UNIVERSIDAD PRIVADA SAN PEDRO

FACULTAD DE CIENCIAS MEDICAS

ESCUELA DE FARMACIA Y BIOQUIMICA
CURSO:BROMATOLOGIA DE
FITOGENOS
TEMA:PROTEINAS
DOCENTE:Q.F. JULIO CESAR MARIOS
GINOCCHIO
 Protenas
1. Las protenas son las macromolculas que se encuentran en ms cantidad en las
clulas vivientes.
2. La palabra Protena viene del griego : protos que significa primero.
3. Poseen gran diversidad de funciones: transporte, regulacin, estructural entre otras.
4. Son el instrumento molecular a travs del cual se expresa la informacin gentica.
5. Todas las protenas desde las ms sencillas hasta las ms complejas estn
constituidas por el mismo tipo de subunidades: 20 aminocidos.
6. Las protenas estn constituidas por cadenas de amino cidos, unidos por un tipo
especfico de enlace covalente.
7. De la unin de estos aminocidos se puede encontrar protenas como: enzimas,
hormonas, anticuerpos, la membrana proteca del ojo, plumas, telas de araas, los
cuernos de rinocerontes, protenas de la leche y un millar de otras sustancias con
actividades biolgicas distintas
8. Son imprescindibles para la sntesis de protenas corporales y otros compuestos
funcionales como:

1. Hormonas
2. Anticuerpos
3. Neurotransmisores
4. enzimas

Un adecuado aporte calrico paralelo, asegura una buena

utilizacin de las protenas (AA) dietarias para estos fines
especficos.
 Protenas
Clasificacin
1. Protenas simples u Holoprotenas: Las cuales estn
formadas exclusivamente o predominantemente por
aminocidos.

2. Protenas conjugadas o Hetero proteians : Poseen un

componente de proporcin significativa no aminoacdico
que recibe el nombre de grupo prosttico. Segn la
naturaleza de este grupo consideramos:

1. Hemoprotenas o Cromoprotenas: Protenas que tienen

en su estructura un grupo hemo Ejemplo: Hemoglobina,
Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.
2. Glicoprotenas: Se caracterizan por poseer en su estructura
azcares. Se pueden citar como ejemplo: las
inmunoglobulinas, algunas protenas de membrana, el
colgeno y otras protenas de tejidos conectivos
(glucosaminoglicanos).
3. Lipoprotenas: Protenas conjugadas con lpidos que se
encuentran en las membranas celulares.
4. Nucleoprotenas: Se presentan unidas a un cido nucleico,
como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.
5. Fosfoprotenas: Contienen en su molcula uno o ms
molculas de acido fosforico.
 Protenas
Funciones
Entre las funciones ms importantes de las protenas se
consideran:

1. Su papel como catalizadores orgnicos (enzimas) de casi todas las reacciones

de los sistemas biolgicos.
2. Como hormonas transmitiendo informacin entre clulas.
3. Su participacin en el transporte y almacenamiento de otras molculas
pequeas, por ejemplo el transporte de oxgeno por la hemoglobina.
4. En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa contra infecciones.
5. Sirven como componentes estructurales en las clulas y tejidos.
6. Ser la molcula bsica en los mecanismos de movimiento, como en el caso de
las protenas contrctiles.
7. Ser el ltimo recurso para la obtencin de energa cuando el organismo carece
de otras reservas tales como lpidos y carbohidratos.
8. Para entender esta variedad de funciones se debe estudiar la estructura de las
protenas y examinar las propiedades de los componentes y las caractersticas
de los enlaces que ellos establecen para formarlas.
 Aminocidos
Las protenas son polmeros constituidos por monmeros
denominados aminocidos proteicos o naturales, los cuales son 20.

Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo

-COOH unidos al mismo tomo de carbono alfa se diferencian entre s
por el tamao de sus cadenas laterales.

Los aminocidos se agrupan en cuatro categoras segn las

propiedades de sus cadenas laterales as.
 Aminocidos
Propiedades fsicas y qumicas
Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado
punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua;
con actividad ptica y con un comportamiento anftero.

