ASAM AMINO, PEPTIDA

dan
PROTEIN

By: Helmi, MSc Dra

JAKARTA
2012
Protein
Molekul yg sangat vital untuk
organisme terdapt di semua sel
Polimer disusun oleh 20 mcm
asam amino standar
Rantai asam amino dihubungkan dg
iktn kovalen yg spesifik
Struktur & fungsi ditentukan oleh
kombinasi, jumlah dan urutan asam
amino
Sifat fisik dan kimiawi
dipengaruhi oleh asam amino
penyusunnya
Protein
Protein adalah makromolekul yang paling
berlimpah di dalam sel hidup dan
merupakan 50% berat kering sel.
Protein sangat bervariasi mempunyai
berbagai peranan biologis.
Kunci struktur ribuan protein yang
berbeda-beda adalah gugus pada molekul
unit pembangun protein yang relatif
sederhana yakni 20 asam amino yang
berikatan kovalen dalam urutan yang
khas.
 Unit dasar penyusun struktur protein itu
adalah asam amino (asam-asam amino yang
saling berkaitan)
Suatu asam amino- terdiri atas:
Atom C disebut karena bersebelahan dengan gugus
karboksil (asam)
Atom H yang terikat pada atom C
Gugus karboksil yang terikat pada atom C
Gugus amino yang terikat pada atom C
Gugus R yang juga terikat pada atom C
 Ada 20 macam gugus amino yang ditentukan
oleh jenis gugus R atau rantai samping dari
asam amino

Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino

berbeda
Alanin

Arginin
Nama-nama Asam Amino
Nama Rantai Sisi
Fenilalanin Aromatik non-polar Phe F
Isoleusin Rantai bercabang Ile I
Leusin Rantai bercabang Leu L
Lisin Positif basa Lys K
Metionin Polar tak bermuatan Met M
Treonin Polar tak bermuatan Thr T
Triptofan Aromatik polar Trp W
Valin Rantai bercabang Val V
Arginin (separuh ess.) Positif basa Arg R
Histidin (separuh ess.) Positif basa His H
Nama-nama Asam Amino
Nama Rantai Sisi
Alanin Non-polar alifatik Ala A
Asparagin Polar tak bermuatan Asn N
Aspartat Negatif asam Asp D
Glisin Non-polar alifatik Gly G
Glutamat Negatif asam Glu E
Glutamin Polar tak bermuatan Gln Q
Prolin Non-polar siklik Pro P
Serin Polar tak bermuatan Ser S
Sistein Polar tak bermuatan Cys C
Tirosin Aromatik polar Tyr Y
Klasifikasi, berdasarkan
1. cara sintesis
asam amino esensial --> tidak dpt
disintesis sendiri oleh organisme
tersebut
asam amino non esensial

2. gugus -R nya:

3. Sifat dan tugas

Klasifikasi Asam amino
Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)
Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik,
polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasi

AROMATIK
NON
POLAR POLAR
Asam amino

BASIC (+) ACIDIC (-)

Asam amino non polar
Memiliki gugus R alifatik
Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan
prolin
Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu
asam amino seperti Isoleusin biasa
terdapat di bagian dlm protein.
Umum terdapat pada protein yang
berinteraksi dengan lipid
Asam amino polar
Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin,
glutamin
Bersifat hidrofilik mudah larut dalam air
Cenderung terdapat di bagian luar protein
Sistein berbeda dgn yg lain, karena gugus R
terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat
mengalami oksidasi dengan sistein membentuk
ikatan disulfide
(-S-S-) sistin (tdk tmsk dlm asam amino standar
karena selalu terjadi dari 2 buah molekul sistein
dan tidak dikode oleh DNA)
Asam amino dengan gugus R
aromatik
Fenilalanin, tirosin dan triptofan
Bersifat relatif non polar hidrofobik
Fenilalanin bersama dgn Valin, Leusin &
Isoleusin asam amino paling hidrofobik
Tirosin gugus hidroksil , triptofan
cincin indol
Asam amino aromatik mampu menyerap
sinar UV 280 nm sering digunakan
untuk menentukan kadar protein
 Asam amino dengan gugus R bermuatan
positif
Lisin, arginin, dan histidin
Mempunyai gugus yg bersifat basa pada rantai
sampingnya
Bersifat polar terletak di permukaan protein
dapat mengikat air.
Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd
gugus imidazol) dibanding
lisin gugus amino
arginin gugus guanidino
Karena histidin dpt terionisasi pada pH mendekati
pH fisioligis sering berperan dlm reaksi
enzimatis yg melibatkan pertukaran proton
Asam amino dengan gugus R
bermuatan negatif
Aspartat dan glutamat
Mempunyai gugus karboksil pada rantai
sampingnya bermuatan (-) / acid pada pH 7
Asam amino non standar
Merupakan asam amino
diluar 20 mcm as. Amino
standar
Terjadi karena
modifikasi yang terjadi
setelah suatu asam
amino standar menjadi
protein.
modifikasi serin yang
Kurang lebih 300 asam mengalami fosforilasi
amino non standar oleh protein kinase
dijumpai pada sel
 modifikasi prolin dlm
proses modifikasi
posttranslasi, oleh prokolagen
prolin hidroksilase.

