ENZIM

Sistiana Windyariani, Pend Bio UMMI

 Pendahuluan
Enzim adalah protein yang mengkatalisis
reaksi-reaksi biokimia. Enzim biasanya
terdapat dalam sel dengan konsentrasi yang
sangat rendah, dimana mereka dapat
meningkatkan laju reaksi tanpa mengubah
posisi kesetimbangan; artinya baik laju reaksi
maupun laju reaksi kebalikannya ditingkatkan
dengan kelipatan yang sama. Kelipatan ini
biasanya di sekitar 103 sampai 1012
 Enzim
Apakah yang dimaksud situs aktif dan bagaimana
hubungannya dengan struktur enzim?
 Degradation reactions

animation
Degradation reactions

Starch

Maltose
 Degradation reaction

Substrate Enzyme Product

Hydrogen Catalase Oxygen and
peroxide water
Starch Amylase Maltose
Maltose Maltase Glucose
Protein Pepsin Peptides
Peptides Protease Amino acids
Fats Lipase Fatty Acids
and Glycerol
 Synthesis Reaction

es

Active site
Synthesis reaction

Glucose-1-
phosphate

Starch
 Synthesis reactions

phosphorylase
Glucose-1-phosphate Starch
(Substrate) (enzyme) (product)
 Karakteristik Enzim
Enzim mempercepat reaksi kimia tetapi tidak
mempengaruhi keseimbangan akhir.
Enzim hanya diperlukan dalam jumlah kecil untuk
mengubah sejumlah besar molekul.
Enzim hanya akan berfungsi pada kondisi pH,
temperatur, konsentrasi substrat, kofaktor
tertentu.
Enzim bersifat spesifik (khusus) artinya enzim
hanya mengkatalisis reaksi dalam skala kecil atau
dalam beberapa kasus hanya mengkatalis satu
reaksi.
 Istilah
Untuk aktivitasnya enzim sering memerlukan
adanya gugus non protein yaitu ko-faktor.
Istilah gugus prostetik digunakan untuk ko-
faktor yang terikat kuat oleh ikatan kovalen
terhadap protein enzim, sedangkan koenzim
untuk senyawa yang ikatannya kurang kuat
terhadap enzim. Bagian protein dari enzim
dinamakan apoenzim, sedangkan enzim yang
lengkap dinamakan holoenzim.
 Klasifikasi Enzim
Klasifikasi enzim terutama didasarkan atas
jenis reaksi yang dikatalis. Klasifikasi berikut
menurut versi yang diusulkan oleh Komisi
Enzim dari Uni Biokimia International
(Commision on Enzymes of the International
Union of Biochemistry) tahun 1961. Setiap
enzim terdiri atas kode yang terdiri atas empat
angka. Pertama menunjukkan kelas utama dari
enzim yaitu ada 6 kelompok utama:
 Golongan Enzim Utama
1. Oksidoreduktasa, mengkatalisis reaksi reduksi
oksidasi. Donor hidrogen atau donor elektron adalah
salah satu substratnya.
2. Transferasa, mengkatalisis reaksi transfer
(pemindahan) gugus. Dengan bentuk umum A - X +
B, A + B -X
3. Hidrolasa, mengkatalisis reaksi hidrolisis. Pada C-C, C-
N, C-O, dan ikatan lainnya.
4. Lyasa, pemutusan (bukan hidrolitik) Pada C-C, C-N, C-
O, dan ikatan lainnya, menyisakan ikatan rangkap
dua; atau, penambahan gugus pada ikatan rangkap
dua.
5. Isomerasa, perubahan, susunan geometris (spasial)
pada suatu molekul.
6. Lygasa atau sintetasa, mengkatalisis reaksi
penggabungan dua molekul.
 Penamaan Enzim
Setiap enzim memiliki satu nama sistematik yang
menunjukkan kelompok dan sub kelompok.
Contoh laktat: NAD oksidoreduktase, mempunyai
nomor sistematik 1. 1. 1. 27. Angka pertama
menunjukkan bahwa enzim itu termasuk
kelompok satu yaitu oksidoreduktase. Angka
kedua menunjukkan sub kelompok yaitu gugus
kimia yang diubah CHOH. Angka ketiga
menunjukkan sub-sub kelompoknya yang
menunjukkan bahwa NAD atau NADP sebagai
hidrogen akseptor.
 Lanjutan Penamaan Enzim
Angka keempat menunjukkan enzim.
Selain nama sistematik, juga dikenal nama
trivial yang lebih pendek dan lebih mudah
dibanding nama sistematik, contoh enzim di
atas lebih umum dikenal sebagai laktat
dehidrogenase.
Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Four Variables
 Enzyme activity