1. La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz

polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la
asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a
cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los
aminocidos en Dextrogiros (+) si desvan el plano de luz polarizada hacia
la derecha, y Levgiros (-) si lo desvan hacia la izquierda.
 Aminocidos
Propiedades fsicas y qumicas
2. El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los
aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un
cido (cuando el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o
como un cido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo
caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin.
 Aminocidos
Propiedades fsicas y qumicas
3. El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra
(igual nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto
Isoelctrico. La solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su
punto isoelctrico.
 Aminocidos
Clasificacin
AMINOCIDOS NO POLARES
Poseen cadenas laterales hidrofbicas que no
interactan con el agua por lo tanto, se localizan al
interior de la molcula de protena de la cual hacen
parte. Esta ubicacin les impide quedar en contacto
con el agua. Son ejemplos de estos aminocidos no
polares la glicina (el ms sencillo), la alanina, valina,
leucina, isoleucina con cadenas carbonadas simples.
El primero frecuentemente aparece constituyendo los
dobleces angulares en la secuencia lineal de
aminocidos para lograr la conformacin
tridimensional de la protena. Adems hacen parte de
este grupo la prolina con cadena cclica de tres
tomos de carbono unidos al nitrgeno del grupo
amino y al carbono alfa del grupo carboxilo, esta
estructura le permite en la cadena peptdica la
formacin de "torsiones curvas", la cistena y la
metionina con tomos de azufre en sus cadenas
laterales. La cistena es menos hidrofbica que la
metionina por poseer un grupo sulfidrilo (SH) el cual
juega un papel importante en el plegamiento correcto
de las protenas ya que facilita la formacin de los
denominados puentes disulfuro. Otros dos
aminocidos no polares son la fenilalanina y el
triptfano con cadenas laterales anilladas.
 Aminocidos
Clasificacin

AMINOCIDOS POLARES

Son aminocidos con cadenas laterales no cargadas pero polares o

hidroflicas. Estos son la serina, treonina, tirosina, asparagina y glutamina
los cuales tienen grupos amida polares ( O=C-NH2). Debido a sus cadenas
polares estos aminocidos pueden formar puentes de hidrgeno con el agua
y por su naturaleza hidroflica tienden a ubicarse en la regin externa de la
molcula de la protena que estn constituyendo.
 Aminocidos
Clasificacin

AMINOCIDOS BSICOS (CATINICOS)

Son aminocidos con cadenas laterales que poseen grupos

bsicos cargados, carcter que los hace muy hidroflicos
Entre ellos se tienen la lisina, arginina e histidina siendo
los dos primeros los ms bsicos debido a que sus
cadenas laterales siempre estn cargadas positivamente.
La histidina puede estar sin carga o tener carga positiva a
pH fisiolgico, as que frecuentemente juega un papel muy
activo en las reacciones enzimticas participando en el
intercambio de iones hidrgeno.

AMINOCIDOS CIDOS (ANINICOS)

tienen cadenas laterales cidas que terminan en grupos

carboxilos como el cido asprtico y el cido glutmico.
Estos aminocidos estn cargados negativamente en la
clula y por lo tanto siempre se hace referencia a ellos
como aspartato o glutamato. Son muy hidroflicos y se
localizan en la superficie de las protenas.
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS DEACUERDO
ASU IMPORTANCIA NUTRICIONAL
AMINOACIDOS AMINOACIDOS NO AMINOACIDOS
ESENCIALES(El ESENSIALES(El PARCIALMENTE
organismo no los organismo los puede ESENCIALES(Son
puede sintetizar) sintetizar) esenciales para los
nios 6-8 aos)

-LEUCINA. -SERINA. -ARGININA.

