Enzimas

Correlación Clínica

• Se usan fármacos para inhibir enzimas con fin terapeútico.

• 5-FU(5-fluorouracilo)
para inhibir la enzima timidilato sintetasa ésta enzima
convierte dUMP en dTMP, que aporta la timina para la síntesis de DNA. Se usa
como agente quimioterapeútico para inhibir la proliferación de células cancerosas.

dUMP dTMP

• El ASA (Ácido acetil salicílico) inhibe

de manera irreversible la enzima ciclooxigenasa e interfiere en la generación de
prostaglandinas y tromboxanos (mediadores secundarios en la señalización del dolor).
• El alopurinol es un inhibidor de la xantina oxidasa y se emplea en el tratamiento de la gota. La xantina oxidasa
reconoce al alopurinol como sustrato y la oxida para crear oxipurinol.
• Un fármaco usado para tratar el alcoholismo inhibe de manera reversible la enzima aldehído deshidrogenasa , lo que
ocasiona la acumulación de acetaldehído siempre que se ingiera alcohol. El acetaladehído causa los síntomas de la
“resaca”y suele hacer que el áciente se abstenga a beber.

Dr. Lennis Antonio Reyna López

SECCIÓN DE POSTGRADO DE CIENCIAS DE LA C OMUNICACIÓN
Libro: Bioquímica , Biología Molecular y Genética. Pag.38.6ta edición.Lieberman
 Correlación Clínica

• Se pueden monitorear daños tisulares midiendo los niveles enzimáticos en

sangre. Las enzimas que normalmente se producen en las células, se liberan
en la sangre cuando aquellas se lesionan. Por ejemplo después de un ataque
cardiáco aumenta las concentraciones sanguíneas de CK , en particular la
isozima MB. La creatina quinasa (CK) es una enzima dimérica compuesta por dos
tipos de subunidades monoméricas, M (muscular) y B (cerebral) que se combinan
para formar tres isoenzimas creatina quinasa distintas: CK-1 (BB), CK-2 (MB)
y CK-3 (MM).
• Otra enzima que se usa para diagnosticar ataques cardiácos es la troponina.

Dr. Lennis Antonio Reyna López

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Libro: Bioquímica , Biología Molecular y Genética. Pag.38.6ta edición.Lieberman
SECCIÓN DE POSTGRADO DE CIENCIAS DE LA COMUNICACIÓN
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 Enzima pH óptimo
Pepsina 1.5

Tripsina 7.7

Catalasa 7.6

Arginasa 9.7

Fumarasa 7.8

Ribonucleasa 7.8
E + S SE E + P
 S: PM 250, 0.8 nm Ø
•Las enzimas suelen tener alta especificidad
para sus sustratos y productos.
•Muchas enzimas requieren cofactores, con
frecuencia iones metálicos o derivados de
vitaminas .

Cofactor
E: PM 100000, 7 nm Ø
Inorgánico:
Fe2+, Mn2+, Zn2+,etc.

Orgánico:
Coenzimas
NAD,
FAD,
CoASH.
Grupo Prostético
 ENZIMAS. CONCEPTO

• Son proteínas globulares pero no todas.

•Catalizadores
•Reducen la energía libre de Gibbs.
•Sitios activos, regiones donde los sustratos se unen y son convertidos en productos.
•Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato por la unión al sitio activo de
la enzima.
•Las reacciones de las células no ocurrirían con la rapidez suficiente para sustentarla
vida en ausencia de catalizadores enzimáticos.
•Los sustratos se unen a los sitios activos de las enzimas donde son convertidos en
productos y se liberan.

Dr. Lennis Antonio Reyna López

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Libro: Bioquímica , Biología Molecular y Genética. Pag.34.6ta edición.Lieberman
 Enfermedades
VITAMINAS FUNCIONES
carenciales
•C (ácido •Coenzima de algunas peptidasas.
•Escorbuto
ascórbico) Interviene en la síntesis de colágeno

•Coenzima de las descarboxilasas y de

•B1 (tiamina) las enzima que transfieren grupos •Beriberi
aldehídos
•B2 •Constituyente de los coenzimas FAD y •Dermatitis y lesiones
(riboflavina) FMN en las mucosas
•B3 (ácido •Fatiga y trastornos del
•Constituyente de la CoA
pantoténico) sueño
•Constituyente de las coenzimas NAD y
•B5 (niacina) •Pelagra
NADP
•B6 •Interviene en las reacciones de
•Depresión, anemia
(piridoxina) transferencia de grupos aminos.
•B12 •Coenzima en la transferencia de grupos
•Anemia perniciosa
(cobalamina) metilo.
•Coenzima de las enzimas que
•Biotina transfieren grupos carboxilo, en •Fatiga, dermatitis
metabolismo de aminoácidos.
 Enzimas que requieren
elementos inorgánicos
Citocromo oxidasa Fe2+, Fe+,
Catalasa, peroxidasa
Citocromo oxidasa Cu2+
DNA polimerasa
Anhídrasa carbónica Zn2+
Alcohol deshidrogensa
Hexoquinasa Mg2+
Glucosa 6-fosfatasa
Arginasa Mn2+
Piruvato quinasa K+, Mg2+
Ureasa Ni2+
Nitrato reductasa Mo2+
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Coenzimas

