Anda di halaman 1dari 55

Enzim & Koenzim

Febrika Wediasari ,dr


Marisa Anggraini, dr
Prof. Dr. Zainal Nang Agus

www.themegallery.com
LOGO
Koenzim
Molekul organik non protein yang di
perlukan untuk aktivitas enzim
Koenzim + Apoenzim holoenzim/enzim
Ada 2 :
Terikat secara lemah (ikatan non kovalen)
Terikat secara kuat (ikatan kovalen/prostetik)
Sebagian besar merupakan derivat B
kompleks.

www.themegallery.com LOGO
Sifat :
tahan panas (tidak rusak akibat pemanasan)
Berbeda dengan enzim; protein akan
rusak bila dipanasi (denaturasi)
enzim kehilangan aktivitas
biologiknya
Koenzim sebagai substrat kedua
sebab degradasi molekul substrat
sehingga harus diimbangi perubahan
molekul koenzim.

www.themegallery.com LOGO
Koenzim
Contoh:
Reaksi oksidasi-reduksi
Ketika molekul substrat dioksidasi maka koenzim
direduksi
Fungsi:
Pada reaksi enzimatik, koenzim berperan
sebagai pengikat gugus yang akan di
pindahkan (Group Transfer Reaction)

www.themegallery.com LOGO
Enzim oksidoreduktase berperan pada
proses biosintesis reduktif
(contoh:sintesis asam lemak
&steroid) pada reaksi ini perlu
NADP (sebagai koenzim reduktan)
Biosintesis oksidasi glukosa (glikolisis)
Beta oksidasi asam lemak perlu NAD
Banyak enzim yang perlu koenzim
kecuali enzim pencernaan.

www.themegallery.com LOGO
Klasifikasi
Koenzim untuk gugus transfer H+
NAD, NADP, FMN, FAD, Asam lipoat &
koenzim Q
Koenzim untuk transfer gugus selain
H
Fosfat, KOA, tiamin, pirofosfat, piridoksal
fosfat, asam folat, biotin, B12.

www.themegallery.com LOGO
Kerja Enzim Laktat Dehidrogenase & Koenzim NAD

OH

O
CH O O
C
H3C C C
H3C O
O

NAD NADH
www.themegallery.com LOGO
Pada reaksi dehidrogenasi terlihat
pemindahan gugus hidrogen
Diperlukan gugus pengemban ion H
yaitu koenzim NAD.
Sebelum reaksi berlangsung:
NAD direduksi NADH
Laktat dioksidasi piruvat

www.themegallery.com LOGO
Enzim
Merupakan molekul yang mendukung
kehidupan
Peran:
Mempercepat berlangsungnya reaksi kimia
dalam tubuh (biokimia)
Dengan enzim reaksi berlangsung
lebih cepat biokatalisator
Bila kurang atau tidak adapenyakit.

www.themegallery.com LOGO
Tata Cara Penulisan IUB System

Tata cara penulisan ditetapkan oleh The


International Union for Biochemistry (IUB
System)
1. Ada 6 kelas enzim berdasarkan tipe reaksi
masing-masing ada 4-13 subkelas.
2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian:
Nama pertama:substrat
Nama kedua reaksi yang dikatalisisnya diakhiri kata
-ase

www.themegallery.com LOGO
3. Bila diperlukan adanya kejelasan
tipe reaksi maka ditulis dalam tanda
kurung pada akhir nama enzim.
Contoh :1.1.1.37 L-malat :NAD-
oksidoreduktase (dekarboksilasi)
L-malat +NAD piruvat + CO2 +NADH+H

www.themegallery.com LOGO
4. Tiap enzim mempunyai no. kode
(enzym code:EC) menunjukkan tipe
reaksi berkenaan dengan kelas (digit
1), subkelas (digit 2), subsubkelas
(digit 3), & reaksi yang spesific
(digit 4)
Contoh:
EC 2.7.1.1:2 menyatakan transferase, 7 transfer
fosfat, 1 fungsi alkohol sebagai akseptor fosfat, 1
heksokinase untuk ATP

