Anda di halaman 1dari 39

METABOLISME DAN

ENZIM
dr. Juwita, M. Biomed
Biokimia
FK USK

Metabolisme
• Definisi  interkonversi senyawa kimia
dalam tubuh; hubungan antar molekul;
mekanisme yang mengatur aliran
metabolit dalam jalur metabolisme.
• Dibagi dalam 3 jalur:
a.Anabolik
b.Katabolik
c.Amfibolik

a. Anabolik
Jalur sintesis prekursor yang lebih kecil
menjadi senyawa yang lebih besar dan
kompleks
b. Katabolik
Penguraian molekul besar menjadi
molekul yang lebih kecil.
c. Amfibolik
Penghubung antara katabolik dengan
anabolik; “persimpangan”
metabolisme.

MAKANAN DICERNA PRODUK CERNA DISERAP DI MUKOSA INTESTINUM METABOLISME HASILNYA : ENERGI DAN METABOLIT .

Jalur Katabolik. Anabolik dan Siklus Energi .

PROTEIN KARBOHIDRAT LEMAK ------------------PENCERNAAN DAN ABSORBSI ----------- MONOSAKARIDA (TERUTAMA GLUKOSA) ASAM AMINO ASAM LEMAK DAN GLISEROL -------------.koA LINTASAN KATABOLISME UNSUR MAKANAN SIKLUS ASAM SITRAT CO2 2H+ ATP .KATABOLISME -----------ASETIL .

Tiga Jenis Jalur Metabolik .

Metabolisme Karbohidrat: Glikolisis dan .

JALUR METABOLISME LEMAK ESTERIFIKASI DIET LIPOGENESIS TRIASIL GLISEROL (LEMAK) ASAM LEMAK ASETIL ko-A KARBOHIDRAT. LEMAK SIKLUS ASAM SITRAT STEROID LIPOLISIS ß-OKSIDASI KOLESTEROL BENDA KETON .

JALUR METABOLISME LEMAK (Con’t) .

Pembentukan Badan Keton .

.

Kaitan antara Siklus Krebs (Asam Sitrat)dengan .

Lemak.Katabolisme Karbohidrat. dan Protein .

Spesifisitas .Kemampuan katalitik b.ENZIM • Protein • Biokatalisator  mempercepat berlangsungnya reaksi kimia (tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi). • >>> reaksi-reaksi kimia  dikatalisis enzim. • Karakteristik utama: a.

. kecepatan reaksi kimia ↑↑ dibandingkan bila tidak dikatalisis. • Penamaan enzim  berdasar jenis reaksi yang dikatalisis. • Katalisis ≥ 1 substrat menjadi ≥ 1 produk.• Aktivitasnya tergantung integritas konformasi protein (struktur protein). dan di(+)kan akhiran –ase.

KLASIFIKASI ENZIM INTERNASIONAL .

piridoksin) o Kofaktor  ikatan transien dan mudah lepas dari enzim atau substrat. biotin) o Koenzim  ikatan longgar dengan enzim dan reversibel. >> adalah vitamin B (tiamin.• Fungsi katalisis enzim dibantu oleh molekul non-protein dan ion logam. FMN. berfungsi sebagai pemindah gugus. nikotinamid. asam pantotenat. riboflavin. >> ion logam . yang disebut: o Gugus prostetik  berikatan kuat dan stabil dengan enzim (cth: FAD.

Koenzim .

Contoh Kofaktor Enzim .

melalui perlekatan di 3 titik (3 asam amino). active site juga mengikat dan mengarahkan kofaktor atau gugus prostetik . • Substrat berikatan secara komplementer dengan active site enzim. • Selain dengan substrat.ACTIVE SITE ENZYME • Bagian aktif di enzim (active site)  bagian terjadinya interaksi antara enzim dengan substrat.

Interaksi Substrat dengan Enzim di Active Site .

• Substrat mendekati dan berikatan dengan enzim (active site enzim)  menginduksi perubahan bentuk (konformasi) dalam enzim  enzim memicu perubahan pada substrat.MODEL INDUCED-FIT ENZIM-SUBSTRAT • Dikemukakan oleh Daniel Koshland. dan dengan adanya energi  transformasi substrat menjadi produk .

Model Induced-Fit Enzim-Substrat .

Reaksi Enzim • ES dan EP  kompleks transisi • Enzim sebagai katalis mempengaruhi kecepatan reaksi  dengan menurunkan energi aktivasi (perbedaan besarnya energi antara bentuk awal substrat dengan bentuk peralihan) .

