ENZIMAS:ESTRUCTURA,

CLASIFICACION,FUNCION,
ACTIVIDAD, CINETICA E
INHIBICION
ENZIMATICA,COENZIMAS,
VITAMINAS Y METALES
ESENCIALES, REGULACION DE
LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

ESTRUCTURA
La gran mayora de las enzimas son

protenas.
Sin embargo existen algunos ARN que
pueden actuar como enzimas (ribozimas)

PARTES DE UNA
ENZIMA

Cul es la estructura de un
aminocido?
Todos los aminocidos estn formados por un

grupo amino y un grupo carboxilo.

Amino

Carboxilo

Los enlaces peptdicos conectan

los aminocidos formando
cadenas lineales

CLASIFICACION
1) OXIDOREDUCTASAS: Catalizan reacciones

de oxidoreduccin. Asociadas a coenzimas

Comprenden :
Deshidrogenasas: el sustrato dona
hidrgenos y los acepta la coenzima.
Oxidasas : Aceptor de hidrgeno es el oxgeno
Peroxidasas: Utilizan el HO para oxidar el
sustrato
Oxigenasas: Incorporan oxgeno al sustrato

EJEMPLO

2) TRANSFERASAS: Transfieren grupo de tomos de un

donante a un aceptor.( amina, carboxilo, carbonilo, metilo,
acilo, glicosilo , fosforilo)

3) HIDROLASAS: Ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y OP por adicin de agua. Ejemplo la amilasa salival.

4) LIASAS: Ruptura de uniones C -C, C-S y C-N ,

incluyendo uniones peptdicas

5) ISOMERASAS : Interconvieten
ismeros de cualquier tipo , pticos,
geomtricos o de posicin.

6) LIGASAS: Catalizan uniones entre C-C ,C-S,

C-O o C-N

Funciones de las Enzimas.

Las enzimas cumplen funciones de :
1. Catlisis. La mayora de las reacciones qumicas del
metabolismo son lentas, las enzimas aceleran las
reacciones permitiendo que el metabolismo se efecte a la
velocidad que las clulas requieren.
2. Direccin. Las enzimas no permiten la formacin de
productos secundarios, de esta manera evitan que se
pierdan precursores y energa que la clula necesita; esta
caracterstica tambin se conoce como catlisis negativa.
3. Control. La actividad de las enzimas se puede regular
para ajustarla a las necesidades del metabolismo.
La velocidad del metabolismo es determinada por las enzimas.
4. Acoplamiento. Las enzimas son los agentes encargados
de acoplar reacciones no permitidas con reacciones
espontneas, permitiendo que se realicen.

ACTIVIDAD ENZIMATICA

Puede determinarse mediante la

cantidad de producto formado, o de

sustrato
Se mide la velocidad inicial (20%)
Cantidad de enzima se indica en UI
Unidad de cualquier enzima es la
cantidad que cataliza la transformacin
de un micromol (mol= 10) de sustrato
por minuto

CINETICA E INHIBICION ENZIMATICA

CINETICA ENZIMATICA

La cintica enzimtica estudia el

mecanismo, velocidad y los factores
que modifican las reacciones
catalizadas por enzimas.

CINETICA
A) CONCENTRACION DE ENZIMA. Cuando
se determina la velocidad inicial, se puede
establecer la relacin entre cantidad de
enzima y velocidad (equivalente a actividad
enzimtica). La velocidad es directamente
proporcional a la concentracin de enzima.

B) CONCENTRACION DE SUSTRATO.
E+S
ES
E +P
ECUACIN DE MICHAELIS-MENTEN
Vmax [S]
V0 =

--------------KM + [S]

Cuando V0 =
Vmax/2
KM = [S]

Velocida
d, V

Concentracin de
sustrato, [S]

Es decir, la
constante de
Michaelis
corresponde a la
concentracin de
sustrato cuando la
velocidad inicial es
la mitad de la
velocidad mxima

C)TEMPERATURA

La velocidad de muchas reacciones

biolgicas se duplican por cada

10C de aumento de temperatura.
Para la gran mayora de enzimas ,
la temperatura ptima esta
alrededor de 37 C
Alrededor de los 60C se inactivan
las enzimas

D) pH

Para la mayora de enzimas, la

actividad optima se encuentra entre pH

6 - 8.
Hay algunas excepciones:
pepsina del jugo gstrico pH
alrededor de 1.5
Fosfatasa cido
pH 5
Fosfatasa alcalina
pH 9.5

INHIBICION ENZIMATICA

INHIBIDORES IRREVERSIBLES.
Producen cambios permanentes en la
mlecula de enzima, con deterioro definitivo
de su capacidad cataltica
Venenos organoforados acetilcolinesterasa
, enzima muy importante en el sistema
nervioso.
Inhibidores suicidas .Ejemplo Alopurinol,
inhibidor de la xantina oxidasa , utilizada en
el tratamiento de la gota.

