Enzymes

Katalis untuk reaksi biologi

(=Biokatalisator)
Semua enzim adalah protein
Mampu menurunkan energi aktivasi
Meningkatkan laju reaksi
Aktivitasnya hilang jika terdenaturasi
Berupa protein sederhana maupun
kompleks atau
Protein yang mengandung cofactorseperti
ion logam atau senyawa organik (vitamin)
1

 Enzim merupakan senyawa organik

bermolekul besar yang berfungsi
untuk mempercepat jalannya reaksi
metabolisme di dalam tubuh
tumbuhan tanpa mempengaruhi
keseimbangan reaksi
Struktur enzim tidak berubah baik
sebelum dan sesudah reaksi tetap
Enzim sebagai biokatalisator
Bagian enzim yang aktif adalah sisi
aktif dari enzim

Proteins
Enzymes as Biological
Catalysts
Meningkatkan laju reaksi lebih
dari 1,000,000
Dua sifat dasar

Meningkatkan laju reaksi,

enzim tidak mengalami
perubahan setelah
bereaksi
Meningkatkan laju reaksi
tanpa mengubah
kesetimbangan
Reduce the activation
energy(menurunkan energi
aktivasi)
Topic 2-3

Sifat enzim
Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
Enzim beraktifitas di dalam sel tempat
sintesisnya (disebut endoenzim)
maupun di tempat yang lain diluar
tempat sintesisnya (disebut
eksoenzim)
Sebagian besar enzim bersifat
endoenzim

Susunan enzim
Komponen utama enzim adalah
protein
Protein yang sifatnya fungsional,
bukan protein struktural
Tidak semua protein bertindak
sebagai enzim

Contoh koenzim
1.
2.
3.
4.

NAD (koenzim 1)
NADP (koenzim 2)
FMN dan FAD
Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan
f
5. Plastoquinon, plastosianin, feredoksin
6. ATP: senyawa organik berenergi tinggi,
mengandung 3 gugus P dan adenin
ribose

Bagian aktif (Active site)

Enzim
Situs/bagian aktif dari enzim adalah :
tempat terikatnya substrat (dan
gugus prostetik bila ada) dan
mengandung residu-residu yang
langsung berperan dalam
pembentukan dan pemutusan ikatan
kimia.
Residu-residu disebut : gugus katalitik

Bagian aktif (Active site)Enzim

Secara umum :
1. Situs aktif hanya merupakan sebagian kecil dari
seluruh molekul
2. Situs aktif adalah suatu kesatuan tiga dimensi
yang terbentuk oleh berbagai gugus yang berasal
dari berbagai bagian urutan asam amino.
3. Substrat terikat ke enzim melalui sejumlah iakatn
lemah
4. Situs aktif berupaa celah atau retakan
5. Spesifitas pengikatan ditentukan oleh ketepatan
duduknya atom-atom di situs aktif.

Proteins
Enzymes as Biological Catalysts
The substrate binds to a specific region called the active site (substrat
menempel pada bagian enzim yang disebut situs aktif)

Topic 2-3

10

Enzyme Action:
Lock and Key Model
Enzim menempel pada daerah situs aktif
(active site )
Hanya substrat tertentu dapat menempel
pada situs aktif (spesifik)
Rantai samping R asam Amino memebantu
enempelan pada situs aktif
Membentuk kompleks Enzyme-substrate
Substrate bereaksi memebentuk produk
Produk dilepaskan oleh enzim

11

Topic 2-3

12

Lock and Key Model

(oleh : Emil Fischer)

S
P

E
E

S
P

ES complex
13

Enzyme Action:
Induced Fit Model
Struktur enzim flexible, tidak rigid
(kaku)
Enzyme dan active site menyesuaikan
bentuk untuk ditempeli substrat
Meningkatkan range dari spesifitas
substrate
Perubahan bentuk juga meningkatkan
katalisis selama reaksi.

14

Enzyme Action: Induced Fit Model

(Danile E. Koshland)
Situs aktif anzim hanya mengambil
bentuk yang sesuai dengan
substrat sesudah mrngikatkan
substrat.
S

S
P

E
+

+
P

ES complex

E
15

Learning Check E2
A. The active site is
(1) the enzyme
(2) a section of the enzyme
(3) the substrate
B.

In the induced fit model, the shape

of the enzyme when substrate binds
(1) Stays the same
(2) adapts to the shape of the
substrate
16

Solution E2
A. The active site is
(2) a section of the enzyme
B.

