Transducción

 La transducción es un proceso mediante el cual el ADN es

transferido desde una bacteria a otra mediante la acción de
un virus. También se utiliza para designar al proceso mediante
el cual ADN exógeno es introducido en una célula mediante
un vector viral. Esta es una herramienta que usualmente
utilizan los biólogos moleculares para introducir en forma
controlada un gen extraño en el genoma de una célula
receptora.
 En esta etapa el ARNm se "decodifica"
para construir una proteína (o un
pedazo/subunidad de una proteína) que
contiene una serie de aminoácidos en
específico.
 La transducción es un proceso mediante el
cual el ADN es transferido desde
una bacteria a otra mediante la acción de
un virus. También se utiliza para designar al
proceso mediante el cual ADN exógeno es
introducido en una célula mediante
un vector viral. Esta es una herramienta que
usualmente utilizan los biólogos moleculares
para introducir en forma controlada un gen
extraño en el genoma de una célula
receptora.
 Cuando los bacteriófagos (virus que infectan
bacterias) infectan una célula bacteriana, su
modo normal de reproducción consiste en
capturar y utilizar la maquinaria
de replicación, transcripción, y traducción de
la célula de la bacteria receptora para
producir gran cantidad de virones, o producir
partículas virales, incluido el ADN o ARN viral y
la cubierta de proteína.
 Como localización subcelular de la
traducción se pude enunciar a
los ribosomas. Organelos citoplasmáticos
no membranosos, integrados por ARNr y
proteínas. Los presentes
en eucariontes tienen un coeficiente de
flotación de 80s, con una subunidad
mayor 60s y una menor 40s.
a subunidad mayor presenta
los ARN ribosomales: 5s, 5.8s y 28s; a los
que se unen aproximadamente 50 tipos
diferentes de proteínas. La subunidad
menor presenta un solo ARN ribosomal:
18s, al que se unen 30 tipos diferentes de
proteínas. Destacándose en ellos la
presencia de tres sitios funcionales
importantes:
 Sitio A: sitio por donde entran los ARNt con el
aminoácido correspondiente al ribosoma.
 Sitio P: este es el lugar que ocupa el peptidil-
ARNt; tan pronto el ARNt ceda su
porción peptidil a la formación del nuevo
enlace, pasará al siguiente sitio.
 Sitio E: corresponde al sitio ocupado por el
ARNt sin el aminoacil ni el peptidil antes de
abandonar el ribosoma. Es el sitio de salida
de los ARNt descargados.
 Características generales
 Se caracteriza por ser un proceso gradual y
repetitivo, lo que puede ser explicado de la siguiente
manera: los aminoácidos son añadidos uno a uno
por el mismo mecanismo. La síntesis se realiza de
manera unidireccional pues ocurre siempre en
dirección N-terminal a C-terminal. Se realiza de
forma colineal a la lectura del ARNm, o sea que la
síntesis de la cadena polipeptídica se realiza en la
dirección N-terminal a C.terminal, mientras que la
lectura del ARNm es en dirección 5'-3'. Por último el
proceso está acoplado a la hidrólisis del GTP: la
mayor parte de la energía requerida para el
proceso se obtiene de la hidrólisis de este
nucleótido.
 Requerimientos
 Es necesario el ARNm que contiene la
información de la proteína que se va a
sintetizar.
 La presencia de determinados aminoácidos.
 La participación de ARNt que transfiera los
aminoácidos al ribosoma.
 Proteínas enzimáticas y no enzimáticas,
denominadas factores de traducción.
 Ribonucleósidos trifosfatados como fuente de
energía.
 Etapa de Preiniciación
 Ocure la activación de los aminoácidos. Esta
etapa ocurre en el citoplasma y consiste en la
unión de cada aminoácidos a su ARNt específico.
Esta reacción es catalizada por la
enzima aminoacil-ARNt sintetasa. Cada uno de los
veinte aminoácidos es reconocido por una
aminoacil-ARNt sintetasa específica que pueden
presentar de una a cuatro subunidades proteícas.
La actividad de ellas es crítica para la exactitud
posteriror de la traducción pues en el ribosoma
ocurre un reconocimiento molecular entre las
secuencias del codón y el anticodón, la
frecuencia de errores en esta reacción es de 1 en
10000.
