Anda di halaman 1dari 27

STRUKTUR PROTEIN

Oleh
Nursal Asbiran
Staf Pengajar FK UNBRAH
Pendahuluan
Berbagai fungsi protein dalam tubuh manusia
berkaitan dengan struktur protein, contoh:
.Protein katalitik (Enzim) yang memberi
kekuatan sel untuk hidup.
Makromolekul batang yang membentuk tulang,
gigi, rambut.
Untuk mencapai suatu fungsi biologis perlu
proses pematangn protein, yaitu terjadinya
pelipatan polipeptida dari struktur primer ke
sekunder dan ke tertier (konformasi 3 dimensi ),
Pendahuluan
Genetik dan defisiensi nutrisi
mempengaruhi maturasi protien,
berdampak negatif pada kesehatan,
seperti :
peny. Alzheimer,
bovin spomgioform enchepalopathy
(Peny sapi gila)
Scurvy .
Definisi
Konformasi, berhubungan dg spasial atom
dalam molekul
Konfigurasi, hubungan geometri antara
atom atom tertentu
Klasifikasi protein berdasarkan
bentuk
Protein globular
Kompak, speris
Rasio panjang/ lebar tidak lebih dari 3.
Terbanyak berupa enzim. bermuatan,
hidrofilik.

Protein fibrous, rasio P/L 10.


Contoh : rambut, protein otot
Macam-macam protein berdasar ikatan dengan
senyawa lain:

Protein kompleks ( contoh Lipoprotein,


glikoprotein ) mengandung bagian lipid dan
karbohidrat

Metaloprotein ( contoh Hemoglobin, Mioglobin,


Sitokrom ) terikat kuat dengan metal.
Terdapat 4 macam struktur protein
Struktur primer
urutan asam amino pada rantai polipeptida
Struktur sekunder
pelipatan pendek (3 10 AA) polipeptidake
letak geometri
Struktur tertier
bentuk 3 dimensi struktur sekunder, punya unit
fungsional , polipeptida matur
Struktur kuartener
jumlah dan tipe unit polipeptida dari oligoprotein.
Struktur sekunder
Struktur alfa Heliks polipeptida tergantung pada
ikatan hidrogen intra-molekul (intra-rantai)
antara gugus NH dan CO dari ikatan peptida.
Ikatan hidrogen terjadi spontan
Ikatan rangkap menghambat rotasi
Bentuk struktur sekunder lain :
beta sheet
loop & bend
Alfa Heliks
Satu alfa helikas terbentuk dari 3 -6 aminoasil
Gugus R menghadap keluar
Terbentuk melalui ikatan Hidrogen intramolekul
(Intra rantai)antara gugus NH dan CO dari
ikatan peptida.
Heliks memutar kekanan ( di alam).
Alfa heliks predominan hidrofobik, R hidrofilik,
shg amfipatik.
Sifat amfipatik memungkinkan terbentuk channel
atau poros sehingga molekul polar bisa
melewati bagian hidrofobik.
Beta sheet
Bentuk plate struktur sekunder, gugus
gugus R terletak pada posisi berlawanan
Dibangun oleh ikatan hidrogen antar
molekul (antar-rantai) polipeptida.
Lembar terlipat beta bisa paralel atau anti-
paralel
Lembar antiparalel terjadi karena ikatan
maksimal antara dua rantai poiipeptida
bertetangga.
Loop & Bend
Separuh dari protein globular berupa alfa
heliks dan beta sheet, dan separuh lagi
berupa loop(gelungan beta) bend
(tekukan beta) dan bentuk konformasi lain.
Regio gelungan ( loop) membentuk tapak
pengikatan antigen.
Strukrur tertier
Struktur tertier (ST) merefer ke konformasi
3 dimensi.
Cocok untuk membentuk gugus kimia
khusus atau kerja fisik spt berikatan
dengan substrat atau gugus lain.Dapat
membangun membran sel , atau
berinteraksi dengan molekul pengatur.
Mioglobin, triosa fosfat isomerase adalah
ST tunggal.
Struktur kuaterner
Protein tidak hanya terdiri dari satu
polipeptida (protomer), tetapi bisa 2,3 dsb.
Protein kinase terdiri dari 2 polipeptida (2
ST), mengkatalisis pemindahan fosfat dari
ATP ke peptida atau protein.
Bagian amino ujung polipeptida kaya beta
sheet, dapat mengikat ATP, sedangkan
bagian karboksil ujung yang kaya alfa
heliks mengikat peptida atau protein.
Struktur kuatener (SK)adalah komformasi
polipeptida untuk membangan protein
oligomerik dimana terdapat ikatan antar
polipeptida (protomer)
Protein Monomerik td 1 protomer
Dimerik td 2 protomer
Tetramerik td 4 protomer
Struktur kUARTENER
Faktor yang menstabilkan ST dan
SK
Berbagai ikatan non-kovalen ambil peran
dalam menstabilkan ST dan SK.
Ikatan non-kovalen lemah, namun karena
beberapa tipe dan jumlahnya banyak akan
menjadi kuat.
Satu-satunya ikatan kovalen yang terlibat
disini ialah Ikatan disulfida residu sisteinil
Denaturasi
Pemberian asam atau basa dan
pemanasan akan merusak SS, ST dan SK
Protein terdenaturasi dapat mengalami
renaturasi . Anfinsen berpendapat bahwa
struktur primer protein sendiri sudah cukup
mengarahkan pelipatan protein.
KOLAGEN
Melukiskan hubungan struktur dan fungsi
yang beragam.
Tropokolagen merupakan molekul tripel
heliks yg kaya glisin, prolin dan OH-prolin.
Setiap residu ke tiga adalah glisin
Ikatan silang kovalen menstabilkan
serabut kolagen
Gangguan gizi dan genetik terjadi akibat
gangguan SS.
Defek kolagen
Defisiensi Nutrisi.
vitamin C menyebabkan scurvy
Defisiensi OH prolin, OH lisinengkak
kolagen tak stabil, terjadi
perdarahan sendi bengkak, penyembuhan
penyakit lama, Bila berat bisa
menyebablan kematian.
Defek .
Sindrom Menkes
Terjadi karena defisien Cu, yang
dibutuhkan lisil oksidase.
Gangguan covalent cross-link
(pengencangkan serabut kolagen)
Rambut halus
Growth retardasi
Defek .
Gangguan biosintesis kolagen terjadi
osteogenik imperfecta
tulang fragil
Sindrom Ehlers Dahlos
penyakit jaringan ikat
integritas struktur tak terjadi
mobil joint
Skin abnormalitis
TERIMA KASIH

Anda mungkin juga menyukai