www.themegallery.com LOGO
6 Kelas Enzim
1. Oksidoreduktase
Enzim berperan mengkatalisis proses oksidasi
reduktasi antara 2 substrat yang mempunyai ikatan
CH-OH, CH-CH, C=O, CH-NH2, CH=NH
CH-OH:sebagai donor elektron
Alkohol:NAD Oksireduktase (alkohol dehidrogenasi)
CH-NH2:sebagai donor elektron
L-glutamat: NAD (P) oksidoreduktase (deaminasi) glutamat
dehidrogenase.

www.themegallery.com LOGO
2. Transferase
Enzim ini mengkatalisis transfer gugus selain H
yaitu:
Aldehid, keton, asil, alkil, glikosil, fosforus & sulfur
Asetil-KOA transferase, kolin o-asetil transferase (kolin asil
transferase)
3. Hidrolase
Mengkatalisis hidrolisis ikatan ester, eter, peptida,
glikosil, asid-anhidrid, &C-C
Enzim yang bekerja pada ikatan ester:asetil kolin asil-
hidrolase

www.themegallery.com LOGO
4. Liase
Melepas gugus dengan memetus ikatan rangkap:C-
C, C-O, C-N, C-S
Aldehid liase (aldolase), ketosa-1-fosfat aldehid liase
5. Isomerase
Enzim ini bekerja untuk membentuk isomer
optikal,geometrik,posisisonal
Cis-trans isomerase:all-trans retinen 11-cis trans isomerase
(retinene isomerase)

www.themegallery.com LOGO
6. Ligase
Enzim ini mengkatalisis pengikatan bersama
antara 2 senyawa
Asetil-KOA:CO2 ligase (ADP), (asetil-KOA
karboksilase)

www.themegallery.com LOGO
Spesifikasi Reaksi Enzimatik
Suatu enzim hanya dapat mengkatalisis 1
jenis reaksi, lock and key theory
Tiap molekul enzim ada 2 sisi
Sisi aktif/katalitik
Sisi alosterik
Emil Fischer:
Sisi aktif enzim menjadi tempat interaksi antara
substrat dengan enzim melalui teori lock and key.
Sisi alosterik untuk memacu peningkatan aktivitas
enzim melalui induksi oleh substrat oleh senyawa
lain.

www.themegallery.com LOGO
Teori lock and key
Teori ini mencerminkan keadaan yang kaku
(rigidity) konformasi protein sisi aktif sudah
terbentuk lebih dahuklu kemudian substrat
yang sesuai menempati sisi itu
Teori Induced Fit Koshland
Teori ini mencerminkan fleksibilitas,
konformasi protein sisi aktif berubah seperti
substratnya

www.themegallery.com LOGO
Perubahan bentuk karena pengaruh asam
amino penyusunnya
Gugus fosfoserin (-P) & -SH dari residu asam
amino sistein terlibat dalam katalisis, sedang
residu lisin &metionin tidak
Residu beberapa amino asil yaitu sistein, asam
amino hidrosiklik asidik & alkalik juga banyak
terlibat pada sisi aktif

www.themegallery.com LOGO
Enzim bekerja pada gugus tertentu
Enzim dalam proses lisis yaitu:
glikosidase spesific untuk glikosida
Enzim kelompok protease:
pepsin & tripsin bekerja untuk ikatan peptida
esterase khusus untuk ikatan ester

www.themegallery.com LOGO
Enzim kimotripsin:
bekerja untuk ikatan peptida yang dibentuk oleh
gugus karboksil dari asam amino aromatik yaitu
fenilalanin, tirosin & triptofan
Karboksipeptida:
memutus ikatan peptida pada ujung terminal
karboksi
Aminopeptidase:
bekerja pada ujung amino dari suatu rantai
polipeptida.