 Etapa de Iniciación
 El codón de iniciación (AUG) es identificado por el
ribosoma con la ayuda de múltiples factores de
iniciación (eIF). El codón AUG tiene una doble función:
como iniciador, al costituir la señal para el primer
aminoacil-ARNt, que es el metionil-ARNt iniciador, y como
codón para la incorporación de metionina en el interior de
la cadena polipeptídica que crecerá guiada por el ARNm
y que corresponde con la etapa de elongación. La etapa
de iniciación ha sido dividida en varias subetapas las que
culminan con un ribosoma listo a incorporar al siguiente
aminoácido en el sitio A para dar lugar a la siguiente
etapa. Primero ocurre la disociación del ribosoma en sus
dos subunidades, lo que es asistido por varios factores de
iniciación.
 luego se forma el complejo ternario eIF-2-GTP-Met-
ARNtiMet, donde el eIF-2 es una proteína que une al
GTP y reconoce al ARNt iniciador (Met-ARNtiMet).
Finalmente sucede la unión del complejo ternario a
la subunidad menor del ribosoma (40s). Le sigue el
reconocimiento del casquete del extremo 5' del
ARNm por el factor de iniciación eIF-4F e
incorporación a la subunidad menor. Como
penúltima subetapa se encuentra el movimiento de
la subunidad menor unida al ARNm a lo largo del
extremo 5', proceso que se denomina scanning y
que require energía y factores de iniciación
adicionales. Por último, en el momento en que la
subunidad menor activada alcanza la posición del
codón AUG, la subunidad mayor se une a la menor.
 Etapa de Elongación
 En esta etapa ocurre la formación del enlace
polimerizante durante la formación de la proteína. Aquí, al
igual que en las otras etapas, la participación de proteínas
adicionales no ribosómicas es fundamental; las que se
denominan factores de elongación (eEF). También se
divide en fases:
 Los aminoácidpos activados se unen a un factor de
elongación en presencia de GTP. La entrada de cada
ARNt al sitio A del ribosoma con un consiguiente gasto de
energía (GTP).
 El complejo entra al sitio A regido por la
complementariedad codón-anticodón por lo que se
require de una prueba de lectura del codón. Si ocurriera
una entrada incorrecta este sería expulsada del sitio para
entrar al aa-ARNt correcto.
 Cuando los ARNt están correctamente situados ocurre la
formación del enlace peptídico con la acción de la peptidil
transferasa.
 En esta fase se localiza el codón que ocupará el sitio A para que
pueda entrar el
 aminoacil-ARNt a dicho sitio. Esto requiere un movimiento del
ribosoma denominado traslocación y que ocurre
simultáneamente con la salida del aminoacil-ARNt descargado.
Un factor de elongación (eEF-2) y la energía del GTP son
utilizados en esta fase.
 Los eventos anteriores se repiten hasta que al sitio A llegue un
codón de terminación, que no codifica aminoácido alguno.
 Etapa de Terminación
 Como los codones de terminación no tienen ARNt
que los identifique, en su lugar esto constituye una
señal para dar inicio a la terminación de la
traducción. El codón de terminación es
reconocido por un factor de liberación unido al
GTP. Dicho complejo se une al ribosoma en el sitio
A y con la hidrólisis del GTP se produce la
liberación de la cadena polipeptídica sintetizada
y el desensamblaje de la maquinaria
sintetizadora. En estos momentos el ribosoma se
encuentra en condiciones de iniciar un nuevo
evento de traducción.
 Etapa de Posterminación
 Esta etapa corresponde a la maduración o procesamiento
de la molécula formada. Durante esta etapa la proteína
alcanza su estructura y conformación con su actividad
biológica. Existen diversos eventos que posibilitan que la
proteína logre su estado funcional, entre ellos se
encuentran: la eliminación de aminoácidos de los
extremos y del interior de la cadena; la transformación de
los aminoácidos en reacciones de hidrolización,
obteniéndose hidroxiprolina y hidroxilisina, aminoácidos
que aparecen en el colágeno; incorporación de grupos
prostéticos, incorporación de metales en
las metaloproteínas, formación de
enlaces disulfuro, glicosilaciones y el ensamblaje de
subunidades en las proteínas oligoméricas.
 obteniéndose hidroxiprolina y hidroxilisina,
aminoácidos que aparecen en
el colágeno; incorporación de grupos
prostéticos, incorporación de metales en
las metaloproteínas, formación de
enlaces disulfuro, glicosilaciones y el
ensamblaje de subunidades en las
proteínas oligoméricas.