Programa del Diploma del Bachillerato Internacional. Biologa.

Primera evaluacin: 2016

Tema 2. Biologa molecular

Subtema 2.4 Protenas

Idea fundamental:
Las protenas tienen una amplia variedad de funciones en los organismos
vivos

Imagen: "1GZX Haemoglobin" by Original uploader was

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T02.4 Protenas
Naturaleza de las ciencias
Bsqueda de patrones, tendencias y discrepancias: la mayora de los organismos,
aunque no todos, construyen las protenas a partir de los mismos aminocidos. (3.1)
Comprensin
Cada individuo tiene un proteoma singular.
Los organismos vivos sintetizan muchas protenas diferentes con un amplio rango de
funciones.
La secuencia de aminocidos determina la conformacin tridimensional de una
protena.
Una protena puede consistir en un nico polipptido o en varios polipptidos unidos
entre s.
La secuencia de aminocidos de los polipptidos est codificada por los genes.
Los aminocidos se pueden unir entre s en cualquier secuencia, proporcionando una
variedad enorme de posibles polipptidos.
Hay veinte aminocidos diferentes en los polipptidos sintetizados en los
ribosomas.
Los aminocidos se unen entre s mediante condensacin para formar polipptidos.

Aplicaciones
Desnaturalizacin de las protenas por el calor o por desviacin del pH del valor ptimo.
Rubisco, insulina, inmunoglobulinas, rodopsina, colgeno y seda de araa como
ejemplos de la variedad de funciones de las protenas.
Habilidades experimentales
Dibujo de diagramas moleculares para representar la formacin de un enlace
peptdico.
 P R O T E N A S
Las protenas desempean un papel
fundamental para la vida y son las
biomolculas ms verstiles y diversas. Son
imprescindibles por la enorme cantidad de
funciones diferentes que desempean:
estructural, inmunolgica (anticuerpos),
enzimtica, contrctil, homeosttica,
traduccin de seales, protectora o defensiva,
etc.
Las protenas estn formadas por polipptidos
y stos por aminocidos que son sus unidades
bsicas o monmeros. aminocidos Todo lo que vemos en
una persona son
protenas o el resultado
de ellas.

polipptido

protena
 P R O T E N A S
Las protenas desempean un papel
fundamental para la vida y son las
biomolculas ms verstiles y diversas. Son
imprescindibles por la enorme cantidad de
funciones diferentes que desempean:
estructural, inmunolgica (anticuerpos),
enzimtica, contrctil, homeosttica,
traduccin de seales, protectora o defensiva,
etc.
Las protenas estn formadas por polipptidos
y stos por aminocidos que son sus unidades
bsicas o monmeros. aminocidos Todo lo que vemos en
una persona son
protenas o el resultado
de ellas.

polipptido

protena
 1. Aminocidos y polipptidos
Los aminocidos se unen entre s mediante condensacin
para formar polipptidos.
Hay bsicamente 20 aminocidos distintos, cuya frmula
general es:
El carbono central se El grupo R es el grupo funcional
denomina carbono restante que es distinto en cada
alfa. grup aminocido.
oR

Grupo amino (- Grupo cido o carboxilo(-

NH )
El grupo amino es una2 de las
razones por las que el
nitrgeno es un elemento
importante de los seres
vivos.
COOH)
El grupo carboxilo o cido
carboxlico contiene un grupo
hidroxilo (-OH) que se pierde
cuando los aminocidos se
enlazan entre s.
 El enlace peptdico se forma por una reaccin de condensacin entre el
grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino de otro:
aminocido aminocido dipptido agua

La condensacin forma un enlace peptdico:

http://www2.nl.edu/jste/protein
s.htm
Un dipptido se forma por la unin de
dos aminocidos.
Un oligopptido contiene hasta 20
aminocidos.
En general, un pptido contiene hasta
40 aminocidos.
Un polipptido contiene ms de 40,
normalmente hasta 2.000 y en algunos
casos hasta 10.000 cientos o miles de
aminocidos.
 El enlace peptdico se forma por una reaccin de condensacin entre el
grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino de otro:
aminocido aminocido dipptido agua

La condensacin forma un enlace peptdico:

http://www2.nl.edu/jste/protein
s.htm
Un dipptido se forma por la unin de
dos aminocidos.
Un oligopptido contiene hasta 20
aminocidos.
En general, un pptido contiene hasta
40 aminocidos.
Un polipptido contiene ms de 40,
normalmente hasta 2.000 y en algunos
casos hasta 10.000 cientos o miles de
aminocidos.
 El enlace peptdico se forma por una reaccin de condensacin entre el
grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino de otro:
aminocido aminocido dipptido agua

La condensacin forma un enlace peptdico:

http://www2.nl.edu/jste/protein
s.htm
Un dipptido se forma por la unin de
dos aminocidos.
Un oligopptido contiene hasta 20
aminocidos.
En general, un pptido contiene hasta
40 aminocidos.
Un polipptido contiene ms de 40,
normalmente hasta 2.000 y en algunos
casos hasta 10.000 cientos o miles de
aminocidos.
 El enlace peptdico

Aminoci Aminoci
do do

Dipptido
2. Diversidad de aminocidos.
Hay veinte aminocidos diferentes en los polipptidos
sintetizados en los ribosomas.
Los polipptidos se sintetizan en los ribosomas enlazando
aminocidos en un orden y cantidad que estn determinados
genticamente por el ADN del ncleo, por los genes. En todos los
seres vivos existen 20 aminocidos distintos.

1 2 3 4 5 6 7

Mientras que los grupos amino y carboxilo forman los

enlaces peptdicos de la cadena, la secuencia de grupos R
son los que confieren al polipptido sus propiedades
qumicas y funcionales. Para establecer un orden los
aminocidos se enumeran empezando por el extremo amino libre.
2. Diversidad de aminocidos.
Hay veinte aminocidos diferentes en los polipptidos
sintetizados en los ribosomas.
Los polipptidos se sintetizan en los ribosomas enlazando
aminocidos en un orden y cantidad que estn determinados
genticamente por el ADN del ncleo, por los genes. En todos los
seres vivos existen 20 aminocidos distintos.

1 2 3 4 5 6 7

Mientras que los grupos amino y carboxilo forman los

enlaces peptdicos de la cadena, la secuencia de grupos R
son los que confieren al polipptido sus propiedades
qumicas y funcionales. Para establecer un orden los
aminocidos se enumeran empezando por el extremo amino libre.
2. Diversidad de aminocidos.
Hay veinte aminocidos diferentes en los polipptidos
sintetizados en los ribosomas.
Los polipptidos se sintetizan en los ribosomas enlazando
aminocidos en un orden y cantidad que estn determinados
genticamente por el ADN del ncleo, por los genes. En todos los
seres vivos existen 20 aminocidos distintos.

1 2 3 4 5 6 7

Mientras que los grupos amino y carboxilo forman los

enlaces peptdicos de la cadena, la secuencia de grupos R
son los que confieren al polipptido sus propiedades
qumicas y funcionales. Para establecer un orden los
aminocidos se enumeran empezando por el extremo amino libre.
Normalmente en las protenas hay 20 clases de aminocidos
diferentes. Se clasifican segn las propiedades qumicas de los
grupos R: Once grupos R son hidrfilos
Seis grupos R Siete tienen carga neta
Tres tienen
son Cuatro son Cuatro son
Tres son bases funciones
hidrofbicos polares sin cidos con
con carga neta especiales
carga neta carga neta
positiva
negativa
Alanina (Ala, a) Serina (Ser, s) cido glutmico Lisina (Lys, k) Prolina (Pro, p)
Valina (Val, v) Treonina (Thr, t) (Glu, e) Arginina (Arg, r) Metionina (Met,
Leucina (Leu, l) Glicina (Gly, g) cido asprtico Histidina (His, m)
Isoleucina (Ile, Tirosina (Tyr, y) (Asp, d) h) Cistena (Cys, c)
i), Asparagina
Fenilalanina (Asn, n)
(Phe, f) Glutamina (Gln,
Triptfano (Trp, q)
La mayora
w) se toman con
la alimentacin,
hidrolizando las protenas
proporcionadas por
plantas y animales que
componen nuestra dieta.
Aunque el organismo es NH3+

tambin capaz de
sintetizarlos casi todos,
hay 5 que no los podemos
sintetizar que se
Normalmente en las protenas hay 20 clases de aminocidos
diferentes. Se clasifican segn las propiedades qumicas de los
grupos R: Once grupos R son hidrfilos
Seis grupos R Siete tienen carga neta
Tres tienen
son Cuatro son Cuatro son
Tres son bases funciones
hidrofbicos polares sin cidos con
con carga neta especiales
carga neta carga neta
positiva
negativa
Alanina (Ala, a) Serina (Ser, s) cido glutmico Lisina (Lys, k) Prolina (Pro, p)
Valina (Val, v) Treonina (Thr, t) (Glu, e) Arginina (Arg, r) Metionina (Met,
Leucina (Leu, l) Glicina (Gly, g) cido asprtico Histidina (His, m)
Isoleucina (Ile, Tirosina (Tyr, y) (Asp, d) h) Cistena (Cys, c)
i), Asparagina
Fenilalanina (Asn, n)
(Phe, f) Glutamina (Gln,
Triptfano (Trp, q)
La mayora
w) se toman con
la alimentacin,
hidrolizando las protenas
proporcionadas por
plantas y animales que
componen nuestra dieta.
Aunque el organismo es NH3+

tambin capaz de
sintetizarlos casi todos,
hay 5 que no los podemos
sintetizar que se
 3. Dibujo de enlaces peptdicos
Dibujo de diagramas moleculares para representar la formacin
de un enlace peptdico.

1. Indica en qu grupos clasificaras los aminocidos que se

muestran a continuacin.
2. Elige dos de ellos y escribe la frmula estructural del
dipptido resultante.
3. Cuntos dipptidos diferentes podemos construir slo con 2
aminocidos?
Dibujo de enlaces

4. Dibuja ahora un oligopptido que tenga cuatro aminocidos.

Cuntos oligopptidos diferentes de este tipo se pueden
peptdicos

construir con los cuatro aminocidos indicados? Con qu

Actividad:

frmula matemtica podemos representar todas las

combinaciones posibles?
5. Calcula ahora cuntos polipptidos diferentes de 100
aminocidos se pueden sintetizar con los 20 tipos de
aminocidos?

serina cido alanina glicina

glutmico
En todos los aminocidos, excepto la glicina, el carbono central es
asimtrico y genera ismeros espaciales D- y L-. En la naturaleza los
aminocidos que forman las protenas son todos L-aminocidos.