www.themegallery.com LOGO
Enzim yang memperlihatkan spesific
optis yang absolut
artinya enzim mengkatalisis interkonvensi
isomer molekul substrat H,
kecuali epimerase yang mengkatalisis
interkonvensi isomer optis

www.themegallery.com LOGO
Maltase:
mengkatalisis reaksi hidrolisis dari -glikolisa
bukan untuk -glikosida
Enzim dalam glikolisis:
mengkatalisis interkonversi isomer D-glukosafosfat
bukan isomer L-glukosafosfat
Enzim untuk oksidase asam amino:
bekerja untuk L-asam amino bukan D-asam amino
di ren

www.themegallery.com LOGO
Isolasi Enzim
Memisahkan enzim dari campuran
senyawa lain (termasuk KH, lipid &
protein) pemisahan:
metoda pelarutan pengendapan dengan
penjenuhan (larutan garam amonium sulfat)
metoda sentrifugasi differensial, penyaringan
& elektroforesis poliakrilamid gel.

www.themegallery.com LOGO
Distribusi Enzim
Enzim terdapat pada sel, plasma &
jaringan
Lisosom:
mengandung berbagai enzim yang berperan
dalam proses digesti
Makromolekul mikromolekul
Plasma:
enzim, proenzim, substrat

www.themegallery.com LOGO
Enzim plasma fungsional:
lipase lipoprotein, pseudokolinesterase, proenzim
koagulasi darah
enzim disintesis hepar di sekresi ke darah dengan
kadar yang lebih tinggi dibandingkan yang disekresi di
jaringan
enzim plasma fungsional dapat berfungsi karena ada
substrat
Enzim plasma non fungsional
enzim ini tidak dapat bekerja karena substratnya tidak
ada dalam plasma
kadar akan meningkat bila ada kerusakan jaringan

www.themegallery.com LOGO
Pengukuran peningkatan kadar enzim
dalam plasma sangat membantu dalam
menegakkan diagnosis & prognosis dalam
jaringan
Penghasil enzim tersebut misalnya:
amilase pankreas, alkali fosfotase empedu /
tulang, aspartat aminitransferase (AST, SGOT),
creatinin kinase otot/mikoard & asam fosfatase
prostat dapat menilai kerusakan organ yang
bersangkutan

www.themegallery.com LOGO
Enzim berstruktur : isozim
Laktat dehidrogenase mempunyai 4
protomer dengan 2 tipe, penentuan isozim
menilai kelainan gen

www.themegallery.com LOGO
Sifat-sifat kinetika Enzim
Teori Kinetika:
Suatu reaksi kimia dapat berlangsung bila
ada benturan antar molekul & dapat
membentuk ikatan 1 dengan yang lain, serta
memiliki energi yang dapat melawan
rintangan

www.themegallery.com LOGO
Energi:
*Menambah energi kinetik molekul
*Menurunkan energi rintangan
*Meningkatkan frekuensi benturan

www.themegallery.com LOGO
Kecepatan di pengaruhi oleh faktor
Konsentrasi enzim
Konsentrasi substrat
Koenzim
Temperatur
pH
Inhibitor

www.themegallery.com LOGO
Pengaruh Konsentrasi Enzim
Pada keadaan normal kecepatan awal reaksi
enzimatik akan berbanding lurus dengan
kadar enzimnya kecuali bila tercapai
keseimbangan
Enzim mempunyai bentuk transisi yaitu
ketika berikatan dengan substrat
membentuk enzim substrat kompleks bila
semua enzim sudah mengikat substrat maka
penambahan substrat tidak akan menaikkan
kecepatan reaksi

www.themegallery.com LOGO
Pengaruh Konsentrasi Substrat
Bila semua keadaan konstan tetapi
kadar substrat di naikkan maka
kecepatan reaksi akan meningkat
sampai kecepatan max
Bila telah terjadi saturasi enzim,
semua substrat berikatan dengan
enzim maka kecepatan reaksi tidak
akan bertambah lagi

