PROTEIN

Abdur Rahman Arif

PROTEIN
PROTEIN MERUPAKAN MOLEKUL YANG PALIN

MELIMPAH DI DALAM SEL

SEMUA PROTEIN DALAM SEL DIBANGUN OLEH
SUSUNAN DASAR YANG SAMA YAITU 20 ASAM
Leucine (L)
AMINO
BAKU
Isoleucine (I)
Valine
Alanine (A)
Glycine
(G)

(V)

Proline (P)

Methionine (M) Phenylalanine (F) Tryptophan (W)

Glutamine (Q)

Serine
(S)

Asparatic acid (D)Glutamic acid (E)

Asparagine
(N)

Threonine (T)

Tyrosine (Y)

Cysteine (C)

Lysine (K)

Arginine (R)

Histidine (H)

White: Hydrophobic, Green: Hydrophilic, Red: Acidic, Blue: Basic

KLASIFIKASI PROTEIN
BERDASARKAN FUNGSI
BIOLOGISNYA

1. ENZIM

Co: Karboksipeptidase (Rx Pemutusan ikatan peptida

tertentu dalam polipeptida)

2. PROTEIN SEBAGAI PEMBANGUN

Co: Glikoprotein (Penunjang struktur dinding sel dan
membran sel)

3. PROTEIN KONTRAKTIL
Co: Miosin (merupakan unsur filamen tak bergerak
dalam miofibril)

4. PROTEIN PENGANGKUT
Co: Hemoglobin (alat pengangkut oksigen dlm darah)

5. PROTEIN PELINDUNG
Co: Antibodi

6. PROTEIN HORMON
Co: Hr. Insulin, Hr. Adrenokortikotrop (Sintesa
kortikosteroid)

7. Protein Cadangan
Co: Kasein, Ovalbumin, Zein

Protein memiliki 4 tingkat struktur yang

berbeda :
1.Struktur primer : urutan linear asam amino
dalam rantai polipeptida
2.Struktur sekunder (mencakup heliks- dan
lembar-) : t.a daerah2 lokal rantai polipeptida
yg mpy konformasi reguler yg distabilkan oleh
ikatan hidrogen
3.Struktur tersier : konformasi 3 dimensi total dr
keseluruhan rantai polipeptida (mencakup
heliks-, lembar- dan daerah berbtk globuler)
4.Struktur kuartener : konformasi 3 dimensi
suatu protein multisubunit yg t.a sejumlah
rantai polipeptida disatukan oleh interaksi
nonkovalen berupa interaksi elektrostatik,
hidrofobik, dan ikatan hidrogen.

Struktur Alami Protein

secara Hirarki
Primary structure (Amino acid sequence)

Secondary structure -helix, -sheet

Tertiary structure Three-dimensional

structure formed by assembly of
secondary structures

Quaternary structure Structure formed by

more than one polypeptide chains

primary structure

ACDEFGHIKLMNPQRSTVWY

Different Levels of Protein

Structure
NH2
Lysine
Histidine
Valine
Arginine
Alanine
COOH

Basic structural units of

proteins: Secondary structure
-helix

-sheet

Secondary structures, -helix and

-sheet, have regular hydrogenbonding patterns.

1.
2.
3.
4.
5.
6.

Ikatan yang menstabilkan

struktur protein
Ikatan Peptida
Ikatan Disulfida
Interaksi elektrostatik
Ikatan Hidrogen
Interaksi Hidrofobik
Interaksi Dipol-dipol (Gaya Van Der Waals)

Pelipatan protein
Struktur primer menentukan konformasi 3
dimensi suatu protein.
Jenis rantai sisi msg2 residu AA menentukan
bgmn rantai mengadakan lipatan2 hingga
membentuk struktur asli.
Stlh pelipatan, residu sistein akan
membentuk ikatan disulfida.
Konformasi asli bs rusak/denaturasi dg
pemanasan, pH ekstrim, penambahan bahan
kimia misal urea
Jika dikembalikan kondisi faali, akan
membentuk konformasi semula

 Protein didlm sel berada dlm keadaan asli (native state)

Panas, asam, dan bahan lain menyebab protein
tdenaturasi,yi konformasi 3 dimensinya terbuka /hilang
Dalam kead asli alami di dlm sel, byk protein berikatan dg
substansi lain (ion , molekul kompleks) mis. Koenzim.
Berbagai protein yg berbeda dpt disusun dr hanya 20 AA
di mana AA ini akan saling berikatan dlm banyak
kombinasi yg berbeda.
Perbed dlm urutan/sekuen AA pd rantai polipeptoda
menyebabkan pembentukan struktur 3 dimensi yg
berbeda shg fungsinya jg berbeda.
Polipetida merupakan peptida dengan lebih dari 10 asam
amino.

Protein pada membran sel

Protein transport pada

membran sel

Crystals of human insulin

Klasifikasi
Protein
1. Berdasarkan bentuknya
a. Protein fibriler / skeleroprotein
b. Protein globuler / steroprotein
2. Berdasarkan kelarutannya
a. Albumin, larut dalam air dan terkoagulasi dalam panas, larut dalam larutan
garam encer, dan mengendap dalam larutan garam konsentrasi tinggi (salting
out).
b. Glutelin, tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam/ basa encer
c. Prolamin / Gliadin, larut dalam alkohol 70 80% dan tidak larut dalam air
maupun alkohol absolut.
d. Histon, larut dalam air dan tidak larut dalam amino encer. Histon dapat
mengendap dalam pelarut protein lainnya. Histon yang terkoagulasi karena
pemanasan dapat larut lagi dalam larutan asam encer.
e. Protamin, protein paling sederhana dibandingkan protein-protein lain, tetapi
lebih kompleks daripada pepton dan peptida. Larut dalam air dan tidak
terkoagulasi oleh panas. Larutan protamin encer dapat mengendapkan protein
lain, bersifat basa kuat dan dengan asam kuat membentuk garam kuat.

3. Protein Konjugasi
a. Lipoprotein (-Lipoprotein darah)
b. Glikoprotein (Globulin darah)
c. Fosfoprotein (Kasein susu)
d. Hemoprotein (Hemoglobin)
e. Flavoprotein (Suksinat dehidrogenase)
f. Metalloprotein (Feritin)
4. Tingkat Degradasi
Protein dapat dibedakan menurut tingkat
degradasinya.degaradasi biasanya merupakan tingkat
permulaan dar denaturasi.
a. Protein alami, protein dalam keadaan seperti protein dalam
sel.
b. Turunan protein, merupakan hasil degradasi protein pada
tingkat permulaan denaturasi. Dapat dibedakan sebagai
protein turunan primer (protean, metaprotein) dan protein
turunan sekunder (proteosa, pepton, peptida)

Pemisahan Protein
1. Kromatografi
2. Pengendapan berdasarkan
perbedaan kelarutan
3. Pengendapan protein sebagai garam
4. Elektroforesis