* *

R R
Glicin D- L-
a aminocido aminocido

Recuerda que, en el caso de los monosacridos, en la naturaleza los ismeros

espaciales son siempre D-monosacridos.

El carbono asimtrico
* * ms alejado del grupo
funcional determina los
ismeros D- y L-
Estas coincidencias en el uso de un solo tipo de ismeros espaciales en los
seres vivos apoya la teora de la existencia de antepasados comunes que
utilizaban esos tipos de ismeros y no otros.
En todos los aminocidos, excepto la glicina, el carbono central es
asimtrico y genera ismeros espaciales D- y L-. En la naturaleza los
aminocidos que forman las protenas son todos L-aminocidos.

* *

R R
Glicin D- L-
a aminocido aminocido

Recuerda que, en el caso de los monosacridos, en la naturaleza los ismeros

espaciales son siempre D-monosacridos.

El carbono asimtrico
* * ms alejado del grupo
funcional determina los
ismeros D- y L-
Estas coincidencias en el uso de un solo tipo de ismeros espaciales en los
seres vivos apoya la teora de la existencia de antepasados comunes que
utilizaban esos tipos de ismeros y no otros.
 4. Origen de los aminocidos
Bsqueda de patrones, tendencias y discrepancias: la mayora
de los organismos, aunque no todos, construyen las protenas
a partir
La mayora de los de los mismos
organismos aminocidos.
producen sus protenas
con los 20 mismos aminocidos, lo cual es una prueba
de que todos ellos comparten unos mismos ancestros.
Pero hay algunas discrepancias con este patrn o
tendencia.
En algunos casos aparecen aminocidos distintos,
pero ello se debe a que son modificados despus
de formarse la protena. Por ejemplo, el colgeno,
una protena estructural fibrosa que forma parte Extremos de las
Bandas
de los tendones, ligamentos, piel y paredes de los molculas de
colgeno transversales
vasos sanguneos, a los que les proporciona

Fibra de 15
elasticidad y una gran resistencia a la rotura,
contiene prolinas en muchas posiciones cuando se
sintetiza en los ribosomas, pero estas prolinas son
modificadas posteriormente a hidroxiprolinas
La vitamina C (cido que
le confieren a la molcula una mayor
ascrbico) es un resistencia.
coenzima necesario para
convertir prolina en Seccin de la molcula de colgeno (3 cadenas
hidroxiprolina. Su dficit polipeptdicas de 1.000 aminocidos cada una
produce escorbuto. enrolladas en hlice muy compactas)

Cada cadena posee una secuencia repetitiva de un

mismo tripptido:
http://goo.gl/pE17qK Glicina-Prolina-Hidroxiprolina-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-
La gelatina est Scorbutic gums. Publicado bajo la licencia Dominio pblico va Wikimedia Gly-Pro-Hyp
hecha de Commons -
 4. Origen de los aminocidos
Bsqueda de patrones, tendencias y discrepancias: la mayora
de los organismos, aunque no todos, construyen las protenas
a partir
La mayora de los de los mismos
organismos aminocidos.
producen sus protenas
con los 20 mismos aminocidos, lo cual es una prueba
de que todos ellos comparten unos mismos ancestros.
Pero hay algunas discrepancias con este patrn o
tendencia.
En algunos casos aparecen aminocidos distintos,
pero ello se debe a que son modificados despus
de formarse la protena. Por ejemplo, el colgeno,
una protena estructural fibrosa que forma parte Extremos de las
Bandas
de los tendones, ligamentos, piel y paredes de los molculas de
colgeno transversales
vasos sanguneos, a los que les proporciona

Fibra de 15
elasticidad y una gran resistencia a la rotura,
contiene prolinas en muchas posiciones cuando se
sintetiza en los ribosomas, pero estas prolinas son
modificadas posteriormente a hidroxiprolinas
La vitamina C (cido que
le confieren a la molcula una mayor
ascrbico) es un resistencia.
coenzima necesario para
convertir prolina en Seccin de la molcula de colgeno (3 cadenas
hidroxiprolina. Su dficit polipeptdicas de 1.000 aminocidos cada una
produce escorbuto. enrolladas en hlice muy compactas)

Cada cadena posee una secuencia repetitiva de un

mismo tripptido:
http://goo.gl/pE17qK Glicina-Prolina-Hidroxiprolina-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-
La gelatina est Scorbutic gums. Publicado bajo la licencia Dominio pblico va Wikimedia Gly-Pro-Hyp
hecha de Commons -
 4. Origen de los aminocidos
Bsqueda de patrones, tendencias y discrepancias: la mayora
de los organismos, aunque no todos, construyen las protenas
a partir
La mayora de los de los mismos
organismos aminocidos.
producen sus protenas
con los 20 mismos aminocidos, lo cual es una prueba
de que todos ellos comparten unos mismos ancestros.
Pero hay algunas discrepancias con este patrn o
tendencia.
En algunos casos aparecen aminocidos distintos,
pero ello se debe a que son modificados despus
de formarse la protena. Por ejemplo, el colgeno,
una protena estructural fibrosa que forma parte Extremos de las
Bandas
de los tendones, ligamentos, piel y paredes de los molculas de
colgeno transversales
vasos sanguneos, a los que les proporciona

Fibra de 15
elasticidad y una gran resistencia a la rotura,
contiene prolinas en muchas posiciones cuando se
sintetiza en los ribosomas, pero estas prolinas son
modificadas posteriormente a hidroxiprolinas
La vitamina C (cido que
le confieren a la molcula una mayor
ascrbico) es un resistencia.
coenzima necesario para
convertir prolina en Seccin de la molcula de colgeno (3 cadenas
hidroxiprolina. Su dficit polipeptdicas de 1.000 aminocidos cada una
produce escorbuto. enrolladas en hlice muy compactas)

Cada cadena posee una secuencia repetitiva de un

mismo tripptido:
http://goo.gl/pE17qK Glicina-Prolina-Hidroxiprolina-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-
La gelatina est Scorbutic gums. Publicado bajo la licencia Dominio pblico va Wikimedia Gly-Pro-Hyp
hecha de Commons -
 4. Origen de los aminocidos
Bsqueda de patrones, tendencias y discrepancias: la mayora
de los organismos, aunque no todos, construyen las protenas
a partir
La mayora de los de los mismos
organismos aminocidos.
producen sus protenas
con los 20 mismos aminocidos, lo cual es una prueba
de que todos ellos comparten unos mismos ancestros.
Pero hay algunas discrepancias con este patrn o
tendencia.
En algunos casos aparecen aminocidos distintos,
pero ello se debe a que son modificados despus
de formarse la protena. Por ejemplo, el colgeno,
una protena estructural fibrosa que forma parte Extremos de las
Bandas
de los tendones, ligamentos, piel y paredes de los molculas de
colgeno transversales
vasos sanguneos, a los que les proporciona

Fibra de 15
elasticidad y una gran resistencia a la rotura,
contiene prolinas en muchas posiciones cuando se
sintetiza en los ribosomas, pero estas prolinas son
modificadas posteriormente a hidroxiprolinas
La vitamina C (cido que
le confieren a la molcula una mayor
ascrbico) es un resistencia.
coenzima necesario para
convertir prolina en Seccin de la molcula de colgeno (3 cadenas
hidroxiprolina. Su dficit polipeptdicas de 1.000 aminocidos cada una
produce escorbuto. enrolladas en hlice muy compactas)

Cada cadena posee una secuencia repetitiva de un

mismo tripptido:
http://goo.gl/pE17qK Glicina-Prolina-Hidroxiprolina-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-
La gelatina est Scorbutic gums. Publicado bajo la licencia Dominio pblico va Wikimedia Gly-Pro-Hyp
hecha de Commons -
 En el ao 2002 se ha encontrado que algunas especies utilizan adems, en
unas pocas protenas, dos aminocidos nuevos: selenocistena y pirrolisina,
que han puesto de manifiesto mecanismos extras especiales en la sntesis
de estas protenas, que se considera que han evolucionado a partir del
mecanismo general de sntesis proteica utilizado con los 20 aminocidos
universales.

selenocistena pirrolisina

En el ao 2012 cientficos del CNRS (Centre National de

la Recherche Scientifique) de Francia construyeron un
simulador de cometa artificial conteniendo en su
superficie una serie de compuestos que se encuentran en
el medio interestelar, como el agua, amoniaco y metanol
y lo sometieron a condiciones extremas similares a las
encontradas en el espacio (-200 C y en el vaco),
mientras lo sometieron a radiacin ultravioleta. Despus
de diez das, se analiz con un cromatgrafo de precisin
que detect unos pocos microgramos preciosos (10.6
gramos) de material orgnico artificial con 26
aminocidos distintos y 6 diaminocidos! Estos
http://www2.cnrs.fr/en/2001.htm
resultados clave muestran que las primeras estructuras
moleculares de la vida podran haberse formado en el
medio interestelar, antes de llegar a la Tierra primitiva a
travs de la cada de meteoritos y cometas, apoyando la
 En el ao 2002 se ha encontrado que algunas especies utilizan adems, en
unas pocas protenas, dos aminocidos nuevos: selenocistena y pirrolisina,
que han puesto de manifiesto mecanismos extras especiales en la sntesis
de estas protenas, que se considera que han evolucionado a partir del
mecanismo general de sntesis proteica utilizado con los 20 aminocidos
universales.

selenocistena pirrolisina

En el ao 2012 cientficos del CNRS (Centre National de

la Recherche Scientifique) de Francia construyeron un
simulador de cometa artificial conteniendo en su
superficie una serie de compuestos que se encuentran en
el medio interestelar, como el agua, amoniaco y metanol
y lo sometieron a condiciones extremas similares a las
encontradas en el espacio (-200 C y en el vaco),
mientras lo sometieron a radiacin ultravioleta. Despus
de diez das, se analiz con un cromatgrafo de precisin
que detect unos pocos microgramos preciosos (10.6
gramos) de material orgnico artificial con 26
aminocidos distintos y 6 diaminocidos! Estos
http://www2.cnrs.fr/en/2001.htm
resultados clave muestran que las primeras estructuras
moleculares de la vida podran haberse formado en el
medio interestelar, antes de llegar a la Tierra primitiva a
travs de la cada de meteoritos y cometas, apoyando la
 Teoras sobre el origen de los aminocidos.