www.themegallery.com LOGO
Pengaruh temperatur
Pada perubahan temperatur yang
kisarannya kecil & terbatas dapat
meningkatkan atau menurunkan kecepatan
enzimatis, tetapi bila di luar batas reaksi
akan berhenti & aktivitas enzim juga
berhenti
Kenaikan temperatur di gambarkan sebagai
koefisien suhu atau Q10, artinya setiap
kenaikkan 10oC kecepatan reaksi naik 2
kali lipat
Temperatur >70oC reaksi berhenti
denaturasi protein enzim

www.themegallery.com LOGO
Pengaruh pH
Pengaruh pH yang extrem
mempengaruhi kecepatan reaksi
enzimatis sebab akan terjadi
pergeseran status ionik molekul
enzim
Tiap enzim mempunyai pH optimal
masing-masing
Bila pH diatas atau dibawah pH
optimal reaksi berhenti

www.themegallery.com LOGO
Pengaruh Inhibitor
Senyawa yang dapat menghambat
aktivitas enzim
Jenis hambatan:
Hambatan kompetitif
Hambatan non kompetitif

www.themegallery.com LOGO
Inhibitor Kompetitif
Inhibitor dapat berikatan dengan sisi
katalitik enzim.
Disebabkan struktur kimia inhibitor tersebut
mirip (analog) dengan substrat enzimnya.
Bila substrat & inhibitor bersamaan
kompetisi untuk berikatan dengan sisi
katalitik enzim.
Ikatan enzim + inhibitorlemah (reversibel)
m.k bila kadar substrat dinaikkan
pengaruh inhibitor berkurang

www.themegallery.com LOGO
Inhibitor Kompetitif
Contoh:
Inhibisi aktivitas enzim suksinat
dehidrogenase oleh malonat.
Substrat: suksinat (molekul mirip malonat)
berkompetisi untuk berikatan dengan suksinat
dehidrogenase.
Bila suksinat dehidrogenase membentuk
ikatan enzim inhibitor m.k. kompleks ini
tidak dapat melepas hidrogen reaksi
berhenti.

www.themegallery.com LOGO
Senyawa lain yang bersifat Inhibitor
Kompetitif
Amethopterin berkompetisi dengan
dihidrofolat terhadap enzim folat
reduktase di perlukan pada sintesis
tetrahidrofolat berperan untuk
sintesis nukleotida.
Physostigmin berkompetisi dengan
asetil-kolin terhadap enzim asetil
kolin esterase karena struktur
molekulnya analog.

www.themegallery.com LOGO
Inhibitor Non-Kompetitif Reversibel
Inhibitor ini tidak ada kemiripan struktur
molekulnya dengan substrat hal ini karena
tempat ikatannya dengan enzim beda
dengan tempat substrat
Efek: menurunkan kecepatan reaksi tapi
tidak mempengaruhinya konstanta
michaelis(Km)
Pengaruh inhibisi: dapat dikurangi dengan
menaikkan kadar substrat

www.themegallery.com LOGO
Inhibitor Non-Kompetitif Irreversibel
Inhibitor dengan enzim sangat kuat
sehingga enzim tidak aktif
Contoh:
iodoasetat, ion logam berat (ion Ag2+,ion
Hg2+)

www.themegallery.com LOGO
Modifiers of Enzyme Activity
Mekanisme terjadi melalui suatu molekul
antara (intermidiate metabolic) hasil
metabolisme, yang berpengaruh pada
aktivitas katalitik enzim kunci pada suatu
proses molekul di sebut modifiers.
Pengaruh dapat berupa menaikkan
kecepatan (Positive Modifiers) atau
menurunkan kecepatan (Negative Modifiers)

www.themegallery.com LOGO
Peran Ion Logam
Ion Logam sebagai penyusun
enzim/pada aktivitas katalitik
Metaloenzim: ikatan kuat
Metal Activated Enzymes: ikatan
lemah
Pada reaksi enzimatis:
Ion logam dapat memberikan beberapa
kemungkinan bentuk (kompleks terner enzim-
metal-substrat)sebagai berikut:

www.themegallery.com LOGO
Enz-S-M M-Enz-S
Enz-M-S M
Enz S

www.themegallery.com LOGO
Peran Ion Logam
Enzim kinase (ATP: fosfotransferase)
membentuk jembatan enzim-
substrat-logam.
Fosfotransferase ( substrat piruvat)
fosfoenolpiruvat & karboksilase
kompleks enzim-logam-substrat.
Enzim glutamin sintetase & piruvat
kinase kompleks logam-enzim-
substrat.

