AMINOACIDOS

Y
PROTENAS

Aminocidos
Definicin:
Unidad estructural de las protenas.
Cualquier molcula que contiene un grupofuncional cido
y un grupo amino libre.
Funcin:
Determinar muchas de las propiedades importantes de las
protenas.
Los aa reportados son menos de 300 y de entre ellos, 20
son los que sintetizan las protenas inicialmente y forman
parte de todas las protenas.

Estructura bsica:
Son -aminocidos. El grupo cido siempre es un
carboxilo y el grupo amino se halla unido al
mismo tomo de carbono.

Forma estereoqumica: C, existen dos ismeros

pticos para estos aminocidos: el ismero L
(forma presente en la mayoria de las protenas) y
el ismero D.

Propiedades:
Todos los aa en solucin acuosa estn ionizados y
pueden actuar como cidos o bases.
Zwitteriones
Los cidos en la proximidad del pH neutro pierden un
protn (carboxlico) y esta disociado, entonces la
carga negativa de este se encuentra deslocalizado
entre los 2 tomos de oxigeno y el grupo amino
habr captado un protn.
En condiciones fisiolgicas los aminocidos existen
como Zwitterin.

Clasificacin
Los aa en las protenas difieren entre si por la
cadena lateral, su clasificacin se basa en las
propiedades qumica de estas y se clasifican,
segn su polaridad y/o carga a pH neutro, el tipo
de estructura qumica, su reactividad, los
elementos presentes y por su habilidad para
formar enlaces de hidrgeno.

Nombre

Carcter
de
la cadena
lateral

Grupo
reactivo

polarida
d

Forma
puente
s
de H

Nombre

Carcter de
la cadena
lateral

Grupo
reactivo

polarida
d

Forma
puente
s
de H

Cisteina

aliftica

tiol

polar
ionizable

acepta
y dona

no

Serina

aliftica

alcohol
primario

polar
sin carga

acepta
y dona

apolar

no

Treonina

aliftica

alcohol
secundari
o

polar
sin carga

acepta
y dona

apolar

no

Asparagina

aliftica

amida

polar
sin carga

acepta
y dona

aliftica

apolar

no

Glutamina

aliftica

amida

polar
sin carga

acepta
y dona

Prolina

aliftica

apolar

no

Asprtico

aliftica

cido
carboxlco

polar
ionizable

acepta
y dona

Fenilalanin
a

aromtica

apolar

no

Glutmico

aliftica

cido
carboxlco

polar
ionizable

acepta
y dona

Triptofano

heterocclo
aromtico

Nitrgen
o
armati
co

apolar

acepta

Histidina

heterocclo
aliftico

imidazol

polar
ionizable

acepta
y dona

Tirosina

aromtica

-OH
fenlico

apolar
ionizabl
e

acepta
y dona

Lisina

aliftica

amino

polar
ionizable

acepta
y dona

Metionina

aliftica

tioeter

apolar

acepta

Arginina

aliftica

guanidio

polar
ionizable

acepta
y dona

Glicina

aliftica

apolar

no

Alanina

aliftica

apolar

Valina

aliftica

Leucina

aliftica

Isoleucina

aa neutros apolares

Glicina, Alanina, Valina, Leucina,

Isoleucina, Fenilalanina, Triptfano,
Metionina, Cistena, Prolina

aa neutros polares

Serina, Treonina, Tirosina, Asparagina,

Glutamina

aa cidos

Aspartato, Glutamato

aa basicos

Lisina, Arginina, Histidina

Las cadenas de los grupos R pueden contener iones H que se

separan con facilidad, por esta razn actan como sln
amortiguadoras.
Los aa tienen un valor particulr de pH llamado punto isoelctrico
pI en el que la carga neta del aa es cero.

Aminocidos no estndar.
- 4-hidroxiprolina: presente en protenas de la pared
celular, protenas fibrosas colgeno del tejido conjuntivo.
- 5-hidroxilisina.
- N-metil-lisina: presente en la miosina protena
contrctil del msculo.
- Carboxiglutamato: presente en la protombinacoagulacin de la sangre.
- Desmosina: derivado de la lisina, presente en la
elastina.
- Ornitina y Citrulina. No forman parte de las protenas,
pero son intermedios clave en la biosntesis de arginina y
ciclo de la urea

Actividad biolgica de aa
1. Actan como mensajeros qumicos. Glicina, c.aminobutrico (GABA derivado de la glutamina),
serotonina y malatonina son Nerotransmisores:
sustancias liberadas por una clula nerviosa que influye
sobre la funcin de una segunda clula nerviosa o clula
muscular.
Hormonas: mleculas sealizadoras producidas en una
clula que regulan la funcin de otras clulas (tiroxina)
2. Precursores de diversas molculas complejas que
contienen nitrgeno (nucleotido, grupo HEMO, clorofila)
3. Intermediarios
metabolicos.
Arginina,
Citrulina,
Ornitinina

