peptdico es un
enlace covalente entre el
grupo amino (NH2) de un
aminocido y el grupo
carboxilo
(COOH) de
otro aminocido.
El enlace peptdico implica la
prdida de una molcula de

ENLACE PEPTIDICO

FORMACION DE ENLACE PEPTIDICO

Clasificacin de los pptidos

La unin de un bajo nmero de aminocidos da
lugar a un pptido:
Oligopptido: Nmero de aminocidos < 10.
Polipptido: Nmero de aminocidos > 10.
Protena: Nmero de aminocidos > 100. Las
protenas con una sola cadena polipeptdica se
denominan protenas monomricas, mientras que
las compuestas de ms de una cadena
polipeptdica se conocen como protenas
multimricas.

Pptidos.
Los pptidos se diferencian de las protenas
en que son ms pequeos (tienen menos de
diez mil o doce mil Daltons) y que las
protenas pueden estr formadas por la
nin de varios polipptidos y a veces
grupos prostticos.
Un
ejemplo
de
polipptido es la insulina la cual se compone
de 55 aminocidos y se conoce como una
hormona de acuerdo a la funcin que tiene
en el organismo de los seres humanos.

PROTENAS

Concepto, Estructura y
Clasificacin

Concepto

Las
protenas
son
MACROMOLCULAS
formadas
por
cadenas
lineales
de
aminocidos. El nombre protena proviene de
la palabra griega ("prota"), que
significa "lo primero" o del dios Proteo, por la
cantidad de formas que pueden tomar.
Las
protenas
desempean
un
papel
fundamental en los seres vivos y son las
biomolculas ms verstiles y ms diversas.
Realizan una enorme cantidad de funciones
diferentes, entre las que destacan la
estructural (colagno y queratina), la

Concepto

Las protenas de todo ser vivo estn determinadas

mayoritariamente por su gentica (con excepcin de
algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no
ribosomal), es decir, la informacin gentica
determina en gran medida qu protenas podra
tener una clula, tejido u organismo.

Las protenas se sintetizan dependiendo de como se

encuentren regulados los genes que las codifican.
Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores
externos. El estudio de las protenas expresadas en
un
momento
determinado
es
denominado
proteoma.

Estructura

Es la manera en como se organiza una protena

para adquirir cierta forma, esta comprende
cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto
no siempre esta presente. Presentan una
disposicin
caracterstica
en
condiciones
ambientales, si se cambian estas condiciones
como
temperatura,
pH,
etc.
pierde
la
conformacin y su funcin, proceso el cual se
denomina desnaturalizacin. La funcin depende
de la conformacin y sta viene determinada por
la secuencia de aminocidos.

Recordando

Estructura de un aminocido

Enlaces Peptdicos y Pptidos

Cada polipptido
se escribe de
izquierda a
derecha,
empezando por el
extremo N-terminal
que posee un
grupo amino libre y
finalizando por el
extremo C-terminal
en el que se
encuentra un
grupo carboxilo
libre.

Disposicin espacial del pptido

El carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina
la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y
ngulos fijos.
Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.

Disposicin espacial del pptido

Conformaciones o niveles estructurales

de la disposicin tridimensional

Estructura primaria.

Estructura secundaria.

Nivel de dominio.

Estructura terciaria.

Estructura cuaternaria.

Estructuras

Estructura de las Protenas

La estructura primaria es
la secuencia de
aminociodos de la
protena.
Nos indica qu aminocidos
componen la cadena
polipeptdica y el orden en
que dichos aminocidos se
encuentran.
La funcin de una protena
depende de su secuencia y
de la forma que sta adopte.

Estructura Secundaria: alfa hlice

La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el
espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la
sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposicin espacial estable, la estructura secundaria.
1.

alfa-hlice: se forma
al enrollarse
helicoidalmente
sobre s misma la
estructura primaria.
Se debe a la
formacin de enlaces
de hidrgeno entre el
-C=O de un
aminocido y el -NHdel cuarto
aminocido que le
sigue.

Estructura Secundaria: beta planar

2. Beta planar: En esta disposicin se forma una cadena en forma de
zigzag llamada disposicin en lmina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o
fibrona.

Estructura Terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un
polipptido al plegarse sobre s misma originando una confor-macin globular.
Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de
transporte, enzimticas, hormonales, etc. Se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos.
Aparecen varios tipos de
enlaces:

Puentes de H2

1.

puente disulfuro.

2.

puentes de
hidrgeno

3.

puentes elctricos

4.

interacciones
hifrfobas.

Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unin ,
mediante enlaces dbiles (no covalentes)
de varias cadenas polipeptdicas con
estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas
cadenas polipeptdicas recibe el nombre
de protmero.
El nmero de protmeros vara desde
dos como en la hexoquinasa, cuatro
como en la hemoglobina, o muchos
como la cpsida del virus de la
poliomielitis, que consta de 60 unidades
proteicas.