Enzyme Concentration
Substrate Concentration
Four Variables
pH
Temperature
1. Pengaruh konsentrasi enzim

Bila jumlah enzim dalam satu reaksi menjadi

dua kali lipat maka jumlah substrat yang
diubah menjadi produk (hasil) adalah dua kali
lipat juga.
V= kecepatan (jumlah
substrat yang diubah
persatuan waktu)
E= Konsentrasi Enzim
2. Pengaruh konsentrasi substrat

Kecepatan sebanding dengan konsentrasi

substrat. Jumlah substrat 2 kali lipat maka
kecepatannya 2 kali lipat sampai waktu
tertentu dengan catatan konsentrasi enzim
tetap konstan.
 Active sites full- maximum turnover

V sebanding S.
Penggandaan S maka v dua
kali lebih cepat.
Kecepatan tidak
dipengaruhi S. Penggandaan
S tidak mempengaruhi V
 Kompleks enzim substrat

Aktivitas enzim tidak meningkat lagi pada konsentrasi

substrat tertentu, Brown (1902) menduga bahwa enzim
di dalam mengikat molekul substrat mempunyai
kemampuan terbatas yaitu menjadi jenuh. Michaelis
menten mengusulkan suatu persamaan yang
didasarkan kepada asumsi sehingga memungkinkan
diadakannya pengujian hipotesis. Salah satu asumsinya
yaitu:
E + S ES E + P
enzim + substrat Enzim substrat Enzim + Produk
 Namun tidak semua reaksi enzim dapat
dirumuskan seperti di atas. Pada beberapa
peristiwa sering terdapat lebih dari satu kompleks
ES (Enzim Substrat). Skema yang paling umum
dituliskan sebagai berikut:
E + S ES ES EP E + P
Dimana ES adalah bahan antara yang tidak stabil,
ES merupakan kompleks substrat yang diaktivasi
dan EP merupakan kompleks Enzim Produk
(hasil).
 3. Pengaruh pH
pH ekstrim dapat mengakibatkan enzim
mengalami denaturasi. Perubahan pH yang
tidak ekstrim mempengaruhi enzim secara
temporer. Setiap enzim mempunyai pH
tertentu dimana enzim memiliki aktivitas
maksimum pH tersebut disebut pH optimum
untuk enzim tersebut
 Rate of Reaction

1
2
3
4
5
pH

6
7
8
9
 pH
Narrow pH optima
Rate of Reaction

Disrupt Ionic bonds - Structure

Effect charged residues at active

site

1 2 3 4 5 6 7 8 9
 Temperature

Rate of Reaction

0 10 20 30 40 50 60
 5- 40oC 4. Temperature
Increase in Activity

40oC - denatures

Rate of Reaction

0 10 20 30 40 50 60

<5oC - inactive
 Effect of heat on enzyme activty
If you heat the protein above its optimal temperature
bonds break
meaning the protein loses it secondary and tertiary structure
Effect of heat on enzyme activty

Denaturing the protein

 Effect of heat on enzyme activty

Denaturing the protein

ACTIVE SITE CHANGES SHAPE
SO SUBSTRATE NO LONGER FITS

Even if temperature lowered enzyme cant regain its correct shape

 Energi Aktivasi
Mengapa reaksi kimia
yang mungkin terjadi
secara termodinamis
kadang-kadang tidak
terjadi tanpa bantuan
enzim?
 Energi Aktivasi
Bagaimana kecepatan reaksi
dalam sel dapat ditingkatkan
tanpa peningkatan suhu dan
konsentrasi reaktan?
Lock and Key
 Perbandingan model Induce fit, kunci
dan anak kunci
Perbandingan model
induced fit dan kunci
dan anak kunci pada
pengikatan substrat
oleh enzim?
 Inhibitors
Inhibitor adalah bahan kimia yang mengurangi
rata-rata reaksi enzim
Spesifik dan bekerja pada konsentrasi rendah
Memblok kerja enzim tp biasanya tidak
merusak enzim
Banyak obat dan racun merupakan inhibitor
 The effect of enzyme inhibition
Irreversible inhibitors: bergabung dengan
kelompok asam amino di aktive site, tdk dapat
balik
Examples: nerve gases and pesticides,
containing organophosphorus, combine with
serine residues in the enzyme acetylcholine
esterase
 The effect of enzyme inhibition
Reversible inhibitors: dapat balik dengan cara
dialisis
There are two categories:
1)Competitive
2)Non Competitive
Apakah yang membedakan penghambatan kompetitif
dengan penghambatan bukan kompetitif?