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INTRODUCCIÓN AL

METABOLISMO
ATP Y ENZIMAS
1. CONCEPTO DE METABOLISMO

• Se denomina metabolismo al conjunto de


reacciones químicas que se producen en
el interior de la célula.
• Este conjunto de reacciones proporcionan.
a los seres vivos la materia y la energía
que necesitan para realizar sus funciones
vitales
1.1. RUTAS METABÓLICAS
• En el metabolismo las
reacciones químicas están
encadenadas, de forma
que el producto de una
reacción es el sustrato o
metabolito de la
siguiente. Cada uno de
los conjuntos de
reacciones encadenadas
que constituyen el
metabolismo se denomina
ruta o vía metabólica.

Mapa de rutas metabólicas celulares y sus


conexiones.
Fuente: Molecular Biology of the Cell.
Alberts, et al. Fourth edition
1.2. ANABOLISMO Y CATABOLISMO
• Anabolismo: Parte
constructiva del
metabolismo. Se
forman moléculas
complejas a partir de
moléculas más
sencillas. Requiere
aporte de energía en
forma de ATP.
• Catabolismo: Parte
destructiva del
metabolismo. Forma
moléculas sencillas a
partir de moléculas
más complejas.
Pueden producir
energía en forma de
ATP
2. TIPOS DE ORGANISMOS SEGÚN SU
NUTRICIÓN
▪ Fotolitotrofos: Obtienen la energía de la luz y los materiales a partir
de sustancias inorgánicas. Se les llama también fotoautotrofos y
fotosintéticos. Ejemplo: las plantas verdes.

▪ Fotoorganotrofos: Obtienen la energía de la luz y los materiales de


sustancias orgánicas. Este raro tipo de nutrición sólo es propio de
ciertas bacterias como las bacterias purpúreas.

▪ Quimiolitotrofos: Obtienen la energía de procesos químicos y los


materiales a partir de sustancias inorgánicas. Se les denomina
también quimiosintéticos. Ejemplo: las bacterias férricas, las
sulfurosas y las nitrificantes y nitrosificantes.

▪ Quimioorganótrofos: Obtienen la energía y los materiales a partir


de sustancias orgánicas. Se les llama también quimioheterotrofos.
Ejemplo: los animales y los hongos.
3. LAS ENZIMAS
• Las enzimas son, en
general, proteínas
globulares que actúan
catalizando los
procesos químicos
que se dan en los
seres vivos. Esto es,
actúan facilitando las
transformaciones
químicas; acelerando
considerablemente las
reacciones y
disminuyendo la
energía de
activación que
muchas reacciones
requieren.
3.1. TIPOS DE ENZIMAS
• Proteínas simples
• Holoenzimas que poseen:
– una parte proteica (apoenzima) y
– una parte no proteica, (cofactor) que puede estar formada por
• iones (cationes de hierro, calcio, etc), o
• moléculas orgánicas (coenzima)

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR


3.2. CENTRO ACTIVO
• Es una concavidad de la enzima formada por unos determinados
segmentos de la cadena de aminoácidos de la enzima (E) que
determina una superficie complementaria a la molécula del reactivo
o sustrato (S).
• El centro activo se une al sustrato mediante interacciones débiles,
formándose así el complejo enzima-sustrato (ES). Esta unión
cambia el sustrato y el complejo ES se transforma en el complejo
enzima-producto (EP). A continuación se separan enzima y producto
FUNCIONES DEL CENTRO
ACTIVO
El centro activo están presentes dos grupo
de aminoácidos:
– Aminoácidos encargados de unir el
sustrato.
– Aminoácidos encargados de transformar
químicamente el sustrato para dar los
productos.
3.3. PROPIEDADES
a) Especificidad: una enzima actúa sólo sobre un
sustrato o un grupo de substratos relacionados,
y solo efectúa un tipo de reacción. La
especificidad por el tipo de sustrato y por el
tipo de reacción catalizada son la base de los
criterios de clasificación de las enzimas. Así, las
enzimas se nombran añadiendo la terminación
asa, bien al nombre del substrato sobre el que
actúan (sacarasa), al tipo de actuación que
realizan (hidrolasas), o ambos (ADN
polimerasa).
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Enzimas. Clasificación
Denominación Función
1. Oxidorreductasas Reacciones de oxidación-reducción