Enlace peptdico: tiene naturaleza plana

Dipeptido

Tripptido: unin de 3 aa mediante 2 enlaces peptdicos

Tetrapptido, Pentapptido
Oligopptido: unin de unos cuantos aa. Consta de 2 a 10 aa
Polipptido: unin de muchos aa. Tienen ms de 10 aa
Pptido: son cadenas de aminocidos que tienen menos de 50 aa
Protenas: tienen ms de 50 aa

Las unidades de aa de un pptido = RESIDUOS (Se ha perdido un

tomo de hidrgeno de un grupo amino y una porcin hidroxilo
del grupo carboxilo

Actividad biolgica de pptidos pequeos.

Insulina. Tiene 2 cadenas una con 30 residuos aa y la otra
con 21. Favorece la conversin de la glucosa en
glucgeno cuando esta elevada la glucosa sangunea.
Glucagn 29 residuos. Acelera la degradacin del
glucgeno heptico a glucosa.
Corticotropina 39 residuos

Protenas
- Son biopolmeros
- Ms abundantes en las clulas 50% PS, constituyendo
gran parte de la organizacin estructural de estas y
tejidos.
- Fundamentales en los procesos biolgicos.
- Expresan la informacin gentica
- Molculas extremadamente complejas, formados de 20
clases distintas de aa.
- Composicin: Todas C, H, N, O, S. Elementos
adicionales: Fe, Cu, P, Zn

Qu fuerzas estabilizan a las protenas?

1.Puentes
de
HidrgenoSon
interacciones
electrostticas entre un grupo cido dbil y un tomo
aceptor que tiene un par libre de electrones.
No contribuyen significativamente a estabilizar una
protena, pero provee una base estructural para su patrn
de enrollamiento.
2.Interacciones Electrostticas- Ocurren entre grupos de
cadenas laterales cargadas(+) y (-) Par de puentes
salinos; Contribuyen poco hacia la estabilidad de la
estructura nativa de la protena.

3. Interacciones de Van de Waals- Asociaciones

no covalentes entre molculas neutras
cargadas elctricamente, son dbiles, actan
en distancias cortas. Participan en el
enrollamiento
4. Fuerzas Hidrofobicas- Influencia que causan
sustancias no polares a minimizar su
contacto con el agua.

3. FORMA
Globulares
Fibrosas

Clasificacin

1.Funcin Biolgica
2.Composicin
Simples
Conjugadas

Enzimas
Almacenamiento
Reguladoras
Estructurales
Protectoras
Transporte
Contrctiles

4. Estructura tridimensional
Estructura Primaria
Estructura Secundaria
Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria

Clasificacin
Enzimas
Reserva
Transporte

Funcin
Tienen actividad
cataltica
Almacenan nutrientes

Fijan y transportan
molculas o iones
especficos
Contrctiles o motiles Capacidad de contraerse,
cambiar de forma o
moverse
Defensa
Protegen al organismo
contra invasin u heridas
Toxinas
Defensa del organismo.
Hormonas
Reguladoras de la
actividad celular o
fisiolgica
Estructurales
Actan como filamentos
de soporte

Ejemplos:
Ribonucleasa, Tripsina

Ovoalbmina (huevo), Casena (leche),

Gliadina (Trigo), Ferritina
Hemoglobina, Seroalbmina,
Mioglobina, Lipoprotena
Actina, Miosina (msculo esqueltico)
Tubulina (microtbulos), Dinelina
(flagelos)
Inmunoglobulinas o Ac, Fibringeno,
Trombina (coaguladoras)
Botulina, Diftrica, Ricina
Insulina (regula el metabolismo de
glucidos), Somatropina,
Adrenocorticotropina
Queratina, Colgeno, Elastina,
Mucoprotenas

2. Composicin:
Simples.- Toda su estructura la constituye un polipptido
y por hidrlisis producen solo aa, sin ningn otro producto
orgnico, inorgnico.
Contienen: 50% C, 7% H, 23% O, 16% N, 0 3 % S
Conjugadas.- Aquellas que por hidrlisis producen aa y
algn componente orgnico o inorgnico.
Tienen un grupo adicional, no proteico que acomaan a la
molcula. Este grupo desempea un papel especifico en la
funcin de la protena y se llama. Grupo Prosttico.
Puede ser un ion metlico.
Este grupo puede separarse de la enzima con facilidad y
se llama Coenzima

Monomricas
Protenas constituidas por una sola cadena
peptdica.
Oligomricas
Protenas que requieren de la asociacin no
covalente de 2 o ms cadenas polipeptidicas
(subunidades = protmeros)

