S+E=P +E
Las isoenzimas
fsicamente diferentes de
una enzima, tienen la
misma actividad cataltica
y se cree que son el
producto de un error
parcial en la lectura de
un gen.
Co - factor
1. Iones metalicos: 2. Molculas Orgnicas o
Mg, Mn, Zn, Cu, Se, Coenzimas
Fe, Cr, .. Vitaminas y
Ej: Zn en las derivados
carboxipeptidasas,
Mg en las quinasas, el 3. Grupos Prostticos
K en la piruvato Hem
quinasa,
COENZIMA ABREVIATURA VITAMINA OTRA GRUPO
ESTRUCTURA ACARREADO
COOH COOH
l l
C = O + NAD + H+ CH OH + NAD+
l l
CH3 CH3
Piruvato + coenzima reducida = lactato + coenzima oxidada
Clasificacin de las Enzimas
1. aadido el sufijo ASA Nombre del sustrato
Urea ...Ureasa hidrlisis de la urea
a. Deshidrogenacin : Deshidrogenasa
- Lactato Deshidrogenasa Lctica DHL
c Oxidacin : Oxidasa
- Glucosa Oxidasa
Clasificacin general de enzimas
1. Oxidoreductasas, reacciones de oxidoreduccin -
deshidrogenasas.
2. Transferasas, transfieren grupos funcionales de un
compuesto a otro.
Ej. quinasas grupo especializado transfiere g. fosfato.
3 Hidrolasas, rompen un enlace adicionando una
molcula de agua.
4 Liasas, rompen enlaces por mecanismos distintos a la
hidrlisis o la oxidacin.
ej decarboxilasas , aldolasas
5 Isomerasas, reacciones de interconversin de ismeros.
6 Ligasas o sintetasas unen molculas ( forman enlaces)
utilizando energa del ATP.
1.- OXIDOREDUCTASAS
Subclases
Deshidrogenasasa
Oxidasas Coenzimas
Peroxidasas NAD y FAD
Hidroxilasas
Subclase
Metiltransferasas
Acetiltransferasas
Glucociltransferasas
Transaminasas Ej. STGO-STGP,GGT
Cinasas (transfieren fosfatos de alta energa), ej CPK
3.- HIDROLASAS
Ruptura de enlaces ester, uniones glucocdicas,
uniones pepdicas
Subclase
1 Esterasas ej: colinesterasa, colesterol esterasa, lipasa
2 Fosfatasas; ej: fosfatasa cida, fosfatasa alcalina
3 Glucocidasas ej amilasa
4 Peptidasas ejemplos pepsina, tripsina, plasmina,
renina,quimotripsina
- Exopeptidasas: cuando actan sobre a.a. cercanos a C
terminal
- Endopeptidasas si actan en parte media de
cadenas protecas
4.- LIASAS
Desprenden grupos qumicos del sustrato por
mecanismos no hidrolticos
Rompen enlaces C-C, C=O, C= N
Subclases
Descarboxilasas
Aldehidoliasas ej. aldolasa
Cetocido liasas
Aminoliasas
5.- ISOMERASAS
Forman racematos, Epmeros, ismeros cis/ Trans
Subclases
Racemasas
Epimerasas
Isomerasas cis/trans
Mutasas ej. fosfoglucomutasa
6.- LIGASAS
Unen molculas con ruptura de ATP
Subclases
Ligasas cido-amonaco
Ligasas cido-aminocido
CIMOGENOS O PROENZIMAS
Son formas enzimticas
se sintetizan y almacenan en estado
inactivo para evitar su autodestruccin
5 y 9,
Variacin de la actividad
de una
enzima mitocondrial
(fumarasa) adistintos pH
.
.
El interior de la clula es denso y, aunque
los sustratos y las enzimas estn en
nmero relativamente pequeo, se pueden
encontrar y dar lugar al complejo ES
porque estn en continuo movimiento.
Cambios pH
Cambios temperatura
Presencia Cofactores
presencia de inhibidores
Modulacin alostrica
Modificacin covalente
Isoenzimas
ACTIVIDAD ENZIMTICA
Reaccin qumica que produce transformacin de
una sustancia inicial, reactivos o sustratos (S),
a otra sustancia final o producto (P).
Esta transformacin no se verifica directamente,
ya que es necesario un paso intermedio en el cual
el reactivo se active, de forma que sus enlaces se
debiliten y se favorezca su ruptura.
Este paso intermedio recibe el nombre de
complejo activado y requiere un aporte de
energa, generalmente en forma de calor, que se
conoce como energa de activacin
Energa libre de activacin y la
velocidad de reaccin
Las enzimas pueden actuar de dos formas
La velocidad de reaccin (V )
depende de
1.- la concentracin del sustrato [S],
2.- de la velocidad mxima (Vmx.)
que se puede alcanzar con una
determinada concentracin de
enzima y
3.- De la constante de Michaelis-
Menten, KM, que depende de la
afinidad entre la enzima y el
sustrato.
La constante KM es igual a la relacin
entre la concentracin del sustrato,
para la cual la velocidad de la
reaccin corresponde a la mitad de
la velocidad mxima
Mientras menor sea la energa de
activacin, mayor ser el nmero de
molculas que alcancen el estado de
transicin, y por tanto mayor ser la
velocidad de la reaccin qumica
se debe a la presencia de un
inhibidor cuya molcula es
similar al sustrato, por lo que
puede competir con el
sustrato en la fijacin al
centro activo de la enzima.
Si se fija el inhibidor, la enzima
no puede romperlo, como
hara con el sustrato.
Por tanto, la enzima no puede
actuar hasta que no se libera
de dicho inhibidor
La inhibicin reversible no competitiva
Cuando el efecto de una sustancia
inhibidora no se puede revertir
aumentando la [S], el inhibidor es
no competitivo.
Este compuesto se une a un sitio
distinto al sitio activo y por
eso puede formarse el complejo
enzima-sustrato-inhibidor (EIS)
que no da productos. De hecho, la
presencia del inhibidor acta como
si disminuyera la [E] presente y por
eso nunca se llega a la Vmx por
ms que se aumente la [S]. Las
molculas de E libre que estn en
condiciones de actuar y dar
producto, se comportan como si no
hubiera inhibidor y por eso el Km de
la reaccin no vara.
Desnaturalizacin y renaturalizacin