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Protenas

MSc. Bioq. Mara Brbara De Biasio


Asignatura: Bioqumica
Facultad de Ciencias Veterinarias

Unidad Temtica N 2- PROTEINAS


a) Aminocidos: definicin, clasificacin, estructuras y propiedades de
los proteicos y no proteicos; importancia del tamao y polaridad de las
cadenas laterales. In bipolar. Comportamiento cido base de los
aminocidos. Punto isoelctrico. Propiedades pticas. Aminocidos
esenciales. El enlace peptdico.
b) Polipptidos y protenas: importancia. Clasificacin segn su
funcin y segn su forma. Estructura; fuerzas covalentes y no
covalentes determinantes. Niveles de organizacin estructural.
Propiedades generales. Factores fsico-qumicos que condicionan la
conformacin de las protenas. Desnaturalizacin. Hidrlisis.
Diferencias entre protenas animales y vegetales. Pptidos,
polipptidos y protenas de inters en medicina. Protenas
transportadoras de oxgeno: mioglobina y hemoglobina.
Inmunoglobulinas: tipos, zona variable, sitio de unin al antgeno,
regin constante y regin variable. Glucoprotenas: estructura
molecular de los sistemas de transportadores de membrana, canales
inicos y receptores.

Protenas
OBJETIVOS
Conocer su importancia, abundancia y funciones
Estudiar su estructura
Estudiar detalladamente los diferentes tipos de
monmeros que las constituyen
Conocer el tipo de unin entre sus monmeros
Analizar algunas de sus propiedades

Glcidos
Agua

Iones
Lpidos

Protenas

cidos Nucleicos

Funciones Biolgicas de las Protenas


- Catalizadores
- Receptores de Seales Qumicas
- Transduccin

Funciones Biolgicas de las Protenas


- Catalizadores
- Receptores de Seales Qumicas
- Transduccin
- Estructurales
- Defensa
- Motilidad

Funciones Biolgicas de las Protenas


- Catalizadores
- Receptores de Seales Qumicas
- Transduccin
- Estructurales
- Defensa
- Motilidad

Funciones Biolgicas de las Protenas


- Catalizadores
- Receptores de Seales Qumicas
- Transduccin
- Mediadores qumicos
- Estructurales
- Defensa
- Motilidad
- Transportadores
- Adherencia Celular y Organizacin Tisular

Aminocidos
Estructura General
H

Isomera ptica
Luz Polarizada Plana
Filtro polarizante

Fuente
de Luz

Tubo con muestra


de solucin OA

Planos de
oscilacin
de la luz no
polarizada

Plano de
oscilacin
de la luz
polarizada plana

Prisma de Nicoll
o Lmina de Polaroid

ngulo de
rotacin

Rotacin de
luz polarizada

Analizador

Ismero
Serie D

Ismero
Serie L

Ismeros pticos
o
Estereoismeros

Aminocidos
Clasificacin

Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina,


Fenilalanina, Triptofano, Lisina, Metionina
Arginina e Histidina

Aminocidos
Propiedades cido- Base

Aminocidos
Propiedades cido- Base

Enlace Peptdico

Enlace Peptdico
1. Unin de 2 a 10 aminocidos: Pptidos u
Oligopptidos
2. Unin de 10 a 50 aminocidos: Polipptidos

3. Unin de ms de 50 aminocidos: Protenas

Pptidos

ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS

Estructura Primaria

Estructura Primaria

Estructura Secundaria
(disposicin espacial local
estable)

Estructura Secundaria
Hlice :: Se debe a la formacin de enlaces de
hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el
-NH- del cuarto aminocido que le sigue
Lmina : Se debe a la formacin de enlaces de
hidrgeno en la cadena y genera una estructura
dispuesta en forma de zig-zag
Disposicin al Azar

Estructura Secundaria

Estructura

Terciaria

(disposicin de la estructura
secundaria al plegarse sobre s)

Estructura Terciaria

Estructura Terciaria
Estabilizada debido a la existencia de enlaces
entre radicales R de residuos de
aminocidos:
Puentes disulfuro
Puentes de hidrgeno
Uniones inicas
Uniones amida
Interacciones hidrofbicas

Estructura Terciaria

Enlaces de
Hidrgeno

Estructura Cuaternaria
Enlaces de varias cadenas
polipeptdicas

Estructura Cuaternaria

Estructura Cuaternaria
Fuerzas que mantienen la Estructura
Cuaternaria:
I. No covalentes
- Contactos hidrofbicos
- Enlaces de hidrgeno
- Interacciones inicas
II. Covalentes
- Enlace disulfuro
- Enlace amida

Porina

Desnaturalizacin de Protenas
Prdida de todas las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria) quedando la protena reducida
a un polmero lineal.
Consecuencias inmediatas:
-Disminucin de solubilidad y precipitacin
-Prdida de funciones biolgicas

Desnaturalizacin de Protenas

Estado Nativo

Estado Desnaturalizado

Agentes Desnaturalizantes
Fsicos:
calor
radiaciones
congelamientos repetidos
altas presiones
Qumicos:
cidos o lcalis
detergentes
solventes orgnicos
fuerza inica
urea y guanidina

Propiedades de las Protenas


Especificidad: referida a su funcin
Propiedades cido-Base
Solubilidad:

Efecto del pH
Efecto de las sales

Clasificacin de las PROTENAS

Criterio Qumico
Criterio Fsico
Criterio Estructural
Criterio Funcional

Criterio Qumico
Protenas Simples: formadas exclusivamente por
aminocidos.
Protenas Conjugadas (Heteroprotenas): contienen
un componente no aminoacdico llamado grupo
prosttico (azcar, lpido, cidos nucleicos o
simplemente un in inorgnico).
Protena afuncional: Apoprotena
Protena + Grupo Prosttico: Holoprotena
Ejemplo: hemoglobina, mioglobina.

Criterio Qumico
Protenas Conjugadas

Grupos Prostticos

Nucleoprotenas
Cromoprotenas

ADN/ ARN

Glicoprotenas

Azcares

Fosfoprotenas

Grupos Fosfatos

Lipoprotenas

Lpidos

Metaloprotenas

Metales

Compuestos coloreados

Criterio Fsico
El ms utilizado es la Solubilidad
1. Albminas: solubles en agua o en soluciones
salinas diluidas
2. Globulinas: requieren concentraciones salinas
ms elevadas para permanecer en disolucin
3. Prolaminas: solubles en alcohol
4. Glutelinas: slo se disuelven en soluciones
cidas o bsicas
5. Escleroprotenas: son insolubles en la gran
mayora de los disolventes

Criterio Estructural
Protenas Globulares: ovoalbmina, insulina,
lactoalbmina, etc

Protenas Fibrosas: colgeno, queratina, etc

Criterio Funcional
Protenas Estructurales
Protenas de Transporte
Protenas de Defensa
Protenas Hormonales
Protenas Catalticas
Protenas Contrctiles
Protenas Receptoras

Muchas Gracias