Qu son las

protenas?
Son polipptidos
(biomolculas) constituidos
por muchos residuos de
aminocidos

Aminocidos
(definicin y estructura)
Qumicamente se
caracteriza por poseer un
grupo cido, carboxlico
(COOH), un grupo amino
(NH2), unidos
covalentemente a un
tomo de carbono
central, llamado carbono
(carbono asimtrico), al
cual tambin se une un
tomo de hidrgeno y
una cadena lateral (-R)

zwitterion

Propiedades de los
aminocidos
a) Isomera espacial y ptica

 B) propiedad acido-base
C)solubilidad.

Clasificacion de los
aminoacidos
Segn las caractersticas que
presentan sus cadenas laterales (R)
se dividen en:
A. cidos:
B. Bases:
C. Neutros polares:
D. Neutros apolares:
E. Disulfuros

Aminoacidos que son

proteinas

Enlace peptidico
Es un enlace de tipo amida
secundaria, que se establece entre el
grupo carboxilo de un aminocido y
el grupo amino del otro, liberndose
una molcula de agua y formndose
un dipptido.

Niveles de organizacin de las

protenas
En la estructura tridimensional se
pueden describir 4 niveles distintos
de complejidad creciente, cada uno
de los cuales se puede considerar a
partir del anterior y son:
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria

Estructura primaria
es
la
disposicin
lineal
de
los
aminocidos que se unen mediante
enlace peptdico. De esta forma se
obtienen
cadenas
lineales
de
aminocidos enlazados, que reciben el
nombre de pptidos. En su nomenclatura
se aade a su denominacin el prefijo
di-, tri-, tetra-, poli-, etc, segn sean 2, 3,
4, o n respectivamente.

Estructura primaria

Estructura secundaria
a medida que se sintetizan en los ribosomas,
las cadenas polipeptdicas se pliegan hasta
adoptar espontneamente la configuracin
espacial ms estable. Una de las formas que
adopta es:
Hlice: la sucesin de aminocidos que
definen la estructura primaria se enrolla sobre
si misma, originando una hlice apretada que
se estabiliza exclusivamente por los
numerosos puentes de hidrgeno formados
por los grupos CO-NH de 2 enlaces peptdicos.

Estructura secundaria

A su vez la estructura helicoidal se

divide en diferentes tipos de hlices.
Hlice alfa
Hlice beta
Giros beta
Hlice de colgeno

Nivel de dominio de las

proteinas
se
define
como
una
unidad
compacta,
de
caractersticas
globulares, que suele comprender
entre
30-150aminocidosy
se
considera que esta conformacin
est determinada por la secuencia de
aminocidos.

Estructura terciaria

es
la
configuracin
espacial
definitiva
que
adoptan
las
diferentes
regiones de la cadena
como consecuencia de las
interacciones establecidas
entre diferentes puntos de
la cadena. El resultado es
que
la
estructura
secundaria
se
pliega
sucesivamente, como en
un ovillo, hasta formar una
protena globular.

Estructura cuaternaria
se manifiestan en las protenas
(fibrosa o globulosa) formadas por
la asociacin de varias cadenas
peptdicas. Protenas globulares que
presentan estructura cuaternaria
estn compuestas por la asociacin
de dos o ms cadenas con
estructura terciaria.
La estructura cuaternaria depende
de la terciaria, esta de la
secundaria que a su vez depende
de la primaria, es decir de la
secuencia de aminocidos que
componen cada una de las cadenas
polipeptdicas.

Propiedades esenciales de las Protenas

Solubilidad: son macromolculas solubles en medios
acuosos cuando adoptan la conformacin globular;
dicha solubilidad se basa en la interaccin de las
cargas elctricas, positivas y negativas, distribuidas en
la superficie de la protena con las molculas de agua
(dipolos) de su entorno, que da lugar a la llamada capa
de solvatacin (molculas de agua rodeando a un in).
Especificidad:las propiedades fsicas y qumicas de
una molcula de protena dependen, del plegamiento
de la cadena o cadenas peptdicas y de la
configuracin geomtrica que adopten en el medio
acuoso.

 Desnaturalizacin:consiste en
la prdida de su configuracin
espacial caracterstica y como
consecuencia, la anulacin de su
funcin biolgica, cuando se
someten
a
condiciones
ambientales desfavorables, la
presencia de determinados iones
o la intervencin de agentes
fsicos pueden provocar la ruptura
de
puentes
de
hidrgeno,
puentes disulfuro o el resto de
interacciones
dbiles,
menos
consistente que los enlaces
peptdicos, que mantienen las
configuraciones
secundaria,
terciaria y cuaternaria de las
protenas.

Clasificac
in

POR SU FORMA:
Fibrosas: presentan cadenas
polipeptdicas largas y una estructura
secundaria atpica. Son insolubles en agua
y en disoluciones acuosas. Algunos
ejemplos de stas son
queratina,colgenoyfibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar
sus cadenas en una forma esfrica
apretada o compacta dejando grupos
hidrfobos hacia adentro de la protena y
grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace
que sean solubles en disolventes polares
como el agua. La mayora de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas y protenas
de transporte, son ejemplos de protenas
globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar
(comnmente en el centro de la protena)
y otra parte globular (en los extremos).

colgeno

testosteron
a

POR SU COMPOSICIN QUIMICA :

Simples: suhidrlisisslo produce aminocidos.
Ejemplos de estas son lainsulinay
elcolgeno(globulares y fibrosas).
Conjugadosoheteroprotenos: su hidrlisis
produce aminocidos y otras sustancias no
proteicas con ungrupo prosttico.

 Codigo de
identificaci
on de los
aminoacido
s