ENZIM DAN KOENZIM

Heru Pramono
Apa perlunya mempelajari Enzim?

H2O and O2

katalase
 Apa yang perlu kita pelajari?
• Apa itu enzim
• Reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim
• Aktivasi
– Kofaktor
– koenzim
• Inhibisi
– Kompetitif
– Allosterik
• Rate  turn over number
 Basic
• Seluruh makhluk hidup butuh energi
• Energi berasal dari nutrisi, bentuk nutrisi tersebut
ialah:
– Karbohidrat
– Protein
– Lemak/lipid
– Asam nukleat
• Konversi nutrisi menjadi energi atau biasa disebut
dengan katabolisme merupakan salah satu bagian
metabolisme nutrisi tubuh
• Hasil katabolilsme ialah energi potensial yang disebut
dengan ATP
 What is ATP
• Singkatan dari adenosin tri phosphate

• Termasuk molekul asam nukleat

• Menyimpan energi potensial berupa ikatan phosphate,
ketika ia dilepas maka akan didapatkan energi dalam
jumlah yang kecil namun pelepasan dalam jumlah besar
dapat dimanfaatkan oleh organisme untuk
mempertahankan hidupnya, termasuk oleh manusia.
• Sumber energi universal pelepasan fosfat
 Energi Aktivasi
• Energi aktivasi diperkenalkan oleh Svante
Arrhenius
• Definisi : Energi minimum yang dibutuhkan
agar reaksi kimia tertentu dapat terjadi
• Biasanya dinyatakan dengan kode Ea
• Setiap reaksi memiliki nilai Ea yang berbeda-
beda, ada yang tinggi ada yang rendah,
namun Energi aktivasi dapat diturunkand
engan KATALIS
 Katalis
• Katalis merupakan suatu zat atau substansi
yang dapat mempercepat reaksi (dan
mengarahkan atau mengendalikannya), tanpa
terkonsumsi oleh reaksi, namun bukannya
tanpa bereaksi.
– Lowers the activation energy needed to start a
reaction
– Is not used up during the reaction
– Is unchanged after a reaction
What is enzyme?
• Enzim merupakan biomolekul yang tersusun atas
protein dan memiliki active site (situs/bagian
aktif)
– Active site suatu enzim biasanya hanya bagian kecil
dari enzim tersebut
– Suatu enzim dinamai dengan akhiran –ase misal :
Protease, amilase, proteinase, dll.
– Suatu enzim bekerja secara SPESIFIK, baik spesifik
substrat maupun spesifik reaksi
– Terdapat pada seluruh makhluk hidup (atau setengah
hidup) mulai virus hingga mamalia
Reaksi dengan dan tanpa enzim
 Klasifikasi Enzim dan mekanisme kerja enzim

• Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe dan

mekanisme reaksi
• Awalnya hanya disebut berdasarkan
pemecahan/hidrolisis senyama dengan ikatan
kovalen
– Protease, lipase, amilase, dll
• Pada senyawa yang sama dapat terjadi reaksi
selain hidrolisis, semisal reaksi oksidasi. Oleh
karenanya saat ini penyebutan enzim
berdasarkan pada tipe dan mekanisme reaksi
 Sistem IUB
• International Union of Biochemistry memberi sistem
penamaan enzim
1. Reaksi dan enzim yang mengatalisis enzim tersebut
membentuk enam kelas, masing-masing mempunyai 4-13 sub
kelas
2. Nama enzim terdiri atas dua bagian, nama pertama
menunjukkan substrat dan nama kedua yang berakhiran ase
menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis
3. Informasi tambahan, bila diperlukan untuk menjelaskan reaksi
dapat dituliskan dalam tanda kurung di bagian akhir
4. Enzim memiliki EC yang mencirikan tipe reaksi ke dalam reaksi
(digit pertama), subkelas (digit kedua), subsubkelas (digit
keempat)
Contoh penamaan enzim

Alkohol dehidrogenase

Substrat

Reaksi
 Based on EC
1. EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi
oksidasi/reduksi
2. EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi
3. EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan
4. EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain
melalui hidrolisis dan oksidasi
5. EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah
molekul tunggal
6. EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan
ikatan kovalen
Mekanisme kerja LOCK AND KEY

Satpol PP

makcomblang
Aktivasi Enzim?
 Koenzim
• Banyak enzim membutuhkan koenzim untuk aktif
• Tanpa koenzim enzim tersebut tak mampu menjadi
katalisator yang efektif

BERIKATAN KOVALEN GUGUS PROSTETIK

KOENZIM

TIDAK BERIKATAN KOVALEN SUBSTRAT SEKUNDER

 Klasifikasi Koenzim
• Klasifikasi koenzim berdasarkan pada gugus yang
pemindahannya dipermudah oleh koenzim
tersebut
• Untuk pemindahan gugus bukan hidrogen
– Gula fosfat
– KoA-SH
– Biotin
• Untuk pemindahan hidrogen
– FAD
– NAD + , NADP+
Kofaktor
 Beda koenzim dan kofaktor
• Koenzim  organik
• Kofaktor  anorganik
 Substrat/ Kompetisi enzim
• Terdapat dua jenis inhibisi
– Reversibel
– Irreversibel
• Reversibel  enzim masih dapat aktif kembali
setelah inhibitor lepas dari enzim
• Irreversibel  terjadi ikatan yang mengubah
aktivitas enzim untuk seterusnya
Reversibel Irreversibel

diisopropylfluorophosphate (DFP)
dengan serine protease
 Jenis inhibisi reversibel
• Competitive inhibition
• Uncompetitive inhibition,
• Mixed inhibition
• Non-competitive inhibition
Competitive inhibition
 Turn over number
• Jumlah reaksi yang dapat dibantu oleh satu
enzim dalam waktu tertentu (semisal satu
menit)
• Semakin besar turn over number suatu enzim
semakin cepat reaksi yang dikatalis
• Turn over number tergantung pada kondisi
lingkungan terjadinya reaksi
 Kondisi lingkungan reaksi
• Kondisi lingkungan yang mempengaruhi reaksi
– Suhu
– pH
– Substrat
– Inhibitor
 Suhu
• Enzim tersusun atas protein
• Protein dapat mengalami denaturasi pada suhu
tertentu tergantung pada penyusun protein
tersebut
• Semakin sedikit ikatan sulfida, semakin mudah
untuk terjadinya denaturasi
• Setiap enzim memiliki rentang aktivitas yang
spesifik terhadap suhu
– Taq Polymerase  tetap kompak pada suhu 95 C
– Tripsin  pada suhu 95 sudah terdenaturasi
 pH
• pH berpengaruh pada konformasi tiga dimensi
suatu enzim
• pH optimum enzim umumnya adalah netral
(pH 7) namun beberapa enzim aktif pada pH
asam/basa
Terima kasih

@heruiwak