Ditemukan pada kolagen

untuk menstabilkan struktur

Dari modifikasi Glu oleh vit

K.
karboksi glutamat mampu
mengikat Ca penting utk
penjendalan darah.
Ditemukan pd protein
protombin
 Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein
kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya
polisakarida
Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak
menyusun protein merupakan senyawa antara
metabolisme (biosintesis arginin dan urea)
Asam Amino esensial
Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup
penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-
molekul penting.
esensial bila diperlukan, tetapi tidak mampu
memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam
amino yang bersangkutan. dipasok dari luar
(lewat makanan).
Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi
organisme heterotrof.
 Bagi manusia, ada delapan (ada yang
menyebut sembilan) asam amino
esensial
isoleusin, leusin, lisin, metionin,
fenilalanin, treonin, triptofan, dan valin.
Histidindan arginin disebut sebagai
"setengah esensial" karena tubuh
manusia dewasa sehat mampu
memenuhi kebutuhannya.
Asam amino karnitin juga bersifat
"setengah esensial" dan sering
diberikan untuk kepentingan
pengobatan.
Sifat Asam amino
1. Larut dalam air dan tidak larut dalam
pelarut non polar seperti eter, aseton, dan
kloroform.
Ionisasi: apabila larut dalam air akan
membentuk ion ( + dan - )
Denaturasi : perubahan konformasi serta posisi
protein sehingga aktivitasnya berkurang atau
kemampuannya menunjang aktivitas organ
tertentu dalam tubuh hilang tubuh
mengalami keracunan.
Sifat Asam amino

2. Amfoter Zwitter-ion

Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik,

gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif
(terprotonasi, NH3+),
gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi,
COO-).
Sifat Asam amino

Viskositas : tahanan yang timbul adanya

gesekan antara molekul didalam zat cair
yang mengalir.
Kristalisasi : proses yang sering dilakukan
dengan jalan penambahan garam amonium
sulfat atau NaCl pada larutan dengan
pengaturan pH pada titik isolistriknya.
Sistim Koloid : sistem yang heterogen
terdiri atas dua fase yaitu partikel kecil
yang terdispersi dari medium atau
pelarutnya
Zwitter-ion

. Dalam keadaan demikian, asam amino

tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion.
Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam
amino sebagai struktur kristal putih yang
bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya.
Kebanyakan asam amino bebas berada
dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral
maupun pH fisiologis yang dekat netral.
Fungsi biologi asam amino
Penyusun protein, termasuk enzim.
Kerangka dasar sejumlah senyawa penting
dalam metabolisme (terutama vitamin,
hormon dan asam nukleat).
Pengikat ion logam penting yang diperlukan
dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).
Asam amino

Penyusun protein
Prekursor asam nukleat
Sumber energi
IKATAN PEPTIDA
 Ikatan Peptida
Ikatan peptida (ikatan amida) adalah;
Ikatan yang menyatukan asam amino satu dengan
asam amino lainnya untuk membentuk rantai linear
yang disebut polipeptida.

Ikatan ini terjadi bila gugus -karboksil suatu asam

amino melekat secara kovalen kepada gugus -amino
asam amino berikutnya.