Propiedades de Protenas
1. Especificidad.
Cada una lleva a cabo una determinada funcin porque
posee una determinada estructura primaria y una
conformacin espacial propia.
El cambio en la estructura de la protena prdida de la
funcin.
No todas las protenas son iguales en todos los
organismos, se pone de manifiesto en el rechazo de
rganos transplantados. La semejanza entre protenas son
un grado de parentesco rboles filogenticos
Enzimas biocatalizadoras

Propiedades de Protenas
2. Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la
estructura terciaria, por romperse
los puentes que forman dicha
estructura. Todas las protenas
desnaturalizadas tienen una
conformacin muy abierta y con
mxima
interaccin
con
el
disolvente, por lo que una protena
soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble.
Se puede producir por cambios de
temperatura, (huevo cocido o frito),
variaciones del pH. En algunos
casos, una protena desnaturalizada
puede renaturalizarse.

Clasificacin
Nmero 1 para Protenas

Clasificacin segn su forma.

Fibrosas: presentan cadenas polipptidas largas y

una atpica estructura secundaria. Son insolubles en
agua y en soluciones acuosas.

ejemplos de estas son la queratina, colgeno y fibrina

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas

en una forma esfrica apretada o compacta dejando
grupos hidrfobos hacia adentro de la protenas y
grupos hidrfilos hacia afuera, lo que produce que
sean solubles en solventes polares como el agua.

La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas

hormonas, protenas de transporte, son ejemplo de
protenas globulares

Clasificacin segn su
forma.

Mixtas: posee una parte fibrilar (en el

centro de la protena) y otra parte
globular (en los extremos).

Ejemplo: albmina y queratina.

Clasificacin
Nmero 2 para Protenas

Clasificacin segn su composicin

qumica.

Simples u holoprotenas: su hidrlisis

slo produce aminocidos.

Ejemplos de estas son la insulina y el

colgeno (fibrosas y globulares).

Conjugadas

o heteroprotenas: su hidrlisis
produce aminocidos y otras sustancias no
proteicas llamado grupo prosttico (slo
globulares)

Holoprotenas Formadas solo por AA

Prolaminas:Zena (maza),gliadina (trigo), hordena
(cebada)

Globula Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).

Albminas:Seroalbmina, ovoalbmina, lactoalbmina
res
Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas...etc.

Fibros
as

Colgenos: en tejidos conjuntivos,

cartilaginosos
Queratinas: epidermis: pelos, uas, plumas,
cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguneos
Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

Heteroprotenas Formadas por una

fraccin proteica y un grupo prosttico.

Glucoprote
nas
Lipoproten
as
Nucleoprot
enas
Cromoprote
nas

Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormonas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lpidos en la sangre.
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, transportan
oxgeno
Citocromos, que transportan electrones

Clasificacin
Nmero 3 para Protenas

Clasificacin de las
protenas
La clasificacin de las protenas corrientemente usada
se basa en sus propiedades fsicas y en ocasiones en las
caractersticas de su composicin.
Los grupos fundamentales de las protenas se definen
de acuerdo con los siguientes conceptos:

Las protenas simples: solo contienen aminoacidos o sus derivados y existen de esta
manera en la naturaleza.
Las protenas conjugadas: al ser sujetas hidrolisis
liberan tanto -aminocidos como otras sustancias.
Las protenas derivadas: representan los productos

Protenas Simples

Son aquellas que por hidrolisis,

producen solamente -aminocidos.

Algunas protenas simples tienen especial inters en

medicina por participar activamente en numerosas
funciones del organismo. Destacan entre ellas las
albminas, las escleroprotenas.

Las escleroprotenas son sustancias estructurales de

enorme inters, entre las que se encuentran la
queratina, presente en la uas y todas las
estructuras crneas y en las clulas cutneas
descamadas; la elastina, que existe en los tendones

Protenas Conjugadas.

Son aquellas que por hidrolisis, producen

-amino-cidos y adems una serie de compuestos
orgnicos e inorgnicos llamados : Grupo
Prosttico.

Fosfoproteinas: contienen cido fosfrico, como la

casena de la leche.

Glicoproteinas: poseen un carbohidrato, forman parte

de las secreciones mucosas que actan como
lubricantes en muchos puntos del organismo.

Lipoprotenas: contienen lpidos, tales como la lecitina

Protenas Derivadas.

Todas las sustancias obtenidas durante el curso de los

procesos de degradacin de las protenas, sean simples o
conjugadas se engloban en el termino de protenas derivadas.

Son entidades de dudosa individualidad, y muchas de ellas

consisten ms en productos de desnaturalizacin irreversible
de la protena que en especies qumicas definidas.

Las proteosas y las peptonas de tamao mas pequeo se

consideran como las tpicas protenas derivadas y se
caracterizan por no ser coagulables por el calor y por mostrar
determinadas propiedades de precipitacin con las sales
neutras.