Anda di halaman 1dari 10

RINGKASAN MATERI ENZIM

Enzim = katalis hayati: senyawa organik yang dihasilkan


oleh sel2 hidup atau substansi yg ada dalam sel dalam
jumlah amat kecil dan mampu menyebabkan terjadinya
perubahan2 yg berkaitan dengan proses2 selular (dan
kehidupan).
Di dalam 1 sel terdapat ribuan jenis enzim yg berbeda2.
2 tipe enzim:
Enzim ekstraselular = eksoenzim: berfungsi di luar sel dengan melakukan
perubahan2 pd nutrien di sekitarnya sehingga bisa masuk sel (mis. Amilase
menguraikan pati menjadi unit2 gula yg lebih kecil).
Enzim intraseluler = endoenzim: berfungi di dalam sel dengan membentuk
bahan selular dan juga menguraikan nutrien menjadi energi yang dibutuhkan
sel (mis. Heksokinase mengkatalisis fosforilasi glukose dan heksose /
senyawa gula sederhana di dalam sel).
CIRI & SIFAT ENZIM
Enzim bersifat spesifik, berfungsi pada hanya suatu jenis
reaksi tertentu saja.
1 molekul enzim dapat mengkatalisis perubahan 10-1000
molekul substrat (senyawa yg dikenai proses perubahan
oleh enzim) per detik.
Reaksi2 yg dikatalisis oleh enzim lebih cepat 1000-1jutax
daripada tanpa enzim.
Enzim adalah protein, sehingga akan terdenaturasikan
oleh panas, terendapkan oleh etanol atau garam2
anorganik berkonsentrasi tinggi, dan tidak dapat
melewati membran semipermeabel atau membran
selektif (tak terdialisis).
Protein enzim adalah molekul yg amat besar, berat
molekulnya 10.000-1 juta.
Banyak enzim yg terdiri dari protein yg bergabung
dengan molekul organik = KOENZIM. Bagian proteinnya
= APOENZIM, bila bergabung akan membentuk enzim
lengkap = HOLOENZIM
Apoenzim + Koenzim Holoenzim
Tidak aktif Tidak aktif Aktif
Protein Molekul organik
BM tinggi BM rendah
Tak terdialisis Terdialisis
Bagian nonprotein suatu enzim dapat berupa logam =
koenzim anorganik = KOFAKTOR, mis. Banyak enzim
membutuhkan penambahan ion2 logam Fe2+, Mn 2+,
dsb untuk menjadi teraktivasi.
Sistem enzim: sekelompok enzim, bekerja berurutan,
masing2 menyebabkan terjadinya suatu reaksi kimiawi
yg menghasilkan suatu perubahan spesifik pada produk
yg dibentuk oleh reaksi enzim yg tepat mendahuluinya.
MEKANISME KERJA ENZIM
Reaksi / mekanisme kerja enzim:
enzim E + substrat S kompleks enzim-substrat ES produk P + enzim E
Proses ini berulang2 sampai semua molekul substansi yg tersedia habis
terpakai.
Konsep aktivasi substrat: substrat teraktivasi setelah
pembentukan kompleks ES. Terjadinya aktivasi molekul
substrat karena afinitas kimiawi substrat yg tinggi terhadap
daerah2 tertenu pd permukaan enzim yg disebut SITUS
AKTIF.
Fungsi utama enzim: mengurangi hambatan energi
aktivasi pada suatu reaksi kimiawi.
Energi aktivasi; jumlah energi yang dibutuhkan untuk
membawa suatu substansi ke status reaktifnya.
FAKTOR YG MEMPENGARUHI AKTIVITAS ENZIM
Konsentrasi enzim
Konsentrasi substrat
pH
Suhu

PENGHAMBATAN KERJA ENZIM


Dapat dihambat oleh zat2 kimia (alamiah atau buatan)
2 kelompok hambatan enzim:
- non reversibel (tidak dapat balik)
- reversibel (dapat balik), tdd. Hambatan kompetitif dan
non-kompetitif
KONDISI YG MEMPENGARUHI PEMBENTUKAN
ENZIM

Berdasarkan ada tidaknya substrat dan pembentuk


enzim, maka enzim dapat dibagi 2 kelompok:
- Enzim2 KONSTITUTIF: selalu dihasilkan oleh sel.
Contoh: enzim pada proses penguraian gula (glikolisis),
berapapun konsentrasi substratnya, enzim ini selalu
dijumpai dalam jumlah hampir sama.
- Enzim ADAPTIF (terinduksi) : dihasilkan oleh sel hanya
sebagai tanggapan terhadap adanya substrat tertentu.
Zat yg menyebabkan pembentukan enzim ini =
INDUSER. Contoh: -galaktosidase, indusernya adalah
gula laktose.
PENETAPAN AKTIVITAS ENZIM

Untuk menguji aktivitas enzim secara kuantitatif, perlu


diketahui:
- Sifat reaksi yg dikatalisisnya
- Kofaktor dan koenzim yg dibutuhkan
- Konsentrasi substra, kofaktor atau koenzim
- pH optimum
- Suhu optimum
- Metode analitik sederhana untuk menentukan
lenyapnya substrat atau munculnya produk reaksi
Konsentrasi substrat, koenzim, kofaktor harus dalam
taraf jenuh/berlebih, shg. Faktor pembatasnya hanya
konsentrasi enzim.
MEKANISME PENGENDALIAN ENZIM

Aktivitas enzim dapat diatur melalui dua cara:


(1) pengendalian katalisis secara langsung
(2) pengendalian genetik
(1)
Pengendalian langsung mekanisme katalitik dapat
dengan mengubah konsentrasi substrat atu reaktan.
Pengendalian langsung melalui penggandengan dengan
proses2 lainnya (pengaturan oleh ligan = molekul yg
dapat terikat pd enzim). Misalnya hambatan arus balik,
aktivasi prekursor, dan pengendalian yg berkaitan
dengan energi.
Hambatan arus-balik (feedback inhibition): ligan
pengaturnya adalah produk akhir suatu lintasan
metabolik yg dapat menghentikan sintesisnya sendiri
dengan cara menghambat aktivitas salah satu enzim
pada awal lintasannya.
Aktivasi prekursor: prekursor atau metabolit pertama
suatu linasan meruapakn ligan pengatur. Senyawa ini
mengaktivasi atau merangsang aktivitas enzim terakhir
di dalam deretan reaksi yang bersangkutan.
Pengendalian yg berkaitan dengan energi: ligan
pengatur yg terlibat dalam reaksi2 yg berkaitan dgn
energi ialah adenilat, spt. Adenosin trifosfat (ATP) atau
nukleotide purin atau pirimidin.
Sifat2 pengikatan enzim pengatur.
Enzim pengatur = enzim alosterik karena situs pada
molkeul enzim tempat efektor (penghambat atau
aktivator) beraksi berbeda dari situs katalitik.
Situs alosterik: situs yang mengatur aktivitas enzim.

(2)
Melibatkan induksi dan represi sintesis enzim pada taraf
genetis.
Proses induksi: bila untuk terjadinya sintesis enzim
dibutuhkan suatu induser (substansi dg BM rendah yg
sekerabat dg substrat)
Represi: kejadian bila substansi dg BM rendah
mencegah sintesis enzim.