INHIBIDORES REVERSIBLES
1)INHIBIDORES COMPETITIVOS

a)El inhibidor presenta similitud estructural con el

sustrato y ambos compiten por el sitio activo de la
enzima.
b) Se unen al sitio activo de la enzima a pesar que
no presentan similitud estructural con el sustrato.
Ejemplo.
Salicilato, inhibidor competitivo de alcohol
deshidrogenasa y 3- fosfoglicerato quinasa.
c)Inhibidor y sustrato se fijan a diferentes sitios de
la enzima

INHIBICIN COMPETITIVA

2)INHIBIDORES NO COMPETITIVOS
Se une a la enzima en un lugar de la molcula
diferente del sitio activo.
La unin del sustrato con la enzima no esta
afectada, el inhibidor se une ya sea en la
enzima libre o al complejo.
Los iones metlicos , como Cu, Hg y Ag
inhiben enzimas combinndose con grupos
-SH( Tiol)

INHIBICIN NO COMPETITIVA

3) INHIBIDORES ANTICOMPETITIVOS.

El inhibidor se une al complejo ES y

forma el complejo inactivo ESI.

Hay dos reacciones que consumen
ES, una que forma el producto y otra a
ESI.
Este tipo de inhibicin se da cuando
participan varios sustratos en la
reaccin.

INHIBICIN ACOMPETITIVA

Los grupos qumicos no protenicos de las

enzimas conjugadas se dividen en tres
categoras:
1. Cofactores. De naturaleza inorgnica,
frecuentemente iones metlicos, entre los ms
comunes estn Fe2+, Cu1+, Mg2+, Mo2+, Mn2+ y Zn2+.
2. Coenzimas. Compuestos orgnicos, muchos
de ellos derivados de vitaminas.
3. Grupos prostticos. Se denomina as a los
Cofactores o Coenzimas que se unen con fuerza
a su enzima, a veces mediante enlaces covalentes

COENZIMAS
Molcula no proteica, de tamao relativamente

pequeo.
Se une a la enzima por uniones covalentes u
otro tipo de enlace fuerte.
Estn relacionadas con vitaminas
Una coenzima puede unirse a distintas
apoenzimas y actuar en diferentes sustratos
Ejemplo.
Lactato deshidrogenasa, malato
deshidrogenasa, glutamato deshidrogenasa y
otras oxidorreductasas, utilizan la misma
coenzima, nicotinamida adenina dinuclitido
(NAD)

CLASIFICACION DE COENZIMAS
PROCESOS REDOX
PIRIDIN NUCLEOTIDOS (NAD+ Y NADP+)
FLAVIN NUCLEOTIDOS (FMN Y FAD)
VITAMINA C
TRANSFERENCIA DE GRUPOS
BIOTINA (grupo carboxilo)
DERIVADOS DEL Ac. FOLICO (grupo formilo y metilo
DERIVADOS DE LA VITAMINA B12 (grupo metilo)
S-ADENOSIL METIONINA (grupo metilo)
PIRIDOXAL FOSFATO (grupo amino)
PIROFOSFATO DE TIAMINA (grupo aldehdo)
COENZIMA A (grupo acilo) .
FUNCION MIXTA
ACIDO LIPOICO

Coenzima de naturaleza no vitamnica

cido lipoico
Hemo
Hemoenzimas, citocromos
Complejos Fe-S Ferredoxinas
Quinonas
Tr. electrnico mitocondrial
Glutatin
Redox; transporte de aminocidos
ATP
Transf.de fosfato y/o de energa
UTP
Transf.de grupos glicosdicos
PAPS
Transf.de grupos sulfato
S-AM
Transf.de grupos metilo
Carnitina
Transportador de grupos acil.

vitaminas

Micronutrientes esenciales para el

mantenimiento de funciones vitales del

organismo
Pueden actuar como coenzimas,
antioxidantes u hormonas.
NO cumplen funciones energticas ni
estructurales, pero son esenciales en la
dieta

REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

Los niveles de sustrato determinan la

mayor o menor actividad enzimatica.

En las reacciones de las vas
metablicas existen una o mas enzimas
que actan como reguladoras del flujo de
sustrato y producto.
Las enzimas reguladoras pueden
distinguirse en alostricas y reguladoras
por modificacin covalente.

ENZIMAS ALOSTERICAS

En enzimas alostricas, adems

del sitio cataltico, existen otros

sitios reguladores.
Estos agentes reciben el nombre
de moduladores , modificadores o
efectores alostricos
La enzima alostrica, esta
constituida por varias
subunidades polipeptdicas .

MODIFICACION COVALENTE

La regulacin covalente se realiza en

varias enzimas por unin o eliminacin

de grupos unidos covalentemente.
Ejemplo unin o eliminacin de fosfatos.
Fosforilaza b , es convertida en
fosforilaza a, activa, por adicin de
fosfato al hidroxilo de residuos de serina
en la molcula de la enzima.