ENZIM

PENGERTIAN
Enzim adalah protein yang mengkatalisis reaksi
biokimia.
Enzim biasanya terdapat dalam konsentrasi yang
sangat rendah di dalam sel, dimana mereka
meningkatkan laju reaksi tanpa mengubah
kesetimbangan.

CONT...
Dalam sistem biologis, kecepatan kerja enzim dapat
dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang
dapat berperan sebagai pemicu (activator) atau
penghambat (inhibitor), keduanya biasanya disebut
secara bersama-sama sebagai efektor.

KOENZIM
Adalah kofaktor yang berupa molekul organik
kecilyang merupakan bagian enzim yang tahan
panas, mengandung ribose atau fosfat, larut dalam
air dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk
holoenzim.
Koenzim memiliki fungsi aktif sebagai katalisator
yang dapat meningkatkan kemampuan katalitik
suatu enzim.

STRUKTUR ENZIM
Enzim
Protein
(Apoenzim)

Ko-Faktor

Molekul Organik
Molekul Anorganik
(Koenzim)
(ion logam)
Ex : derivat Vitamin B
Ex : Fe+2, Mn+2

PERBEDAAN ENZIM DAN KOENZIM

Enzim :
Biokatalisator
Termolabil
Memiliki fungsi yg spesifik
Pengukuran akivitasnya dilakukan dg kecepatan
reaksi enzimatik
Memiliki letak tertentu di dalam sel
Hanya satu macam reaksi yg mampu dikatalis
olehnya

Koenzim :
Diperlukan untuk aktivitas enzim tertentu
Termostabil
Memiliki BM yang rendah
Dapat dikatakan sebagai substrat kedua
Banyak koenzim yang merupakan derivat
vitamin B

BEBERAPA LOGAM SEBAGAI

KOFAKTOR
Logam

Nama Enzim

Fe+2 dan Fe+3

Cu+2
Zn+2

Oksidase sitokrom, Katalase, Peroksidase

Oksidase sitokrom
Polymerase DNA, Anhidrase karbonik,
Dehidrogenase alkohol.
Heksokinase, 6-fosfatase glukosa
Arginase
Kinase piruvat (juga memerlukan Mg+2)
Urease
Reduktase nitrat
Peroksidase glutasion

Mg+2
Mn+2
K+
Ni+2
Mo
Se

BEBERAPA ENZIM SEBAGAI

KOFAKTOR DAN SENYAWA YG
DIPINDAHKAN
Koenzim

1. Thiamin pirofosfat
2. Flavin adenin dinukleotida
(FAD)
3. Nikotinamida adenin
dinukleotida (NAD)
4. Koenzim A
5. Piridoksal fosfat
6. 5- deoksiadenosilkobalamin
(koenzim B12)
7. Biositin
8. Tetrahidrofolat

Senyawa yg dipindahkan

Aldehida
Atom hidrogen
Ion hidrida (H-)
Gugus asil
Gugus amino
Atom H dan gugus alkyl
CO2
Gugus satu-karbon lainnya

SISI AKTIF SUATU ENZIM (ACTIVE

SITE)
Sisi aktif enzim (Active site) adalah bagian dari
molekul enzim tempat berikatannya substrat, untuk
membentuk kompleks enzim substrat, dan
selanjutnya membentuk produk akhir.
Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi,
sering berupa lekukan pada permukaan protein
enzim, tempat substrat berikatan secara lemah.

Gambar Mekanisme KerJa Enzim

Substrat berikatan dengan sisi aktif suatu enzim
melalui beberapa bentuk ikatan kimia yang lemah (misalnya
interaksi elektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan van der Waals,
dan interaksi hidrofobik). Setelah berikatan dengan bagian
sisi aktif enzim, substrat bersama-sama enzim kemudian
membentuk suatu kompleks enzim-substrat, selanjutnya terjadi
proses katalisis oleh enzim untuk membentuk produk.
Ketika produk sudah terbentuk enzim menjadi bebas kembali
untuk selanjutnya bereaksi kembali dengan substrat

Model enzim berikatan dengan substrat :

1. Model kunci-dan anak kunci
Diusulkan oleh Emil Fisher pada tahun 1894, yang
menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi
aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya.
Enzim dan substrat memiliki bentuk geometri
komplemen yang sama persis sehingga bisa saling
melekat.

