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En general, como ya se dijo en la
introducción, se considera que
anticuerpo e inmunoglobulina son
sinónimos, haciendo referencia el
primer término a la función,
mientras que el segundo alude a
la estructura. El término
gammaglobulina se debe a las
propiedades electroforéticas de
las inmunoglobulinas solubles en
suero, si bien algunas
inmunoglobulinas migran con las
fracciones alfa, beta e incluso con
la albúmina.
Su idea llevó en 1897 a Paul Ehrlich a proponer la teoría
de la cadena lateral de la interacción entre antígeno y
anticuerpo.
En 1904, Almroth Wright sugirió que los anticuerpos
solubles revestían las bacterias para señalarlas para su
fagocitosis y destrucción en un proceso denominado
opsonización.
A finales de los años 1930 John Marrack
examinó las propiedades bioquímicas de las
uniones antígeno-anticuerpo. Luego, en los
años 1940 tiene lugar el siguiente avance de
importancia, cuando Linus Pauling confirmó la
teoría de la llave y la cerradura propuesta por
Ehrlich mostrando que las interacciones entre
anticuerpos y antígenos dependían más de
su forma que de su composición química. En
1948, Astrid Fagreaus descubrió que los
linfocitos B en su forma de célula plasmática
eran responsables de la producción de
anticuerpos.
Los anticuerpos se encuentran en dos formas: en forma soluble
secretada en la sangre y otros fluidos del cuerpo y en forma unida a
la membrana celular que esta anclada a la superficie de un linfocito
B.

Los anticuerpos (también conocidos

como inmunoglobulinas, abreviado Ig1)
son glucoproteínas del tipo gamma
globulina. Pueden encontrarse de forma
soluble en la sangre u otros fluidos
corporales de los vertebrados,
disponiendo de una forma idéntica que
actúa como receptor de los linfocitos B y
son empleados por el sistema
inmunitario para identificar y neutralizar
elementos extraños tales como
bacterias, virus o parásitos.
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