ESTRUCTURA DE LAS
PROTENAS
Conocen que el mensaje de cada gen se transforma en
una protena mediante dos etapas de transferencia
de informacin
PROTENAS
SE ORGANIZAN EN
4 NIVELES
jERRGICOS
ESTRUCTURA
PRIMARIA
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
ESTRUCTURA
TERCIARIA
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
ESTRUCTURA
PRIMARIA
Nivel
ms bsico de
organizacin.
Corresponde a una
secuencia especfica
de a.a. unidas por
enlaces peptdicos.
Es la base sobre la
cual se estructuran
las protenas.
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Corresponde
a la
disposicin espacial de
las cadenas de a.a.
Existen 2 tipos: hlice
y lmina .
Se originan gracias a la
formacin de puentes
de hidrgeno entre a.a.
cercanos en la cadena
polipetdica.
Un polipptido puede
presentar ambos tipos
de estructura 2ria a lo
largo de su cadena.
Ejemplo: colgeno.
La
cadena se
enrolla sobre
s misma.
Alfa hlice.
Es
plana.
Se pliega en forma
de zigzag.
Constituida por
segmentos cortos y
extendidos de a.a.
que se alinean unos
frente otros.
Beta plegada.
ESTRUCTURA
TERCIARIA
Es el plegamiento de la
estructura 2ria sobre s
misma, permitiendo la
disposicin tridimensional
de cada cadena
polipeptdica.
Se mantiene gracias a
interacciones hidrofbicas y
enlaces disulfuro (uniones
dbiles entre los grupos R
de los a.a. que conforman
la cadena polipeptdica).
Son protenas globulares.
Ejemplo: protenas de
membrana y las
inmunoglobulinas.
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Nivel
complejo de
organizacin.
Es la unin de 2 o
ms cadenas
polipeptdicas con
estructura terciaria.
Se da gracias a
uniones como: pts de
hidrgeno,
interacciones
hidrofbicas y enlaces
disulfuro.
Ejemplo: la
hemoglobina.
DESNATURALIZACIN
DE LAS PROTENAS.
Cambios en la estructura
de las protenas que
incluye las prdida de las
propiedades que
determinan sus funciones.
Cambios de pH
Exposicin a
rayos UV
A qu se debe?
- Rompimiento de uniones dbiles que
mantiene estables las estructuras
cuaternarias o terciarias, lo que hace
que pierdan su funcin. Sin embargo,
los enlaces peptdicos se mantienen
unidos.
Renaturalizacin
Recuperacin de la
configuracin normal de las
protenas al restablecerse las
condiciones de T y pH
(normales).
Actividad evaluada.
SECUENCIA 1:
TGAGGACTTCTTTTT (NORMAL)
TGAGGACATCTTTTT(MUTADA)
SECUENCIA 2:
TACAAGGCCTGGTAGGGCGACAGGGCAGAC
AAG. (NORMAL)
TACAAGGCTGGTAGGGCGACAGGGCAGACA
AG. (MUTADA).
ENZIMAS
ENZIMAS
1. Concepto de enzima.
2. Concepto de catalizador.
3. Caractersticas
enzimtica.
de
la
accin
ENZIMAS
Reacciones
qumicas
necesitan
Energa
para
Romper
enlaces
de
Molculas
participantes
Energa de
Activacin
denominada
Concepto de Enzima
Qumicamente
corresponden a
protenas globulares
(en su mayora).
Caractersticas
Se conocen como
Biocatalizadores.
Aceleran la velocidad de
las reacciones qumicas. No
modifican el sentido de los
equilibrios qumicos.
No sufren cambios
durante la reaccin.
Caractersticas
no son consumidas en la
reaccin, son
REUTILIZABLES.
Son especificas a
un sustrato.
Actan a cierta
temperatura y
condiciones de pH.
Son las unidades
funcionales del
metabolismo celular
Concepto de catalizador
Un catalizador
es una
sustancia
que acelera una
reaccin
qumica
hasta hacerla
instantnea o casi
instantnea
Un catalizador acelera
la reaccin al
disminuir la energa
de activacin.
Accin
Enzimtica
Especificidad
de sustrato
Especificidad
de accin.
El sustrato (S) es la
molcula sobre la que
el enzima ejerce su
accin cataltica.
E+S
ES
E+P
Producto
s
sustrato
Sitio activo
Enzima
sustrato
Enzima
Complejo
EnzimaSustrato
(complejo
activado)
Enzima
Enzima
El sustrato
Sitio activo
se une a la
enzima
sustrato
Enzima
a travs de
numerosas
interacciones
dbiles
en un lugar especfico
sitio activo
como son
puentes de
hidrgeno
electrostticas
hidrfobas
Sitio activo
Sitio activo
es una
pequea
porcin
sustrato
de la
sustrato
Enzima
enzima
Enzima
constitudo por
serie de
aminocidos
que interaccionan con el
sustrato
Cofactor.
Cuando se trata de
iones o molculas
inorgnicas.
2+,
Ej.CO+2, Fe2+
2+, K+
+, Mn2+
2+,
Cu2+
2+).
Mg2+
con la ayuda
En funcin de
de
su
Coenzima.
Cofactor
Apoenzima
Coenzima
Holoenzima
una deficiencia de
ellas
puede
originar
importantes defectos
metablicos
VITAMINAS
C (cido
ascrbico)
FUNCIONES
B1 (tiamina)
Enfermedades
carenciales
Escorbuto
Beriberi
Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren
grupos aldehdos
B2 (riboflavina)
B3 (cido
pantotinico)
Constituyente de la CoA
B5 (niacina)
B6 ( piridoxina)
B12
(cobalamina)
Biotina
Dermatitis y lesiones en
las mucosas
Fatiga y trastornos del
sueo
Pelagra
Depresin, anemia
Anemia perniciosa
Fatiga, dermatitis...
Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en
metabolismo de aminocidos.
Temp. pt.
(oC)
37
Bacterias y algas
aprox. 100
Bacterias rticas
aprox.
Al aumentar la temperatura
sobre su temperatura
optima, la actividad
enzimtica disminuye
porque se dificulta la unin
enzima-sustrato.
-Si se sobrepasan los 50C,
ocurre una
desnaturalizacin de las
protenas.
1.5
Tripsina
7.7
Catalasa
7.6