Pero, aparte de estas discrepancias, el uso de slo 20 tipos de aminocidos

por parte de todos los seres vivos no se puede deber a la casualidad. Tiene
que haber una o ms razones para ello. Y se han propuesto tres hiptesis:
Pregunta BI: Origen de los

A. Los 20 aminocidos fueron producidos por procesos qumicos en la Tierra

antes del origen de la vida, por lo que todos los organismos los utilizan y
siguen utilizndolos. Podran haberse utilizados otros aminocidos, si
hubieran estado disponibles en ese momento del origen de la vida.
aminocidos

B. Los 20 aminocidos son ideales para fabricar una amplia gama de

protenas, por lo que la seleccin natural siempre ha favorecido a los
organismos que los utilizan y no a los que hubieran utilizado otros
aminocidos.
C. Todos los seres vivos han evolucionado a partir de una especie ancestral
nica que utilizaba estos 20 aminocidos. Porque el mecanismo complejo
mediante el cual se sintetizan los polipptidos en los ribosomas, hace
muy difcil para cualquier organismo cambiar el repertorio de
aminocidos, ya sea mediante la eliminacin de los existentes o
aadiendo
Piensa otros nuevos.
y responde:
Cul de las tres teoras es apoyada por las pruebas disponibles
actualmente?
Cmo podramos averiguar si las otras dos hiptesis son ciertas o no y qu
tipo de pruebas deberamos buscar?
 Teoras sobre el origen de los aminocidos.

Pero, aparte de estas discrepancias, el uso de slo 20 tipos de aminocidos

por parte de todos los seres vivos no se puede deber a la casualidad. Tiene
que haber una o ms razones para ello. Y se han propuesto tres hiptesis:
Pregunta BI: Origen de los

A. Los 20 aminocidos fueron producidos por procesos qumicos en la Tierra

antes del origen de la vida, por lo que todos los organismos los utilizan y
siguen utilizndolos. Podran haberse utilizados otros aminocidos, si
hubieran estado disponibles en ese momento del origen de la vida.
aminocidos

B. Los 20 aminocidos son ideales para fabricar una amplia gama de

protenas, por lo que la seleccin natural siempre ha favorecido a los
organismos que los utilizan y no a los que hubieran utilizado otros
aminocidos.
C. Todos los seres vivos han evolucionado a partir de una especie ancestral
nica que utilizaba estos 20 aminocidos. Porque el mecanismo complejo
mediante el cual se sintetizan los polipptidos en los ribosomas, hace
muy difcil para cualquier organismo cambiar el repertorio de
aminocidos, ya sea mediante la eliminacin de los existentes o
aadiendo
Piensa otros nuevos.
y responde:
Cul de las tres teoras es apoyada por las pruebas disponibles
actualmente?
Cmo podramos averiguar si las otras dos hiptesis son ciertas o no y qu
tipo de pruebas deberamos buscar?
 Teoras sobre el origen de los aminocidos.

Pero, aparte de estas discrepancias, el uso de slo 20 tipos de aminocidos

por parte de todos los seres vivos no se puede deber a la casualidad. Tiene
que haber una o ms razones para ello. Y se han propuesto tres hiptesis:
Pregunta BI: Origen de los

A. Los 20 aminocidos fueron producidos por procesos qumicos en la Tierra

antes del origen de la vida, por lo que todos los organismos los utilizan y
siguen utilizndolos. Podran haberse utilizados otros aminocidos, si
hubieran estado disponibles en ese momento del origen de la vida.
aminocidos

B. Los 20 aminocidos son ideales para fabricar una amplia gama de

protenas, por lo que la seleccin natural siempre ha favorecido a los
organismos que los utilizan y no a los que hubieran utilizado otros
aminocidos.
C. Todos los seres vivos han evolucionado a partir de una especie ancestral
nica que utilizaba estos 20 aminocidos. Porque el mecanismo complejo
mediante el cual se sintetizan los polipptidos en los ribosomas, hace
muy difcil para cualquier organismo cambiar el repertorio de
aminocidos, ya sea mediante la eliminacin de los existentes o
aadiendo
Piensa otros nuevos.
y responde:
Cul de las tres teoras es apoyada por las pruebas disponibles
actualmente?
Cmo podramos averiguar si las otras dos hiptesis son ciertas o no y qu
tipo de pruebas deberamos buscar?
 Teoras sobre el origen de los aminocidos.

Pero, aparte de estas discrepancias, el uso de slo 20 tipos de aminocidos

por parte de todos los seres vivos no se puede deber a la casualidad. Tiene
que haber una o ms razones para ello. Y se han propuesto tres hiptesis:
Pregunta BI: Origen de los

A. Los 20 aminocidos fueron producidos por procesos qumicos en la Tierra

antes del origen de la vida, por lo que todos los organismos los utilizan y
siguen utilizndolos. Podran haberse utilizados otros aminocidos, si
hubieran estado disponibles en ese momento del origen de la vida.
aminocidos

B. Los 20 aminocidos son ideales para fabricar una amplia gama de

protenas, por lo que la seleccin natural siempre ha favorecido a los
organismos que los utilizan y no a los que hubieran utilizado otros
aminocidos.
C. Todos los seres vivos han evolucionado a partir de una especie ancestral
nica que utilizaba estos 20 aminocidos. Porque el mecanismo complejo
mediante el cual se sintetizan los polipptidos en los ribosomas, hace
muy difcil para cualquier organismo cambiar el repertorio de
aminocidos, ya sea mediante la eliminacin de los existentes o
aadiendo
Piensa otros nuevos.
y responde:
Cul de las tres teoras es apoyada por las pruebas disponibles
actualmente?
Cmo podramos averiguar si las otras dos hiptesis son ciertas o no y qu
tipo de pruebas deberamos buscar?
 A. Los 20 aminocidos fueron producidos por procesos qumicos en la Tierra antes del origen de la
vida, por lo que todos los organismos los utilizan y siguen utilizndolos. Podran haberse utilizados
otros aminocidos, si hubieran estado disponibles en ese momento del origen de la vida.
B. Los 20 aminocidos son ideales para fabricar una amplia gama de protenas, por lo que la
seleccin natural siempre ha favorecido a los organismos que los utilizan y no a los que hubieran
utilizado otros aminocidos.
C. Todos los seres vivos han evolucionado a partir de una especie ancestral nica que utilizaba estos
20 aminocidos. Porque el mecanismo complejo mediante el cual se sintetizan los polipptidos en
Pregunta BI: Origen de los

los ribosomas, hace muy difcil para cualquier organismo cambiar el repertorio de aminocidos,
ya sea mediante la eliminacin de los existentes o aadiendo otros nuevos.
Cul de las tres teoras es apoyada por las pruebas disponibles actualmente?
La hiptesis A no se admite ya que no se sabe si en la Tierra prebitica se
encontraban ya esos 20 aminocidos; los experimentos de simulacin y el
aminocidos

anlisis de los cometas sugieren que otros aminocidos deban estar

presentes;
La hiptesis B no es apoyada, ya que no se sabe si otros aminocidos
habran sido tiles; adems se ha descubierto que algn otro aminocido
(como la hidroxiprolina) se utiliza nicamente en unas pocas protenas,
mediante la modificacin de uno de los 20 aminocidos;
La hiptesis C se admite ya que existen otras pruebas del origen comn de
los seres vivos: todos los organismos emplean el mismo cdigo gentico,
utilizan D-monosacridos y todos tambin L-aminocidos;
Cmo podramos averiguar si las otras dos hiptesis son ciertas o no y qu tipo de
pruebas deberamos buscar?
o Para apoyar la hiptesis A podran simularse las condiciones prebiticas de la
Tierra e intentar encontrar los aminocidos que podra haber estado
presentes;
o Para la hiptesis B se podra buscar otro planeta donde se ha desarrollado la
vida y ver qu aminocidos se utilizan; o bien buscar organismos en la Tierra
que no utilicen los mismos 20 aminocidos;
 A. Los 20 aminocidos fueron producidos por procesos qumicos en la Tierra antes del origen de la
vida, por lo que todos los organismos los utilizan y siguen utilizndolos. Podran haberse utilizados
otros aminocidos, si hubieran estado disponibles en ese momento del origen de la vida.
B. Los 20 aminocidos son ideales para fabricar una amplia gama de protenas, por lo que la
seleccin natural siempre ha favorecido a los organismos que los utilizan y no a los que hubieran
utilizado otros aminocidos.
C. Todos los seres vivos han evolucionado a partir de una especie ancestral nica que utilizaba estos
20 aminocidos. Porque el mecanismo complejo mediante el cual se sintetizan los polipptidos en
Pregunta BI: Origen de los

los ribosomas, hace muy difcil para cualquier organismo cambiar el repertorio de aminocidos,
ya sea mediante la eliminacin de los existentes o aadiendo otros nuevos.
Cul de las tres teoras es apoyada por las pruebas disponibles actualmente?
La hiptesis A no se admite ya que no se sabe si en la Tierra prebitica se
encontraban ya esos 20 aminocidos; los experimentos de simulacin y el
aminocidos

