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ALFA AMINOCIDOS

Son molculas con un grupo amino en


carbono adyacente a un grupo de cido
carboxlico. Est en el carbono alfa ().
Estn formados por: H H
Grupo amino |
Grupo carboxlico H-N+ -C C-O-
Carbono |
Hidrgeno H R O
Un radical o residuo R
(Elemento que diferencia a los aminocidos
entre s)
Aminocido

Grupo
Variable

Grupo Grupo cido


Amino Carboxlico

Hidrgeno
Los aminocidos (aa.)se conocen exclusivamente
por sus nombre comunes, casi siempre derivados
de la fuente natural donde se aislaron por primera
vez.
Sus nombres UIQPA resultan difciles.

Por Ej. La asparagina recibi ese nombre porque


se aisl del jugo de esprrago. La glicina principal
aminocido de la gelatina recibi su nombre por
su sabor dulce
(glykys, dulce).
Existen ms de 200 aa. en la naturaleza pero no
forman parte de las protenas.
Al tomo de carbono alfa de los
aminocidos hay cuatro grupos diferentes
unidos, por lo tanto, el carbono alfa es un
tomo de carbono quiral por lo que es
pticamente activo, presentan imgenes
especulares no superponibles o
enantimeros dando los D y L aminocidos.
El cdigo gentico eucaritico emplea solo
L-aminocidos. Todos los aminocidos,
excepto en el aminocido ms sencillo, la
glicina, la cual tiene un segundo tomo de
hidrgeno y no un grupo R unido al tomo
de carbono alfa, presentan isomera ptica.
Los aminocidos tienen un grupo cido y un grupo
bsico, por lo que presentan propiedades
anfotricas, puede aceptar y donar un H+.

En una solucin cida fuerte, bajo pH, estn


totalmene protonados y tienen una carga positiva,
la forma catinica.

Si la solucin es casi neutra, los aminocidos


existen como iones dipolares,o sea iones con carga
positiva y una carga negativa.
Los iones dipolares tambin se conocen como
zwitteriones; ambos trminos se utilizan
comnmente.
Un aminocido que existe como un ion
dipolar es neutro porque las cargas positiva
y negativa se cancelan.

Para valores de pH altos, los aminocidos


se cargan negativamente, la forma
aninica.

Para valores de pH bajos, los aminocidos


se cargan positivamente, la forma catinica.

En solucin se establece un equilibrio entre


las tres formas.
Los pptidos se forman por la unin de
aminocidos mediante un enlace peptdico,
enlace covalente que se establece entre el
grupo carboxilo de un aminocido y el
grupo amino del siguiente, dando lugar al
desprendimiento de una molcula de agua.

H2O
Entre las funciones biolgicas ms importantes
que realizan los pptidos podemos destacar las
siguientes:

Agentes vasoactivos: El agente hipertensor


ms potente que se conoce es la angiotensina II,
un octapptido. Otros pptidos son agentes
hipotensores (tienen actividad vasodilatadora).
uno de los mejor conocidos es la bradiquinina, un
nonapptido.
Hormonas: La oxitocina (nonapptido que
provoca la contraccin uterina y la secrecin de
leche por la glndula mamaria), la vasopresina
(nonapptido que induce la reabsorcin de agua
en el rin), la somatostatina (tetradecapptido
que inhibe la liberacin de la hormona del
crecimiento).
Neurotransmisores: Las encefalinas
(pentapptido), las endorfinas (pentapptido) y la
sustancia P (undecapptido).

Antibiticos: La valinomicina y la gramicidina


son dos pptidos cclicos con accin antibitica.
Los dos contienen aminocidos de la serie D,
adems de otros aminocidos no proteicos.
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Son biomleculas formadas
bsicamente por carbono,
hidrgeno, oxgeno y nitrgeno
(CHON).
Pueden adems contener azufre y
en algunos tipos de protenas,
fsforo, hierro, magnesio y cobre
entre otros elementos.
Las protenas son polmeros (ms de
50 ) de unas pequeas molculas
que reciben el nombre de
aminocidos o
monmeros unidad.
HOLOPROTENAS o PROTENAS SIMPLES:
Formadas solamente por aminocidos

Albminas: Seroalbmina (sangre),


ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento,
prolactina, tirotropina

Colgenos: en tejidos conjuntivos,


cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidrmicas:
pelos, uas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguneos
Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)
HETEROPROTENAS o PROTENAS CONJUGADAS:
Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no
protenico, que se denomina "grupo prosttico
1.Glucoprotenas
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
2.Lipoprotenas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos
en la sangre.
3.Nucleoprotenas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoprotenas (4.Metaloprotenas)
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina
(5.Hemoprotenas), que transportan oxgeno
Citocromos, que transportan electrones
6. Fosfoprotenas: Casena de la leche
ESTRUCTURAL
Como las glucoprotenas que forman parte de
las membranas.
Las histonas que forman parte de los
cromosomas
El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.
ENZIMTICA
Son las ms numerosas y especializadas.
Actan como biocatalizadores de las
reacciones qumicas. Se clasifican en seis
grupos de la siguiente forma:
Si una molcula se reduce,
1. xido-reductasas
tiene que haber otra que
( Reacciones de oxido-reduccin).
se oxide
grupos aldehidos
2. Transferasas
gupos acilos
(Transferencia de grupos
grupos glucosilos
funcionales)
grupos fosfatos (kinasas)
Transforman polomeros en monmeros.
Actan sobre:
3. Hidrolasas enlace ster
(Reacciones de hidrlisis) enlace glucosdico
enlace peptdico
enlace C-N
Entre C y C
4. Liasas
Entre C y O
(Adicin a los dobles enlaces)
Entre C y N

