E N Z I M A S Y C I N ÉT I C A

E N Z I M ÁT I C A
INTEGRANTES:
• ARIANA CONCHA
• D AYA N N A C H O Q U E H U A N C A
• LIA RIVERA
• R O S S M E RY C A L L O M A M A N I
CONCEPTO DE ENZIMA
• Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces , química son proteínas .
Como catalizadores , los enzimas actúan en pequeñas cantidades y se recuperan
indefinidamente.
• No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorable , no
modifican el sentido de los equilibrios químicos , sino que aceleran su
consecución
CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS
ESTRUCTURA DEL CENTRO ACTIVO
• La existencia del complejo enzima-sustrato y la característica de que la mayoría de los
sustratos presentan un tamaño varias veces menor que la estructura de la enzima, lleva a la
conclusión de que la enzima solo entra en contacto con el sustrato en una pequeña zona
específica de su voluminosa estructura. Esta pequeña porción de la enzima donde se produce la
unión con el sustrato recibe el nombre de centro activo.
• Características:
• Representa una porción pequeña del volumen total de la enzima. Muchos de los residuos de
aminoácidos de la enzima no entran en contacto con el sustrato.
• El centro activo de una enzima tiene un conjunto de grupos químicos ordenados
espacialmente de forma precisa. Esto hace que el sustrato quede unido al mismo de forma tan
íntima que prácticamente casi ninguna otra molécula puede unirse.
• Es una entidad tridimensional. Este se presenta generalmente como una cavidad constituida a
expensas de los repliegues que la cadena polipeptídica forma al establecer su estructura
terciaria.
• Los aminoácidos del centro activo no necesariamente están adyacentes unos a otros en la
cadena polipeptídica lineal. El acercamiento se produce como una consecuencia del
plegamiento de la cadena.
• Está situado superficialmente en la enzima, debido a esto, permite el acceso de las moléculas
del sustrato con relativa facilidad.
 FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA:
• Los factores que afectan la actividad Factores que afectan la actividad
enzimática son aquellos agentes o condiciones que enzimática:
pueden modificar el funcionamiento de las enzimas. Las
enzimas son una clase de proteínas cuya función es • Concentración de sustrato.
acelerar las reacciones bioquímicas. Estas biomoléculas • Concentración de enzimas.
son esenciales para todas las formas de vida, plantas, • pH.
hongos, bacterias, protistas y animales. • Temperatura.
• Las enzimas son esenciales en diversas reacciones • Concentración del
importantes para los organismos, como eliminar producto.
compuestos tóxicos, descomponer los alimentos y • Activadores enzimáticos.
generar energía. • Salinidad
• Así, las enzimas son como máquinas moleculares que
facilitan las tareas de las células y, en muchas ocasiones
su funcionamiento se ve afectado o favorecido bajo
ciertas condiciones.
FACTORES QUE AUMENTAN LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
CONCENTRACION DE
SUSTRATO:
Al aumentar la
concentración de sustrato
se incrementa la velocidad
de la reacción. Esto se debe
a que más moléculas de
sustrato colisionarán con las
moléculas de enzima, por lo
que se formará el producto
más rápidamente.
PH
Los cambios en la
concentración de iones
hidrógeno (pH) influyen
considerablemente en la
actividad de las enzimas. Cada
enzima tiene un pH óptimo
en el que la velocidad de
reacción es máxima. Así, el pH
óptimo para una enzima
depende de dónde funciona
normalmente.
TEMPERATURA:
A medida que aumenta la
temperatura aumenta la actividad
enzimática y, en consecuencia, la
velocidad de la reacción. Sin embargo,
las temperaturas muy altas
desnaturalizan las enzimas.
• La temperatura a la que se
produce la velocidad máxima de
reacción se denomina
temperatura óptima de la enzima.
• La mayoría de las enzimas en el
cuerpo humano -> 23.0 °C.
COFACTORES :
I. DEFINICIÓN:
Son sustancias de diferentes naturaleza química, que participan en las reacciones enzimáticas
debido a que las encimas no poseen en sus estructura todos los grupos funcionales para llevar a
cabo todas las reacciones metabólicas, no tienen que estar obligatoriamente en todas las
reacciones.
Presenta componentes termoestable, baja masa molecular, que no son proteicos.

Iones
metálicos
Holoenzima = Apoenzima + Cofactores
Coenzima
COENZIMA: Se le denomina así cuando un cofactor en una molécula orgánica de la enzima, suelen ser
VITAMINAS que actúan en las reacciones catalizadoras de la enzima.

• LOS IONES METALICOS: intervienen en distintos procesos como grupos puente, centros catalíticos o
agentes esterelizados. Ejemplo:
- Una metaloenzima es una enzima que necesita de un íon metálico como factor par
su funcionamiento.

*Los cofactores complementan a las

enzimas.
*Deben presentarse con la cantidad
adecuada para la reacción química.
*Mientras las enzimas no se modifican en
el proceso, los cofactores si cambian
aceptando y cediendo electrones.

OJO:
 1.-CINETICA ENZIMATICA:KM,VMAX
• La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos
estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de
la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse
con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La
medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de
cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato.
 ENZIMATICA:KM,VMAX
1.-
 2.INHIBIDORES:IRREVERSIBLE Y
REVERSIBLE
• Inhibidores irreversibles
Son, generalmente, obtenidos por síntesis orgánica y se unen
covalentemente al sitio activo de la enzima y con ello la
inactivan.
• Inhibidores reversibles
Se reconocen dos tipos:
1. Inhibición competitiva :
un sustrato muy parecido al sustrato natural compite con
éste por el mismo sitio activo de la enzima. La unión del
“impostor” con la enzima no implica formación de nuevos
productos, pero impide que esta actúe sobre su sustrato
natural. El sustrato “impostor” es desplazado al aumentar la
concentración del sustrato natural.
.2.- Inhibición no competitiva
En cambio en la inhibición no competitiva el inhibidor no se une al sitio activo de la enzima, sino
que se une a un sitio alejado de este, provocándole un cambio conformacional de manera que el
sustrato ya no se adapta. Al igual que en la inhibición competitiva, la enzima se libera del inhibidor
y, por ello, es reversible.
3.-REGULACION DE LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA
• La totalidad de reacciones bioquímicas de un organismo constituye su metabolismo, el cual
consiste en secuencias de reacciones químicas catalizadas por enzimas llamadas vías
metabólicas. En estas secuencias, el producto de una reacción química es el sustrato de la
siguiente reacción y así sucesivamente, tal como lo muestra el siguiente esquema.