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UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FACULTAD DE CIENCIAS BIOLGICAS


DEPARTAMENTO ACADMICO DE QUMICA
BIOLGICA Y FISIOLOGA ANIMAL

BIOQUMICA GENERAL

T1. Propiedades de las molculas biolgicas. Los enlaces


qumicos en bioqumica, el agua en las reacciones
enzimticas. La termodinmica y los sistemas bioqumicos.
T2. Protenas: Composicin. Aminocidos.
T3. Protenas: Estructuras. Desnaturalizacin proteica.

Blgo. Mblgo. Cinthya Lissett Aspajo Villalaz


Dnde estn los Cmo se convierte la
genes funcionales y informacin de los genes en
cmo interaccionan caractersticas funcionales de
entre s? un determinado organismo?
Los tomos interaccionan por medio de enlaces qumicos: covalentes (definen
la estructura de las molculas) y no covalentes.

Los enlaces covalentes y no covalentes son importantes para


la estructura y estabilidad de las molculas biolgicas.

Enlaces covalentes

Enlaces covalentes: Ms
fuertes. Consiste en un
par de electrones
compartidos entre dos
tomos adyacentes.
Enlaces no covalentes
Enlaces electrostticos: Atraccin entre cargas opuestas.

Puente de Hidrgeno: tomo de H


parcialmente compartido entre dos tomos
relativamente electronegativos (N, O).
Grupo donador del enlace de H: tomo
estrechamente unido al H y al t. de H.
Grupo aceptor de H: t. no unido.

Interacciones de Van der Waals: Base: distribucin de cargas elctricas de un


tomo vara con el tiempo (distribucin asimtrica de cargas).

Interacciones hidrofbicas: Algunas molculas (apolares) no pueden


participar en los puentes de H ni en interacciones inicas con el agua. Tendencia
a asociarse: efecto hidrofbico, Interaccin entre molc. apolares: interaccin
hidrofbica.
Propiedades del agua

Diluyente en el que tienen lugar la mayora de las reacciones bioqumicas.

El agua es una
molcula polar

La molcula es triangular
distrib. cargas es
asimtrica

El agua es muy cohesiva: Las molc. de agua interaccionan a travs de


puentes de H. Ejm: Hielo.
Las molc. en soluc. acuosa interaccionan con el agua a travs de
puentes de H e interacc. inicas.
Protenas: macromolculas ms verstiles de los seres vivos, participan en una
gama de funciones de acuerdo a diversas propiedades:

Funciones
Son polmeros lineales: Construidos por monmeros: Aas.
Son la transicin desde el mundo unidimensional al tridimensional (funcin).

Poseen grupos funcionales: alcoholes, tioles, tiosteres , c. Carboxlicos,


carboxiamidas y una serie de grupos bsicos.

Pueden interaccionar entre s y con otras macromolculas para formar


asociaciones complejas.

Algunas son muy rgidas y otras tienen flexibilidad limitada.


Las protenas se construyen a partir de 20 Aas

Son -aminocidos: tomo de C unido a cuatro grupos.


Son quirales: tomo de C unido a cuatro grupos diferentes.

Grupo Carboxilo

Grupo amino tomo de H.


Grupo R cadena lateral.


Ismero L

Dos ismeros: L y D. Slo los Aas L son


constituyentes de las protenas.
Ismeros L configuracin absoluta S
El estado de ionizacin de un Aa vara con el pH

A pH neutro, los Aas se encuentran como iones dipolares: zwitteriones


Existen 20 tipos
diferentes de
Grupos R o
cadenas laterales
ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

Primaria (a)
Secundaria (b)
Terciaria (c)
Cuaternaria (d)
Estructura Primaria

Es la secuencia de aminocidos de una protena (cadena polipeptdica)

Aas unidos por enlaces peptdicos

Cada unidad aminoacdica se denomina residuo (Protena: 50-2000 residuos


de Aas).
El extremo amino terminal (N terminal), es el comienzo de la cadena
polipeptdica, por lo que la secuencia de Aas empieza desde ah.
Estructura Secundaria

Las cadenas polipeptdicas se pueden plegar en estructuras regulares: hlice ,


hoja plegada , giros () y bucles ().

Hlice : Estructura helicoidal, se


estabiliza por puentes de H entre
los grupos NH y CO de la cadena
principal (puentes de H
intracatenarios).
Hoja Plegada : Se estabilizan por puentes de H entre las cadenas polipeptdicas
(hebras ).

Hoja antiparalela: Hebras


en sentidos opuestos.
Conecta cada Aas con un
nico Aa (> estabilidad).

Hoja paralela: Hebras en el


mismo sentido.

Tambin existen hojas mixtas.


Giros inversos y bucles: Se
encuentran en la superficie y
participan en las interacciones
entre protenas y molculas.
Estructura Terciaria
El plegamiento de la cadena principal es complejo y desprovisto de simetra.

La forma global de la cadena polipeptdica de una protena se conoce


como estructura terciaria.

Motivos o estructuras supersecundarias:


Hlice-vuelta-hlice.

Cadenas polipetdicas que se pliegan en


dos ms regiones (dominios),
conectadas por segmentos flexibles.
Estructura Cuaternaria
Para protenas que poseen ms de una cadena polipeptdica. Se refiere al
ordenamiento espacial de las subunidades y la naturaleza de sus
interacciones. Forma ms simple: dmero.

Las cadenas polip. pueden ensamblarse en estructuras de mltiples


subunidades. Cada cadena polip. es una subunidad.
Desnaturalizacin proteica
GRACIAS POR
SU ATENCIN

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