Adenosine Triphosphate (ATP)

Coenzyme A (CoA)

Nicotinamide Adenine
Dinucleotide (NAD+) Nicotinamide Adenine Dinucleotide
Phosphate (NADP+) Flavin Adenine Dinucleotide (FAD)
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Coenzimas: Actúan como transportadores eventuales de
átomos específicos o de grupos funcionales
Coenzimas Entidad transferida
Pirofosfato de tiamina . Aldehídos
Dinucleótido de flavina y adenina. Átomos de hidrógeno
Ion hidruro (H-)
Dinucleótido de nicotinamida y de adenina

Coenzima A . Grupos acilo

Fosfato de Piridoxal . Grupos amino
5’-Desoxicobalamina (Coenzima B12) Átomos de H y grupos
alquilo
Biocitina . CO2
Tetrahidrofolato . Otros grupos
monocarbonados
 ISOENZIMAS. Isozimas

• Son enzimas que catalizan la misma reacción, pero difieren en la secuencia de aminoácidos.
•Los tejidos contienen isozimas. La lactato deshidrogenasa (deshidrogenasa láctica) contienen 4
subunidades cada subuinidad puede ser del tipo cardiáco (H, heart) o del tipo muscular (M).
Existen 5 isozimas (HHHH, HHHM, HHMM, HMMM Y MMMM).
•Las CK contienen dos subunidades . Cada subunidad puede ser de tipo muscular ( M) o del tipo
encefálico(B,brain). Existen 3 isozimas (MM, MB y BB) La fracción MB tiene mayor prevalencia en
el músculo cardiáco.

Dr. Lennis Antonio Reyna López

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Libro: Bioquímica , Biología Molecular y Genética. Pag.37.6ta edición.Lieberman
 Enzima Temp. Ópt.
(oC)
Mamíferos 37

Bacterias y algas aprox. 100

Bacterias Árticas aprox. 0

Bacterias en muestra de hielo antigua

 Estructura
globular

 Hervir con HCl

 Tripsina
 Temperatura elevada
 pH extremo
Funcionalidad Inactiva
Clases de Enzimas:

1. Oxidorreductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas
Enzimas:

No. Clase Tipo de reacción Ejemplo

que catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción Peroxidasa
(transferencia de e-) Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas

Reducción: ganancia de electrones (hidrógeno o pérdida de

oxígeno)

Oxidación: pérdida de electrones (hidrógeno o ganancia de

oxígeno).

La Oxidación y la Reducción son reacciones acopladas (REDOX)

1. Oxido-reductasas
( Reacciones de oxido-reducción).

Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de Peroxidasa Oxidasas
e-) Oxigenasas
Reductasas

2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas

Transaminasas
2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales)

•grupos aldehídos
•gupos acilos Succinato Deshidrogenasa
•grupos glucosilos Citocromo c oxidasa.
•grupos fosfatos (kinasas)
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas

Hidrólisis, con transferencia Pirofosfatasa

3 Hidrolasas de grupos funcionales del Tripsina
agua Aldolasa
3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)

Transforman polímeros en monómeros.

Actúan sobre: •enlace éster
•enlace glucosídico
•enlace peptídico
•enlace C-N
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa

4 Liasas Lisis de un substrato, (Sintasas)

generando un doble enlace, o
Adición de un substrato a un Descarboxilasa
doble enlace de un 2o. pirúvica
substrato
4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)

•Entre C y C
•Entre C y O
•Entre C y N
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un (Sintasas)
doble enlace, o Descarboxilasa
Adición de un substrato a un doble pirúvica
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)

5 Isomerasas Transferencia de grupos en Mutasas

el interior de las moléculas Epimerasas
para dar formas isómeras Racemasas
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un (Sintasas)
doble enlace, o Descarboxilasa pirúvica
Adición de un substrato a un doble
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)
5 Isomerasas Transferencia de grupos en el Mutasas
interior de las moléculas para Epimerasas
dar formas isómeras Racemasas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C,
C-S, C-O y C-N. Mediante Sintetasas
reacciones de condensación,
acopladas a la ruptura del ATP
6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)

•Entre C y O
•Entre C y S
•Entre C y N
•Entre C y C
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