Perbandingan Energi Aktivasi Dengan dan Tanpa Enzim .

• Saat konsentrasi substrat ↑. . sementara tidak tersedia lagi enzim bebas  enzim sudah “jenuh”  tidak mempengaruhi kecepatan reaksi (kecepatan tetap).KINETIKA ENZIM • Konsentrasi substrat [S] faktor penting yang mempengaruhi kecepatan reaksi yang dikatalisis oleh enzim. • Saat konsentrasi substrat rendah & tersedia enzim dalam bentuk bebas  substrat mengikat enzim  kecepatan reaksi ↑  membentuk ES (kompleks enzim-substrat).

Pengaruh Konsentrasi Substrat Terhadap Kecepatan Reaksi .

• Faktor lain selain substrat yang mempengaruhi kecepatan reaksi (dikatalisis oleh enzim):  Suhu Suhu ↑  kecepatan reaksi ↑. Berlaku dalam rentang suhu optimal (± 370 C)  pH pH optimal di sebagian besar enzim intrasel adalah 5-9 (bila pH << atau >>  enzim akan rusak) .

namun kecepatan reaksi menjadi ↓ c. Inhibitor Reversibel: a. berikatan dengan E atau komplek ES  Km dan kecepatan reaksi ↓ .Competitive  menempati active site enzim. berikatan dengan komplek ES. bersaing dengan substrat  Km ↓ b.Uncompetitive  menempati bagian lain enzim selain active site.Mixed (Noncompetitive)  menempati bagian lain enzim selain active site.

Inhibitor Kompetitif Inhibitor Non-Kompetitif Inhibitor Campuran .

• Reaksi metabolisme yang melibatkan banyak enzim  pengendalian dilakukan oleh enzim tertentu.REGULASI AKTIVITAS ENZIM • Aktivitas katalitik enzim  harus dikendalikan dengan beberapa mekanisme. yaitu enzim pengkatalisis reaksi pembatas kecepatan (rate-limiting reaction). .

• Enzim ini biasanya mengkatalisis reaksi pertama di jalur sintetik  dihambat aktivitasnya oleh produk akhir jalur tersebut (feed-back inhibition). Cth : Enzim asetil KoA karboksilase  katalisis pembentukan malonil KoA (reaksi awal sintesis asam lemak) .

o Sintesis enzim dipengaruhi mekanisme induksi dan represi. o Penguraian enzim oleh jalur ubikuitinproteasom  pembersihan protein yang rusak/cacat/abNormal .Jumlah enzim yang tersedia o Ditentukan oleh keseimbangan  kecepatan sintesis dengan kecepatan penguraian (enzim sebagai protein yang juga mengalami turnover).Kemampuan katalitik enzim rate-limiting reaction dipengaruhi oleh: a.

b. o Aktivitas katalitik dipengaruhi oleh Regulasi Alosterik (ikatan ligan) atau Modifikasi Kovalen.  Produk akhir reaksi mampu mengikat dan menghambat kerja enzim  melalui ikatannya di bagian alosterik enzim (bagian lain dari enzim selain active site enzim) . o Regulasi alosterik  oleh efektor alosterik:  Hambatan terhadap enzim di jalur reaksi oleh produk akhir reaksi tersebut  inhibisi umpan balik. Efisiensi katalitik intrinsik.

o Modifikasi Kovalen  Reversibel/Irreversibel. Fosforilasi: inaktif  aktif.Defosforilasi : aktif  inaktif . 2.  Modifikasi kovalen reversibel  yaitu Fosforilasi Mekanisme fosforilasi-defosforilasi: 1.

proenzim/zimogen) menjadi bentuk protein aktif (enzim aktif).  Tripsinogen (proprotein)  tripsin (enzim aktif). Mekanisme proteolisis  proses perubahan proprotein (protein prekursor inaktif. Prokolagen (proprotein)  kolagen (protein aktif) . Modifikasi Kovalen Irreversibel  Proteolisis. Cth:  Pepsinogen (proprotein)  pepsin (enzim aktif).

Penerbit Erlangga. . EGC. Jakarta. Biokimia Harper. • Murray RK. Jilid 1. Biologi Molekular. Penerbit Erlangga. Granner DK. Rodwell VW. • Yuwono T. 1982. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta. Jakarta. 2009. 2005.REFERENSI • Lehninger AL. Edisi 27. Editor Maggy Thenawidjaja.