+
Enzim

Substrat

Kompleks enzim substrat

2. Induced-fit model
Diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E. Koshland, Jr
yang menyatakan bahwa terikatnya substrat
menyebabkan perubahan konformasi pada bagian sisi
aktif enzim.
Enzim tidak merupakan struktur yang spesifik,
melainkan struktur yang fleksibel.
Ketika substrat melekat pada sisi aktif enzim, sisi aktif
enzim berubah bentuk menyerupai substrat.

+
Enzim

Substrat

Kompleks enzim substrat

PENGGOLONGAN ENZIM
Klasifikasi Enzim Secara Internasional
No

Nama Enzim

Tipe Reaksi yg dikatalisis

Contoh

Oksireduktase

Transfer elektron

2
3
4

Transferase
Hidrolase
Liase

Isomerase

Ligase
(sintetase)

Transfer gugus fungsi

Reaksi hidrolisis
Pemutusan ikatan C-C, C-O,
C-N, membentuk ikatan
rangkap
Pemindahan gugus di dalam
molekul, membentuk isomer
Pembentukan ikatan

Alkohol
dehidrogenase
Heksokinase
Tripsin
Piruvat
dekarboksilase
Maleat
Isomerase
Piruvat
dekarboksilase

SIFAT-SIFAT ENZIM
Enzim sebagai katalisator
Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju
reaksi tanpa ikut bereaksi.
1.

Enzim bersifat khas dan aktivitasnya dapat diatur.

Tanpa kehadiran enzim suatu reaksi itu sangat
sukar terjadi, sementara dengan kehadian enzim
kecepatan reaksinya dapat ditingkatkan.

Reaksi tanpa menggunakan

katalis memerlukan
energi aktivasi
yang tinggi,
reaksi dengan katalis
memerlukan energy
aktivasi yang lebih
rendah

Course Of Reaction
Katalisator menurunkan batas energi aktivasi reaksi kimia. Pada
puncak pembatas energi aktivasi, terjadi keadaan transisi

Suatu reaksi kimia dapat terjadi jika molekul yang

terlibat memiliki cukup energi internal untuk
membawanya ke puncak bukit energi, menuju
bentuk reaktif yang disebut tahap transisi.
Energi aktivasi suatu reaksi adalah jumlah energi
dalam kalori yg diperlukan untuk membawa semua
molekul pada 1 mol senyawa pada suhu tertentu
menuju tingkat transisi pada puncak batas energi.

Enzim itu suatu protein

Struktur dari suatu enzim tidak lain adalah protein,
karena aktivitas katalitiknya bergantung pada
integritas strukturnya sebagai protein, walaupun
ada beberapa senyawa yang dapat bertindak
sebagai katalis, misalnya RNA.
2.

CONT....
3. Enzim itu Khusus
Fungsi enzim itu tertentu, tiap perubahan zat
tertentu diperlukan suatu jenis enzim tertentu
pula.
Misalnya enzim amilase hanya untuk mengkatalisis
amilum sebagai substratnya.

4. Enzim ada yg bekerja bolak balik

Beberapa enzim kerjanya dapat bolak balik,
misalnya enzim lipase dapa bekerja untuk
mengkatalisis molekul lemak menjadi komponen
penyusunnya, yaitu asam lemak dan gliseol atau
sebaliknya menyusun lemak dari komponennya.
Lemak

Gliserol + asam lemak

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI

KERJA ENZIM
Suhu
Kerja suatu enzim sangat dipengaruhi oleh suhu
lingkungannya. Setiap enzim dapat bekerja dengan
efektif pada suhu tertentu dan aktifitasnya akan
berkurang jika berada pada kondisi di bawah atau
di atas titik tersebut. Kondisi yg meyebabkan kerja
enzim menjadi efektif kondisi optimal
Enzim pada manusia mempunyai suhu optimal
mendekati suhu tubuh (37-40OC)
Enzim dan protein pada umumnya dinonaktifkan
oleh suhu tinggi.
1.

2. pH
Semua enzim peka terhadap perubahan pH.