5. Isomerasas
(Reacciones de isomerizacin)

Entre C y O
6. Ligasas
Entre C y S
(Formacin de enlaces, con aporte
Entre C y N
de ATP)
Entre C y C
HORMONAL
Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento
Calcitonina
DEFENSIVA
Inmunoglobulina
Trombina y fibringeno
TRANSPORTE
Hemoglobina
Citocromos
RESERVA
Ovoalbmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche
PRIMARIA
Disposicin lineal o secuencia de restos de
aminocidos que constituyen una cadena
polipeptdica. La estructura primaria es la
secuencia de aminocidos de la protena. Nos
indica qu aminocidos componen la cadena
polipeptdica y el orden de aminocidos. La
funcin de una protena depende de su secuencia
y de la forma que sta adopte.
SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposicin de
la secuencia de aminocidos en el espacio.
Los aminocidos, a medida que van siendo
enlazados durante la sntesis protica y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposicin espacial estable.

Existen dos tipos de estructura secundaria:


1. Hlice espiralada: Se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se
debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O
de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le
sigue.

2. Lmina : Se da una cadena en forma de zigzag,


denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta
estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.
TERCIARIA:
Describe la conformacin de la protena ntegra. La mayor
parte de las protenas pueden clasificarse como:
Fibrosas INSOLUBLES-que tienen forma alargada como
por ejemplo la colgena y la elastina de tejido conectivos,
la queratina del cabello, piel y uas; la seda.
Globulares SOLUBLES-que poseen forma compacta que
facilita la solubilidad en agua que permite realizar
funciones de transporte, enzimticas, hormonales,etc.

Puentes de hidrgeno
CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces
covalentes de disulfuro pero con mayor frecuencia por
enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura terciaria o subunidades, para
formar complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptdicas recibe el nombre de protmero o monmero y
pueden ser:
a)Con dos subunidades:
Homodmeros con dos subunidades idnticas
Heterodmeros con dos subunidades no idnticas
b)Con mltiples subunidades,ej. Colgeno y Hemogloobina.

Colgeno Hemoglobina
Cuatro Niveles de Estructura Proteica

Estructura Primaria
Secuencia de Aminocidos
Estructura
Secundaria
Hlice
Estructura Terciaria
Pptido Individual
Doblado
Estructura Cuaternaria
Agregado de Dos o Ms
Pptidos
Estructura primaria de la Insulina

Estructuras Secundarias: Hlice y Lmina Plegada

Organizacin del cabello


Proceso de perturbacin de las
estructuras secundaria, terciaria o
cuaternaria de una protena, que da
ordinariamente la prdida irreversible
de su funcin.
La desnaturalizacin de una protena se refiere
a la ruptura de los enlaces que mantenan sus
estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria,
conservndose solamente la primaria.

En estos casos las protenas se transforman en


filamentos lineales y delgados que se
entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e
insolubles en agua.
Los agentes que pueden desnaturalizar a una
proteina pueden ser: calor excesivo; sustancias
que modifican el pH; alteraciones en la
concentracin; alta salinidad; agitacin
molecular; etc...

El efecto ms visible de ste fenmeno es que


las proteinas se hacen menos solubles o
insolubles y que pierden su actividad biolgica.

La desnaturalizacin puede ser reversible


(renaturalizacin) pero en muchos casos es
irreversible.
La insulina (del latn insula, "isla") es una
hormona polipeptdica formada por 51
aminocidos, producida y segregada por las
clulas beta de los islotes de Langerhans
del pncreas, en forma de precursor
inactivo llamado proinsulina. sta pasa al
aparato de Golgi, donde se modifica,
eliminando una parte y uniendo los dos
fragmentos restantes mediante puentes
disulfuro.
La insulina interviene en el
aprovechamiento metablico de los
nutrientes, sobre todo con el
anabolismo de los carbohidratos. Su
dficit provoca la diabetes mellitus y
su exceso provoca hiperinsulinismo
con hipoglucemia.
La mioglobina es una protena muscular, con
estructura primaria formada por 153 unidades
de residuos de aminocidos, secundaria de
espiral y estructura terciaria que forma una
estructura compacta estable.

Es un protena monomrica,conjugada,
compleja o plus, requiere de porciones no
proteicas como el Fe2+ y una molcula de amina
heterocclica conjugada llamada heme la cual
enlaza efectivamente el O2 la mioglobina consta
de una sola cadena polipeptdica.
La hemoglobina es una protena oligomrica: consta de
varias cadenas polipeptdicas. Tambin es una protena
conjugada, compleja o plus, requiere de hierro-heme.

Las distintas cadenas polipeptdicas que componen una


protena oligomrica se llaman subunidades, y pueden ser
iguales o distintas entre s.

La hemoglobina, est formada por 4 subunidades-dos


subunidades y dos subunidades -
Presenta por lo tanto estructura cuaternaria.