-ISOLEUCINA. -PROLINA. -HISTIDINA
-VALINA. -TIROSINA.
-FENILALANINA. -ASPARGINA.
-TRIPTOFANO. -GLUTAMINA.
-METIONINA. -CISTINA.
-TREONINA. -GLICINA.
-LISINA. -ALANINA.
-ACIDO ASPARTICO.
-ACIDO GLUTAMICO
 Aminocidos
El enlace peptdico
Los diferentes aminocidos se polimerizan en el interior de las clulas para constituir pptidos
y protenas de acuerdo con la informacin gentica razn por la cual la polimerizacin se
realiza con la participacin de enzimas especficas y requiere del concurso del ARN y de los
ribosomas para llevarse a cabo. Este proceso de inicia con una reaccin de condensacin
entre el grupo carboxilo del primer aminocido con el grupo amino del segundo para formar un
enlace peptdico o amida con la eliminacin de una molcula de agua. El compuesto
resultante es un dipptido, el cual puede formar un segundo enlace peptdico entre su grupo
carboxilo terminal y el grupo amino de un tercer aminocido dando lugar de nuevo a una
molcula de agua y originando un tripptido como se observa en la siguiente figura:
 Aminocidos
El enlace peptdico
1. El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo
carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) del aminocido
contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molcula de
agua.
2. Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-)
determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y
ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.
 Peptidos
Los pptidos son cadenas lineales de aminocidos enlazados por
enlaces qumicos de tipo amdico a los que se denomina Enlace
Peptdico. As pues, para formar pptidos los aminocidos se van
enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable.
Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales
como:
1. Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor 10.
Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.
etc...
2. Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor 10.

Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha,

empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el
extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o
esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a
todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas protenas a otras,
es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos.
 Protenas
Niveles estructurales
La estructura tridimensional de una protena es un factor determinante en su
actividad biolgica. Tiene un carcter jerarquizado, es decir, implica unos niveles
de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.

La ESTRUCTURA PRIMARIA
esta representada por la sucesin
lineal de aminocidos que forman
la cadena peptdica y por lo tanto
indica qu aminocidos componen
la cadena y el orden en que se
encuentran. El ordenamiento de
los aminocidos en cada cadena
peptdica, no es arbitrario sino que
obedece a un plan
predeterminado en el ADN.
Esta estructura define la
especificidad de cada proteina.
 Protenas
Niveles estructurales
La ESTRUCTURA SECUNDARIA est representada por la disposicin espacial
que adopta la cadena peptdica (estructura primaria) a medida que se sintetiza
en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como
consecuencia de la capacidad de rotacin del carbono y de la formacin de
enlaces dbiles (puentes de hidrgeno).
Las formas que pueden adoptar son:

a) Disposicin espacial estable

determina formas en espiral
(configuracin -helicoidal y las
hlices de colgeno)

b) Formas plegadas
(configuracin o de hoja
plegada).
 Protenas
Niveles estructurales
La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de
la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geomtricas muy complicadas que
se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros dbiles (puentes
de hidrgeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones inicas e interacciones hidrofbicas).
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la ms importante pues, al alcanzarla es
cuando la mayora de las proteinas adquieren su actividad biolgica o funcin.
Muchas protenas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en
disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.
Sin embargo, no todas las proteinas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos
mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteinas filamentosas,
que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idneas para realizar funciones
esquelticas. Entre ellas, las ms conocidas son el colgeno de los huesos y del tejido conjuntivo;
la -queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc...; la fibroina del hilo de seda y de las telaraas y
la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensin.
 Protenas
Niveles estructurales
La ESTRUCTURA CUATERNARIA est representada por el
acoplamiento de varias cadenas polipeptdicas, iguales o diferentes,
con estructuras terciarias (protmeros) que quedan autoensambladas
por enlaces dbiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen,
tampoco, todas las proteinas. Algunas que s la presentan son: la
hemoglobina y los enzimas alostricos.
 Protenas
Propiedades

SOLUBILIDAD
Las proteicas son solubles en agua cuando adoptan una conformacin globular. La
solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al ionizarse,
establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas de agua. As, cuando
una protena se solubiliza queda recubierta de una capa de molculas de agua (capa de
solvatacin) que impide que se pueda unir a otras protenas lo cual provocara su
precipitacin (insolubilizacin). Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los
tejidos de los seres vivos.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las protenas tienen un comportamiento anftero y esto las hace capaces de neutralizar
las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base
y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
 Protenas
Propiedades
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalizacin de una protena se refiere a la ruptura
de los enlaces que mantenan sus estructuras cuaternaria,
terciaria y secundaria, conservndose solamente la
primaria. En estos casos las protenas se transforman en
filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta
formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los
agentes que pueden desnaturalizar a una protena pueden
ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH;
alteraciones en la concentracin; alta salinidad; agitacin
molecular; etc... El efecto ms visible de ste fenmeno es
que las protenas se hacen menos solubles o insolubles y
que pierden su actividad biolgica.

La mayor parte de las protenas experimentan

desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 C;
otras se desnaturalizan tambin cuando se enfran por
debajo de los 10 a 15 C.