In the induced fit model, the shape

of the enzyme when substrate
binds
(2) adapts to the shape of the
substrate
17

Factors Affecting Enzyme

Action: Temperature
Aktivitas rendah pada suhu rendah
Kenaikan suhu akan diikuti
meningkatnya Laju/kecepatan reaksi
enzim
Sebagian besar aktif pada suhu
optimum (usually 37C in humans)
Aktivitas hilang akibat denaturasi
pada suhu tinggi

18

Factors Affecting Enzyme

Action
Optimum temperature

Reaction
Rate

Low
High
Temperature
19

5- 40oC
Increase in Activity

Temperature

Rate of Reaction

40oC - denatures

0
<5oC - inactive

10

20

30

40

50

60

Factors Affecting Enzyme

Action: Substrate
IncreasingConcentration
substrate concentration
increases the rate of reaction
(enzyme concentration is constant)
Maximum activity reached when all of
enzyme combines with substrate

21

Factors Affecting Enzyme

Action
Maximum activity

Reaction
Rate

substrate concentration
22

Factors Affecting Enzyme

Action: pH
Maximum activity at optimum pH
R groups of amino acids have proper
charge
Tertiary structure of enzyme is
correct
Narrow range of activity
Most lose activity in low or high pH

23

Factors Affecting Enz yme

Action

Reaction
Rate
Optimum pH

11

pH
24

Effect of pH on enzyme activity

Most enzymes work best at a pH close to neutral (pH7), but there are some
exceptions. Pepsin, an enzyme found in the stomach, has an optimum pH
of 2.
Memotong as. amino
aromatic amino acids,
phenylalanine, tryptophan,
and tyrosine

Memotong Peptida
menjadi asam amino
bebas

Memotong
antara arginin
dan lisin

Learning Check E3
Sucrase has an optimum temperature of
37C and an optimum pH of 6.2.
Determine the effect of the following on
its rate of reaction
(1) no change
(2) increase (3)
decrease
A. Increasing the concentration of
sucrose
B. Changing the pH to 4
C. Running the reaction at 70C
26

Solution E3
Sucrase has an optimum temperature of
37C and an optimum pH of 6.2.
Determine the effect of the following on
its rate of reaction
(1) no change
(2) increase (3)
decrease
A. 2, 1 Increasing the concentration of
sucrose
B. 3 Changing the pH to 4
C. 3 Running the reaction at 70C
27

Enzymes involved in breakdown reactions

Hydrogen peroxide
Starch
Fat
Protein

Catalase
Amylase

Water + Oxygen
Maltose

Lipase Fatty acids + Glycero

Pepsin

Amino acids

Name of Enzymes
End in ase
Identifies a reacting substance
sucrase reacts sucrose
lipase - reacts lipid
Describes function of enzyme
oxidase catalyzes oxidation
hydrolase catalyzes hydrolysis
Common names of digestion enzymes
still use in
pepsin, trypsin
29

The six major enzyme categories are

International Union of Biochemistry(IUB) &
International Union of Purean Applied Chemistry
(IUPAC)
1.

Oxidoreductases -catalyses oxidation-reduction reactions

A + B A + B
2. Transferases
catalyses reactions that
involve the transfer of
groups from one molecule
to another. E.g. of such
groups include amino,
AX methyl
+ B etc..
A + BX
carboxyl

3. Hydrolases- catalyze reactions in which

the cleavage of bonds is accomplished
by adding water. E.g. esterases,
phosphatases and peptidases
AB + H2O AOH + BH

4. Lyases- catalyse
reactions in which
groups (e.g. H2O,
CO2 and NH3) are
removed to form a
double bond or are
added to a double
bond. E.g.

5. Isomerases- heterogeneous
group of enzymes that
catalyze intramolecular
rearrangements

6. Ligases- catalyzes bond

formation b/w two substrate
molecules. Energy for these
reactions is always supplied by ATP
hydrolysis.