3. Konsentrasi Enzim, Substrat dan kofaktor

Pada konsentrasi substrat yg rendah, kenaikan
substrat akan meningkatkan kecepatan reaksi
enzimatis secara linier.
Jika konsentrasi subtrat tinggi, maka peningkatan
kecepatan reaksi enzimatis akan semakin menurun
sejalan dengan peningkatan jumlah substratnya.

Pada konsentrasi enzim yang tinggi akan

mempengaruhi kecepatan reaksi secara linier.
Dapat dikatakan bahwa hubungan antara
konsentrasi enzim dengan kecepatan reaksi
enzimatis berbanding lurus.
Kecepatan reaksi suatu enzim satu dengan yg lain
berbeda-beda meskipun mempunyai konsentrasi
enzim yang sama. Konsentrasi enzim yang sangat
tinggi dalam suatu sistem yang kompleks akan
berpengaruh terhadap kecepatan reaksi.

4. Inhibitor
Aktifitas suatu enzim dapat dihambat oleh suatu
senyawa yg dikenal sebagai inhibitor. Zat kimia
tersebut merupakan senyawa selain substrat yang
biasa terikat pada sisi aktif enzim, sehingga
antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan
untuk mendapatkan sisi aktif. Persaingan tersebut
terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai
kemiripan kimiawi dengan substrat normal.

Pengambat yg irreversible
Adalah golongan yg bereaksi dengan, atau merusakkan
suatu gugus fungsional pada molekul enzim yang
penting bagi aktivitas katalitiknya.
a)

Ex : Senyawa diisoprofilfruorofosfat (DFP), yang

menghambat kerja enzim asetilkolin, suatu senyawa
neurotransmitter yang berfungsi di dalam bagian sinaps
yg dihasilkan oleh ujung syaraf (akson) yg telah
menerima impuls

b) Penghambat enzim yg reversible

Zat penghambat yg bersaingan (kompetitif)
Zat penghambat yg bersaing itu mempunyai struktur
mirip dg struktur molekul substrat. Suatu penghambat
kompetitif berlomba dg substrat utk berikatan dg sisi
aktif enzim, tetapi sekali terikat tidak dapat diubah oleh
enzim tersebut.
Jika zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi
aktif enzim, maka substrat tidak dapat lagi berikatan
dengan sisi aktif enzim
Ciri penghambat kompetitif adalah penghambatan ini
dapat dihilangkan dengan meningkatkan konsentrasi
substrat.

E+S
E+S+I

ES

E + P (Produk)
EI + S (Enzim inaktif)

+
Substrat

Enzim

+
Inhibitor kompetitif Enzim

Kompleks enzim substrat (aktif)

Enzim inhibitor (inaktif)

Aktivitas Inhibitor Kompetitif

Cont.....
Contoh
jenis
penghambatan
kompetitif
adalah
penghambatan kompetitif dehidrogenase suksinat oleh
anion malonat dan oksaloasetat. Dehidrogenase suksinat
adalah anggota golongan enzim yg mengkatalisis siklus
asam sitrat yg dapat membebaskan 2 atom hidrogen
dari suksinat. Dehidrogenase suksinat dihambat oleh
malonat yg struktur molekulnya mirip suksinat.

COO-

CH

CH

COOSuksinat
(Substrat)

COO-

COO-

C=O

CH

CH

COOMalonat

COOOksaloasetat

(Penghambat kompetitif)

Contoh molekul penghambat kompetitif malonat dan oksaloasetat yg

strukturnya mirip dengan substrat molekul suksinat

Zat penghambat tidak bersaing (non-kompetitif)

Dapat menempel pada enzim, pada sisi regulasi enzim, sehingga

mengubah konformasi molekul enzim, sehingga menyebabkan
inaktivasi enzim.
+
Substrat

+
Enzim

+
Inhibitor
non kompetitif

Substrat

konformasi enzim
berubah (inaktif)

Pada penghambatan ini, substrat sudah tidak dapat berikatan dengan

kompleks enzim-inhibitor, karena sisi aktif enzim telah berubah.

5. Aktivator (zat-zat pengaktif)

Zat-zat kimia tertentu dapat memacu atau
mengaktifkan kegiatan enzim.

TERIMA
KASIH