La desnaturalizacin puede ser reversible (renaturalizacin)

pero en muchos casos es irreversible.
 Protenas
Propiedades
ESPECIFICIDAD

Es una de las propiedades ms caractersticas y se

refiere a que cada una de las especies de seres
vivos es capaz de fabricar sus propias protenas
(diferentes de las de otras especies) y, an, dentro
de una misma especie hay diferencias proteicas
entre los distintos individuos. Esto no ocurre con
los glcidos y lpidos, que son comunes a todos los
seres vivos.

La enorme diversidad proteica interespecfica e

intraespecfica es la consecuencia de las mltiples
combinaciones entre los aminocidos, lo cual est
determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las protenas explica algunos
fenmenos biolgicos como: la compatibilidad o no
de transplantes de rganos; injertos biolgicos;
sueros sanguneos; etc... o los procesos alrgicos
e incluso algunas infecciones.
 Protenas
Funciones
Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y
dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas
son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener
su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos,
controlar y regular funciones, etc...

Todas las protenas realizan su funcin de la misma manera: por unin

selectiva a molculas. Las protenas estructurales se agregan a otras
molculas de la misma protena para originar una estructura mayor. Sin
embargo, otras protenas se unen a molculas distintas: los
anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las
enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al
ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc... A continuacin
se exponen algunos ejemplos de protenas y las funciones que
desempean
 Protenas
Funciones
Funcin ESTRUCTURAL

Algunas protenas constituyen estructuras celulares:

1. Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y

actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
2. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresin de los genes.

Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:

1. El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.

2. La elastina del tejido conjuntivo elstico.
3. La queratina de la epidermis.

Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas
de araa y los capullos de seda, respectivamente.
 Protenas
Funciones
Funcin ENZIMATICA

Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas.

Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo
celular.

Funcin HORMONAL

Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el

glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas
segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica
(que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).

Funcin REGULADORA

Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin

celular (como la ciclina).
 Protenas
Funciones
Funcin HOMEOSTATICA

Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros

sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.

Funcin DEFENSIVA

Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles

antgenos.

La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos

sanguneos para evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de

serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
 Protenas
Funciones
Funcin de TRANSPORTE

La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los

vertebrados.

La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los

invertebrados.

La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.

Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre.

Los citocromos transportan electrones.

 Protenas
Funciones
Funcin CONTRACTIL

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de

la contraccin muscular.

La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Funcin DE RESERVA

La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la

hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el
desarrollo del embrin.

La lactoalbmina de la leche.
 Protenas
PROTENAS COMO CATALIZADORES BIOLGICOS

Las protenas no solo hacen parte de la estructura de la clula, ellas tambin

juegan un papel importante como catalizadores bilogicos en las clulas vivas
ya que incrementan la rapidez de una reaccin qumica, es decir la velocidad a
la cual la reaccin se mueve hacia el equilibrio al reducir la energa de activacin
y ejercer control sobre las actividades celulares. La energa de activacin es la
cantidad de energa (en kJ) requerida para llevar mediante el rompimiento de
enlaces de energa a las molculas de los reactivos hacia un estado de catlisis.
El poder cataltico de las enzimas es impresionante, ya que el incremento de la
velocidad de las reacciones qumicas est entre 108 y 1020 veces, comparado
con la velocidad a la que se llevara a cabo la reaccin de manera espontnea.