Regulasi Enzim
Enzim yang mengakatilisi reaksi langkahu pertama
suatu jalur biosintesis biasanya dihambat oleh produk
akhirnya.(Feed back inhibition)
E5

E1

E2

E3

Enzim dikendalikan oleh berbagai

protein pengatur
E4
yang memacu ataupun menghambat kerja enzim (misal
Kalmodulin yang mengkat Ca2+)
Modifikasi kovalen mengendalikan enzim dg cara
pengikatan gugus fosfat secara reversibel ke residu
treonin atau atau serin tertentu (misal : tripsinogen dr
pankreas di usus menjadi tripsin) (Zimogen)

Feedback inhibition regulates

glycolysis.
10 steps in glycolysis, each
catalyzed by its own enzyme.
Phosphofructokinase
catalyzes step 3.
Phosphoenolpyruvate (PEP)
is the product of step 9, and
it inhibits the enzyme at step
3.
Product of step 9 inhibiting
the enzyme of an earlier step
(step 3) is an example of
feedback inhibition.

phosphofructokinas
e

Proteins
Regulation of
Enzyme activity
Feedback inhibition an
example of allosteric
regulation

Topic 2-3

35

PENGHAMBATAN ENZIM
Enzim dapat dihambat dengan
molekul spesifik
Dapat bersifat reversibel dan
ireversibel

Enzyme Inhibition
Inhibitors
cause a loss of catalytic activity
Change the protein structure of an
enzyme
May be competitive or noncompetitive
Some effects are irreversible

37

 inhibitor ireversibel berdisosiasi

sangat lambat dari ikatannya dengan
enzim sasaran. Gas saraf (mis.
Diisopropilinfosfofluoridat/DIPF) pada
asetilkolinesterase.
Inhibitor reversibel disosiasi enziminhibitor sangat cepat. Pada enzim
suksinat dehidrogenase dimasuki oleh
malonat bukan suksinat.

Competitive Inhibition
A competitive inhibitor
Has a structure similar to
substrate
Occupies active site
Competes with substrate for
active site
Has effect reversed by
increasing substrate
concentration
39

Noncompetitive Inhibition
A noncompetitive inhibitor
Does not have a structure like substrate
Binds to the enzyme but not active site
Changes the shape of enzyme and active
site
Substrate cannot fit altered active site
No reaction occurs
Effect is not reversed by adding substrate

40

Learning Check E4
Identify each statement as describing an
inhibitor that is
(1) Competitive (2) Noncompetitive
A . Increasing substrate reverses inhibition
B. Binds to enzyme, not active site
C. Structure is similar to substrate
D. Inhibition is not reversed with substrate

41

Solution E4
Identify each statement as describing an
inhibitor that is
(1) Competitive (2) Noncompetitive
A. 1 Increasing substrate reverses inhibition
B. 2 Binds to enzyme, not active site
C. 1 Structure is similar to substrate
D. 2 Inhibition is not reversed with
substrate
42

Uncompetitive inhibition (UC):

A classical UC inhibitor is a compound that binds reversibly to
the enzyme-substrate complex yielding an inactive ESI
complex. The I does not bind to free enzyme.
K1

K3

E + S

ES

P + E

K2
+
I
KI
ESI

NO REACTION

Pengahambatan campuran
(Mixed Inhibition)
Merupakan tipe khusus
penghambatan non kompetitif.
S dapat bereaksi dengan EI, sedang I
dapat bereaksi dengan ES sehingga
terbentuk senyawa tidak aktif EIS.
Afinitas I pada E < S pada E

Penghambatan Substrat
Konsentrasi substrat yang berlebihan
akan menyebabkan Vi (V awal lebih
tinggi dari Vm), krn terjadinya
penghambatan terbentuk kompleks
SES yang tidak aktif.

Enzim Allosterik tidak mengikuti

Persamaan Michaelis Menten
Dalam pengontrolan proses metabolisme sering
melibatkan suatu reaksi enzimatik tanpa mengikuti
persamaan MM, grafik tidak parabola tetapi sigmoid :
I. Pada saat [S] rendah, kecepatan awal (Vi), pada kenaikan [S]

tertentu Vi akan naik cukup tinggi. Alasan teori : ENZIM memiliki 2

gugus aktif, jadi bila enzim sudah ditempeli substrat pertama maka
enzim membentuk konformasi sehingga afinitas menjadi tinggi
terhadap substrat.
II. Bentuk allosterik II terjadi karena produk. Pada grafik antara
produk (P) dengan variasi waktu menunjukkan bahwa, kecepatan
awal (Vi) akan naik secara cepat sebagai akibat adanya produk.
Produk akan mengikat enzim di bagian luar situs aktif , sehigga
enzim akan berubah konformasinya dan , enzim menjadi lebih
efisien.