Modelo Michaelis-Menten

Modelo Estacionario
GRUPO # 4
o Bajaa lava Karla
o Balarezo Jara Tom PROFESORA:
o Jimnez lvarez Gabriela M.Sc Mara Fernanda Morales
o Jimnez Gaibor Nicole
o Largo Tomal Angie Trmino I
o Rojas Amaya Cristel 2017-2018
o Yagual Ormaza Denisse
 PAPER :
Cintica Enzimtica del
Bagazo de Caa para la
Produccin de Glucosa
Utilizando la enzima
Trichoderma longibrachiatum.
 HIPOTESIS #1 :
Lacantidad de producto generado por unidad de tiempo
va a depender de las variaciones en las concentraciones
tanto de sustrato como de enzima.
La Vmax se alcanza cuando todos los centros
activos estn ocupados con el sustrato.
REPRESENTACION DOBLE
RECIPROCOS
Metodologa experimental
 [Enzima] [Sustrato]
mg/ml ml
0,210 30
0,420 40
0,840 50

Enzima: Trichoderma longibrachuatum

Sustrato: bagazo (celulosa)

Diagrama C
[So] = 50 mg/ml
[E]= 0,840 ml
[P]= 0,1902 mg/ml

Fig. 1: Avance de reaccin del bagazo de caa a una dosificacin de enzima del (a)
0,210 ml, (b) 0,420 ml y (c) 0,840 mL.
Clculo De la V0 de la reaccin enzimtica y valores de Km y Vmax.
 Tabla 2: Datos de Vmax y Km segn Michaelis-Menten.
Km
Dosificacin de V Max
(mg/mL)
enzima (mL) ( mg/ml*S)

0,21 0,08495 22,86

0,42 0,1034 22,7
0,82 0,1176 22,86 Km tiene una
constante para cada
enzima. Es
Al aumentar independiente de la
la concentracin de
concentraci sustrato
n de enzima
resulta en un
incremento
en la Vmax
Conclusiones
 Los valores de Vmx indican la velocidad de catlisis cuando la enzima se encuentra saturada
de sustrato. Al aumentar la concentracin de enzima resulta un incremento en la Vmx por
lo tanto las tres curvas dependiendo de la enzima son semejantes, pero a mayor cantidad de
sustrato y enzima tenemos curvas ms elevadas, esto se debe a que la velocidad depende
mayormente de la concentracin de sustrato.

La constante de Michaelis-Menten KM, que representa la concentracin de sustrato a la que el

50% de los sitios activos de la enzima estn ocupados con sustrato, es aproximadamente una
medida inversa de la afinidad de la enzima por el substrato. Cuanto ms pequeo sea el
valor de la KM mayor ser la afinidad de la enzima por el substrato, por tanto mayor
tendencia tendr por unirse al substrato y mayor ser la efectividad de la enzima.

El haber obtenido una velocidad mxima mayor a concentraciones mayores de enzima y

sustrato no garantiza la efectividad de obtencin de cantidad de producto por unidad de
tiempo, puesto que tambin depende del factor de Km que es propio de cada enzima, en
este caso el Km tuvo un valor alto lo que significa que a pesar de haber conseguido una
velocidad mxima mayor (0.1176mg/mL*s) a dosificaciones altas de enzima (0.840mg/mL) la
afinidad de la enzima por el bagazo para hidrolizarlo es baja lo que no permite obtener
grandes cantidades de producto como se espera en un proceso cataltico.