www.themegallery.com LOGO
Ion Logam Mempercepat Reaksi
melalui 4 Mekanisme:
Katalisis asam basa umum
Katalisis kovalen
Pendekatan reaktan
Induksi strain enzim oleh substrat.

www.themegallery.com LOGO
Ion logam yang banyak terlibat dalam
reaksi enzimatis:
Fe 2+ , Mn 2+ , Mg 2+ , Ca 2+ , K +
Hukum Lewiss:
Ion logam asam dapat memiliki pasangan
elektron dgn unsur lain membentuk ikatan
kovalen.

www.themegallery.com LOGO
Pengaturan Aktivitas Enzim
Ada 3 mekanisme pengendalian
kecepatan reaksi enzimatik:
Pengubahan jumlah absolut enzim.
Pengubahan besarnya cadangan reaktan,
selain enzim.
Pengubahan efisiensi katalitik enzim.

www.themegallery.com LOGO
Pengubahan jumlah enzim:
Dapat melalui pacuan sintesis (induksi sintesis)
Sintesis ensim laktase, perlu laktosa (substrat) sebagai
induktor.

www.themegallery.com LOGO
Pengaturan Umpan Balik
Aktivitas katalitik suatu enzim dapat diatur
oleh molekul kecil: efektor allosterik.
Efektor allosterik negatif inhibisi umpan
balik (feed back inhibition)
Molekul produk tertentu dapat berikatan
dgn enzim pd sisi allosterik yg jauh dari sisi
katalitik memberi efek menghambat
kecepatan reaksi.
Reaksi ini biasa terjadi pada rekasi
irreversibel, enzimnya di sebut enzim
allosterik.

www.themegallery.com LOGO
Zimogen (Proenzim)
Adalah enzim yang disekresi oleh sel
pembuatnya dlm bentuk belum aktif.
Agar aktif perlu pemecahan/pemotongan
rantai polipeptida & proteolisis.
Enzim pencernaan dlm bentuk zimogen:
Pepsinogen
Tripsinogen
Proelastase.

www.themegallery.com LOGO
Pepsinogen H+ & Pepsin Pepsin
Tripsinogen Tripsin & Enterokinase Tripsin
Kimotripsinogen kimotripsin Kimotripsin
ProkarboksipeptidaseTripsinKarboksipe
ptidase

www.themegallery.com LOGO
Enzim allosterik secara khas menunjukkan
kinetika saturasi substrat berbetuk sigmoid.
Enzim allosterik dpt pula dipacu oleh
molekul substratnya sendiri untuk
mempercepat jalannnya reaksi terjadi bila
substrat sudah banyak.
Pa S5 Pb
S1 S2 S3 S4
S6

www.themegallery.com LOGO
Pengaturan Umpan Balik Tidak Sama dgn
Inhibisi Umpan Balik
Contoh:
Kolesterol dari makanan akan membatasi
sintesis kolesterol dari asetat dlm jaringan
tubuh akan tetapi regulasi umpan balik
tidak melibatkan inhibisi umpan balik terhadap
enzim awal dalam biosintesis kolesterol

www.themegallery.com LOGO
Inhibisi umpan balik suatu reaksi
produk akhir dapat melakukan
inhibisi tersebut.
Contoh:
Pada sintesis hemoprotein heme yang
terbentuk secara allosterik dapat
menghambat aktivitas enzim AMLEV
sintetase.

www.themegallery.com LOGO

Anda mungkin juga menyukai