anlisis de los cometas sugieren que otros aminocidos deban estar

presentes;
La hiptesis B no es apoyada, ya que no se sabe si otros aminocidos
habran sido tiles; adems se ha descubierto que algn otro aminocido
(como la hidroxiprolina) se utiliza nicamente en unas pocas protenas,
mediante la modificacin de uno de los 20 aminocidos;
La hiptesis C se admite ya que existen otras pruebas del origen comn de
los seres vivos: todos los organismos emplean el mismo cdigo gentico,
utilizan D-monosacridos y todos tambin L-aminocidos;
Cmo podramos averiguar si las otras dos hiptesis son ciertas o no y qu tipo de
pruebas deberamos buscar?
o Para apoyar la hiptesis A podran simularse las condiciones prebiticas de la
Tierra e intentar encontrar los aminocidos que podra haber estado
presentes;
o Para la hiptesis B se podra buscar otro planeta donde se ha desarrollado la
vida y ver qu aminocidos se utilizan; o bien buscar organismos en la Tierra
que no utilicen los mismos 20 aminocidos;
 A. Los 20 aminocidos fueron producidos por procesos qumicos en la Tierra antes del origen de la
vida, por lo que todos los organismos los utilizan y siguen utilizndolos. Podran haberse utilizados
otros aminocidos, si hubieran estado disponibles en ese momento del origen de la vida.
B. Los 20 aminocidos son ideales para fabricar una amplia gama de protenas, por lo que la
seleccin natural siempre ha favorecido a los organismos que los utilizan y no a los que hubieran
utilizado otros aminocidos.
C. Todos los seres vivos han evolucionado a partir de una especie ancestral nica que utilizaba estos
20 aminocidos. Porque el mecanismo complejo mediante el cual se sintetizan los polipptidos en
Pregunta BI: Origen de los

los ribosomas, hace muy difcil para cualquier organismo cambiar el repertorio de aminocidos,
ya sea mediante la eliminacin de los existentes o aadiendo otros nuevos.
Cul de las tres teoras es apoyada por las pruebas disponibles actualmente?
La hiptesis A no se admite ya que no se sabe si en la Tierra prebitica se
encontraban ya esos 20 aminocidos; los experimentos de simulacin y el
aminocidos

anlisis de los cometas sugieren que otros aminocidos deban estar

presentes;
La hiptesis B no es apoyada, ya que no se sabe si otros aminocidos
habran sido tiles; adems se ha descubierto que algn otro aminocido
(como la hidroxiprolina) se utiliza nicamente en unas pocas protenas,
mediante la modificacin de uno de los 20 aminocidos;
La hiptesis C se admite ya que existen otras pruebas del origen comn de
los seres vivos: todos los organismos emplean el mismo cdigo gentico,
utilizan D-monosacridos y todos tambin L-aminocidos;
Cmo podramos averiguar si las otras dos hiptesis son ciertas o no y qu tipo de
pruebas deberamos buscar?
o Para apoyar la hiptesis A podran simularse las condiciones prebiticas de la
Tierra e intentar encontrar los aminocidos que podra haber estado
presentes;
o Para la hiptesis B se podra buscar otro planeta donde se ha desarrollado la
vida y ver qu aminocidos se utilizan; o bien buscar organismos en la Tierra
que no utilicen los mismos 20 aminocidos;
 Las paredes de las bacterias contienen peptidoglicanos o
murena, un compuesto que contiene azcares y cadenas
pequeas de aminocidos. Algunos de estos aminocidos son
diferentes a los 20 comunes utilizados en las protenas. Adems
algunos de ellos son D-aminocidos, en vez de los ismeros
Pregunta BI: Origen de los

habituales L-aminocidos. Discuta si este hecho constituye una

discrepancia significativa que falsa la teora de que todos los
polipptidos se forman con los mismos 20 aminocidos.
aminocidos
 Las paredes de las bacterias contienen peptidoglicanos o
murena, un compuesto que contiene azcares y cadenas
pequeas de aminocidos. Algunos de estos aminocidos son
diferentes a los 20 comunes utilizados en las protenas. Adems
algunos de ellos son D-aminocidos, en vez de los ismeros
Pregunta BI: Origen de los

habituales L-aminocidos. Discuta si este hecho constituye una

discrepancia significativa que falsa la teora de que todos los
polipptidos se forman con los mismos 20 aminocidos.
aminocidos

No es una discrepancia significativa porque:

Los oligopptidos no son polipptidos;
Los aminocidos del peptidoglicano se unen entre s en los
ribosomas;
Se unen entre s mediante un proceso ms simple catalizado
por enzimas;
No implica, por tanto, el uso del cdigo gentico;
Este mecanismo ha evolucionado por separado del proceso
de transcripcin del ADN y de traduccin y sntesis de
protenas en los ribosomas.
 5. Diversidad de polipptidos
Los aminocidos se pueden unir entre s en cualquier
secuencia, proporcionando una variedad enorme de posibles
Lospolipptidos.
polipptidos pueden tener cualquier longitud, desde 40 hasta 2.000
10.000 unidades.
Se pueden utilizar 20 aminocidos distintos.
Hay multitud de combinaciones o secuencias posibles.

Calcula la diversidad de polipptidos completando los

valores que faltan:
N de
aminocidos
N de secuencias posibles
en el
polipptido
1 20 1

2 20 2
400
3 8.000

20 6
20
100 130
 5. Diversidad de polipptidos
Los aminocidos se pueden unir entre s en cualquier
secuencia, proporcionando una variedad enorme de posibles
Lospolipptidos.
polipptidos pueden tener cualquier longitud, desde 40 hasta 2.000
10.000 unidades.
Se pueden utilizar 20 aminocidos distintos.
Hay multitud de combinaciones o secuencias posibles.

Calcula la diversidad de polipptidos completando los

valores que faltan:
N de
aminocidos
N de secuencias posibles
en el
polipptido
1 20 1

2 20 2
400
3 8.000

20 6
20
100 130
 6. Genes y polipptidos
La secuencia de aminocidos de los polipptidos est
codificada por los genes.
El nmero de combinaciones y secuencias posibles de aminocidos es enorme.
Una clula produce miles de polipptidos con secuencias distintas, uniendo los
aminocidos uno a uno en los ribosomas. La informacin para producir una
secuencia u otra de aminocidos se almacena en los genes y se traduce en
secuencias de aminocidos en los ribosomas, mediante el cdigo gentico.
Tres nucletidos determinan la colocacin de un determinado
aminocido en el polipptido. Si un polipptido tiene 300 aminocidos,
En realidad los genes tienen
su gen deber tener al menos 300 x 3 = 900 nucletidos.
lotes extra de nucletidos que
se repiten al inicio, al final y
en la mitad del gen
(intrones). Estas secuencias
extra repetitivas son muy
extensas y ocupan mucho
espacio en el ADN, pero no
codifican aminocidos sino
que tienen otras funciones
an por descubrir. Si
quitamos estos tramos
DNA ORF de National Human Genome Los polipptidos se codifican slo en los
Research Institute - repetitivos de nucletidos la exones.
http://www.genome.gov/Images/EdKit/bio2b_lar
ge.gif. Disponible bajo la licencia Dominio secuencia de nucletidos Gene de Courtesy: National Human
Genome Research Institute - [1] (file).
pblico va Wikimedia Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:DNA_
restante se denomina Marco Disponible bajo la licencia Dominio pblico
va Wikimedia Commons -
ORF.png#mediaviewer/File:DNA_ORF.png abierto de lectura (ORF en http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Gene
.png#mediaviewer/File:Gene.png
ingls). Un ORF es aquella
 6. Genes y polipptidos
La secuencia de aminocidos de los polipptidos est
codificada por los genes.
El nmero de combinaciones y secuencias posibles de aminocidos es enorme.
Una clula produce miles de polipptidos con secuencias distintas, uniendo los
aminocidos uno a uno en los ribosomas. La informacin para producir una
secuencia u otra de aminocidos se almacena en los genes y se traduce en
secuencias de aminocidos en los ribosomas, mediante el cdigo gentico.
Tres nucletidos determinan la colocacin de un determinado
aminocido en el polipptido. Si un polipptido tiene 300 aminocidos,
En realidad los genes tienen
su gen deber tener al menos 300 x 3 = 900 nucletidos.
lotes extra de nucletidos que
se repiten al inicio, al final y
en la mitad del gen
(intrones). Estas secuencias
extra repetitivas son muy
extensas y ocupan mucho
espacio en el ADN, pero no
codifican aminocidos sino
que tienen otras funciones
an por descubrir. Si
quitamos estos tramos
DNA ORF de National Human Genome Los polipptidos se codifican slo en los
Research Institute - repetitivos de nucletidos la exones.
http://www.genome.gov/Images/EdKit/bio2b_lar
ge.gif. Disponible bajo la licencia Dominio secuencia de nucletidos Gene de Courtesy: National Human
Genome Research Institute - [1] (file).
pblico va Wikimedia Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:DNA_
restante se denomina Marco Disponible bajo la licencia Dominio pblico
va Wikimedia Commons -
ORF.png#mediaviewer/File:DNA_ORF.png abierto de lectura (ORF en http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Gene
.png#mediaviewer/File:Gene.png
ingls). Un ORF es aquella
 7. Polipptidos y protenas
Una protena puede consistir en un nico polipptido o en
varios polipptidos unidos entre s.
Nmero Protena Funcin
de
polippti
dos
1 lisozima Enzima presente en secreciones
como el mucus nasal o en las
lgrimas; elimina bacterias
digiriendo el peptidoglicano de sus
paredes celulares.
2 integrina Protena integral de la
membrana plasmtica que
establece conexiones entre el
exterior y el interior celular.
3 colgeno Protena estructural en tendones,
ligamentos, piel y paredes de vasos
sanguneos; proporciona resistencia
y limita el estiramiento.
4 hemoglo Protena transportadora en los
bina glbulos rojos de la sangre;
Imgenes deenlaza
los modelos
oxgenomoleculares tomadas
en los pulmones y lode:
http://www.rcsb.org/pdb/101/structural_view_of_biolog
libera en los tejidos donde hay una
 7. Polipptidos y protenas
Una protena puede consistir en un nico polipptido o en
varios polipptidos unidos entre s.
Nmero Protena Funcin
de
polippti
dos
1 lisozima Enzima presente en secreciones
como el mucus nasal o en las
lgrimas; elimina bacterias
digiriendo el peptidoglicano de sus
paredes celulares.
2 integrina Protena integral de la
membrana plasmtica que
establece conexiones entre el
exterior y el interior celular.
3 colgeno Protena estructural en tendones,
ligamentos, piel y paredes de vasos
sanguneos; proporciona resistencia
y limita el estiramiento.
4 hemoglo Protena transportadora en los
bina glbulos rojos de la sangre;
Imgenes deenlaza
los modelos
oxgenomoleculares tomadas
en los pulmones y lode:
http://www.rcsb.org/pdb/101/structural_view_of_biolog
libera en los tejidos donde hay una
 7. Polipptidos y protenas
Una protena puede consistir en un nico polipptido o en
varios polipptidos unidos entre s.
Nmero Protena Funcin
de
polippti
dos
1 lisozima Enzima presente en secreciones
como el mucus nasal o en las
lgrimas; elimina bacterias
digiriendo el peptidoglicano de sus
paredes celulares.
2 integrina Protena integral de la
membrana plasmtica que
establece conexiones entre el
exterior y el interior celular.
3 colgeno Protena estructural en tendones,
ligamentos, piel y paredes de vasos
sanguneos; proporciona resistencia
y limita el estiramiento.
4 hemoglo Protena transportadora en los
bina glbulos rojos de la sangre;
Imgenes deenlaza
los modelos
oxgenomoleculares tomadas
en los pulmones y lode:
http://www.rcsb.org/pdb/101/structural_view_of_biolog
libera en los tejidos donde hay una
 7. Polipptidos y protenas
Una protena puede consistir en un nico polipptido o en
varios polipptidos unidos entre s.
Nmero Protena Funcin
de
polippti
dos
1 lisozima Enzima presente en secreciones
como el mucus nasal o en las
lgrimas; elimina bacterias
digiriendo el peptidoglicano de sus
paredes celulares.
2 integrina Protena integral de la
membrana plasmtica que
establece conexiones entre el
exterior y el interior celular.
3 colgeno Protena estructural en tendones,
ligamentos, piel y paredes de vasos
sanguneos; proporciona resistencia
y limita el estiramiento.
4 hemoglo Protena transportadora en los
bina glbulos rojos de la sangre;
Imgenes deenlaza
los modelos
oxgenomoleculares tomadas
en los pulmones y lode:
http://www.rcsb.org/pdb/101/structural_view_of_biolog
libera en los tejidos donde hay una
 7. Polipptidos y protenas
Una protena puede consistir en un nico polipptido o en
varios polipptidos unidos entre s.
Nmero Protena Funcin
de
polippti
dos
1 lisozima Enzima presente en secreciones
como el mucus nasal o en las
lgrimas; elimina bacterias
digiriendo el peptidoglicano de sus
paredes celulares.
2 integrina Protena integral de la
membrana plasmtica que
establece conexiones entre el
exterior y el interior celular.
3 colgeno Protena estructural en tendones,
ligamentos, piel y paredes de vasos
sanguneos; proporciona resistencia
y limita el estiramiento.
4 hemoglo Protena transportadora en los
bina glbulos rojos de la sangre;
Imgenes deenlaza
los modelos
oxgenomoleculares tomadas
en los pulmones y lode:
http://www.rcsb.org/pdb/101/structural_view_of_biolog
libera en los tejidos donde hay una
 8. Estructura de las protenas
La secuencia de aminocidos determina la conformacin
tridimensional de una protena.
La forma tridimensional o conformacin de una
protena determina su funcin. Las protenas tienen
distintos niveles de estructura: primaria,
ttp://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein
secundaria, terciaria yLacuaternaria.
estructura primaria de una
protena es su secuencia de
aminocidos, es decir, el nmero,
tipo y orden en que se encuentran
colocados los aminocidos en la
cadena polipeptdica. Cada
secuencia est
2 codificada por
1 3 4 un
gen especfico en el ADN.
NH2 Met His Pro Gly
5 6 7 8
Leu Trp Leu Leu