3. Forma o caractersticas Fsicas:

a)Globulares:
Solubles en los sistemas acuosos.
Difunden con facilidad.
Sus cadenas polipeptdicas que se hallan plegadas
estrechamente y adoptan formas compactadas globulares o
esfricas.
Cada una posee una superficie nica y compleja que
contiene cavidades complementarias
FUNCIN:
Mvil
o
dinmica.
Seroalbmina,
Hemoglobina

Hemoglobina
Tiene 4 cadenas polipeptdicas. 2 cadenas identicas y 2
tambin identicas, ninguna se une por covalencia.
Tiene un grupo HEM que se une con su ion ferroso por lo
que puede llevar 4 molculas de oxgeno cuando se
oxigena por completo.
Es una parte importante de la capacidad amortiguadora de
la sangre por que en su estructura tiene histadina.
Capta oxgeno en lospulmones y lo libera en los tejidos
perifricos

b) Fibrosas:
Insolubles en agua.
Actan como elementos estructurales o protectores en
el organismo.
Sus cadenas polipeptdicas estn ordenadas en
disposicin paralela y extendida a lo largo de un nico
eje, formando fibras resistentes y tenaces estructuras
laminares largas.
Contienen proporciones
secundarias

elevadas

de

estructuras

Comprenden las principales protenas de la piel, tejido

conjuntivo y de las fibras animales como el pelo y
seda.

1.Queratina
Componente ms importante de la piel, pelo y otras
estructuras epidrmicas.
Contienen altas y variables cantidaes de aa que tienen
azufre y rica en aa bsicos.
Formadas por hlices
cordones
ovillo

2. Colageno
Componente principal de los tejidos conjuntivos.
Formada por 3 hlices polipeptdicas que estan enrollados
uno sobre otro para formar una triple hlice.
Hay diferentes tipos.
El ms comun es el tipo I que se
encuentra en los dientes, huesos,
piel y los tendones

4. Estructura tridimencional

La disposicin espacial de los tomos de una

protena se denomina Conformacional: edo
estructural que puede interconvertirse con otros
estados estructurales sin romper enlaces
covalentes

Estructura Primaria.
Incluye
todos
los
enlaces
covalentes.
Normalmente definida por la secuencia de aa
unidos por enlaces peptdicos y la localizacin de
los puentes disulfuro.
No se especifica la disposicin espacial de los aa
unidos.

Estructura Secundaria.
Describe la forma en la cual la cadena o cadenas polipeptdicas se
enrollan o doblan, pero tienen restricciones.
Disposiciones regulares y repetitivas en el espacio de residuos aa
adyacentes en una cadena polipeptdica.
Estructuras:
Hlice estructura rgida y muy bien enrollada en forma de varilla que
se forma cuando un cadena polipptidica se retuerce en una
conformacin helicoidal, se forman enlaces H entre el grupo N-H de
cada aa y el grupo carbonilo del aa.
Existen 3.6 residuos de aa por vuelta de la hlice. Los grupos R de los
aa se extiende hacia fuera y 13 tomos entre el O y N que forman el
puente de H.

 hlice

Lmina plegada.
Se forma cuando se alinean de lado dos o ms segmentos
de cadena polipeptidica. Cada segmento individual se
denomina cadena , cada una est totalmente extendida.
Estan estabilizadas por enlaces de H que se forman entre
los grupos N-H y carbonilo del esqueleto polipeptidico
de cadenas adyacentes.
Hay 2 tipos:
Paralelas: Estan colocadas en la misma direccin.
Antiparalelas: Van en direcciones opuestas. Son ms
estables por que se forman enlaces de H totalmente
colineales.

Conformacin

Estructura Terciaria.
Descripcin de las relaciones espaciales entre todos los
aa de un polipptido, o, dicho de otro modo, su estructura
tridimencional completa.
Sus molculas se forman por una cadena polipeptdica.
Partes de la cadena polipeptdica pueden estar en forma
de -hlice separadas por otras estructuras secundarias
como las lminas plegada.
Los polipptidos se pliegan de forma que los residuos de
aa distante en la estructura primaria quedan cerca.
La mayoria de molculas de agua quedan excluidas del
interior permitiendo a las unidades compactas que se
denominan DOMINIOS

Estructura Cuaternaria.
Relacin espacial de los polipptidos subunidades
en la protena global.
Esta formada por SUBUNIDADES cada una se
compone de una sola cadena polipeptdica.
Los tomos dentro de cada subunidad se une por
su covalencia formando una molcula, los enlaces
entre las subunidades son las fuerzas
electrostaticas mucho ms dbiles entre los
residuos de aa con carga, enlaces de H y fuerzas
de van der waals.

Estructura Supersecundaria.
Agrupamiento estable de varios elementos de
estructuras secundarias.
Este termino se utiliza para describir
estructuraciones estables que se observa en
muchas protenas.