Louis Pasteur demostr por primera vez la participacin de clulas vivas de

levadura en los procesos de fermentacin. A finales del siglo XIX se concluy
que las clulas intactas de levadura no eran necesarias para obtener el alcohol,
sino que se podan preparar extractos por macerado de las levaduras para
realizar la misma conversin enzimtica.
 VALOR BIOLOGICO DE LAS PROTEINAS
El valor biolgico de las protenas se expresa por los g de
protena corporal que pueden ser reemplazados por 100_ g
de una protena de la dieta. La protena "ideal" tendra
entonces un valor de 100 y una hipottica sin aminocidos
esenciales, un valor de 0. Las protenas de huevo tienen
un valor de 94; de leche: 85; de soya: 72, y de pan: 49.
El valor biologico de las proteinas hace referencia a la
proporcion de aminoacidos esenciales de los alimentos y
su asimilacion por nuestro organismo.
Expresa la fraccion de nitrogeno absorbido y retenido por
el organismo , y representa la capacidad maxima de
utilizacion de una proteina.
Las proteinas de mayor valor biologico son las de origen
animal (carnes de vacuno,pescados huevos y leche)
mientras que los vegetales tienen menos valor , bien por
ser menos digeribles o asimilables por su contenido de
fibra(soya , levadura de cerveza,legumbres).
Cuando una proteina contiene los aminoacidos esenciales
en la cantidad necesaria para los seres humanoses cuando
se dice que tiene un alto valor biologico.
El valor biologico de una proteina depende de:
-Composicion de aminoacidos esenciales lo que se traduce
en una puntuacion(0-100).
-Digestibilidad(0-1),la FAO/OMS recomendo expresar el
valor nutritivo de una proteina en forma de indice de
DISCO que es un producto de la digestibilidad por la
puntuacion quimica.
El alimento que contiene todos los aminoacidos en las
proporciones mas equilibradas es la proteina del huevo, al
que se le asigna una proteina de valor biologico 94.
Para determinar el valor biolgico de una protena y
comparar experimentalmente la proporcin de la protena
de la dieta que el organismo es capaz de utilizar, se
pueden aplicar diferentes tcnicas:

a) El mtodo de la Razn de Eficiencia Proteica (REP) ms conocido

por la sigla inglesa PER (Protein Efficiency Ratio) representa el
cociente entre los g de peso ganado de los animales en estudio (ratas
jvenes) dividido por los g de protena ingerida.

GANANCIA DE PESO CORPORAL(Gr)

REP= -------------------------------------------------
CONSUMO DE PROTEINA(Gr)

REP=RAZON DE EFICIENCIA PROTEICA

b) Utilizacin Proteica Neta (UPN) o en ingls Net Protein
Utilization(NPU ), que expresa el porcentaje del nitrgeno
ingerido que el organismo retiene.

PROTEINA CORP. FINAL A(Gr)-PROTEINA CORP. FINAL B(Gr)

UPN=----------------------------------------------------------------------------------
CONSUMO DE PROTEINAS (Gr)

UPN=UTILIZACION DE PROTEINA NETA(Gr)

A=GANANCIA PESO PROMEDIO EN ANIMALES CON DIETA TESTIGO.

B=PERDIDA DE PESO PROMEDIO EN ANIMALES DE LA DIETA SIN PROTEINA.

SE DETERMINA POR UN BALANCE DE NITROGENO:
BALANCE DE NITROGENO=N CONSUMIDO--N EN HECES -- N EN ORINA
c) Digestibilidad aparente de la protena , que se define como la
proporcin de nitrgeno ingerido que es absorbido por el animal. Para
su determinacin se mide el nitrgeno ingerido y el de las fecas
desecadas y molidas (por Kjeldahl) de cada rata en las 2 ltimas
semanas del ensayo del PER. Luego se calcula la digestibilidad
aparente, restando del N total ingerido el N total de las fecas y
multiplicando esta diferencia por 100;

d) Razn Proteica Neta (RPN) conocida tambin por la sigla inglesa

NPR (Net Protein Ratio), la cual toma tambin en cuenta el nivel de
ingestin de la protena necesaria para la mantencin, al incluir un
grupo de ratas que recibe una dieta aproteica durante 10 das. Se
define como el cociente entre la ganancia de peso del test ms la
prdida de peso del grupo sin protena, dividido por la protena
ingerida por el grupo del test .
 VALOR QUIMICO Y UTILIZACION NETA DE PROTEINA
EN ALIMENTOS SELECCIONADOS

ALIMENTO VALOR UNP UNP

QUIMICO DETERMINADO DETERMINADO
EN NIOS EN RATAS
HUEVO(ENTERO) 100 87 94

LECHE(HUMANA) 100 94 87

ARROZ 67 63 59

MAIZ 49 36 52

TRIGO 53 48 48
 TAREA
-INVESTIGAR LOS ALIMENTOS QUE
CONTIENEN PRINCIPALMENTE:
PROTEINAS DE ORIGEN ANIMAL Y
VEGETAL ASI COMO SU COMPOSICION
-INVESTIGAR QUE PROTEINAS SE
UTILIZAN A NIVEL INDUSTRIAL.