CAPITULO III: ENZIMOLOGIA CINETICA

TERMODINAMICA Y MECANISMO DE REACCIN

Enzimas
Catalizadores de los sistemas
biolgicos
Gran poder cataltico a menudo
superior a los catalizadores sintticos
o inorgnicos
Elevado grado de especificidad
Actan en solucin acuosa a pH
neutro y a 37oC

Importancia
Las enzimas estn en el centro de todos los
procesos metablicos, cada paso esta
catalizado por una enzima.
La medicin de la actividad enzimtica en
fluidos biolgicos o tejido es importante para el
diagnostico de muchas enfermedades.
Muchos frmacos ejercen sus efectos biolgicos
a travs de la interaccionar con enzimas
Las enzimas son importantes en la industria
qumica, alimentaria y la agricultura.

CLASES DE ENZIMAS

Nmero de clasificacin

Numero de clasificacin segn la comisin de enzimas

2.7.1.1

http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/index.html

Termodinmica y cintica

k es una constante de velocidad de primer orden sus unidades s 1

K es una constante de velocidad de segundo orden sus unidades

M-1s-1
La siguiente expresin relaciona la constante de velocidad con la
energa de activacin.
K es la constate de Boltzmann y h la constante de Planck.

Cintica enzimtica
Las enzimas son catalizadores extraordinarios. Los
aumentos de
velocidad conseguidos por las enzimas son del orden
de 5 a 17
ordenes de magnitud, tambin son muy especficos.

Aumento de velocidad
Se explica en funcin de:

a.Reordenamiento de los enlaces covalentes durante la reaccin

catalizada por las enzimas, entre el sustrato y los grupos
funcionales de las enzimas (cadenas laterales especificas de
aminocidos, iones metlicos y coenzimas). Dndose lugar a
reacciones qumicas de muchos tipos. Se pueden formar
enlaces covalentes transitorios con el sustrato, activndolo
para la reaccin o puede transferirse transitoriamente un
grupo funcional del sustrato a la enzima.
La reaccin solo tiene lugar en el sitio activo de la enzima.
La interaccin covalente enzima-sustrato reduce la energa de
activacin, proporcionando una va de reaccin alternativa y
de menor energa.

b. En las interacciones no covalentes

enzima-sustrato ES que es especifico,
se dan puentes de hidrogeno,
interacciones inicas e hidrofbicas,
que liberan pequeas cantidades de
energa libre, que se denomina
energa de fijacin GB que es la
principal fuente de energa libre
utilizada por las enzimas para
disminuir las energa de activacin.

Principios fundamentales que explican el

aprovechamiento de la unin no covalente

En la barrera de una reaccin se

puede considerar:

Mecanismo de las reacciones

enzimticas y regulacin

Inhibicin reversible