167 167 167 167

5 6 7 8 COO
Estructura primaria del colgeno humano con 1678 Met Lys Ser Leu
H
aminocidos
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/BAA04809.1
 8. Estructura de las protenas
La secuencia de aminocidos determina la conformacin
tridimensional de una protena.
La forma tridimensional o conformacin de una
protena determina su funcin. Las protenas tienen
distintos niveles de estructura: primaria,
ttp://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein
secundaria, terciaria yLacuaternaria.
estructura primaria de una
protena es su secuencia de
aminocidos, es decir, el nmero,
tipo y orden en que se encuentran
colocados los aminocidos en la
cadena polipeptdica. Cada
secuencia est
2 codificada por
1 3 4 un
gen especfico en el ADN.
NH2 Met His Pro Gly
5 6 7 8
Leu Trp Leu Leu

167 167 167 167

5 6 7 8 COO
Estructura primaria del colgeno humano con 1678 Met Lys Ser Leu
H
aminocidos
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/BAA04809.1
Cuntos aminocidos hay en este pptido?
Cul es el extremo amino y cul el
carboxilo?

http://fig.cox.miami.edu/~cmallery/255/255amino/polypeptide.gif
 La estructura secundaria de una protena son los pequeos pliegues
repetitivos que se producen frecuentemente a lo largo de la cadena
polipeptdica y que pueden tener forma de hlice (cilndrica) o de
lmina u hoja plegada (plana). Se producen por la formacin de
puentes de hidrgeno entre los grupos N-H y C=O de los enlaces peptdicos
prximos de la propia cadena. Segn laEstructura
Estructura secundaria plana
secuencia de aminocidos se
secundaria
producirn unas estructuras u otras. cilndrica

Lmina
Hlice
plegada beta
alfa
En estos modelos no se han representado los grupos R para clarificar la ubicacin de los
puentes de hidrgeno.
Imagen tomada de Raven, Biology,

Las porinas son

protenas con forma de La
canal que permiten la hemoglobina
McGrawHill

difusin de presenta
determinadas
numerosos
molculas a travs de
la membrana. El canal tramos con
est delimitado por estructura
cadenas antiparalelas de hlices
Hojas
de lminas .
plegadas
Hemoglobin. Publicado bajo la licencia CC BY-SA 3.0 va Wikimedia
Commons -
 La estructura secundaria de una protena son los pequeos pliegues
repetitivos que se producen frecuentemente a lo largo de la cadena
polipeptdica y que pueden tener forma de hlice (cilndrica) o de
lmina u hoja plegada (plana). Se producen por la formacin de
puentes de hidrgeno entre los grupos N-H y C=O de los enlaces peptdicos
prximos de la propia cadena. Segn laEstructura
Estructura secundaria plana
secuencia de aminocidos se
secundaria
producirn unas estructuras u otras. cilndrica

Lmina
Hlice
plegada beta
alfa
En estos modelos no se han representado los grupos R para clarificar la ubicacin de los
puentes de hidrgeno.
Imagen tomada de Raven, Biology,

Las porinas son

protenas con forma de La
canal que permiten la hemoglobina
McGrawHill

difusin de presenta
determinadas
numerosos
molculas a travs de
la membrana. El canal tramos con
est delimitado por estructura
cadenas antiparalelas de hlices
Hojas
de lminas .
plegadas
Hemoglobin. Publicado bajo la licencia CC BY-SA 3.0 va Wikimedia
Commons -
 La estructura secundaria de una protena son los pequeos pliegues
repetitivos que se producen frecuentemente a lo largo de la cadena
polipeptdica y que pueden tener forma de hlice (cilndrica) o de
lmina u hoja plegada (plana). Se producen por la formacin de
puentes de hidrgeno entre los grupos N-H y C=O de los enlaces peptdicos
prximos de la propia cadena. Segn laEstructura
Estructura secundaria plana
secuencia de aminocidos se
secundaria
producirn unas estructuras u otras. cilndrica

Lmina
Hlice
plegada beta
alfa
En estos modelos no se han representado los grupos R para clarificar la ubicacin de los
puentes de hidrgeno.
Imagen tomada de Raven, Biology,

Las porinas son

protenas con forma de La
canal que permiten la hemoglobina
McGrawHill

difusin de presenta
determinadas
numerosos
molculas a travs de
la membrana. El canal tramos con
est delimitado por estructura
cadenas antiparalelas de hlices
Hojas
de lminas .
plegadas
Hemoglobin. Publicado bajo la licencia CC BY-SA 3.0 va Wikimedia
Commons -
 La estructura terciaria de una protena son los grandes
pliegues que le confieren una forma tridimensional
geomtrica. Las protenas se pliegan y se estabilizan como
consecuencia de las interacciones dbiles que se producen entre
los propios aminocidos:
Atracciones y repulsiones entre los grupos R con cargas
elctricas positivas y negativas.
Puentes de hidrgeno entre aminocidos lejanos.
Interacciones hidrfilas e hidrofbicas con el agua
circundante, de modo que los aminocidos apolares
tienden a colocarse en el interior de la molculas, y los
polares en la superficie de contacto con el agua.
Tambin se pueden producir enlaces covalentes fuertes entre dos
cistenas originando puentes disulfuro, que contribuyen a reforzar
los grandes pliegues.
Esta forma tridimensional es imprescindible para su adecuado
funcionamiento. Atracci
Regin
hidrofbi
n inica
ca

Puente disulfuro
entre los grupos R
Puente de de dos cistenas
hidrgeno
 La estructura terciaria de una protena son los grandes
pliegues que le confieren una forma tridimensional
geomtrica. Las protenas se pliegan y se estabilizan como
consecuencia de las interacciones dbiles que se producen entre
los propios aminocidos:
Atracciones y repulsiones entre los grupos R con cargas
elctricas positivas y negativas.
Puentes de hidrgeno entre aminocidos lejanos.
Interacciones hidrfilas e hidrofbicas con el agua
circundante, de modo que los aminocidos apolares
tienden a colocarse en el interior de la molculas, y los
polares en la superficie de contacto con el agua.
Tambin se pueden producir enlaces covalentes fuertes entre dos
cistenas originando puentes disulfuro, que contribuyen a reforzar
los grandes pliegues.
Esta forma tridimensional es imprescindible para su adecuado
funcionamiento. Atracci
Regin
hidrofbi
n inica
ca

