Enzimas

1.1. Definio
1.2. Propriedades Gerais das enzimas
- Eficincia cataltica: As velocidades so 106 a 1012 vezes maiores
do que as reaes correspondentes no catalisadas.
- Atuao em condies suaves de pH e temperatura
- Atuao em concentraes muito baixas
- Regulao
- Cofator: podem ser ons inorgnicos ( Fe2+, Mg 2+, Zn 2+ ) ou uma
molcula orgnica complexa chamada de coenzima.
grupo prosttico: quando o cofator est
ligado muito firmemente

- Especificidade: devido ao stio ativo

Catalisador inorgnico
Hidrlise catalisada pelo HCl a quente
Protenas
Aminocidos
Triacilgliceris Glicerol + c. Graxos
Glicognio
Glicose
Enzima
Hidrlise catalisada por uma enzima especfica para
o glicognio
Protenas
Inalteradas
Triacilgliceris Inalterados
Glicognio Glicose + Oligossacardeos ramificados

Complementariedade geomtrica
Complementariedade eletrnica

Modelos de Ligao da Enzima ao

Substrato
2 modelos propostos:
Chave-Fechadura
Encaixe Induzido

Ligao da enzima ao substrato

Modelo
Chave-Fechadura

Ligao da enzima ao substrato

Modelo Encaixe Induzido

1.3.Classificao das enzimas

N0
Classe
Tipo de reao catalisada
1 Oxirredutases Transferncia de eltrons
(ons hidreto ou tomos H)
2 Transferases Reaes de transferncia de grupos
3 Hidrolases
Reaes de hidrlise
4 Liases
Adio de grupos em ligas duplas ou
remoo de grupos com a formao de
ligas duplas
5 Isomerases
Transferncia de grupos dentro da mesma
molcula para formar ismeros
6 Ligases
Formao de ligaes C-C, C-S, C-O, C-N
pelo acoplamento da clivagem do ATP

Enzimas - Classificao
1.AH
Oxirredutases
transferncia de eltrons
+ B
A + BH
2

Exemplo cido
Ltico
Desidrogenase
Lactato
desidrogenase
COOH

CO

CH3

NADH

cido Pirvico
NAD: Nicotinamida-adeninadinucleotdeo

NADox

COOH

H-C- OH

CH3
cido Ltico

2. Transferases
transferncia de grupos

Exemplo Hexoquinase

3. Hidrolases - reaes de hidrlise

Exemplo Lactase

Lactose
(-D-glicopironosil--Dgalactopiranose )

H2O

Glicose + Galactose

4. Liases
adio ou remoo
de grupos (H2O,
NH4+, CO2).

Ex: Fumarase

5. Isomerase transferncia de grupos dentro da mesma

molcula, formao de ismeros

Triose Phosphate
Isomerase

6. Ligases reaes de sntese com consumo de ATP

Exemplo: Piruvato carboxilase

1.4. Nomenclatura 3 mtodos

1) Adiciona-se o sufixo ASE ao nome do substrato
amido (amylon - grego) - AMILASE
protenas - PROTEASE

2) Nome sistemtico: Dcada de 60 - IUB - Unio Internacional de Bioqumica

adotou um novo sistema de nomenclatura e classificao
Cada enzima recebe um cdigo de classificao (E.C.- Enzime Comission) com 4
dgitos que caracterizam o tipo de reao
EC

XXXX
1o dgito - classe
2o dgito - subclasse
3o dgito - sub-subclasse
4odgito - indica o substrato

ATP + D-Glicose

ADP + D-Glicose-6-fosfato

ATP:glicose fosfotransferase E.C. 2.7.1.1

2 - classe - transferase
7 - sub-classe - fosfotransferase
1 - sub-subclasse - fosfotransferase que utiliza grupo
hidroxila como receptor
1 - indica ser a D-glicose o aceptor do grupo fosfato

Hexoquinase
3) Nome usual: consagrados pelo uso: tripsina, pepsina, hexoquinase

1.5. Como as enzimas funcionam

Energia

Energia de ativao sem enzima

Energia de ativao com

enzima

Caminho da Reao
Energia de ativao: quantidade de energia necessria para levar
todas as molculas de um mol de uma substncia reagente do estado
basal ao estado de transio.
Os catalisadores aumentam a
velocidade das reaes qumicas
diminuindo a energia de
ativao.

Porque as enzimas ocasionam a diminuio da energia de

ativao??

Diminuio da
energia de ativao

Interaes no covalentes
entre enzima e substrato
(interaes fracas so otimizadas no estado
de transio)

Interaes covalentes
(catlise cido-base, catlise covalente e
catlise por ons metlicos)

* Interaes covalentes entre enzimas e substratos diminuem a energia de ativao

por fornecerem condies para que a reao ocorra por uma via alternativa de
baixa energia

Exemplo: Interao covalente

modelo no enzimtico, no caso da catlise enzimtica, o H+ poderia ser substitudo por um
radical R

Mecanismo da hidrlise de um ster catalisada por H+

Presena do on altera a distribuio de cargas eltricas do ster,

criando um caminho de reao que necessita de energia de
ativao menor do que o da reao no catalisada

1.6. Cintica Enzimtica

Estuda a velocidade da reao enzimtica com o objetivo de obter
uma equao que represente a influncia de diferentes fatores
(concentrao de substratos, de enzima, de inibidores, pH e
temperatura) nessa velocidade.
A B
v = d[B]/dt ou v = -d[A]/dt,
lei de velocidade v = K[A].
V0: velocidade obtida em tempos suficientemente curtos para que, no
mximo, 5% do reagente tenham sido transformados em produto
Como medir a velocidade de uma reao enzimtica??

1.6.1. Influncia da Concentrao de substrato

E+S ES P+E

1.6.2. Influncia da concentrao de inibidores

Existem duas grandes de inibidores:

irreversveis
reversveis:

competitivos
incompetitivo
mista

Inibidores irreversveis
Ex 1: Inibio da enzima ciclo-oxigenase pelo acetilsalicilato

Ciclo-oxigenase

SNTESE

Prostaglandinas

Processo biolgicos, ex. sensao de dor

Ex 2: Inibio das Transpeptidases pela penicilina

Frmula estrutural geral da Penicilina: Foto de Calixto e Cavalheiro

http://qnint.sbq.org.br/novo/index.php?hash=tema.63

Inibidores Reversveis
Inibio Competitiva

O Km aumenta e o Vmx no se altera

Transformao de Lineweaver-Burk Grfico duplo recproco

Inibidores incompetitivos

Transformao de Lineweaver-Burk Grfico duplo recproco

Inibidores mistos

Vmx diminui
Km pode aumentar, diminuir ou
manter-se.

Transformao de Lineweaver-Burk Grfico duplo recproco

Se =

1= -1
[S]
Km

e nesse caso tm-se a inibio no competitiva e o grfico:

Vmax aparente

Km aparente

Sem inibio

Vmax

Km

Inibio competitiva

Vmax

Km

Inibio Incompetitiva

Vmax/

Km/

Inibio Mista

Vmax/

Km/