2. Transferasas Transferencia de un grupo funcional.

3. Hidrolasas Ruptura de una molécula mediante adicción


de H2O
4. Liasas Ruptura no hidrolítica de enlaces

5. Isomerasas Transformación en su isómero

6. Ligasas Formación de enlaces. Requiere energía


(ATP)
3.3. PROPIEDADES
b) Localización: muchas enzimas
se encuentran en orgánulos
específicos, lo que permite un
ambiente favorable para cada
tipo de reacción metabólica y
evitando interferencias de
moléculas con estructuras
similares.
c) Las enzimas presentan
saturación por el sustrato: la
velocidad de una reacción
enzimática crece con la
concentración de sustrato de
forma asintótica hasta un límite
denominado velocidad máxima
3.3. PROPIEDADES
• La actividad enzimática
depende de factores como el
pH y la temperatura. Las
enzimas tienen una
temperatura óptima y un pH
óptimo. Al aumentar la
temperatura, la actividad
enzimática también aumenta,
pero hasta un límite, ya que los
enzimas, como proteínas que
son, se desnaturalizan a
elevadas temperaturas. Por
otra parte, el pH, al influir sobre
las cargas eléctricas, podrá
alterar la estructura del centro
activo y por lo tanto también
influirá sobre la actividad
enzimática.
3.4. INHIBIDORES
Son compuestos químicos que se unen al enzima,
en distintos puntos del mismo y disminuyen o
incluso impiden su actividad. A la acción que realizan
se la denomina inhibición, que puede ser:
– Inhibición irreversible: Cuando el inhibidor impide
permanentemente la actividad enzimática, bien porque se une
de forma permanente con grupos funcionales importantes del
centro activo o bien porque altera su estructura. Ej. La penicilina
que inhibe las enzimas que sintetizan la pared bacteriana.
– Inhibición reversible: El inhibidor se une al enzima de forma
temporal mediante enlaces débiles e impide el normal
funcionamiento del mismo, pero no la inutiliza
permanentemente.
La inhibición reversible puede ser:
– Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se
puede unir al centro activo del enzima impidiendo que
lo haga el sustrato. Es decir ambos, inhibidor y
sustrato compiten por unirse al centro activo del
enzima.
– No competitiva: El inhibidor no compite con el
sustrato, puede actuar de 2 formas:
• Sobre el enzima, uniéndose a el en un lugar diferente al
centro activo y modificando su estructura lo que dificulta que
el enzima se pueda unir con el sustrato.
• Sobre el complejo E-S, uniéndose a él y dificultando su
desintegración y por lo tanto la formación de los productos.
INHIBICIÓN COMPETITIVA
Inhibición competitiva

sustrato

inhibidor

Enzima
Enzima

Sin inhibidor
con inhibidor

Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los
sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El
proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos
compiten por la enzima.
3.5. ENZIMAS REGULADORAS o
alostéricas
• Estas enzimas poseen además del centro
activo, otro centro llamado centro regulador o
alostérico donde se puede unir un modulador o
regulador alostérico que, puede ser un activador
o un inhibidor de la enzima:
– Si el centro regulador esta vacío la enzima actúa a
velocidad normal;
– Si está ocupado por el regulador se producen
cambios en la conformación y dependiendo de que
sea activador o inhibidor adoptara una forma más o
menos activa.
3.5. ENZIMAS REGULADORAS o
alostéricas
3.5. ENZIMAS REGULADORAS o
alostéricas
• Los enzimas alostéricos desempeñan un papel muy
importante en la regulación de las reacciones
metabólicas, suelen actuar en puntos estratégicos de las
rutas metabólicas como son: la primera reacción de una
ruta metabólica o los puntos de ramificación de una ruta
metabólica.
– El propio sustrato de la primera reacción es el que actúa como
activador alostérico, al unirse con el enzima produce el cambio
que da lugar a la conformación activa.
– También el producto final de la ruta metabólica puede actuar
como inhibidor alostérico, produciendo la aparición de la
conformación inactiva.
3.5. ENZIMAS REGULADORAS o
alostéricas
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hill.com/olc/dl/120070/bio10.swf
4. EL ATP
• El Adenosín Trifosfato
(ATP) es un nucleótido
que actúa almacenando
y transportando energía
libre en los procesos
metabólicos de todas
las células. Es la
moneda de intercambio
energético que permite
todas las funciones
celulares.
4. EL ATP
• La energía liberada en las reacciones catabólicas se usa para
fosforilar ADP, generando ATP. La energía almacenada en el ATP se
utiliza en la mayoría de los trabajos celulares. Por lo tanto, el ATP
acopla los procesos productores de energía de la célula a los
consumidores de energía.
Trabajo Mecánico: batido
de cilios y flagelos,
lcontracción de las células
musculares, el movimiento
de los cromosomas durante
la división celular.
Trabajo de Transporte
activo, endocitosis y
exocitosis.
Trabajo Químico: impulso
de reacciones endergónicos
(anabólicas)
5. COENZIMAS DE ÓXIDO-REDUCCIÓN

• En general la oxidación consiste en la


perdida de electrones y la reducción en
la ganancia de electrones:
oxidación Fe2+  Fe3+ + e
reducción Cl + e-  Cl- .

• Para que un compuesto se oxide es


necesario que otro se reduzca, es decir la
oxidación de un compuesto siempre va
acoplada a la reducción de otro.
5. COENZIMAS DE ÓXIDO-REDUCCIÓN

• Los procesos de oxido-


reducción tienen gran
importancia en el metabolismo,
porque muchas de las
reacciones del catabolismo
son oxidaciones en las que se
liberan electrones; mientras
que muchas de las reacciones
anabólicas son reducciones
en las que se requieren
electrones. Los electrones
son transportados desde las
reacciones catabólicas de
oxidación en las que se
libera, hasta las reacciones
anabólicas de reducción en
las que se necesitan.
Este transporte lo realizan principalmente 3 coenzimas: NAD+
(dinucleótido de nicotidamina y de adenina), NADP (fosfato del
dinucleótido de nicotidamina y de adenina)y FAD (mononucleótido
de flavina).
5.1. LAS VITAMINAS
• Las vitaminas son un conjunto de moléculas esenciales
que intervienen en numerosas funciones celulares
específicas y que no pueden ser sintetizadas por ningún
proceso metabólico en nuestro cuerpo, por lo que deben
formar parte de nuestra dieta.
• No son necesarias en altas concentracions, pero tanto
su defecto como su exceso pueden ser patológicos.
• Según su solubilidad en agua o en sustancias lipídicas,
las vitaminas se clasifican en…
– Hidrosolubles
– Liposolubles
5.1. LAS VITAMINAS
• Las vitaminas
hidrosolubles
actúan como
coenzimas y
grupos
prostéticos de
las enzimas.

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