Puente disulfuro
entre los grupos R
Puente de de dos cistenas
hidrgeno
 La estructura terciaria de una protena son los grandes
pliegues que le confieren una forma tridimensional
geomtrica. Las protenas se pliegan y se estabilizan como
consecuencia de las interacciones dbiles que se producen entre
los propios aminocidos:
Atracciones y repulsiones entre los grupos R con cargas
elctricas positivas y negativas.
Puentes de hidrgeno entre aminocidos lejanos.
Interacciones hidrfilas e hidrofbicas con el agua
circundante, de modo que los aminocidos apolares
tienden a colocarse en el interior de la molculas, y los
polares en la superficie de contacto con el agua.
Tambin se pueden producir enlaces covalentes fuertes entre dos
cistenas originando puentes disulfuro, que contribuyen a reforzar
los grandes pliegues.
Esta forma tridimensional es imprescindible para su adecuado
funcionamiento. Atracci
Regin
hidrofbi
n inica
ca

Puente disulfuro
entre los grupos R
Puente de de dos cistenas
hidrgeno
 La estructura terciaria de una protena son los grandes
pliegues que le confieren una forma tridimensional
geomtrica. Las protenas se pliegan y se estabilizan como
consecuencia de las interacciones dbiles que se producen entre
los propios aminocidos:
Atracciones y repulsiones entre los grupos R con cargas
elctricas positivas y negativas.
Puentes de hidrgeno entre aminocidos lejanos.
Interacciones hidrfilas e hidrofbicas con el agua
circundante, de modo que los aminocidos apolares
tienden a colocarse en el interior de la molculas, y los
polares en la superficie de contacto con el agua.
Tambin se pueden producir enlaces covalentes fuertes entre dos
cistenas originando puentes disulfuro, que contribuyen a reforzar
los grandes pliegues.
Esta forma tridimensional es imprescindible para su adecuado
funcionamiento. Atracci
Regin
hidrofbi
n inica
ca

Puente disulfuro
entre los grupos R
Puente de de dos cistenas
hidrgeno
 Modelado del plegamiento de una Intntelo con
plastilina
protena
color
nmero 10 1 1 2 2
cido
ejemplo serina lisina asprtic cistena valina
o
Ser Lys Asp Cys Val

propiedad polar carga + carga - con S apolar

Construya el siguiente polipptido cuya estructura

primaria es:

Se Se Se Se Se Cy Val Val Ly Se Se As Se Se Cy Se
r r quer no tenga
Suponiendo r r s Tenga en cuenta
s r que:
r p r r s r
estructura secundaria Los grupos R polares quedan en el exterior
proponga cmo se plegara el Los grupos apolares en el interior
polipptido en agua y cul Los grupos R con carga positiva cerca de los de
sera su estructura terciaria? carga negativa
Modelado del plegamiento de una
protena

Atraccin inica
Puente disulfuro
Entre aminocidos con
Enlace S-S entre
cargas opuestas
cistenas

Interaccin hidrfoba
Interaccin hidrfila Orienta a los aminocidos
Orienta a los aminocidos polares apolares hacia el interior, lejos
hacia el exterior, cerca del agua del agua
Foldit: Resolver puzles para la
ciencia

Descrgalo y juega:
http://fold.it/portal/

Foldit es un juego de ordenador experimental que consiste en predecir la estructura

tridimensional de las protenas y su plegamiento a partir de la su secuencia de
aminocidos. Su propsito es encontrar, gracias a la intuicin y la suerte del jugador,
las formas naturales de las protenas que forman parte de los seres vivos.
Puedes encontrar protenas en el banco de datos de
protenas y plegarlas despus en Foldit.
http://www.pdb.org
 Segn la forma resultante de su estructura terciaria, hay
protenas esfricas globulares (solubles en agua) y
protenas fibrosas o fibrilares (insolubles).
La queratina es una
protena fibrilar con
estructura terciaria de
forma alargada, presente
en la capa externa o
epidermis de la piel en
mamferos y en uas,
pelos, plumas y cuernos.
Contiene numerosas
cistenas que forman
puentes disulfuro entre las
Dos -hlices enrolladas cadenas lo que le confiere
(estructura terciaria) una gran dureza.
-hlice (estructura
secundaria)
Queratin
a

Corte transversal de un Puente

pelo mostrando la s
estructura y disulfur
disposicin de la o
 Segn la forma resultante de su estructura terciaria, hay
protenas esfricas globulares (solubles en agua) y
protenas fibrosas o fibrilares (insolubles).
La queratina es una
protena fibrilar con
estructura terciaria de
forma alargada, presente
en la capa externa o
epidermis de la piel en
mamferos y en uas,
pelos, plumas y cuernos.
Contiene numerosas
cistenas que forman
puentes disulfuro entre las
Dos -hlices enrolladas cadenas lo que le confiere
(estructura terciaria) una gran dureza.
-hlice (estructura
secundaria)
Queratin
a

Corte transversal de un Puente

pelo mostrando la s
estructura y disulfur
disposicin de la o
 Las protenas globulares son muy frecuentes en las que la cadena
polipeptdica adopta una forma tridimensional esfrica compacta.

La lisozima es una protena globular

enzimtica presente en la saliva,
lgrimas y moco que cataliza la
hidrlisis del peptidoglicano o murena
de las paredes bacterianas, lo que
constituye una barrera contra las
infecciones.
La estructura cuaternaria de una
protena se presenta cuando est
formada por ms de una cadena
polipeptdica y hace referencia al
modo en que tales cadenas se
La lisozima est formada por una ensamblan entre s. Por ejemplo la
sola cadena polipeptdica. En rojo, hemoglobina est formada por cuatro
los tramos con -hlices; en
cadenas (cuatro subunidades) iguales
amarillo hojas plegadas ; en
verde tramos sin estructura dos a dos.
secundaria.
Lysozyme de Yikrazuul - Trabajo propio. Disponible bajo
la licencia CC BY-SA 3.0 va Wikimedia Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Lysozyme.png#m
ediaviewer/File:Lysozyme.png

Hemoglobin. Publicado bajo la licencia CC BY-SA 3.0 va Wikimedia

Commons -
 Las protenas globulares son muy frecuentes en las que la cadena
polipeptdica adopta una forma tridimensional esfrica compacta.

La lisozima es una protena globular

enzimtica presente en la saliva,
lgrimas y moco que cataliza la
hidrlisis del peptidoglicano o murena
de las paredes bacterianas, lo que
constituye una barrera contra las
infecciones.
La estructura cuaternaria de una
protena se presenta cuando est
formada por ms de una cadena
polipeptdica y hace referencia al
modo en que tales cadenas se
La lisozima est formada por una ensamblan entre s. Por ejemplo la
sola cadena polipeptdica. En rojo, hemoglobina est formada por cuatro
los tramos con -hlices; en
cadenas (cuatro subunidades) iguales
amarillo hojas plegadas ; en
verde tramos sin estructura dos a dos.
secundaria.
Lysozyme de Yikrazuul - Trabajo propio. Disponible bajo
la licencia CC BY-SA 3.0 va Wikimedia Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Lysozyme.png#m
ediaviewer/File:Lysozyme.png

Hemoglobin. Publicado bajo la licencia CC BY-SA 3.0 va Wikimedia

Commons -
 A medida que la protena se forma en el ribosoma, va adoptando
su forma tridimensional. Hasta ahora se pensaba que el plegamiento
era un proceso espontneo y sencillo, pero parece que esto no es as y
que es ms complejo; hay unas protenas (llamadas chaperonas) que
facilitan que las dems protenas se plieguen correctamente.

Protein folding. Publicado bajo la licencia Dominio pblico va

Wikimedia Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Protein_folding.png#mediaview
er/File:Protein_folding.png.
Protena
plegada Tapa
parcialmente

Protena Protena
chapero plegada
na correctament
e

En el interior de la cmara se crean,

durante unos segundos, las condiciones
hidrfilas necesarias para que la protena
 A medida que la protena se forma en el ribosoma, va adoptando
su forma tridimensional. Hasta ahora se pensaba que el plegamiento
era un proceso espontneo y sencillo, pero parece que esto no es as y
que es ms complejo; hay unas protenas (llamadas chaperonas) que
facilitan que las dems protenas se plieguen correctamente.

Protein folding. Publicado bajo la licencia Dominio pblico va

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http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Protein_folding.png#mediaview
er/File:Protein_folding.png.
Protena
plegada Tapa
parcialmente

Protena Protena
chapero plegada
na correctament
e

En el interior de la cmara se crean,

durante unos segundos, las condiciones
hidrfilas necesarias para que la protena
 http://goo.gl/difpos
http://goo.gl/SCvmyk

Protena
Protena completame
parcialmen nte plegada
te plegada

Subunidad
es
proteicas
Protena
chaperon
a

http://goo.gl/gb51AD
 9. Desnaturalizacin de las protenas.
Desnaturalizacin de las protenas por el calor o por
desviacin del pH del valor ptimo.
La desnaturalizacin es un cambio en la conformacin tridimensional de la
protena que conlleva una prdida (normalmente irreversible) de sus
propiedades biolgicas. Se puede producir como consecuencia como
consecuencia de la accin del calor o de un cambio del pH. de la alteracin
deLas
la estructura secundaria
altas temperaturas o terciaria
causan
desnaturalizacin ya que la energa Protena
plegada
calorfica hace que aumente la vibracin correctamente
de las molculas, rompiendo sus
interacciones dbiles intramoleculares.
Los cambios de pH, por aumento de la
acidez o la basicidad del medio, causan
Desnaturalizaci
desnaturalizacin ya que los puentes de n
hidrgeno se rompen.
Protena
Los cambios fuertes en las desnaturalizad
concentraciones inicas de sales tambin a
causan desnaturalizacin.

Ambos mtodos alteran la estructura 3D del

sitio activo, y este cambio es
generalmente irreversible, al menos en
 9. Desnaturalizacin de las protenas.
Desnaturalizacin de las protenas por el calor o por
desviacin del pH del valor ptimo.
La desnaturalizacin es un cambio en la conformacin tridimensional de la
protena que conlleva una prdida (normalmente irreversible) de sus
propiedades biolgicas. Se puede producir como consecuencia como
consecuencia de la accin del calor o de un cambio del pH. de la alteracin
deLas
la estructura secundaria
altas temperaturas o terciaria
causan
desnaturalizacin ya que la energa Protena
plegada
calorfica hace que aumente la vibracin correctamente
de las molculas, rompiendo sus
interacciones dbiles intramoleculares.
Los cambios de pH, por aumento de la
acidez o la basicidad del medio, causan
Desnaturalizaci
desnaturalizacin ya que los puentes de n
hidrgeno se rompen.
Protena
Los cambios fuertes en las desnaturalizad
concentraciones inicas de sales tambin a
causan desnaturalizacin.