Ikatan peptida yakni rantai pendek dari dua atau

lebih asam amino yang dihubungkan oleh ikatan
kovalen. Sel dapat merangkai ke 20 asam amino
dalam berbagai kombinasi dan urutan sehingga dapat
membuat produk yang sangat bervariasi.
Pembentukan ikatan
 Rangkain 2 asam amino : dipeptida
Rangkain 3 asam amino : tripeptida
Rangkain 4 50 asam amino : polipeptida
Lebih dari 50 asam amino : protein
Insulin : 50 asam amino protein yang
sangat kecil
ACTH : 39 asam amino polipeptida yang
besar
Jumlah peptida : n ! n : jumlah asam
amino
Contoh : rangkaian 2 residu asam amino
2 ! = 1 X 2 = 2 dipeptida. Glisin dan alanin
Glisilalanin dan Alanilglisin
 Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein
kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya
polisakarida
Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak
menyusun protein merupakan senyawa antara
metabolisme (biosintesis arginin dan urea)
PROTEIN
KLASIFIKASI PROTEIN

Berdasarkan fungsi biologik

a. protein struktural :
1. protein serat kolagen, elastin, keratin, fibrin.
2. globular
b. enzim
c. hormon
d. toxin
e. antibodi
f. Hemoglobin

Berdasarkan Komposisi
- Protein sederhana
Contoh: Hb
- Protein terkonjugasi gugus prostetik
Contoh : khromoprotein, fosfoprotein, glikoprotein,
lipoprotein, nukleoprotein.
Berdasarkan senyawa pembentuk
Protein kojugasi dan senyawa non protein
Protein + non protein protein konjugasi, -
Glikoprotein terdapat pada hati gula/KH.
Nukleoprotein dalam inti sel dan mrpk bagian
penting DNA dan RNA.
Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang
terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat
sepertu kasein dalam susu.
Metaloprotein adalah protein yang terikat
dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin
adalah protein dimana mineralnya adalah zat
besi, tembaga dan seng.
Struktur arsitektur protein
Ada 4 tingkat struktur protein struktur primer,
struktur sekunder, struktur tersier dan struktur
kuartener.

Struktur primer
Struktur primer adalah urutan asam-asam amino
membentuk rantai polipeptida
Struktur arsitektur protein

Struktur sekunder
Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola
lipatan berulang dari rangka protein. Dua pola
terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet.
Struktur arsitektur protein
Struktur tersier
Struktur tersier protein adalah lipatan secara
keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga
membentuk struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai
contoh, struktur tersier enzim sering padat,
berbentuk globuler.
 Struktur arsitektur protein
Struktur kuartener
Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai
polipeptida. Struktur kuartener menggambarkan sub-
sub unit yang berbeda dipakai bersama membentuk
struktur protein.
Contoh : molekul hemoglobin manusia yang tersusun
atas 4 subunit
Struktur arsitektur protein
Struktur kuartenertersier
Struktur tersier protein adalah lipatan secara
keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga
membentuk struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai
contoh, struktur tersier enzim sering padat,
berbentuk globuler.
 Denaturasi Protein

Terjadi bila suatu protein

dipanaskan, berada dalam pH ekstrim,
diberi bahan kimia misalnya urea.
Denaturasi menyebabkan struktur tersier hilang.
Bila protein tersebut dikembalikan ke kondisi
faali, maka akan melipat kembali secara
spontan ke konformasi aslinya (reversible),
serta kembali berfungsi (renaturasi).
Bila dipanaskan berlebihan, maka akan merusak
Struktur primer,disebut koagulasi (irreversible).
Denaturasi Protein
Setiap perubahan terhadap struktur sekunder/
tertier protein
Molekul protein dapat pula mengendap
peristiwa koagulasi
Denaturasi belum tentu mengakibatkan
koagulasi. Potein dapat saja mengendap, tetapi
dapat kembali ke keadaan semula flokulasi
Faktor-faktor penyebab denaturasi protein :
- perubahan pH : penggumpalan kasein
- Panas : merusak ikatan hidrogen dan
jembatan garam - Radiasi : sinar X dan U.V
- Pelarut organik : aseton, alkohol.
- Garam-garam dari logam berat : Ag 2+, Hg 2+ , Pb
2+