Ambos mtodos alteran la estructura 3D del

sitio activo, y este cambio es
generalmente irreversible, al menos en
 9. Desnaturalizacin de las protenas.
Desnaturalizacin de las protenas por el calor o por
desviacin del pH del valor ptimo.
La desnaturalizacin es un cambio en la conformacin tridimensional de la
protena que conlleva una prdida (normalmente irreversible) de sus
propiedades biolgicas. Se puede producir como consecuencia como
consecuencia de la accin del calor o de un cambio del pH. de la alteracin
deLas
la estructura secundaria
altas temperaturas o terciaria
causan
desnaturalizacin ya que la energa Protena
plegada
calorfica hace que aumente la vibracin correctamente
de las molculas, rompiendo sus
interacciones dbiles intramoleculares.
Los cambios de pH, por aumento de la
acidez o la basicidad del medio, causan
Desnaturalizaci
desnaturalizacin ya que los puentes de n
hidrgeno se rompen.
Protena
Los cambios fuertes en las desnaturalizad
concentraciones inicas de sales tambin a
causan desnaturalizacin.

Ambos mtodos alteran la estructura 3D del

sitio activo, y este cambio es
generalmente irreversible, al menos en
 9. Desnaturalizacin de las protenas.
Desnaturalizacin de las protenas por el calor o por
desviacin del pH del valor ptimo.
La desnaturalizacin es un cambio en la conformacin tridimensional de la
protena que conlleva una prdida (normalmente irreversible) de sus
propiedades biolgicas. Se puede producir como consecuencia como
consecuencia de la accin del calor o de un cambio del pH. de la alteracin
deLas
la estructura secundaria
altas temperaturas o terciaria
causan
desnaturalizacin ya que la energa Protena
plegada
calorfica hace que aumente la vibracin correctamente
de las molculas, rompiendo sus
interacciones dbiles intramoleculares.
Los cambios de pH, por aumento de la
acidez o la basicidad del medio, causan
Desnaturalizaci
desnaturalizacin ya que los puentes de n
hidrgeno se rompen.
Protena
Los cambios fuertes en las desnaturalizad
concentraciones inicas de sales tambin a
causan desnaturalizacin.

Ambos mtodos alteran la estructura 3D del

sitio activo, y este cambio es
generalmente irreversible, al menos en
Las protenas globulares solubles,
como la ovoalbmina en la clara del
huevo, al desnaturalizarse se
vuelven insolubles y precipitan. Ello
se debe a que los grupos R
hidrofbicos, que se encontraban en Desnaturalizac
la regin central de la protena, in de la
ovoalbmina
quedan expuestos al agua. Ello al agregar HCl.
http://dec.fq.edu.uy/laquimicatealimenta/digestion_pro
ocurre al calentar la clara a 80 C, o teinas.html

al aadirle un cido, un lcali o una

sal.

http://www.bionova.org.es/animbio/anim/proteode http://goo.gl/6FaHui
snat.swf
Las protenas tienen unos determinados rangos de tolerancia de temperatura, pH
o de concentracin de sal. Dentro de dicho rango las protenas funcionan
bien, pero fuera de dicho rango se desnaturalizan y se inactivan.

La tripsina es una protena enzimtica del jugo

gstrico del estmago que se activa a un pH inferior
a 2. Sin embargo las protenas de la sangre funcionan
bien a pH de 7,4.
Los organismos termfilos que viven en fuentes
hidrotermales prximas a 100 C sus protenas
no se desnaturalizan, pero s lo hacen si el agua se
enfra. Por ejemplo, la ADN polimerasa de la bacteria
Thermus aquaticus que vive en fumarolas y giseres
volcnicos, es termorresistente y funciona bien entre
50-80 C y por dicho motivo se utiliza en
biotecnologa para clonar ADN en el laboratorio en la
tcnica de la PCR (reaccin en cadena de la
polimerasa).
Giser en el Parque
Nacional de Yellowstone

Thermus aquaticus. Publicado bajo la licencia Dominio pblico va

Wikimedia Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Thermus_aquaticus.JPG#mediaview
er/File:Thermus_aquaticus.JPG.
Las protenas tienen unos determinados rangos de tolerancia de temperatura, pH
o de concentracin de sal. Dentro de dicho rango las protenas funcionan
bien, pero fuera de dicho rango se desnaturalizan y se inactivan.

La tripsina es una protena enzimtica del jugo

gstrico del estmago que se activa a un pH inferior
a 2. Sin embargo las protenas de la sangre funcionan
bien a pH de 7,4.
Los organismos termfilos que viven en fuentes
hidrotermales prximas a 100 C sus protenas
no se desnaturalizan, pero s lo hacen si el agua se
enfra. Por ejemplo, la ADN polimerasa de la bacteria
Thermus aquaticus que vive en fumarolas y giseres
volcnicos, es termorresistente y funciona bien entre
50-80 C y por dicho motivo se utiliza en
biotecnologa para clonar ADN en el laboratorio en la
tcnica de la PCR (reaccin en cadena de la
polimerasa).
Giser en el Parque
Nacional de Yellowstone

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http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Thermus_aquaticus.JPG#mediaview
er/File:Thermus_aquaticus.JPG.
Las protenas tienen unos determinados rangos de tolerancia de temperatura, pH
o de concentracin de sal. Dentro de dicho rango las protenas funcionan
bien, pero fuera de dicho rango se desnaturalizan y se inactivan.

La tripsina es una protena enzimtica del jugo

gstrico del estmago que se activa a un pH inferior
a 2. Sin embargo las protenas de la sangre funcionan
bien a pH de 7,4.
Los organismos termfilos que viven en fuentes
hidrotermales prximas a 100 C sus protenas
no se desnaturalizan, pero s lo hacen si el agua se
enfra. Por ejemplo, la ADN polimerasa de la bacteria
Thermus aquaticus que vive en fumarolas y giseres
volcnicos, es termorresistente y funciona bien entre
50-80 C y por dicho motivo se utiliza en
biotecnologa para clonar ADN en el laboratorio en la
tcnica de la PCR (reaccin en cadena de la
polimerasa).
Giser en el Parque
Nacional de Yellowstone

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er/File:Thermus_aquaticus.JPG.
 10. Funciones de las protenas
Los organismos vivos sintetizan muchas protenas diferentes
con un amplio rango de funciones.
Las protenas son las biomolculas ms verstiles de los seres vivos por la gran
variedad de funciones que realizan:
Catlisis: las enzimas son protenas que catalizan las reacciones qumicas del
metabolismo celular. Hay miles de enzimas diferentes.
Contraccin muscular: la actina y la miosina son protenas que juntas causan la
contraccin muscular.
Citoesqueleto: la tubulina es la protena monmera que forma los microtbulos que
dan forma a la clulas animal y mueven a los cromosomas durante la divisin
celular.
Flexibilidad y resistencia a la traccin: el colgeno y las protenas fibrilares
fortalecen la piel, tendones, ligamentos y paredes de los vasos sanguneos.
Coagulacin de la sangre: algunas protenas del plasma sanguneo actan como
factores de coagulacin haciendo ms espesa la sangre en las heridas.
Transporte de gases y nutrientes: las protenas de la sangre ayudan en el
transporte de oxgeno, dixido de carbono y lpidos.
Adherencia celular: protenas transmembrana permiten que las clulas en los
tejidos permanezcan unidas.
Transporte de membrana: protenas transmembrana son utilizadas para la difusin
y el transporte activo de sustancias y para el transporte de electrones durante la
fotosntesis y la respiracin.
Hormonas: muchas hormonas, como la insulina, la FSH y la LH son protenas.
Receptores de seales: protenas de la membrana que constituyen lugares de unin
para hormonas, neurotransmisores, olores y sabores.
 10. Funciones de las protenas
Los organismos vivos sintetizan muchas protenas diferentes
con un amplio rango de funciones.
Las protenas son las biomolculas ms verstiles de los seres vivos por la gran
variedad de funciones que realizan:
Catlisis: las enzimas son protenas que catalizan las reacciones qumicas del
metabolismo celular. Hay miles de enzimas diferentes.
Contraccin muscular: la actina y la miosina son protenas que juntas causan la
contraccin muscular.
Citoesqueleto: la tubulina es la protena monmera que forma los microtbulos que
dan forma a la clulas animal y mueven a los cromosomas durante la divisin
celular.
Flexibilidad y resistencia a la traccin: el colgeno y las protenas fibrilares
fortalecen la piel, tendones, ligamentos y paredes de los vasos sanguneos.
Coagulacin de la sangre: algunas protenas del plasma sanguneo actan como
factores de coagulacin haciendo ms espesa la sangre en las heridas.
Transporte de gases y nutrientes: las protenas de la sangre ayudan en el
transporte de oxgeno, dixido de carbono y lpidos.
Adherencia celular: protenas transmembrana permiten que las clulas en los
tejidos permanezcan unidas.
Transporte de membrana: protenas transmembrana son utilizadas para la difusin
y el transporte activo de sustancias y para el transporte de electrones durante la
fotosntesis y la respiracin.
Hormonas: muchas hormonas, como la insulina, la FSH y la LH son protenas.
Receptores de seales: protenas de la membrana que constituyen lugares de unin
para hormonas, neurotransmisores, olores y sabores.
 10. Funciones de las protenas
Los organismos vivos sintetizan muchas protenas diferentes
con un amplio rango de funciones.
Las protenas son las biomolculas ms verstiles de los seres vivos por la gran
variedad de funciones que realizan:
Catlisis: las enzimas son protenas que catalizan las reacciones qumicas del
metabolismo celular. Hay miles de enzimas diferentes.
Contraccin muscular: la actina y la miosina son protenas que juntas causan la
contraccin muscular.
Citoesqueleto: la tubulina es la protena monmera que forma los microtbulos que
dan forma a la clulas animal y mueven a los cromosomas durante la divisin
celular.
Flexibilidad y resistencia a la traccin: el colgeno y las protenas fibrilares
fortalecen la piel, tendones, ligamentos y paredes de los vasos sanguneos.
Coagulacin de la sangre: algunas protenas del plasma sanguneo actan como
factores de coagulacin haciendo ms espesa la sangre en las heridas.
Transporte de gases y nutrientes: las protenas de la sangre ayudan en el
transporte de oxgeno, dixido de carbono y lpidos.
Adherencia celular: protenas transmembrana permiten que las clulas en los
tejidos permanezcan unidas.
Transporte de membrana: protenas transmembrana son utilizadas para la difusin
y el transporte activo de sustancias y para el transporte de electrones durante la
fotosntesis y la respiracin.
Hormonas: muchas hormonas, como la insulina, la FSH y la LH son protenas.
Receptores de seales: protenas de la membrana que constituyen lugares de unin
para hormonas, neurotransmisores, olores y sabores.
 11. Ejemplos de protenas
Rubisco, insulina, inmunoglobulinas, rodopsina, colgeno
y seda de araa como ejemplos de la variedad de
funciones de las protenas.
Rubisco es el nombre del enzima en cuyo sitio activo se
cataliza la reaccin de fijacin del CO2 atmosfrico durante la
fotosntesis. Es quizs la protena enzimtica ms abundante en la
naturaleza ya que se encuentra presente en las clulas de todos los
organismos fotosintticos (plantas, algas, bacterias y arqueas
fotosintticas). Acta en la fase oscura de la fotosntesis (fase
independiente de la luz),Rubisc
en la ruta metablica conocida como
CO2
Ciclo de Calvin. o
+ glucos
Compuesto de 6C muy a
2 compuestos de
Compuesto inestable que se rompe 3C
de 5C inmediatamente

Rubisco es un complejo
proteico formado por 16
subunidades: 8 grandes
(azules y celestes) y 8
pequeas (rojasdey naranjas).
Modelo de Rubisco
http://www.ars.usda.gov/News/docs.htm?docid=10
834&page=3
 La insulina es una hormona que sirve como seal para que
muchas clulas del cuerpo absorban glucosa ayudando a reducir
su concentracin en la sangre. Estas clulas tienen un receptor
especfico en su membrana plasmtica al cual la hormona se une
reversiblemente. La forma y las propiedades qumicas de la
insulina se corresponden con las del sitio de unin de su receptor,
de forma que slo la insulina se une a l y no otras molculas. La
insulina es secretada por las clulas del pncreas y es
transportada por la sangre.

Efecto de la insulina sobre la toma de

Seis monmeros de insulina acoplados con un
ion de zinc en el centro
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glucosa y el metabolismo.
"Insulin glucose metabolism ZP" by XcepticZP at
en.wikipedia - Transferred from en.wikipedia to Commons by
User:Shizhao using CommonsHelper.. Licensed under Public
Domain via Wikimedia Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Insulin_glucose_meta
bolism_ZP.svg#mediaviewer/File:Insulin_glucose_metabolism
 Las inmunoglobulinas son un grupo de protenas conocidas
tambin como anticuerpos. Tienen unos sitios en los extremos de
los dos brazos que conforman la molcula en forma de Y que se
unen a los antgenos presentes en las bacterias u otros patgenos.
La base de la Y acta como marcador para que los fagocitos lo
reconozcan y puedan engullir al patgeno. Los sitios de unin son
hipervariables. El cuerpo puede producir un enorme rango de
inmunoglobulinas, cada una con un sitio de unin diferente. Esta es
la base de la inmunidad especfica frente a la enfermedad.

Regiones
hipervariable
s

La inmunoglobulina humana est

formada por cuatro cadenas
polipeptdicas: dos pesadas en azul y Cada anticuerpo se une a un antgeno especfico
dos ligeras endeverde.
Inmunoglobulina Desconocido -
http://blog.wired.com/.shared/image.html?/photos/un Anticuerpo de Gustavocarra - Trabajo propio. Disponible bajo la licencia
categorized/2008/08/05/igg_2.png. Disponible bajo la Dominio pblico va Wikimedia Commons -
licencia Dominio pblico va Wikimedia Commons - http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Anticuerpo.svg#mediaviewer/File:Anticu
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Inmunoglobuli erpo.svg
na.png#mediaviewer/File:Inmunoglobulina.png
 La rodopsina es una molcula formada por opsina (una protena) y retinal
(pigmento derivado de la vitamina A, que a su vez deriva de los carotenos
naranjas de los vegetales) que abunda en las membranas de las clulas
fotorreceptoras de la retina del ojo llamadas bastones.
El retinal es un pigmento sensible a
Opsina
Retinal
(en la luz; cuando capta un fotn cambia
(en de forma y hace que la opsina
colores)
negro)
tambin cambie y se transmita un
impulso nervioso al cerebro. La
rodopsina de los bastones es
responsable de la visin en blanco y
negro cuando hay poca iluminacin.

Bastn
Cilio conector
Segmento Segmento
interno externo

Discos
membranosos
con rodopsina

Cono

Cono Bast
n
 La seda de araa es un filamento
compuesto de protenas (fibronas)
elaboradas en unas glndulas especiales que
las araas poseen en el extremo del abdomen
en unos apndices denominados hileras. Las
glndulas, que son mviles, generan
diferentes tipos de sedas, cada una un
filamento, que se combinan y forman el hilo
de seda, cuya resistencia es similar a la del
acero y al kevlar. La protena es secretada en
estado lquido y se endurece al contacto con
el aire. La seda la utilizan las araas para la
caza (telaraas) e inmovilizacin de presas,
reproduccin (nidos), desplazamiento, etc.

http://www.infovisual.info/02/051_es.html

http://www.astrographics.com/GalleryPrintsIndex/GP
La estructura primaria de la fibrona contiene
segmentos ricos en glicina y otros ricos en alanina;
los primeros son ms amorfos y flexibles, mientras
que los segundos son muy rgidos (con
alineamiento estrecho en lminas ); esta
combinacin confiere a la seda de araa su
extraordinaria resistencia y sobre todo su
tenacidad (puede absorber mucha energa, por
ejemplo, de un impacto, sin romperse) y que sea
aplicable en varias industrias, incluyendo la
biomedicina para suturas y regeneracin de
rganos, chalecos antibalas, vallas y parachoques
y para la fabricacin textil.

Anatoma interna de la araa. Tomado de Seda-estructurab de Pozitron - Trabajo propio.

Hickman y otros, Integrated Principles of
Zoology. McGraw-Hill.
Disponible bajo la licencia CC BY-SA 3.0 va
Wikimedia Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Seda-
estructurab.png#mediaviewer/File:Seda-
estructurab.png
 12. Proteomas
Cada individuo tiene un proteoma singular.
El proteoma es el conjunto de protenas producidas por una clula, un tejido
o un organismo; mientras que el genoma es el conjunto de sus genes.
Para averiguar cuntas protenas diferentes se producen se extraen muestras de
mezclas de protenas que luego son separadas mediante alguna tcnica como
electroforesis en gel, espectrofotometra de masas, etc.
Mientras que el genoma de un organismo es siempre el mismo, el proteoma es
variable, ya que no siempre se estn sintetizando todas las protenas y
Dentro de una misma especie, diferentes
diferentes clulas tienen distintos proteomas.
organismos tienen muchas similitudes en su
proteoma, pero tambin diferencias, lo que
permita identificar molecularmente unos de
otros. Gemelos idnticos tienen
inicialmente el mismo proteoma, pero con
el tiempo y la edad se diferencian. Un
mismo individuo puede presentar
diferencias en su proteoma en distintos
momentos segn se activen o se
inactiven sus genes o est afectado por
alguna enfermedad.
"2D electrophoresis" by National Institute of Health - Center for
Cancer Research Nanobiology Program, National Institute of "Coomassie-2D-Gels" by
Health. Licensed under Public Domain via Wikimedia Commons - w:de:User:Caspardavid -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:2D_electrophoresis.png#me http://de.wikipedia.org/wiki/Bild:Cooma
diaviewer/File:2D_electrophoresis.png ssie-2D-Gels.jpg. Licensed under CC BY-
SA 3.0 via Wikimedia Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:
Coomassie-2D-
 12. Proteomas
Cada individuo tiene un proteoma singular.
El proteoma es el conjunto de protenas producidas por una clula, un tejido
o un organismo; mientras que el genoma es el conjunto de sus genes.
Para averiguar cuntas protenas diferentes se producen se extraen muestras de
mezclas de protenas que luego son separadas mediante alguna tcnica como
electroforesis en gel, espectrofotometra de masas, etc.
Mientras que el genoma de un organismo es siempre el mismo, el proteoma es
variable, ya que no siempre se estn sintetizando todas las protenas y
Dentro de una misma especie, diferentes
diferentes clulas tienen distintos proteomas.
organismos tienen muchas similitudes en su
proteoma, pero tambin diferencias, lo que
permita identificar molecularmente unos de
otros. Gemelos idnticos tienen
inicialmente el mismo proteoma, pero con
el tiempo y la edad se diferencian. Un
mismo individuo puede presentar
diferencias en su proteoma en distintos
momentos segn se activen o se
inactiven sus genes o est afectado por
alguna enfermedad.
"2D electrophoresis" by National Institute of Health - Center for
Cancer Research Nanobiology Program, National Institute of "Coomassie-2D-Gels" by
Health. Licensed under Public Domain via Wikimedia Commons - w:de:User:Caspardavid -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:2D_electrophoresis.png#me http://de.wikipedia.org/wiki/Bild:Cooma
diaviewer/File:2D_electrophoresis.png ssie-2D-Gels.jpg. Licensed under CC BY-
SA 3.0 via Wikimedia Commons -
http://commons.wikimedia.org/wiki/File:
Coomassie-2D-
 La leche de los mamferos est
compuesta en parte por una variedad
de protenas que quedan de manifiesto
mediante la espectrofotometra de
masas.
Tomado de Berg, Timocko y Stryer, Biochemistry.
W.H. Freeman.